Дисульфидные мостики разрыв

Наличие поперечных химических связей в белках сообщает им специфические свойства, такие, как нерастворимость, меньшая способность к набуханию под действием полярных растворителей и повышенная прочность в мокром состоянии. В небольших молекулах таких биологически активных белков, как инсулин и рибонуклеаза, поперечные дисульфидные мостики оказываются необходимыми для проявления этими белками биологической активности. При этом дисульфидные поперечные связи не участвуют непосредственно в биохимических процессах, а функции их заключаются в сохранении в неизменном состоянии такой конформации молекул белка, которая необходима для проявления биологической активности. Модификация дисульфидных поперечных связей шерсти, а также введение в нее новых поперечных связей часто придают новые интересные свойства этому белку. Такими свойствами могут быть повышение прочности на разрыв, уменьшение способности к свой-лачиванию, увеличение устойчивости к агрессивным химическим реагентам (щелочи, кислоты, окислители или восстановители), повышение устойчивости к моли и износостойкости, а также повышение прочности окрашивания. Было показано, что дубление коллагена, необходимое для превращения сырья в технический продукт, также является процессом образования поперечных связей. Поскольку коллаген не содержит цистеина или цистина, в сшивании, протекающем при дублении, участвуют, по-видимому, другие группы, возможно аминные и гидроксильные. В настоящем разделе будут рассмотрены в первую очередь поперечные химические связи упоминавшихся выше классов белков. Шерсть — типичный кератин, являющийся одним из наиболее детально изученных в этом плане белков, дает интересные и наглядные примеры образования, расщепления и поведения как дисульфидных, так и вводимых искусственно поперечных химических связей другого типа. [c.395]

То, что водородная связь образуется именно с карбоксильным ионом, а не с незаряженным карбоксилом, было доказано спектроскопически. При переходе от pH 1,5, когда СООН-группа не заряжена, к pH 5 происходит заметное смещение (на 6 ммк) полосы поглощения белка при 280 ммк, которое объясняется образованием водородной связи. Две такие связи были обнаружены в молекуле инсулина и три — в молекуле рибонуклеазы. Подобного рода связи играют важную роль в сохранении третичной структуры некоторых белков. Так, при обработке рибонуклеазы (5-меркаптоэтанолом в 8 М мочевине (агент, разрушающий водородные связи) происходили разрыв 5—5-мостиков и полная инактивация фермента. Однако после удаления этих агентов и окисления сульфгидрильных групп кислородом воздуха наблюдалось полное восстановление активности и числа 5—5-связей. Очевидно, что образование этих связей происходило в тех же местах, что и в нативном белке. Если же и окисление 5Н-группы проводилось в 8 М мочевине, то активность фермента не восстанавливалась, хотя и наблюдалось полное восстановление числа дисульфидных связей. Вероятно, восстановление этих связей проходило в полном беспорядке, хаотично, и белок остался денатурированным. [c.116]

Денатурирующими агентами могут быть различные химические факторы кислоты и щелочи, изменяющие реакцию среды белковых растворов, выходящую за пределы значения pH от 3 до 10, т. е. лежащего вне зоны устойчивости белковых молекул разные легко гидратирующиеся соли, которые могут не только высаливать белки, по и денатурировать их в этом отношении остается справедливым лиотропный ряд для анионов Гофмейстера, в котором роданид и близлежащие к нему анионы вызывают денатурацию, в противоположность сульфатному концу ряда органические растворители, например ацетон, этиловый и метиловый спирты и др., снимающие водную оболочку у белков соответствующие окислители, производящие разрыв дисульфидных мостиков в белковой молекуле гуанидин и карбамид (мочевина), изменяющие количество водородных связей и, следовательно, конфигурацию белка (как бы производят плавление его комплексной спиральной структуры) и др. [c.209]

На второй стадии идет разрыв дисульфидных мостиков в белковых молекулах волоса под действием тиогликолевой кислоты или ее производных. Процессу способствует щелочная среда. [c.181]

Все а-, р- и 7-глиадины состоят из единственной полипептидной цепи [64—69, 72, 73, 156]. Цистеины в молекулах а-, Р- и 7-глиадинов связаны внутримолекулярными дисульфидными мостиками. Эти дисульфидные мостики расположены так в полипептидной цепи, что их разрыв приводит к значительной фрагментации цепи [79]. В твердом состоянии после экстракции и лиофилизации глиадины имеют компактную структуру, в образовании которой, вероятно, участвуют гидрофобные остатки [163]. При высокой концентрации в растворе они стремятся к агрегированию, видимо, вследствие образования водородных связей между молекулами [8]. В денатурируюш,ей среде (8М мочевина и 0,1М муравьиная кислота) глиадины имеют рыхлую и асимметричную структуру, на что указывают коэффициенты трения. Восстановление дисульфидных мостиков еш,е сильнее увеличивает асимметрию и степень рыхлости, т. е. пространственного расширения молекулы [140]. Присущая ш-глиадинам вязкость в среде 6М гуанидинхлорида указывает на то, что в этих условиях они находятся в виде статистического клубка из-за отсутствия дисульфидных мостиков. Они обладают такой конформацией в присутствии 2М гуанидинхлорида — концентрации, которая не вызывает денатурации, следовательно, в нативном состоянии в растворе конформация ш-глиадинов — это статистический клубок. Аналогичное исследование а-, р- и 7-глиадинов показывает, что они не имеют жесткой глобулярной конформации, но, наоборот, представляют собой молекулы полужесткой структуры с низкой степенью организации [153]. Основываясь на известных N-концевых последовательностях, Перноле и Мосс [154] предложили модели вторичной структуры. Они представили а-, Р- и 7-глиадины в основном как р-структуру, прерываемую р-из-гибами и непериодическими структурами. Практически отсутствует а-спираль ш-глиадины четко различимы, поскольку наиболее выраженная их структура — это р-изгиб, прерываемый [c.196]

Добавление дисульфида (например, окисленного дитиотрейто-ла) к раствору восстановленного BPTI означает начало свертывания. В этом процессе отчетливо выделяют три промежуточные стадии (I, II и III [451]), которые показаны на рис. 8.1. Переходы от одной стадии к следующей характеризуются существенно различными временными постоянными, что указывает на различия активационных барьеров. На стадии I имеются два преобладающих вещества 1д и 1в соответственно с правильным и неправильным дисульфидными мостика.ми. Поскольку образование связи S—S и ее разрыв происходят в течение микросекунд, относительные частоты этих од-нодисульфидных молекул отражают их относительные термодинамические стабильности. Конформация 1в далее не развивается только конфор.мация 1д переходит наследующую стадию, на которой образуются три преобладающие формы с двумя мостиками в каждой Пд, Ив и Ис. Все они сохраняют первый правильный мостик, в Пд If Ив добавляется неправильный мостик, а в Пс —правиль- [c.187]

Под денатурацией понимают изменение пространственной структуры белков и, как следствие, уменьшение или полное подавление функциональной активности, растворимости и других биологических и физико-химических свойств. Следует различать денатурацию и деградацию белков. При деградации происходит фрагментация первичной структуры и образование фрагментов белковой макромолекулы. Денатурация не сопровождается фрагментацией, однако может происходить разрыв дисульфидных мостиков, а также слабых водородных, гидрофобньгх и электростатических связей. В результате изменениям подвергается четвертичная (при ее наличии), третичная и в меньшей степени вторичная структуры. [c.53]

Разрыв дисульфидных мостиков, окисление и отщепление серы, а также эстсри-фикация карбоксильных групп в инсулине приводят к потере биологической активности. [c.188]

Физические агенты. Денатурация белков может осуществляться и за счет действия различных физических агентов. Наиболее общим и наиболее изученным денатурирующим воздействием является нагревание. Тепловое движение полипептидных цепей вызывает как разрыв водородных связей между ними, так и нарушение взаимодействия гидрофобных групп. При постепенном повышении температуры можно наблюдать иногда признаки ступенчатого, скачкообразного течения процесса денатурации. По-видимому, процесс разрушения водородных связей в нативных молекулах имеет кооперативный характер, что позволяет говорить о температуре и теплоте плавления а-спиральных участков у ряда белков. Денатурированные нагреванием белки легко агрегируют и выпадают в осадок, хотя коагуляция представляет собой вторичное явление. Вероятно, коагуляция является результатом возникновения дополнительных дисульфидных мостиков, солеобразных и вторичных водородных связей между различными молекулами. То, что коагуляция тесно связана с образованием дисульфидных связей, подтверждается тем фактом, что д-хлормеркурибензоат ингибирует свертывание. В свою очередь коллаген, не содержащий сульфгидрильных групп, при нагревании превращается в растворимую желатину. [c.186]

Субъединицы глютенинов соединены в микрофибриллы нековалентными связями подобно агрегированным А-глиадинам. Эти вторичные силы, специфичные и взаимодействующие, определяются структурой молекул. Субъединицы глютенинов имеют компактную структуру, и вторичные связи будут стремиться соединить их в линейные цепочки. Соединение субъединиц между собой предполагает, что их структура не меняется, поскольку существуют специфические места сцепления (сайты ассоциации). Таким образом, разрыв дисульфидных внутрицепочечных мостиков может вызывать разрыв микрофибриллы, если это сопровождается заметной модификацией структуры и конформации субъединицы (рис. 6.6). [c.215]

НОСТИ, И ЭТО явление также обусловлено присутствием в кератине солевых мостиков и водородных связей. Хорошо известно, что шерсть необратимо садится в горячей воде. Причиной такой усадки шерсти является, повидимому, разрыв при повышенной температуре слабых поперечных связей (дисульфидные связи при этом сохраняются). В результате разрыва этих связей пептидные цепи принимают более беспорядочное положение, что сопровождается увеличением энтропии [18]. Нарушение солевых мостиков и водородных связей при растяжении кератинового волокна носит обратимый характер, тогда как разрыв этих связей в горячей воде, приводящий к сжатию (сверхсокращению) волокна, является необратимым процессом (фиг. 38). [c.208]

Наиболее распространенными противоизносными серусодержащими присадками являются осерненные жиры. Осернение жиров растительного и животного происхождения осуществляют элементарной серой, предпочтительно в присутствии катализаторов, которые облегчают разрыв кольца За. При этом образуется неустойчивая по-лисульфидная цепь —5—5—8—, в которой дисульфидные связи легко разрываются. Сначала сера присоединяется по двойным связям [134, 135], а затем образуются серные мостики между углеводородными цепями. В зави- [c.114]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология