Миозин поперечные мостики

Если полностью удалить регуляторные белки из актиновых фибрилл, то сокращение будет продолжаться до тех пор, пока не истощится запас АТР. В присутствии же регуляторных белков и в отсутствие кальция блокируется как сокращение, так и гидролиз АТР. Рабочая гипотеза, объясняющая функционирование этой системы [93, 94], постулирует, что вытянутые палочки тропомиозина входят в бороздки между актином и миозиновыми головками [92]. На рис. 4-24 схематически представлена структура комплекса актомиозин-тропомиозин (вид сверху). Головка (S1) молекулы миозина присоединена к одной из субъединиц актина. В покоящейся мышце тропомиозин присоединен к актину около того места, с которым связан S 1-участок миозина. В результате палочка тропомиозина блокирует присоединение Sl-поперечных мостиков миозина к актину и предотвращает стимулируемый актином гидролиз АТР. Молекула тропомиозина, длина которой составляет 41 нм, контактирует одновременно с семью субъединицами актина [95]. Таким образом, комплекс тропомиозин — тропонин синхронно контролирует работу семи субъединиц актина. [c.325]

Интерес ряда исследователей направлен на то, чтобы выяснить, не заключены ли наиболее важные детали механизма мышечного сокращения в актине . Например, высказывалось предположение, что гидролиз АТР вызывает укорочение на несколько процентов сразу 15—20 молекул актина, что достаточно для общего перемещения на 10 нм, требуемого для сокращения. Согласно другой точке зрения, поперечные мостики не являются частью сократительного механизма, а служат лишь своего рода защелками . Известно, что мышца сокращается, почти не меняя объема, и поэтому все, что вызывает утолщение саркомера, будет приводить к его сокращению. Высказывалось предположение, что после гидролиза АТР отрицательно заряженные фосфатные группы связываются с нитями актина и что возникающее при этом электростатическое отталкивание вызывает поперечное утолщение саркомера . В ряде работ еще раз подчеркивалась возможность того, что энергия распада АТР трансформируется (резонансный переход) в энергию колебаний амидных связей в а-спиральных участках миозина" Эта колебательная энергия может передаваться на большие расстояния по имеющимся в белках сеткам водородных связей и каким-то образом используется в сократительном процессе. Хотя эта идея может показаться несколько искусственной, она напоминает нам, что миозиновые стержни, равно как и тонкие нити, нельзя представлять себе как инертный материал. Мы не знаем сейчас, в какой части, системы находятся сократительные пру- [c.417]

Совершив поворот, мостики между толстыми и тонкими нитями разрываются. АТФазная активность миозина вследствие этого резко снижается, и гидролиз АТФ прекращается. Но если двигательный нервный импульс продолжает поступать в мышцу и в саркоплазме сохраняется высокая концентрация ионов кальция, поперечные мостики вновь образуются, АТФазная активность миозина возрастает и снова происходит гидролиз новых порций АТФ, дающий энергию для поворота поперечных мостиков с последующим их разрывом. Это ведет [c.132]

Активация мышцы сопровождается значительными изменениями интенсивности экваториальных рефлексов интенсивность рефлекса (1,0), возникающего в результате дифракции на решетке миозиновых нитей, заметно падает параллельно с усилением рефлекса (1,1), что свидетельствует о значительном переносе электронной плотной массы из областей вблизи миозиновых нитей к актиновым нитям. Этот эффект принято интерпретировать как перемещение глобулярных головок миозина к актиновым нитям с образованием поперечных мостиков между толстыми [c.235]

Толстые филаменты образуются путем ассоциации молекул миозина за счет их палочковидных хвостов несколько сотен молекул, располагаясь параллельно со сдвигом по длине, формируют пучок, из которого выступают латерально расположенные миозиновые головки (рис. 1.34). Вся структура биполярна. Выступающие головки отсутствуют лишь на небольшом срединном участке филамента, где соединяются два противоположно направленных пучка миозиновых хвостов. Глобулярные головки миозиновых молекул взаимодействуют с актином и образуют поперечные мостики между толстыми и тонкими филаментами. [c.124]

При активации саркомера актиновые и миозиновые нити сцепляются с помощью поперечных мостиков, создаваемых головками миозина. Решетки нитей скользят, вдвигаясь одна в другую. Благодаря этому происходит сокращение волокна. Саркомер сокращается приблизительно на 20%. Мостики в процессе сокращения саркомера многократно прикрепляются, создают усилие, сгибаются, продвигая нить вдоль нити, и открепляются. Энергия для работы мостиков поставляется АТФ, На рис. 2.39 показан элементарный цикл мышечного сокращения, сопровождаемого изменением состояния головки. [c.72]

Поперечные мостики, отходящие от миозина, могут присоединяться к комплементарным центрам актина. [c.147]

При взаимном перекрывании толстые и тонкие нити могут взаимодействовать через поперечные мостики, состоящие из головки и небольшой части стержня миозина. Вдоль толстой нити эти мостики располагаются регулярно парами (см. рис. 91). Две смежные пары повернуты от- [c.217]

Поперечные мостики могут замыкаться не на любом участке актиновой нити, а на ее дискретных центрах (глобулах). Это обнаруживается в экспериментах, в которых изолированные актиновые нити обрабатывались тяжелым меромиозином — фрагментом молекулы миозина, отщепляющимся под действием трипсина и содержащим головку и часть стержня. При такой обработке образуется комплекс, в котором частицы тяжелого меромиозина располагаются регулярно по спиралям активной нити и имеют стереотипную ориентацию. [c.218]

Сокращение мышцы является результатом скольжения двух типов перекрывающихся нитей (филаментов) — толстых, содержащих миозин, и тонких, содержащих актин. Между толстыми и тонкими нитями имеются поперечные мостики, составляющие [c.238]

Большой интерес для физики и биологии представляют летательные мышцы насекомых (ЛМН) и близкие к ним тимпанальные мышцы цикад. Эти мышцы способны к быстрым периодическим сокращениям с частотой порядка 100 Гц. ЛМН структурно весьма сходны с поперечно-полосатыми мышцами позвоночных. Установлена применимость к ЛМН скользящей модели с мостиками актин — миозин. [c.410]

Актиновая нить состоит из двух закрученных один вокруг другого мономеров актина толщиной по 5 нм (рис. 7.2). Эта структура похожа на две нитки бус, скрученные по 14 бусин в витке. В цепях актина регулярно примерно через 40 нм встроены молекулы тропонина, а сама цепь охватывает нить тропомиозина. При сокращении мышцы тонкие нити вдвигаются между толстыми. Происходит относительное скольжение нитей без изменения их длины. Этот процесс обусловлен взаимодействием особых выступов миозина - поперечных мостиков с активными центрами, расположенными на актине. Мостики отходят от толстой нити периодично на расстоянии 14,5 нм друг от друга. [c.145]

Некоторые свойства белков можно объяснить только в свете их функции, т. е. их вклада в более сложную деятельность. Одной из немногих систем, для которых удалось установить корреляцию между функцией белков и функцией органа, является скелетная мышца. Клетка мышцы активируется нервными импульсами (мембранно-направленными сигналами). В молекулярном аспекте мышечное сокращение основано на циклическом образовании поперечных мостиков за счет периодических взаимодействий между миозином, актином и Mg-ATP. Ионы Са и кальцийсвязывающие белки являются посредниками между нервными импульсами и эффекторами. Медиация ионами Са " ограничивает скорость реакции на сигналы включение — выключение и предохраняет от сокращений без сигнала. Напротив, отдельные осцилляции маховых мышц крылатых насекомых контролируются не ионами или подобными низкомолекулярными соединениями, а самими сократительными белками. Эго делает возможными очень быстрые периодические сокращения, которые, будучи инициированы (ионами Са +), протекают сами по себе. В заключение отметим, что исследования мышцы показывают, что в функционировании белка отчетливо проявляется связь между деталями молекулярного строения и деятельностью всего организма. [c.292]

Мышечные клетки содержат два сорта белковых волокон толстые волокна, построенные из миозина, и тонкие — из актина (рис. 2). Эти волокна лежат параллельно продольной оси клетки и образуют раздельные системы, заходяшие более или менее глубоко во взаимное зацепление в зависимости от степени сокращения мышцы [61, 62]. Короткие поперечные мостики связывают между собой обе системы. Типичная картина наблюдается в поперечнополосатых мышцах. Тонкие волокна актина присоединены к так называемым 2-полосам, также состоящим из белка. Миозиновые волокна образуют регулярные А-полосы, расположенные на равных расстояниях между 2-полосами. Сеть образующих А-полосы мио-зиновых волокон пронизана тонкими волокнами актина (рис. 2, в). [c.285]

Деполяризация мембран цистерн приводит к высвобождению кальция и началу мышечного сокращения. Кальций связывается с субъединицей С тропонина. Это изменяет конформацию всей молекулы тропонина — субъединица I перестает мешать взаимодействию актина с миозином изменение конформации субъединицы Т передается на тропомиозин. Далее тропомиозин поворачивается на 20° и открывает закрытые ранее центры в актине для связывания с миозином. Головка миозина, которая в покое представляет собой комплекс М+АДФ+Рн, присоединяется к актину перпендикулярно, причем актин обладает к этому комплексу большим сродством (образование поперечных мостиков). Присоединение актина вызывает быстрое освобождение АДФ и Рн из миозина. Это приводит к изменению конформации, и головка миозина поворачивается на 45° (рабочий ход). Поворот головки, связанной с актином, вызывает перемещение тонкой нити относительно миозина. К головке миозина вместо ушедших АДФ и Рн вновь присоединяется АТФ, образуя комплекс М + АТФ. Актин обладает к нему малым сродством, что вызывает отсоединение головки миозина (разрыв поперечных мостиков). Она вновь становится перпендикулярно тонкой нити. В головке миозина, не связанной с актином, происходит гидролиз АТФ. Вновь образуется комплекс АДФ + Рн -Ь миозин, и все повторяется. После прекращения действия двигательного импульса Са " " с помощью Са2+-зависимой АТФазы переходит в саркоплазматический ретикулум. Уход кальция из комплекса тропонина приводит к смещению тропомиозина и закрытию активных центров актина, делая его неспособным взаимодействовать с миозином, - мышца расслабляется. [c.460]

Толстые нити находятся в Д-дисках и состоят из белка миозина. Тонкие нити находятся в /-дисках и содержат белки актин, тропомиозин и тропонин. Располагаются тонкие нити вокруг толстого (миозинового) фи-ламента по углам шестигранника таким образом, что каждая тонкая нить занимает симметричное положение между тремя толстыми нитями, а каждая толстая нить симметрично окружена шестью тонкими нитями (см. рис. 115). Толстые и тонкие нити миофибрилл взаимодействуют между собой посредством поперечных мостиков, расположенных вдоль толстой миозиновой нити. [c.294]

Мышечное сокращение происходит под воздействием двигательного нервного импульса, представляющего собой волну повышенной мембранной проницаемости, распространяющуюся по нервному волокну. Эта волна повышенной проницаемости передается через нерв-но-мышечный синапс на Т-систему саркоплазматической сети и в конечном счете достигает цистерн, содержащих ионы кальция в большой концентрации. В результате значительного повышения проницаемости стенки цистерн (это тоже мембрана ) ионы кальция выходят из цистерн и их концентрация в саркоплазме за очень короткое время (около 3 мс) возрастает примерно в 1000 раз. Ионы кальция, находясь в высокой концентрации, присоединяются к белку тонких нитей - тропонину - и меняют его пространственную форму (конформацию). Изменение конформации тропонина, в свою очередь, приводит к тому, что молекулы тропомиозина смещаются вдоль желобка фибриллярного актина, составляющего основу тонких нитей, и освобождают тот участок актиновых молекул, который предназначен для связывания с миозиновыми головками. В результате этого между миозином и актином (т. е. между толстыми и тонкими нитями) возникает поперечный мостик, расположенный под углом 90°. Поскольку в толстые и тонкие нити входит большое число молекул миозина и актина (около 300 в каждую), то между мышечными нитями образуется довольно большое количество поперечных мостиков, или спаек. На электронной микрофотографии (рис. 15) хорошо видно, что между толстыми и тонкими нитями имеется большое количество поперечно расположенных мостиков. [c.131]

Одна из пар легких цепей миозина скелетных мышц также может подвергаться фосфорилированию, которое, однако, не влияет на активируемую актином миозиновую АТРазу (что характерно для миозина гладких мьшщ). Предполагается, что фосфат на легких цепях миозина может образовывать хелат с Са + (связанным с комплексом тропомио-зин-ТпС-актин), увеличивая тем самым скорость образования поперечных мостиков между миозино-выми головками и актином. [c.340]

Модель скольжения нитей прошла длительную опытную проверку и наиболее убедительно была подтверждена данными прямых методов электронной микроскопии и рентгеноструктурного анализа. Они показали, что укорочение мышцы действительно не сопровождается изменениями собственных длин филаментов и характера их упаковки в саркомере. Развиваемая мышцей сила оказалась пропорциональной степени взаимного перекрывания миозиновых и актиновых нитей и тем самым обусловленной их взаимодействиями на всем перекрывающемся участке. С появлением электронной микроскопии высокого разрешения (вторая половина 1960-х годов 20-40 А) удалось увидеть множество боковых отростков, образующих поперечные мостики между толстыми филаментами и расположенными на расстоянии 0,013 мкм ( 130 А) от них тонкими филаментами. Стало очевидно, что относительное перемещение нитей совершается с помощью этих мостиков. Они принадлежат миозину и работают, используя энергию гидролиза АТР, подобно миниатюрным веслам. О том, что АТР присутствует в мышечных волокнах, было известно с 1929 г., поскольку именно из мышц он был впервые выделен К. Ломаном. То, что миозин катализирует гидролиз АТР, т.е. является АТРазой, установили В.А. Энгельгардт и М.Н. Любимова в 1939 г. [441]. Это открытие явилось прямым указанием на источник энергии для сокращения мышц и роль миозина в использовании энергии. [c.121]

Использование электронной микроскопии с высоким разрешением позволило понять ультраструктурную основу этого взаимодействия на толстых филаментах удалось увидеть множество боковых отростков, образующих поперечные мостики между толстыми филаментами и расположенными на расстоянии 13 нм от них тонкими филаментами (рис. 10-6). В настоящее время известно, что при сокращении мышцы толстые и тонкие нити перемещаются относительно друг друга именно с помошью этих поперечных мостиков, которые работают циклично, подобно рядам миниатюрных весел. Взаимодействующие белки тонких и толстых филаментов были вьщелены и охарактеризованы, получив соответственно названия актин (этот белок содержится в цитоскелетных структурах в наибольших количествах) и миозин (он обычно встречается в ассоциации с актином в клеточных структурах, ответственных за подвижность). Практически все, что мы знаем сейчас об этих двух важных белках, имеющихся почти во всех эукариотических клетках, является результатом изучения актина и миозина, экстрагированных из мышечной ткани. [c.78]

Даже при высоких концентрациях соли молекулы миозина склонны образовывать димеры, а при физиологических величинах ионной силы раствор миозина становится вязким вследствие агрегации димеров с образованием крупных волокон. В определенных случаях последние весьма напоминают интактные толстые филаменты мьшщ. Миозиновые филаменты в отличие от актиновых не образуются путем последовательного добавления субъединиц к растущей цепи. Ассоциация молекул миозина происходит за счет их палочковидных хвостов несколько сотен молекул, располагаясь параллельно со сдвигом по длине, формируют пучок, из которого выступают латерально расположенные миозиновые головки (рис. 10-11, Л и Б). Вся структура является биполярной выступающие головки отсутствуют лишь в небольшом срединном участке филамента, где соединяются два противоположно направленных пучка миозиновых хвостов ( голый участок). Глобулярные головки миози-новых молекул взаимодействуют с актином и образуют поперечные мостики между толстыми и тонкими филаментами. [c.80]

Что можно сказать о расположении комплексов гликолитических ферментов на мышечных филаментах Тонкие и толстые нити миофибрилл, образованные преимущественно актином и миозином соответственно, выглядят в поперечном сечении миофибрилл упакованными в гексагональную решетку. Актиновая нить представляет собой двойную спираль, образованную глобулярными единицами (молекулами С-актина), с периодом около 36,5 нм [41]. Миозиновая нить образована двенадцатью поднитями, упакованными вдоль основной оси нити по гексагональному типу. Поперечный разрез нити имеет вид треугольника с девятью поднитями на поверхности и тремя в центре. Расположение поперечных мостиков на поверхности миозиновой нити соответствует приблизительно двухзахо-довой 6/1-спирали [60]. [c.182]

Белок скелетной мышцы млекопитающих миозин состоит из трех субъединиц полипептида, называемого тяжелой цепью (Л1г=200ООО), и двух типов легких цепей (Л1г = 20 000) молекула миозина содержит по две копии каждой из этих трех субъединиц. Под электронным микроскопом она выглядит как палочка, образованная двойной спиралью палочка оканчивается двумя глобулярными головками, которые называют поперечными мостиками (рис. 4.2,А). Легкие цепи локализованы только в области головок. Молекулы миозина упакованы в А-нитях упорядоченным образом в виде спирали, при этом наружу выступают поперечные мостики (рис. 4.2,5) именно они обладают АТРазной активностью. [c.64]

Рис. 4.2. Схема строения толстой (Л) и тонкой (/) нитей. А. Одиночная молекула миозина. Б. Толстая нить мнозиновые поперечные мостики (выступы) расположены в виде тройной спирали. В. Тонкая нить с каждыми семью мономерами актина ассоциирована одна молекула тропонина, в состав которой входят ТЫ-С, ТК-1 и ТК-Т (н эквимолярных количествах) [10].

Микротрубочки и микрофиламенты, а также связанные с ними тонкие поперечные мостики широко распространены у протистов. Например, у фораминифер поглощение частиц пищи осуществляется с участием разветвленной сети, которая состоит из микротрубочек и тонких нитей диаметром 5 нм, не декорирующихся миозином [116]. Эта анастомозирующая сеть является особенно удачной моделью для изучения скачкообразного движения, подробно рассматриваемого ниже. [c.67]

В тонических мышцах весь процесс сокращения, вплоть до расслабления, зависит от уровня мембранного потенциала (МП). У них нет рефрактерности, медленнее происходит деполяризация, меньше площадь контакта СР с Т-системой, менее быстро идет выброс Са " " из депо, повышена вязкость саркоплазмы. Перемещение поперечных мостиков (головок миозина) в толстых филаментах происходит в тонических мышечных волокнах в 15 раз медленнее, чем в фазных мала в них активность миозиновой АТРазы, медленнее происходят связывание ионов Са в СР и диссоциация поперечных мостиков, падение напряжения. Более инертные связи тонких и толстых филаментов обеспечивают феномен запирания ( at h, spemung), т.е. поддержания длительного высокого напряжения без признаков утомления. [c.29]

Рис. 98. Модель расположения поперечных мостиков на толстой нита миозина скелетных мышц позвоночных. Мостики лежат на трехзаход-ной спирали [Бэгшоу К., 1985].

В составе толстого филамента вьщеляют 4 зоны (рис. 99). Центральная М-зона не содержит головок миозина, потому что в этой области молекулы левой и правой половин толстого филамента взаимодействуют межцу собой посредством своих суперспирализованных хвостов. Тем не менее в этой области наблюдается поперечная исчерченность, обусловленная расположением в толстом филаменте комплекса белков М-линии. В этот комплекс входят М-белок, миомезин, креатинкиназа, а также несколько других недостаточно изученных белков. Все эти белки участвуют в создании сложно устроенной системы коротких продольных (расположенных параллельно нити миозина) М-нитей, соединенных поперечными мостиками (формируются, по всей видимости, молекулами креатинкиназы) с соседними толстыми филаментами. Таким образом, в центре саркомера соседние толстые филаменты оказываются связанными межцу собой за счет белков М-линии. [c.183]

Белки миофибрилл можно выделять из мышц и изучать в чистом виде. Из них in vitro удается получать миозиновые и актиновые нити. Миозиновые и актиновые нити можно также выделить из мышечной ткани после осторожного разрушения клеточных мембран и миофибрилл. Можно получать также актомиозиновые комплексы, которые, как мы уже отмечали, образуются в результате присоединения головок миозина к молекулам О-актина в актиновых нитях (поперечные мостики). Актомиозиновые волокна in vitro при определенных условиях могут сокращаться. Использование таких отдельных систем оказалось чрезвычайно полезным для изучения механизма мышечного сокращения. [c.521]

Поперечнополосатая мышца позвоночных состоит из белковых нитей двух типов, которые взаимодействуют друг с другом. Толстые нити содержат миозин, а тонкие-актин, тропомиозин и тропонин. Гидролиз АТР актомиозином вызывает скольжение указанных нитей относительно друг друга. Миозин представляет собой очень большой по массе белок (500 ьДа), состоя-гций из двух основных цепей и четырех легких цепей. Конформация основных цепей такова, что опи содержат две глобулярные области (головки 81) и присоединенный к ним длинный а-спирализованный стержень. Головки 81 и часть стержня образуют поперечные мостики, которые взаимодействуют с актином, генерируя силу сокращения. Остальная часть молекулы миозина создает скелет толстой нити. Актин - основной компонент тонких нитей - представляет собой глобулярный белок (42 ьДа), который полимеризуется с образованием нитей диаметром 70 А. Толстые и тонкие нити определенным образом направлены, причем посе- [c.279]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология