Присоединение фосфата

Место присоединения фосфата [c.140]

Реакция присоединения фосфата называется фосфорилированием, а реакция переноса его с одного вещества на другое — перефосфорилированием. [c.306]

Регенерация АТР из ADP и Pj. Синтез АТР из ADP и неорганического фосфата (Pi) катализируется АТР-синтазой. Этот фермент преобразует доставляемую потоком электронов энергию в энергию фосфо-эфирных связей АТР. Фермент найден во всех мембранах, участвующих в преобразовании энергии, а именно в мембранах митохондрий, хлоропластов и бактерий. Он достаточно велик (мол. масса 350-10 ) и имеет сложное строение (рис. 7.12, Г)-состоит из головки, построенной из нескольких субъединиц, ножки и основания последнее погружено в липидный слой плазматической мембраны. АТР-синтаза катализирует присоединение фосфата к ADP с отщеплением молекулы воды, в результате чего образуется АТР. Каким образом поток протонов или протонный градиент осуществляет эту реакцию фосфорилирования, пока еще неизвестно возможно, что протоны по какому-то каналу или поре в молекуле фермента оттекают обратно внутрь митохондрии или бактерии, а освобождающаяся при этом энергия используется для фосфорилирования. [c.245]

Присоединение фосфата к Со -фосфатазе вызывает значительное изменение спектра белка в видимой области [48, 55]. [c.640]

Электронный спектр Со2+-фосфатазы обнаруживает некоторую асимметрию в координационном окружении иона кобальта. Присоединение фосфата или арсената сильно влияет на спектр,однако форма полос и их расщепление остаются почти неизменными. Из этого можно заключить, что в целом координационная геометрия сохраняется и что фосфат или арсенат просто замещают лиганд атома металла. Самым удобным для замещения лигандом могла бы быть вода. Это предположение также напрашивается из данных по кристаллической структуре карбоксипептидазы, [c.641]

Очень похожими реакциями получаются другие моносахара (гексозы и пентозы), а также регенерируется ри-булоза, необходимая для первичного захвата диоксида углерода. Кроме этого пути фотосинтетической фиксации диоксида углерода существуют и некоторые другие например, образование щавелевоуксусной (кето-янтарной) кислоты присоединением фосфата енол-пировиноградной кислоты (образующегося из фосфата все той [c.47]

В модифицированной схеме [88] постулируется потеря протона метильной группой убихинона с одновременным замыканием кольца в хромаиол с орто-хиноноидиой структурой [хинонметид уравнение <10-16)]. Присоединение фосфата и восстановление могут протекать в соответствии с уравиением (10-15) (внизу в центре и слева). Еще одна [c.413]

При обработке поверхности стекла щелочами атомы водорода замещаются катионами (ЗЮЫа. (ЗЮКи др.). У этих катионов может оставаться возможность присоединения фосфат-ионов. Если щелочной раствор содержит [c.348]

Так, если глюкозу подвергнуть действию неорганического фосфата, то окажется, что эта реакция характеризуется положительным значением Д2 и ее равновесие сильно сдвинуто влево (в сторону исходных веществ глюкозы и фосфата). Если же глюкозу подвергнуть действию АТФ, то получится глюкозо-6-фосфат, так как переход АТФ в АДФ, т. е. перенос одной фосфатной группы от уровня АТФ до уровня фосфата (в водном растворе), отвечает ДЛ=—8 ккал моль, а присоединение фосфата к глюкозе соответствует М=+Ъ ккаль моль. Баланс двух формальных уравнений АТФЧ-Н20=АДФЧ-Ф (неорганический фосфат) и [c.75]

Оставшийся в мембране диацилглицерол активирует проте-инкиназу С (С-киназу). Протеинкиназа С в присутствии кислого фосфолипида — фосфатидилсерина и ионов кальция катализирует присоединение фосфата к неактивному белку. В результате фосфорилирования белка развивается ответная реакция клетки. [c.73]

Тот факт, что перенос фосфата протекает через ковалентное промежуточное соединение, фосфорилфермент, служит основой предполагаемого механизма катализа щелочной фосфатазой. Фосфорилированный белок можно осадить из смеси фосфата с ферментом прибавлением трихлоруксусной кислоты [60]. Анализ продуктов расщепления белка показывает, что фосфат присоединен к остатку серина [61]. В щелочной среде обнаружить ковалентно присоединенный фосфат не удается, одна1ко Вильсон и сотр. [62—67] с помощью кинетических и изотопных методов показали, что фосфорилфермент образуется при всех значениях pH и что он идентичен фосфорилированному белку, выделяемому из кислого раствора. Свободная энергия гидролиза этого промежуточного соединения удивительно мала, и по величине соответствующей ей константы равновесия он в 10 раз устойчивее обычных фосфорных эфиров [62—64]. Причина того, что фосфатаза не оказывается в термодинамической ловушке, заключается в образовании нековалентного комплекса фермент—фосфат, который при pH 8 в 100 раз устойчивее фосфорилфермента [62]. В результате этого равновесие [c.638]

Коулмен и сотр. [51] обнаружили, что Сс12+- и Мп +-фосфата-зы, у которых каталитическая активность совершенно отсутствует, очень прочно присоединяют фосфат с образованием значительного количества фосфорилфермента. В то время как для 2п +-фосфатазы степень образования ковалентного соединения с фосфатом максимальна при pH 5 и очень мала при pH выше 6, для С(12+- и Мп + фосфатаз оптимальное значение pH этой реакции равно 7. В случае Сс12+-фермента при этом значении pH большая часть присоединенного фосфата связана ковалентно. Следовательно, С(12+- и Мп2+-производные так же эффективны на стадии фосфорилирования белка, как и фермент, содержащий цинк. Причина отсутствия у них ферментативной активности заключается, вероятно, в неспособности к дефосфорилированию в щелочной среде. Степень ковалентного присоединения фосфата к Со +-фос-фатазе, как сообщается в этой работе, очень мала при всех значениях pH и достигает максимума (всего 0,2 моля на 1 моль фермента) при pH 6 [51]. [c.639]

Последний результат противоречит сообщению Лаздунски и др. [71] о том, что при 0°С (группа Коулмена проводила исследования при 4°С) можно выделить до 1 моля ковалентно присоединенного фосфата на 1 моль Со +-фосфатазы после ее инкубации с фосфатом в кислой среде. В щелочных растворах ковалентное соединение не было обнаружено, причем pH точки пере- [c.639]

Обсуждение механизма действия фосфатазы до сих пор не касалось осложнения, связанного с существованием лищь одного центра прочного присоединения фосфата при участии в катализе двух ионов металла. Согласно аллоствричеокой модели [76, 77], связывание одной молекулы фосфата затрудняет связывание другой из-за возникающих дальнодействующих взаимодействий между субъединицами. Альтернативный механизм [51] объясняет это [c.643]

В этой реакции, называемой реакцией конденсации, вода вьщеляртся. Присоединение фосфата к АДФ называется реакцией фосфорилирования. Оба приведенных выше уравнения можно объединить [c.342]

Большинство макроэргических веществ являются фосфорорганически-ми соединениями. Они могут передавать свой фосфат на другие вещества. Поэтому макроэргическими называют вещества с высоким потенциалом переноса фосфатной группы (табл. 3). Высвобождаемая при их гидролизе свободная энергия (дО°) используется для переноса фосфата на молекулу вещества, у которого потенциал свободной энергии ниже. Реакция присоединения фосфата называется фосфорилированием. [c.40]

В обратимом переносе фосфатного остатка от С-1 глюкозо-фосфата к С-6 участвует серин, остаток которого, этерифици-рованный фосфатом, серинфосфат был обнаружен в продуктах гидролиза (пептидах). В молекуле фермента, связанной с фосфатом, на один остаток фосфата содержится два активных остатка серина. Второй фазой ферментативной реакции после присоединения фосфата одним остатком серина является обратимый перенос его ко второму остатку серина, после чего идет перенос его к С-6 глюкозы. [c.89]

Оставшийся в мембране DAG активирует протеинкин у С. Для этого необходимы кислый фосфолипид фосфатидилсерин (ФС) и Са . Протеинкиназа С катализирует присоединение фосфата к остаткам серина или треонина неактивного белка, белок активируется, запускается цепь внутриклеточных реакций, и в конечном итоге возникает ответная реакция клетки (Nishizuka, 1984, 1988, 1995). [c.25]

В клетках скелетных мышц одна и та же фосфопротеинфосфатаза дефосфорилирует все ключевые ферменты метаболизма гликогена, регулируемые сАМР (киназу фосфорилазы, гликогенфосфорилазу и гликогенсинтазу рис. 13-29) ее каталитический эффект противодействует стимулируемому сАМР присоединению фосфата к белкам. Однако сАМР-зависимая протеинкиназа в активном состоянии фосфорилирует и тем самым активирует также специальный белок-ингибитор фосфатазы. Этот активированный белок-ин-гибитор связывается с фосфопротеинфосфатазой и инактивирует ее (рис. 13-30). Активация киназы фосфорилазы при одновременном подавлении фосфопротеинфосфатазы приводит к значительно более сильному и быстрому воздействию повышенного уровня сАМР на синтез и распад гликогена, чем если бы сАМР влиял лишь на один из этих ферментов. [c.273]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология