Гликозаминогликаны структура

Таблица 21.2. Структура различных классов гликозаминогликанов

Общим возрастным изменением, которое свойственно всем видам соединительной ткани, является уменьшение содержания воды и отношения основное вещество/волокна. Показатель этого соотношения уменьшается как за счет нарастания содержания коллагена, так и в результате снижения концентрации гликозаминогликанов. В первую очередь значительно снижается содержание гиалуроновой кислоты. Однако не только уменьшается общее количество кислых гликозаминогликанов, но изменяется и количественное соотношение отдельных гликанов. Одновременно происходит также изменение физико-химических свойств коллагена (увеличение числа и прочности внутри- и межмолекулярных поперечных связей, снижение эластичности и способности к набуханию, развитие резистентности к коллагеназе и т.д.), повышается структурная стабильность коллагеновых волокон (прогрессирование процесса созревания фибриллярных структур соединительной ткани). Следует помнить, что старение коллагена in vivo неравнозначно износу. Оно является своеобразным итогом протекающих в организме метаболических процессов, влияющих на молекулярную структуру коллагена. [c.670]

В принципе строение протеогликанов допускает почти неограниченное разнообразие. Они могут существенно различаться по содержанию белка, по величине молекул и по числу и типу гликозаминогликановых цепей в молекуле. Кроме того, хотя для них всегда характерны повторяющиеся последовательности дисахаридов, длина и состав цепей гликозаминогликанов могут сильно варьировать, так же как и пространственное расположение гидроксильных, сульфатных и карбоксильных групп вдоль цепи. Поэтому задача идентификации и классификации протеогликанов по содержащимся в них сахарам чрезвычайно сложна. К настоящему времени многие сердцевинные белки секвенированы с помощью метода рекомбинантной ДГЖ, и в будущем классификация протеогликанов, вероятно, станет более осмысленной, когда будет основана на структуре их сердцевинных белков, а не гликозаминогликанов [c.491]

Все гликозаминогликаны являются полианионами благодаря присутствию в их структурах кислых сульфатных групп или карбоксильных групп уроновых кислот. С этой особенностью гликозаминогликанов связаны многие их функциональные свойства. [c.312]

Структуры 7 гликозаминогликанов, входящих в состав протеогликановых молекул, представлены на рис. 54.9. [c.312]

В принципе строение протеогликанов допускает почти неограниченное разнообразие. Молекулы могут различаться по величине, содержанию белка, числу и типу гликозаминогликановых цепей. Кроме того, хотя для структуры гликозаминогликанов всегда характерно повторение дисахаридного звена, длина и состав цепей могут быть весьма различными это относится и к про- [c.232]

Полисахаридные цепи недостаточно гибки, чтобы, подобно многим полипептидным цепям, складываться в компактные глобулярные структуры. Таким образом, цепи гликозаминогликанов стремятся принять конформацию очень рыхлого случайного клубка и занимают огромный для своей массы объем (рис. 12-58). Будучи гидрофильными, они притягивают большое количество воды и даже в очень низких концентрациях образуют гидратированный гель. Эту тенденцию еще более усиливает высокая плотность отрицательных зарядов, которые притягивают осмотически активные катионы. Такая способность гликозаминогликанов притягивать воду создает во внеклеточном матриксе давление набухания (тургор), противодействующее сжатию (в то время как коллагеновые фибриллы, напротив, противодействуют растягивающим силам). [c.233]

В ряде случаев расположение протеогликанов в ткани можно выявить с помощью электронного микроскопа, так как цепи гликозаминогликанов избирательно связывают некоторые электроноплотные тяжелые металлы. Напримф, протеогликаны в сухожилии из хвоста крысы выглядят при этом как нитевидные структуры, расположенные между коллагеновыми фибриллами или перпендикулярно им. Любопытно, что они пересекают коллагеновые фибриллы с интервалами в 67 нм, что соответствует структурной периодичности самих фибрилл (рис. 12-61). Такого рода упорядоченное расположение протеогликанов, вероятно, нередко встречается во внеклеточном матриксе. Разнообразие молекул коллагенов и протеогликанов позволяет в принципе образовать множество различных трехмерных структур. [c.235]

Г. -это полисахарид, содержащийся в большом количестве во внеклеточном матриксе эмбрионов животных от других гликозаминогликанов его отличают крупные размеры, отсутствие сульфатных групп и простая структура-он построен из повторяющихся дисахаридных звеньев. [c.265]

Для исследования полисахаридов используют также рентгеноструктурный анализ [71,71а удовлетворительные рентгенограммы были получены для волокнообразующих полисахаридов. Обычно такие соединения имеют линейные молекулы, одиако присоединение боковых цепей, состоящих из одного моносахаридного остатка (если только они не расположены слишком часто), не мешает образованию кристаллов и, следовательно, применению этого метода. Высокоразветвленные полисахариды имеют кристаллическую структуру только в случае, если боковые цепи расположены упорядоченно, но в большинстве случаев эти соединения кристалличны лишь отчасти, что приводит к нарушению кристаллической решетки, появлению больших аморфных областей и затрудняет интерпретацию рентгенограмм. С помощью этого метода показано, например, как расположены повторяющиеся дисахарид-Hbie звенья в цепях гликозаминогликанов [72,73]. [c.233]

Помимо гликопротеинов, различают также протеогликаны, состоящие из белка и гликозаминогликанов (прежнее название мукополиса-хариды) последние состоят из цепей сложных углеводов аминосахаров, уроновых кислот, серной кислоты и отдельных моносахаридов. Типичными гликозаминогликанами являются гиалуроновая кислота, хондроитинсерная кислота и гепарин, химический состав, структура и функция которых подробно рассматриваются в главе 21. [c.91]

Гликозаминогликаны соединительной ткани-это линейные неразветвленные полимеры, построенные из повторяющихся дисахаридных единиц. В организме гликозаминогликаны не встречаются в свободном состоянии, т.е. в виде чистых углеводов. Они всегда связаны с большим или меньшим количеством белка. В их состав обязательно входят остатки мономера либо глюкозамина, либо галактозамина. Второй главный мономер дисахаридных единиц также представлен двумя разновидностями В-глюкуроновой и Ь-идуроновой кислотами. В настоящее время четко расшифрована структура шести основных классов гликозаминогликанов (табл. 21.2). [c.665]

Гепарин известен прежде всего как антикоагулянт. Однако его следует относить к гликозаминогликанам, так как он синтезируется тучными клетками, которые являются разновидностью клеточных элементов соединительной ткани. Он может входить в состав иротеогликанов с гликозаминогликанами его объединяет и химическая структура . [c.668]

Рис. 11-24. Схематическое изображение протео-гликана, состоящего из разветвленного белкового каркаса, к которому присоединены многочисленные боковые цепи гликозаминогликанов. Вся структура сильно гидратирована.

У больных мукополисахаридозами основу структуры гликозаминогликанов соединительной ткани составляют те же крупные протеогликановые образования, которые обнаруживаются и в норме. Отсюда следует, что их синтез не нарушается в результате дефекта фермента. В тканях, где наблюдается аномальное отложение гликозаминогликанов, а также в моче эти молекулы варьируют по длине и имеют меньшие размеры. Это позволяет предполагать, что в клетках происходит расщепление максимально возможного числа связей перед тем, как процесс блокируется из-за дефекта специфического фермента, необходимого для отщепления очередного остатка. [c.33]

До сих пор во всех случаях-будь то механизм выработки энергии в эритроцитах или катаболизм гликозаминогликанов-рассматривались примеры, при которых одна мутация приводила к изменению или недостаточности единственного фермента. Все это согласуется с гипотезой один ген ОДИН фермент . Однако известны случаи, когда одна мутация приводит к изменению двух ферментов. Например, активность одного фермента может нарушаться в результате дефекта другого. Так, активность глюкозо-6-фосфатазы при болезни накопления гликогена III типа (23240) уменьшается в результате нарушения амино-1,6-г люкозидазы - фермента, который расщепляет гликоген в точках ветвления молекулы. Изменение структуры фермента представляется маловероятным, поскольку стероиды, обладающие кортизоно-подоб-ным эффектом, вызывают в таких случаях нормализацию активности глюкозо-6-фос-фатазы [1199]. [c.39]

Внутренняя эластическая мембрана состоит из эластиновых волокон, скрепленных между собой тонкими коллагеновыми и эластиновыми волокнами. В норме отношение толщины внутренней и средней оболочек составляет около 1 10. Каркас средней оболочки образуют от 40 до 60 соединяющихся между собой концентрических эластических мембран. Однослойные или многослойные мембраны формируют эластиновые волокна с регулярной направленностью. Расщепление мембран придает каркасу зубчатую структуру с незначительными полостями, заполненными гликозаминогликанами, различными волокнами и клетками. К эластическим мембранам прикреплены гладкие миоциты. Каждый миоцит оплетен коллагеновыми волокнами. Такая пружинообразная структура обеспечивает возврат сосудистой стенки к исходному состоянию после растяжения ее пульсовой волной крови. [c.50]

Цепи полисахаридов, в отличие от большинства полипептидов, не сворачиваются в глобулы, но некоторые из них самопроизвольно объединяются в высокоупорядоченные спиральные и лентовидные структуры. Например, у высших растений микрофибриллярный компонент клеточных стенок образован цепями целлюлозы (полиглюкозы), уложенными в кристаллоподобном порядке рядами плоских слоев (рис. 12-62 см. также разд. 19.1.1). Кроме того, было показано, что цепи двух разных полисахаридов могут специфически взаимодействовать, образуя спиральные агрегаты с вполне определенной регулярной структурой (рис. 12-63). Цепи гликозаминогликанов сами могут принимать разнообразные спиральные конформации. В матриксе возможно и прямое взаимодействие полисахаридов друг с другом, вроде представленного на рис. 12.63. [c.235]

Ни одна нз перечисленных выше систем не позволяет разделять за один раз все виды гликозаминогликанов. Для полного разделения гликозаминогликанов необходимы по меньшей мере два этапа на первом этапе происходит разделение в зависимости от заряда, а на втором —в зависимости от структуры остова [426, 1409] (табл. 10). Интересно отметить, что у комплексов гликозаминогликанов с ионами цитилпиридиния электрофоретическая подвижность оказалась такой же, как у свободных молекул [426]. [c.396]

Структурообразовательная функция соединительной ткани стала изучаться по существу лишь в последнее десятилетие. Она проявляется наиболее интенсивно В эмбриональном периоде развития и осуществляется благодаря регулирующему влиянию коллагена и гликозаминогликанов, на размножение клеток ие только соединительнотканных, но также мышечных и эпителиальных, т. е. благодаря сложному мезенхимально-эпителиальному взаимодействию, при котором одна ткань влияет на дифференцир0в.ку другой (ом. раздел 3.1). Эта функция не прекращается и в постнатальный период. На протяжении всего онтогенеза происходят смена изомолекулярного состава коллагена, активная модификация коллагеновых и углеводно-белковых структур, изменение клеточного состава и интенсивности обмена СТ, что отражается на строении и форме тканей и органов. [c.9]

Индивидуальное мышечное волокно окружено плазмолем-мой толщиной 8—9 нм, называемой сарколеммой, которую покрывает базальная мембрана гликокаликс) толщиной 30— 50 нм. Часто сарколеммой называют плазмолемму вместе с гликокаликсом. Гликокаликс состоит из фибриллярных структур и аморфного вещества, богатого гликозаминогликанами и про-теогликанами. В аморфное вещество впаяны зрелые коллаге-новые и аргирофильные филаменты эндомизия. [c.11]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология