Флавины и флавопротеины

Значительно продвинулось изучение флавинов, в частности рибофлавина, или витамина В2. Флавины в различных формах действуют как коферменты в окислительно-восстановительных реакциях, обеспечивающих нормальный обмен веществ. Сейчас известно более 100 флавопротеинов. Любопытно, что модифицированный флавин, как было недавно обнаружено, играет роль кофермента у метанообразующих бактерий. Это наблюдение может оказаться полезным при разработке источников энергии, использующих метан. [c.109]

Флавины и флавопротеины, не содержащие металлов [c.411]

Часть VII посвящена комплексам металлов с другими просте-тическими группами. Нельзя сказать с определенностью, что комплексы металлов с витамином Ве (гл. 31) имеют биологическое значение, но они представляют собой прекрасные модели ферментативных процессов, катализируемых витамином Ве. Комплексы металлов с флавинами и флавопротеинами рассмотрены в гл. 32. [c.10]

Ниже приведен окислительный потенциал флавинов и флавопротеинов (Малер, 1958) [c.192]

Интересная. проблема — перенос электронов вдоль мембран. Этот процесс локализован, по-видимому, в эндоплазматическом ретикулуме и внешней митохондриальной мембране, где он обеспечивается НАДН-цитохром Ьъ-редуктазой (флавопротеином Фпб) и цитохромом Ьъ. Названная система найдена в печени, почках, мозге и некоторых других тканях. Как Фпб, так и цитохром Ьъ состоят из двух неравных частей большей гидрофильной, содержащей флавин или гем, и меньшей гидрофобной, требующейся для заякоривания белка в мембране. Подобно челноку, Фпб и цитохром Ьъ могут перемещаться по поверхности мембраны, встречая сравнительно небольшое сопротивление. [c.207]

Часто в состав ферментативного центра входит простетиче-ская группа, т. е. небелковая молекула, присоединившаяся к белку ковалентными или ионными силами. В окислительных ферментах так называемой дыхательной цепи простетическими группами служат молекулы гема (цитохромы), или флавина (флавопротеины), или дифосфопиридиннуклеотида (пиридинпротеиды). Во многих ферментах в состав активного центра входит атом многовалентного металла цинк в карбангидразе, кобальт и марганец в пептидазах, молибден в ксантиноксидазе, медь в лактикодегидразе ИТ. п. В очень многих ферментах в состав активного центра входит сульфгидрильная группа. [c.148]

Свет. Наиболее широко исследовалось влияние света. Обычно свет стимулирует синтез флавоноидов, особенно антоцианов,. влияя главным образом на активность участвующих в этом процессе ферментов. По своей реакции на индукцию светом эти ферменты подразделяются на две группы. ФАЛ и ферменты,, которые превращают коричную кислоту в п-кумароил-СоА,. индуцируются значительно быстрее, чем ферменты, катализирующие более поздние биосинтетические реакции и образующие вторую группу. Синтез ферментов de novo начинается после индукции светом, причем главной регуляторной точкой является ФАЛ. У многих видов показано участие в этом процессе фитохрома, однако могут также функционировать и другие фоторецепторы, например флавин или флавопротеин. Интересно отметить, что регулируется, по-видимому, только образование кольца В (шикиматный путь), тогда как синтез кольца А (поликетид-ный путь) не подвержен регуляции. [c.150]

Оксидазы со смешанной функцией катализируют введение одного атома молекулы кислорода в органическую молекулу RH с образованием окисленного продукта ROH. Второй атом кислорода восстанавливается до воды. Второй субстрат [кофер-мент, обычно NAD(P)H] используется при этом в качестве донора электронов. Вся система представляет собой небольшую электронтранспортную цепь, включающую флавопротеин и цитохром Р450, который принимает электроны от восстановленного флавина в две одноэлектронные стадии и передает эти электроны на молекулярный кислород. Субстрат RH в ходе реакции, по-видимому, связывается с цитохромом Р450. Возможный механизм этой реакции приведен на рис. 5.13. Характерно, что такое гидроксилирование протекает с сохранением конфигурации. Примерами реакций, катализируемых оксидазами со смешанной функцией, могут служить гидроксилирование стероидов в мик-росомах печени, а также гидроксилирование лекарственных препаратов (детоксикация). Индукция цитохрома Р450 происходит под влиянием многих чужеродных органических соединений. [c.181]

НАДН-дегидрогеназа катализирует окисление НАДН и восстановление убихинона ( oQ). Переносчиком водорода является кофермент ФМН. В процессе реакции водород сначала присоединяется к ФМН, соединенному с ферментом, а затем передается на убихинон. Флавино-вые коферменты (ФАД и ФМН) прочно связаны с ферментом как простатические группы, поэтому ферменты, в состав которых они входят, называются флавопротеины. Флавинмононуклеотид (ФМН), или ри-бофлавинфосфат, неразрывно связан с белковой частью фермента. [c.172]

Массей [241] исследовал спектр комплексов субстрат — фермент для флавопротеинов, оксидазы глюкозы и оксидазы D-аминокислот и предположил, что образуется FH-, поэтому необходимо, чтобы другие компоненты комплекса находились в форме радикалов субстрата (S ), связанных в комплекс с радикалом FH-. В спектре ЭПР сигналов свободных радикалов не наблюдалось, однако при низких температурах должен наблюдаться сигнал дирадикала (Дт = 2). Если это предположение верно, то реакцию можно представить уравнениями (58) и (59). Этот процесс окисления будет обратным процессу восстановления, приведенному в уравнении (50), если дигидропиридины заменить на флавин. [c.88]

Флавины представляют соединения ряда и з о а л л о к с а з и н а и являются желтыми флюоресцирующими красящими веществами. Они ветре- чаются в бактериях, дрожжах, светляках, в глазах некоторых рыб, молочной сыворотке, винах и многочисленных других объектах. Названи им даются, в зависимости от источников получения, их поведения, а также веществ, с которыми они комбинируются, и пр. лактофлавин, фитофлавин, люмифла- вин, рибофлавин, флавопротеин и т. д. , [c.293]

Конструирование определенного биологического катализатора ведется с учетом как специфичности белка, так и каталитической активности металлоорганического комплекса. Вот примеры такой модификации, проведенной для получения полусинтетических биоорганических комплексов . Миоглобин кашалота способен связывать кислород, но не обладает биокаталитической активностью. В результате объединения этой биомолекулы с тремя электрон-переносящими комплексами, содержащими рутений, которые связываются с остатками гистидина на поверхности молекул белка, образуется комплекс, способный восстанавливать кислород при одновременном окислении ряда органических субстратов, например аскорбата, со скоростью-почти такой же, как для природной аскорбатоксидазы. В принципе белки можно модифицировать и другими способами. Рассмотрим, например, папаин. Он относится к числу хорошо изученных протеолитических ферментов, для которого определена трехмерная структура. Поблизости от остатка цистеина-25 на поверхности белковой молекулы располагается протяженный желобок, в котором протекает реакция протеолиза. Этот участок может быть алкилирован производным флавина без изменения доступности участка связывания потенциальных субстратов. Такие модифицированные флавопапаины использовались для окисления Ы-алкил-1,4-дигидроникотинамидов, и каталитическая активность некоторых из этих модифицированных белков была существенно выше, чем у природных флавопротеин-ЫАОН-дегидрогеназ. Таким образом удалось создать очень эффективный полусинтетический фермент. Использование флавинов с высокоактивными, находящимися в определенном положении элек-трон-оттягивающими заместителями, возможно, позволит разработать эффективные катализаторы для восстановления никотин-амида. [c.182]

К этому времени было обнаружено, что витамин Bg широко распространен в растительном и животном мире. Кроме дрожжей, являющихся превосходным источником витамина Bg, витамин был выделен из печени и назван гепатофлавином из почек и кишок— аналогичный ему ренофлавин из яичного белка был выделен ово-флавин, и т. д. При дальнейшем исследовании была установлена тождественность всех этих флавинов с витамином Bg. При этом было обнаружено, что часть флавина в природе находится в свободном, водорастворимом и способном к диализу состоянии, другая—иногда более значительная часть—находится в организме животных и растений в виде флавопротеина, или желтого дыхательного фермента. В 1935 г. удалось разделить флавопротеин на составные элементы и вновь синтезировать его из этих составных частей. Была предложена следующая схема строения желтого дыхательного фермента [c.89]

Из свойств флавинфосфорной кислоты отметим следующие она значительно легче растворима в воде, чем флавин, не растворяется в хлороформе, эфире и метаноле. В присутствии этилового спирта легко осаждается из растворов солями щелочноземельных металлов, образуя трудно растворимые соли. Фосфорный радикал в желтом ферменте способствует значительной устойчивости его в различных средах, тогда как флавопротеин—слабоустойчивое соединение. [c.97]

В последнее десятилетие достигнут значительный прогресс в использовании амперо- етрических методов для углубления представлений о свойствах и роли биологически ажных веществ. К ним относятся низкомолекулярные вещества, такие как хиноны, атехоламины, пурины, флавины, тиолы и дисульфиды, а также белки, например итохромы, ферредоксины и флавопротеины. Все эти вещества участвуют в биологи-ески важных окислительно-восстановительных реакциях. Для более детального озна-омления с этим вопросом рекомендуем несколько монографий [19, 20]. В водном астворе с pH 7 имеется в диапазоне приложенных потенциалов окно приблизитель- [c.141]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология