Полипептиды условия

Позднее американский биохимик Фокс описал экспериментальные условия, в которых термическая конденсация смеси аминокислот приводила к образованию полимеров. Такие смеси полипептидов образовывали в соленой воде проте-ноидные микросферы и проявляли в присутствии АТР многие черты поведения, характерного для клеток. Фактически капли Опарина и Фокса вели себя как термодинамически открытые системы. Это составляет одно из фундаментальных свойств живой материи. [c.188]

В зависимости от знака поправки эффективный коэффициент гибкости может стать больше или меньше /о, т. е. в некоторых условиях гибкоцепной полимер может превратиться в жесткоцепной и наоборот со всеми последствиями, касающимися дальнейшего упорядочения. Наиболее типичный тому пример — переходы типа спираль клубок в синтетических а, -полипептидах [9, с. 290]. [c.40]

Главными продуктами полного гидролиза белков являются смеси а-аминокислот, но процесс протекает ступенчато в определенных условиях, особенно при действии ферментов, белки, расщепляясь, вначале образуют более простые, но близкие к ним по свойствам вещества — пептоны. Они являются продуктами неполного гидролиза белков и, как оказалось, представляют собой смеси различных по сложности полипептидов (стр. 285). При дальнейшем гидролизе из пептонов образуются еще более простые полипептиды, дипептиды и, наконец, а-аминокислоты. [c.289]

Подсчитано, что с цепью из 20 разных аминокислот (при условии, что каждая войдет в цепь только один раз) возможно гигантское число 2,3 10 полипептидов. Если же учесть, что в белках обнаружено свыше 20 а-аминокислот, а полипептидные цепи иногда содержат сотни аминокислотных звеньев, причем одна и та же аминокислота может входить в цепь не один, а несколько раз, то можно получить представление о безграничных возможностях в построении полипептидных цепей белковых молекул. Из этого следует, что природа белка определяется не только тем, какие аминокислоты входят в его состав, но особенно и тем, в какой последовательности они соединяются друг с другом. [c.291]

Третичная структура полипептидной цепи определяется прежде всего первичной структурой белковой молекулы кроме того на нее оказывает влияние растворитель, pH среды, температура, присутствие различных химических агентов. Полученные синтезом структуры природных полипептидов после создания естественных условий (pH, среда, температура) самопроизвольно принимают обычную для данного природного образца вторичную и третичную структуру. [c.640]

Все белки являются полипептидами, однако не каждый полипептид является белком. В настоящее время принято считать, что белками являются только такие полипептиды, для которых характерны определенная, свойственная данному белку последовательность чередования аминокислотных остатков (первичная структура белка) и специфическая пространственная конфигурация полипептидной цепочки (вторичная структура белка). Эти две важнейшие характеристики белковой молекулы обусловливают биологическую роль данного белка в живом организме. Считается, что в определенных условиях (pH среды, концентрация попов и т. д.) вторичная структура белка однозначно определяется его первичной структурой. [c.436]

Исследования Доти и Блу показали, что в зависимости от условий, синтетические полипептиды находятся в растворе либо в виде а-спирали, либо в виде беспорядочно свернутых цепочек (клубков). [c.712]

Наивысшей ступенью химизации пищевого производства будет химический синтез белковых препаратов. Теперь уже разрабатываются методы органического синтеза ряда аминокислот, определенный набор которых может частично заменить собственно белковые препараты. Твердо установлено, что добавка аминокислот в пищу человека повышает усвояемость растительных белков. Химический синтез некоторых сложных белков — полипептидов, содержащих десятки и сотни аминокислотных остатков, удалось осуществить пока лишь в лабораторных условиях. Кроме того, разрабатываются химические методы извлечения белков и сахаров из трав, овощных и древесных отходов, водорослей. [c.12]

NH—СО— HR—, спираль образует правый винт. Широкое распространение а-спиральных структур среди синтетических полипептидов дает основание полагать, что такие спирали являются наиболее характерными и устойчивыми конфигурациями полипептидных цепей. Впоследствии это подтвердилось многочисленными физико-химическими исследованиями, в которых изучалась стабильность а-спиральной конфигурации полипептидов в самых различных условиях. Было обнаружено, что а-спираль стабильна в сравнительно широком диапазоне условий (pH, температура), а также в условиях, при которых многие белки остаются нативными. [c.540]

В синтетических полипептидах были также найдены другие конфигурации цепей, однако, как было показано, эти конфигурации стабильны лишь при весьма специальных условиях, и поэтому им не следует придавать такого широкого значения, как а-структурам. [c.540]

Эти особенности природных полипептидов, как будет подтверждено совместным рассмотрением опытных данных Крейтона и результатов расчета конформационных возможностей БПТИ, оказываются достаточными для сокращения области поиска и направления случайно возникающих флуктуаций по кратчайшему пути. Сборка белка при соблюдении отмеченных условий начинается одновременно и практически независимо на конформационно жестких по средним взаимодействиям фрагментах, разделенных лабильными участками последовательности. Случайный и беспорядочный перебор всех возможных флуктуаций практически автономных жестких фрагментов обязательно приведет к возникновению у каждого из них бифуркационной комбинации необратимых конформационных изменений, отвечающих уникальному сочетанию флуктуаций входящих в фрагмент остатков. Время, необходимое для структурной самоорганизации пептидного участка из п остатков по беспорядочно-поисковому механизму I - 10" с. Следовательно, продолжительность сборки конформационно жесткого фрагмента с п < 12 не превышает 10 с, т.е. вполне реально. Альтернирующие вдоль белковой цепи конформационно лабильные участки приблизительно той же длины за это время также претерпевают серьезные изменения. Реализация у них средних взаимодействий приводит к ограничению конформационной свободы. Из огромного массива случайных состояний путем все того же беспорядочного перебора обратимых и необратимых флуктуаций за время г = Ю" с возникает ограниченный набор устойчивых и при отсутствии дальних взаимодействий изоэнергетических состояний. [c.475]

В общем случае это достигается этерификацией карбоксильной группы, подлежащей защите. Для получения метилового или этилового эфира обрабатывают аминокислоту метанолом или этанолом, насыщенным НС1 (этерификация по Фищеру). Однако обычно предпочитают эфиры, гидролиз которых легко провести в мягких условиях. Хотя эфиры омыляются основаниями гораздо легче, чем пептиды (поскольку алкоксиды — лучщие уходящие группы), используемые для этого щелочные условия нельзя применять для деблокирования полипептидов. Использование бензи-ловых эфиров позволяет удалять защитные группы при нейтральных условиях с помощью каталитического гидрирования. Бензи-ловые эфиры синтезируют из кислоты и бензилового спирта в присутствии кислоты или тиоиилхлорида (который переводит спирт в сульфохлорид, и уже последний замещается кислотой), [c.77]

Две молекулы хирального вещества, являющиеся зеркальными отражениями друг друга, называются энантиомерами. Поскольку два энантиомера не являются точной копией друг друга, их называют изомерами. Описанный тип изомерии называется конфигурационной, или оптической, изомерией. Для того чтобы различить образующие пару энантиомеры, один из них обозначают символом R (от латинского re tus -правый), а другой символом S (от латинского sm/ster-левый) или соответственно о (от латинского dexter-правый) и l (от латинского /аеми - левый). Энантиомеры любого хирального вещества обладают одинаковыми физическими свойствами, например растворимостью, температурой плавления и т. п. Их химическое поведение по отношению к обычным химическим реагентам также неразличимо. Однако они различаются своей реакционной способностью по отношению к другим хиральным молекулам. Поразительно, что все природные аминокислоты обладают s-, или L-, конфигурацией у углеродного центра (исключение составляет глицин, не относящийся к хиральным соединениям). Только аминокислоты с такой конфигурацией у хирального углеродного центра биологически эффективны в образовании полипептидов и белков в большинстве организмов пептидные связи образуются в клетках при таких специфических условиях, которые неодинаковы для энантиомерных молекул. [c.445]

Продукты распада белка — полипептиды — также дают биурето-вую реакцию. Цвет образующихся медных комплексов определяется числом аминокислот, связанных пептидной связью. Дипептиды дают синюю окраску, трипептиды — фиолетовую, а тетрапептиды и более сложные пептиды — красную. Фиолетовый цвет медного комплекса с белком в условиях проведения биуретовой реакции указывает на преобладание в сложной белковой частице трипептидных группировок (это подтверждается и другими данными). [c.120]

Изучение мембранных явлений на живых организмах — чрезвычайно сложная экспериментальная задача. В 1962 г. П. Мюллер и сотрудники разработали методику приготовления бимолекулярных фое-фолипидных мембран, что предоставило возможность модельного исследования ионного транспорта через мембраны. Для приготовления искусственной мембраны каплю экстракта мозговых липидов в углеводородах наносят на отверстие в тефлоновом стаканчике (рис. 46, а). Искусственные мембраны имеют более простое строение, чем естественные (ср. рис. 45 и 46, б), но приближаются к последним по таким параметрам, как толщина, электрическая емкость, межфазное натяжение, проницаемость для воды и некоторых органических веществ. Однако электрическое сопротивление искусственных мембран на 4—5 порядков выше. Проводимость мембран увеличивают, добавляя ионофоры жирорастворимые кислоты (2,4-динитрофенол, дикумарол, пентахлорфе-нол и др.) или полипептиды (валиномицин, грамицидины А, В и С, ала-метицин и др.). Мембрана, модифицированная валиномицином, имеет сопротивление порядка 10 Ом/см , а ее проницаемость по К-" в 400 раз выше, чем по Ма+. На модифицированных моделях был изучен механизм селективной проницаемости мембран. В определенных условиях при добавлении белковых компонентов искусственная мембрана позволяет моделировать также свойство возбудимости. [c.140]

Цепи молекул белков и полипептидов построены из разнообразных остатков /-аминокислот. Помимо соединяющих их пептид )ых связей —СО—ЫН— аминокислотные остатки связаны большим числом водородных связей с удаленными остатками в результате их конформации. Условия максимального насыщения водородных, связей и максимальной плотности упаковки аминокислотных остатков приводят к свертыванию цени в предельное устойчивое состояние по типу а-спирали, обеспечивающему максимальное удаление боковых радикалов. Другим устойчивым предельным состояН 1см является неупорядочное свертывание — статистический клубок. [c.287]

Полипептидные цепи белков строятся из десятков и сотен молекул, причем не одной, а различных аминокислот. Образуя цепь, они могут соединяться друг с другом в различной последовательности, что приводит к огромном-у многообразию молекул белков. Подсчитано, что с цепью из 20 разных аминокислот (при условии, что каждая войдет в цепь только один раз) возможно гигантское число различных полипептидов — 2,3-10 . Установлено, что природа и свойетва белка определяются не только тем, какие аминокислоты входят в его состав, но особенно и тем, в какой последовательности они соединяются друг с другом. Строение белковых молекул усложняется в полипептидных цепях боковыми ответвлениями (К) и ионогенными группама (—СООН, —МНг), обусловливающими амфотерность. [c.180]

Стратегические проблемы синтеза полипептидов и полинуклеотидов носят существенно иной характер. Здесь также требуется последовательное построение необходимых межмономерных связей и, следовательно, применение эффективных и общих методов создания амидной и фосфодиэфирной связей соответственно. Однако в отличие от типичных полисахаридов эти биополимеры состоят из линейных, но нерегулярных последовательностей не идентичных мономерных звеньев. Именно эта специфическая последовательность определяет уника,тьные химические, физические и биохимические свойства каждого из этих биополимеров. Таким образом, стратегической проблемой в синтезе этих соединений является обеспечение строго определенной последовательности мономерных звеньев в растущей полнпептидной или полинуклеотидной цепи, тогда как задача построения самих межмономерных связей низводится на тактический, рутинный уровень. Очевидно, что для построения таких нерегулярных полимерных цепей реакции типа полимеризации или поликонденсации принципиально неприменимы (в противоположность синтезу регулярных полисахаридов), а присоединение к растущей цепи каждого очередного мономерного звена превращается в самостоятельную операцию, требующую собственного набора реагентов и условий ее проведе- [c.298]

Выбор pH буфера для хроматографии полипептидов, олигонуклеотидов пли белков должен послуншть оптимизации условий разделения, как было пояснено выше. Этот выбор можно провести для одного белка, подлежащего очистке, или (в случае фракционирования) для всего исходного препарата. В первом случае для подбора pH нужно располагать хотя бы грубо очищенным белком. Эмпирически подбор оптимального значения pH можно производить по следующей схеме. [c.290]

Частица ВТМ состоит на 947о из белка и на б7о из рибонуклеиновой кислоты. Согласно современным представлениям (Френкель-Конрат, Шрамм) белковая часть ВТМ слагается из 2900 субъединиц — полипептидов с молекулярным весом около 18 000 (рассчитано на основании аминокислотного состава). Они соединены между собою вторичными связями. Белок при растворении в кислой среде (pH 3,5—6,5) распадается на субъединицы, которые вновь объединяются при стоянии раствора, пр-5 котором происходит образование белка с молекулярным весом о<<олэ 100 000. Как превращается этот белок в полимер с молекулярным весом около 50 000 000, пока еще остается неизвестным. Есть предполох<ение, чтс.- существенное значение при этом играют 5Н-группы. а гигантская молекула, представляющая собой полый цилиндр, связывается затем с рибонуклеиновой кислотой, молекулы которой располагаются внутри ц линдра. Так представляют в нйстоящее время образование ВТМ. Характер связи РНК с белком различен- до 70% белка отделяется при мягкой обработке щелочью, остальные 30% не гидролизуются и в боле жестких условиях. [c.534]

Также как синтетические полипептиды, а-белки могут быть переведены в р-форму. Это достигается растяжением, иногда в специальных условиях. Рентгенограммы р-белков показывают, что их молекулярные цепи принимают при растяжении вытянутую конфигурацию. Водородные связи -в р-белках также, как в синтетических/полипептидах, направлены перпендикулярно оси волокна. р-Форма белков нестабильна и после удаления растягивающего усилия, как правило, вновь восстанавливается а-спиральная конфигурация цепей. Только один белок,— фиброин шелка в естественном состоянии существует в виде р-формы. Образование Р- Конфигурации цепей в фиброине шелка происходит в тот момент, когда шелковичный червь прядет шелковую нить. Образующиеся при этом большие силы давления развертывают молекулярные цепи белка. Стабильность образовавшейся р-конфигурации в нити фиброина шелка объясняется тем, что на отдельных фрагментах молекул этого белка скапливаются остатки с короткими боиовыми цепями — глицин, аланин, серин. Отталкивание боковых групп этих остатков во много раз меньше отталкивания больших боковых цепей других аминокислот. Поэтому Р-структуры, возникающие на отдельных фрагментах цепей фиброина шелка (в местах скоплений остатков с короткими боковым и дшями), оказываются относительно стабильными. Это подтверждается изучением р-структур синтетических полипептидов с короткими боковыми цепями, таких, как поли-(глицил- аланин). [c.543]

В молекулах белков (альбумины, глобулины, ферменты и др.) и полипептидов цепи построены из большого количества разнообразных остатков -ами-нокислот. Помимо последовательно соединяющих их плоскорасположенных пептидных связей СО ЫН—, аминокислотные остатки связаны большим количеством водородных связей с удаленными остатками. Условия максимального насыщения внутримолекулярных водородных связей и максимальной плотности упаковки аминокислотных остатков в цепи, при соблюдении обычных валентных углов и расстояний,—приводят к характерному свертыванию цепи в спирали. По теории Паулинга и Корея, в глобулярных белках, а-кера-тине и некоторых полипептидах свертывание происходит по типу а-спирали (рис. 92), где на 3 витка спирали приходится по 11 остатков и через каждый третий аминокислотный остаток между пептидными группами сб- [c.237]

При всех методах поликондеисацин предпочитают максимально защищать все третьи функции, причем применяемые защитные группы должны быть устойчивыми в условиях синтеза, а после поликонденсации полностью отщепляться от высокомолекулярных полипептидов. [c.209]

По молекулярной массе (-6000) и числу аминокислотных остатков в цепи инсулин формально можно отнести к полипептидам. Но зависящая от условий агрегация в димеры и гексамеры (с двумя координационно связанными атомами циика), наблюдаемая в кристаллах, оправдывает отнесение инсулина к белкам. Далее следует упомянуть тенденцию к комплексообразованию с никзомолекулярными и высокомолекулярными лигандами. Так, например, терапевтическое значение имеет комплекс инсулина с цинком и протамином. [c.263]

Недавно были исследованы [35] экстракция запасных белков из пшеницы различными растворителями, а также свойства экстрагируемых белков в зависимости от условий процесса. Сравнивали 70 %-ный этанол, 55 %-ный изопропанол, 50 %-ный н-пропанол в присутствии или в отсутствие уксусной кислоты, а также влияние восстановления дисульфидных связей, температуры (4, 20, 60 °С) и предварительного удаления липидов. Было показано, что экстрагирование оптимально, когда проводится неоднократно при повышенных температурах и в присутствии восстановителей. н-Пропанол представляется наилучшим растворителем, так как экстрагирует все полипептиды в любых условиях. В присутствии восстановителей извлекают большую часть полипептидов, которые, как считается, обычно входят в состав глютенинов. Но, основываясь на их аминокислотном составе и на результатах экспериментов по биосинтезу белков, их рассматривают здесь как проламины с высокой молекулярной массой, образованные из нескольких полипептидных цепей, которые связаны между собой дисульфидными мостиками [136, 137]. [c.180]

Так как при статистическом анализе невозможно учесть взаимодействия боковых цепей и определить их конформации, то и нельзя на основе эмпирического подхода прийти к пониманию принципов пространственной организации белковой молекулы. Ведь именно сложнейшая, строго упорядоченная, однако не сводящаяся к регулярной, система взаимодействий боковых цепей специфична для каждого природного аминокислотного порядка, а поэтому только она и ответственна за практически беспредельное многообразие трехмерных структур белковых молекул и их динамических конформационных свойств. Реализующееся пространственное строение белка определяется конкретной аминокислотной последовательностью. В силу уникальности последней ее нативная геометрия непредсказуема на основе среднестатистических характеристик уже изученных белков. Вероятностный подход адекватен синтетическим полипептидам, строение и свойства которых статистичны и описываются равновесной термодинамикой и статистической физикой. Белок же в физиологических условиях однозначно детерминирован как в отношении своих конформационных свойств, так и функции, и должен являться объектом рассмотрения нелинейной неравновесной термодинамики. [c.80]

Меланофоростимулирующие гормоны (МСГ). Расщепление этих полипептидов произошло в тех местах, где этого следовало ожидать (см. рис. 7 и 8). Связь, в которой участвует остаток триптофана, не -была полностью гидролизована в условиях проведения опытов [120, 142, 192]. Так, связь —Три.Гли— в а-МСГ не разрывалась количественно в тече- [c.205]

Полипептиды, так же как и сами аминокислоты, амфотерны и каждому свойственна своя изоэлектрическая точка. Они представляют собою соединения, промежуточные между аминокислотами и белками, — в условиях кислотного и щелочного гидролиза и те и другие распадаются на аминокислоты. Низшие полипептиды кристалличны, растворимы в воде по мере перехода к более высокомолекулярным полипептидам способность к кристаллизации ослабевает. Полипептиды могут также включать моно-аминодикарбоновые кислоты, подобные аспарагиновой и глутаминовой. Тогда они приобретают кислотные свойства за счет второй карбоксильной группы. Полипептиды, образованные с участием диаминокислот, имеют основной характер. Свойства полипептидов, образованных с участием серина ( -окси-а-аминопропионовой кислоты) и цистеина ( -меркапто-а-аминопропионовой кислоты), отражают наличие ОН- и соответственно SH-групп. Некоторые полипептиды играют важную биологическую роль в живых организмах. Таков, папример, трипептид глутатион [c.506]

Свободная энергия гидролиза пирофосфатных связей АТФ в стандартных условиях (AG° ) составляет около -30 кДж/моль (-7 — -8 ккал/моль). Тот же знак и то же значение свободной энергии гидролиза в стандартных условиях характерны для ангидридной связи аминоациладенилата и сложноэфирной связи аминоацил-тРНК. Свободная энергия гидролиза пептидной связи бесконечно длинного полипептида (белка) в стандартных условиях равна всего около -2 кДж/моль (-0,5 ккал/моль). Следовательно, весь процесс идет с освобождением большого количества свободной энергии, т. е. является термодинамически спонтанным и энергетически обеспеченным [c.60]

Лучшим способом аналитического разделения рибосомных белков является электрофорез в геле. Уже при одномерном гель-электрофорезе в денатурируюших условиях можно получить значительное фракционирование р41босомных белков по заряду и молекулярной массе (размеру). Среди рибосомных белков большинства живых организмов преобладают умеренно основные полипептиды, хотя всегда [c.90]

Стандартная свободная энергия гидролиза сложноэфирной связи между тРНК и карбонилом аминоацильного или пептидильного остатка ДС° составляет около -30 кДж/моль (-7 —-8 ккал/моль). Стандартная свободная энергия гидролиза пептидной связи в полипептиде бесконечной длины оценивается около -2 кДж/моль (-0,5 ккал/моль). Таким образом, если бы субстраты реакции черпались бы непосредственно из раствора, а продукты реакции освобождались бы в раствор, то свободная энергия, освобождающаяся в результате транспептидации в стандартных условиях, составила бы около —30 кДж/моль (-6,5 —-7,5 ккал/моль) [c.187]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология