Энергетическая диаграмма профиль

Рис. 1.3. Диаграмма (энергетический профиль) реакции свободнорадикального замещения ( -энергия активации)

Энергетическая диаграмма (профиль) реакции - график зависимости энергии реагирующей системы (откладывают по оси ординат) от некоторого параметра (по оси абсцисс), измеряющего развитие изучаемого процесса и называемого координатой реакции. [c.122]

Таким образом, точка, отвечающая наиболее вероятному состоянию системы (соответствующей наиболее устойчивой конфигурации), все время проходит по некоторой энергетической долине, переходя через перевал, соответствующий существованию активного комплекса А ВС, ц по другой долине снова приходит к конечному состоянию. Профиль этого пути показан на рис. 1-4 и имеет вид пунктирной кривой (см. контурную диаграмму этого же рисунка). Атом и молекула способны приближаться друг к другу против действия сил отталкивания, что обусловливает повыщение потенциальной энергии системы за счет затрат других видов энергии и в первую очередь кинетической. Наивысшая точка между долинами, лежащая выше долины, соответствующей соединению АВ, отвечает энергии активации реакции АВ- -С-А+ВС. Все другие возможные варианты маршрута между долинами требуют более высокой энергии, чем описанный. [c.48]

Рис. XIII. 6. Энергетическая диаграмма профиля поверхности потенциальной анергии по координате реакции.

Разработанный Ферштом эмпирический подход к изучению термодинамических и кинетических аспектов свертывания белковой цепи с привлечением сайт-направленного мутагенеза позволил автору и сотрудникам проанализировать все этапы формирования трехмерной структуры белка (барназы), не содержащего дисульфидных связей [31-33]. Изучение обратимой денатурации начинается с тщательного визуального анализа трехмерной структуры белка с целью выявления остатков, которые предположительно могут играть важную роль в структурной стабилизации и кинетике свертывания. Следующий этап заключается в модификации потенциально важных для сборки межостаточных взаимодействий путем специальных химических изменений белковых цепей актуальных остатков и сайт-направленного мутагенеза. Завершается этап составлением оптимального набора и его синтеза методами генной инженерии. Далее проводятся термодинамические и кинетические экспериментальные исследования механизма ренатурации (денатурации) нативного белка и мутантов, определения констант равновесия, констант скорости и величин изменений свободной энергии Гиббса стабильных структур, промежуточных и переходных состояний. Найденные значения используются для построения энергетических профилей путей свертывания белковых цепей дикого и мутантного типов. На их основе определяются разностные энергетические диаграммы, которые показывают различия в уровнях энергии всех состояний на пути свертывания белка и мутантов. Реализация описанной процедуры приводит к эмпирическим зависимостям между важными для свертывания белковой цепи взаимодействиями боковых цепей и параметрами, по мысли Фершта, характеризующими кинетику, равновесное состояние и механизм ренатурации [И]. Каждая мутация, которая в [c.87]

На рис. 8.1. показана тре.хмерная энергетическая диаграмма для случая, когда слабополярный реагент переходит в слабополярный продукт через сильнополярное переходное состояние. В газовой фазе реакция начинается в точке Р, (реагент) и проходит через переходное состояние ЯС, к продукту /7,. Предполагается, что энергетический профиль имеет большой горб, который соответствует геометрии переходного состояния. [c.242]

Теперь представим себе 1 моль реагентов. Умножение потенциальной энергии молекулы на число Авогадро дает величину внутренней энергии 1 моль вещества, состоящего из этих молекул (разд. 10.2). Эта внутренняя энергия приблизительно равна энтальпии 1 моль молекул. На рис. 14.12 показано соотношение между стандартными энтальпиями 1 моль реагентов, продуктов и активированного комплекса. По горизонтальной оси обозначено продвижение вдоль координаты реакции от реагентов до продуктов. Такую диаграмму называют энгальпийныж профилем (или энергетическим профилем) реакции. Еа и Еа на рис. 14.12 представляют энергии активации прямой и обратной реакции (Л// — стандартная энтальпия реакции) [c.343]

Рассматривая часть энергетического профиля (см. рис. 2.5.1а) близ а-комплекса, убеждаемся, что при замене протона на дейтерий увеличение энергии активации потери протона все еще меньше энергии активации потери иона нитрония. Это отражение качественно на рис. 2.5,2а. Аналогичные качественные диаграммы реакции сульфирования бензола, а также реакции (37) даны на рисунках б и а соответственно. [c.342]

Рис. 1.2. Диаграмма (энергетический профиль) инициирования свободнорадикальной реакции ( -энергия диссоциации)

Главная особенность двустадийной реакции (рис. 2.3,6) состоит в том, что в общем случае она имеет энергетическую долину в левом верхнем или правом ижнем углу контурной диаграммы. Поэтому такая долина обычно связывается с интермедиатом, указанным на рис. 2.2,6. Согласованному процессу будет соответствовать профиль без всяких вторичных минимумов (рис. 2.2,о) иногда такой процесс называют энергетически согласованным [9[. [c.39]

При аминолизе имидатов нри низких значениях pH вытеснение спирта через незаряженное переходное состояние происходит медленно, а кислотно катализируемое присоединение и отщепление амина происходят быстро,так что скорость определяется второй стадией и энергетический профиль реакции соответствует изображенному на рис. 4, а. При высоких значениях pH скорость определяющей является атака амином протонированного имидата, а вытеснение спирта происходит быстро, так что промежуточное соединение превращается в конечные продукты значительно чаще, чем распадается на исходные вещества, и энергетический профиль реакции соответствует приведенному на рис. 4, б. При значениях pH 8, при которых происходит смена скорость определяющей стадии, происходит переход между этими энергетическими профилями. Таким образом, можно утверждать (диаграмма 1), что при значениях pH < 8 в тетраэдрическом промежуточном продукте аминолиза имидатов протонирование азота и вытеснение свободного амина преобладают над протопировапием кислорода и вытеснением свободного спирта, [c.357]

Из приведенных результатов ясно, что обычное изображение активационных барьеров, как образованных пересечением кривых потенциальной энергии для начальных и конечных состояний системы, явлж тся существенно дезориентирующим. Для процессов обсуждаемого типа оно, очевидно, полностью лишено содержания, так как коэффициент переноса не имеет никакого отношения к наклонам кривых начального и конечного состояний разряжающейся частицы. В действительности для электростатически связанных комплексов ионов с водой оказывается, что члены в энергии, отвечающие внутренней гидратпой оболочке, дают лишь исчезающе малый вклад в энергию активации процесса перехода электрона, а главный член обусловлен взаимодействием меняющегося заряда иопа с создаваемым им полем ненасыщенного диэлектрика. При таком подходе мы но существу рассматриваем электронную плотность, связанную с ядром иопа, как реакционный параметр. Неучет изменения этого параметра при изображении путей активации, отвечающих обмену электронов, приводит к ошибкам такого же рода, как указанная Ф. Ф. Волькенштейном ошибка в случае применения диаграммы Леннард-Джонса для процессов молекулярной хемосорбции, а именно — рисуемый активационный барьер является, строго говоря, обманом зрения, так как энергетический профиль содерншт два различных предельных значения непрерывно изменяющегося параметра. [c.130]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология