Сульфгидрил

Стандартный раствор для титрования (титрант) представляет собой 0,001 М раствор хлорида ртути(II) 1 мл этого раствора соответствует 0,033 мг сульфгидрила, 0,121 мг цистеина или 0,307 мг глутатиона. [c.349]

О за.мещении нитрогруппы в производных антрахинона остатками фенола сульфгидрила и родана см. оригинальную литературу. О замещении нитрогруппы в 4-нитроализарине на гидроксильную группу при действии серной кислоты и об аналогичных, процессах в ряду антрахинона см. т. III, вып. 2,. стр. 263 (гл. Получение пурпурина ). [c.422]

Этот метод был использован также для исследования нативного и денатурированного додецилсульфатом натрия гемоглобина [117], а также для изучения реакционной способности сульфгидрила в сывороточном альбумине до и после денатурации солянокислым гуанидином [135] и после окисления сульфгидрильных групп ферри-цианидом [134]. Если оказывается, что прямое титрование денатурированных белков дает заниженные результаты, то к альбумину сначала добавляют избыток титрующего вещества. По окончании периода денатурации измеряют ток после добавления ряда последовательных порций реагента. Прямую линию зависимости тока от общего количества добавленного реагента продолжают до линии, соответствующей нулевому току, точку пересечения с которой принимают за конечную точку титрования. [c.393]

Тиокислоты, происшедшие замещением, гидроксила на остаток сероводорода сульфгидрил 5Н, а именно НСО—8Н. [c.303]

Химические свойства. 1. Образование меркаптидов. Сероводород является слабой кислотой, и меркаптаны в отличие от спиртов могут растворяться в едких щелочах, давая соединения типа R—S—Na, в которых водород сульфгидрила замещен на металл. Эти соединения называются меркаптидами. [c.325]

Не всегда удобно относить дисульфидные связи к первичной структуре. В случае инсулина, в котором две полипептидные цепи (не обладающие активностью, если они отделены друг от друга) соединены друг с другом дисульфидными связями, такая классификация, по-видимому, разумна. Есть основания считать, что рибонуклеаза обладает ферментативной активностью лишь при наличии определенной системы четырех пар дисульфидных связей в ее молекуле. Если в качестве критерия выбрать ферментативную активность, то правильную систему дисульфидных связей в рибонуклеазе можно также рассматривать как часть первичной структуры. Вместе с тем в тех случаях, когда возможна сульфгидрил-дисульфидная реакция обмена по схеме [c.273]

В этом виде оно столь же хорошо изображает и другие ведущие себя сходно сульфгидрил-дисульфидные системы, например глутатион [30 и тиогликолевую кислоту [31]. Что смеси цистеина с цистином дают хорошо воспроизводимые потенциалы, значения которых определяются уравнением [c.281]

Тиосульфокислоты являются такими сульфокислотами, в которых гидроксил за.мещеп па сульфгидрил [c.585]

Сернистые аналоги спиртов — меркаптаны, характеризующиеся присутствием атомной группировки — 5Н ( сульфгидрил ), сравнительно мало токсичны. По всей вероятности, это объясняется теми же причинами, что и малая токсичность самих спиртов (см. главу IV общей части). Введение в молекулу меркаптанов галоида, как обычно, повышает их токсичность, сильно уменьшая химическую их стойкость. Наиболее токсичным из соединений этого рода является р-хлор-этилмеркаптан, СЬСНа-СНа-ЗН, полученный действием хлористого водорода на монотиоэтиленгликоль НО-СНоСНз-ЗН (последний образуется при взаимодействии этиленхлоргидрина с сульфгидратом натрия 2). Этот же хлор-меркаптан получается при присоединении [c.87]

Действие цистеамина и пистамина в защитных ферментах обычно приписывают перехватыванию ими свободных радикалов, которые иначе действовали бы на белки. Однако Эльджарн,Пил и Шапиро [156] предполагают, что цистамин реагирует с сульф-гидрильными группами белка с образованием смешанных дисульфидов, защищая таким образом сульфгидрил от необратимого окисления. Они подкрепляют предположение о наличии этого механизма тем, что белки, обработанные цистамином, меченным захватывают чего от них нельзя было бы ожидать, если бы цистеин оказывал, как обычно допускают, неспецифическое действие. [c.262]

Этим методом можно определять также сульфгидрил в образцах весом 7—50 мкг таких белков, как альбуминовая и глобулиновая фракции нормальной и патологической сывороток крови. К 30 л угосвобожденного от воздуха раствора (0,01 М NaH2P04, 0,08 УИ Na2HP04 и 0,5 УИ КС ) добавляют такое количество белкового раствора, чтобы концентрация сульфгидрила в смеси составила 0,00001—0,00007 Л1, и затем раствор титруют, как было описано выше для глутатиона. [c.393]

Для определения сульфгидрила в необработанной шерсти Хьюмен [106] рекомендует следующую методику. Из раствора, содержащего уксусную, борную и фосфорную кислоты в концентрациях 0,1 Л1, к которому прибавляют 0,4 М раствор NaOH в таком количестве, чтобы после разбавления первоначального объема раствора вдвое значение pH достигло 7—8,5, приготовляют буферы Бриттона — Робинсона. К концентрированному буферу добавляют воду (i/j его объема), мочевину (8 з на каждые 15 мл конечного объема) и желатину (до концентрации 0,005%). В закрывающуюся колбу вносят 100 мг шерсти, около 22,5 мл буферной смеси с мочевиной и 1,5 мл [c.394]

Сумму сульфгидрила и дисульфида (процентное содержание цистина) в необработанной шерсти можно определить следующим образом. К буферу с pH 8,5 (приготовленному так же, как описано выше), содержащему 1/5 воды (по обьему), 8 г мочевины и 1,6 г порошка КагЗОз-ТНгО на каждые 15 мл разбавленного буфера, добавляют желатину, растворенную в минимальном количестве воды, доводя ее концентрацию в буферном растворе до 0,005%. Образец шерсти весом 6,5—8,5 мг помещают в колбу и приливают приблизительно 22,5 мл буферного раствора и 1,5 мл 0,004 М раствора неогидрина. Затем производят операции, описанные при определении сульфгидрила. [c.395]

Проверочная реакция на сульфгидр ильную группу (действием азотистой кислоты в момент выделения) показала едва заметную розовую окраску в нижнем слое [5, 6]. [c.16]

Система сульфгидрил/дисульфид Полимеры, макромолекулы к-рых содержат сульфгид- [c.217]

Некоторые исследователи наблюдали, что величина электрофи-зиологического сигнала зависит от концентрации соединения, обладающего сладким вкусом. Связанные с этим гипотезы основываются на предположении, что в результате образования водородной связи между сладкой молекулой и рецепторным центром происходит изменение конформации белка, расположенного на поверхности рецепторного центра. Действительно, из вкусовых бугорков были выделены белки, вступающие со сладкими соединениями в специфические слабые взаимодействия путем образования водородной связи. Брэдли и Хенюин обнаружили, что при приеме лекарств, содержащих тиольную группу, острота вкусового восприятия понижается, а металлы, например медь(II) и цинк(П), вновь восстанавливают вкусовую чувствительность до нормального уровня. Эти открытия дали основание предполагать, что может происходить разрыв дисульфидных связей белка за счет обмена сульфгидрил—дисульфид по следующему механизму [c.203]

Следует считать, что сшивание каучука посредством серы происходит аналогично тому, как это наблюдается для модельных соединений, в частности для дигидромирцена, и что в данном случае течение реакции наиболее просто может быть описано уравнением (24). Однако первоначально нередко образуются меркаптопроизвод-ные каучука (сульфгидрил). В результате окисления последних получаются полисульфиды [c.108]

На основании модельных реакций можно сделать вывод, что в реакции каучука с серой и ускорителем после расщепления кольца 8 в в качестве промежуточного соединения может образоваться сульфгидрил. Армстронг, Литтл и Доак [396] предполагают, что из сульфгидрила в результате реакции с ионами цинка можно получить цинковую соль, которая путем отщепления сульфида цинка и обеспечивает сшивание [c.193]

Сравнение скоростей исчезновения сульфгидрильных групп и изменения оптического вращения при окислении восстановленной рибонуклеазы со скоростью восстановления ферментативной активности показало, что сначала наблюдается зависящий от концентрации период индукции, в течение которого скорость восстановления ферментативной активности отстает от скорости исчезновения сульфгидрильных груг(п и уменьшения вращения. Посредством химического анализа было установлено, что- на этом этапе образуются межмолекулярные дисульфидные связи, которые затем исчезают в результате сульфгидрил-ди-сульфидных реакций обмена, приводящих к образованию термодинамически выгодной нативной структуры. О том же свидетельствуют эксперименты, показавшие, что рибонуклеаза, утра- [c.279]

Они имеют потенциалы в области от -гО,2Ь до +0>30 в (при pH 7). Подобные же системы, основанные на окислении сульфгидри.льпой [c.231]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология