Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Липоксидаза

    Существует растительный фермент, причисляемый к диоксигеназам, который называют липоксигеназой (липоксидазой). Не имея в своем составе ни металла, ни другой известной простетической группы, лип-оксигеназа катализирует окисление полиеновых жирных кислот в липидах [уравнение (10-48)] [138]. Образование гидроперекисного продукта сопровождается смещением двойной связи и переходом ее [c.436]


    Особого внимания заслуживает ненасыщенная жирная кислота, называемая арахидоновой. Она высвобождается фосфолипазой Аг и выступает как в роли предшественника простаглан-динов, тромбоксанов и лейкотриенов, так и в роли важного клеточного регулятора (или сама по себе, или после окисления липоксидазой). Было показано, например, что арахидоновая кислота стимулирует гуанилатциклазу обусловленное нейромедиатором образование сОМР (гл. 9), видимо, регулируется высвобождением арахидоновой кислоты, опосредованным рецептором. С другой стороны, образование сАМР в ряде тканей регулируется, вероятно, некоторыми простагландинами. [c.44]

    ДОВ, В растениях таким катализатором является хлорофилл, в животных тканях — пигменты, содержащие в своем составе гем. Сильным катализатором окисления ферментативной природы в растительных тканях является липоксидаза. Роль каротина как катализатора окисления окончательно еще не выяснена. [c.97]

    Липоксидаза а, б, в, г Разрушение витамина А [c.332]

    Присутствие липоксидазы вызывает изменение витамина А. В различных видах растительного сырья выявлены факторы, действующие разрушительно на витамин Е, но конкретные соединения, обусловливающие это, не установлены [30]. Наконец, танины могут менять эффективность некоторых витаминов и особенно биотина, витамина В в, аскорбиновой кислоты и способных смешиваться с водой форм витамина А [109]. [c.335]

    В сырой сое присутствует липоксидаза, которая окисляет каротин. Это действие фермента исчезает после нагревания. В растительном масле, конфитюре, апельсиновом соке имеется соединение цитраль, оказывающее токсичное действие на эндотелий, которое исправляется витамином А. [c.345]

    Различные оксидазы липоксидаза [c.37]

    В присутствии липоксидазы (ли-поксигеназы) окисляются ненасыщенные жирные кислоты, содержащие разделенные метиленовыми группами множественные двойные связи, причем все эти связи находятся в цис-поло-жении. Субстратами, удовлетворяющими этим требованиям, служат линолевая, линоленовая и арахидоновая кислоты. На олеиновую же кислоту липоксидаза не действует. Липокси-даза широко распространена в растениях. Из соевых бобов она выделена в кристаллическом состоянии. Для активности фермента, по-видимому, необходимы тиоловые группы. В ли-поксидазе не обнаружено ни простетических групп, ни каких-либо кофакторов. [c.319]

    На фиг. 84 представлен предполагаемый механизм окисления линолевой кислоты под действием липоксидазы, разработанный Сиддики и Таппелем в 1957 г. [c.319]

Фиг. 84. Предполагаемый механизм окисления линолевой кислоты липоксидазой. Фиг. 84. Предполагаемый <a href="/info/109865">механизм окисления</a> <a href="/info/1105">линолевой кислоты</a> липоксидазой.

    Линолевая кислота и кислород присоединяются к липоксидазе, образуя определенную пространственную структуру, что позволяет кислороду стереоспецифически действовать на 13-й углеродный атом и стереоспецифически отщеплять водородный атом от 11-го атома углерода. Удаление водородного атома (или иона водорода и электрона) приводит к образованию свободного радикала у 11-го атома углерода (фиг. 84, А). [c.320]

    При присоединении атома водорода (или иона водорода и электрона) к перекисному радикалу происходит образование гидроперекиси. Этот водородный атом может быть водородом той же молекулы, отделенным па первой стадии взаимодействия линолевой кислоты и липоксидазы (см. фиг. 84, А), или может происходить от 11-го углеродного атома другой молекулы. Последний случай может быть результатом цепной реакции, направляемой и регулируемой липоксидазой (фиг. 84, В). [c.320]

    Физиологическая роль липоксидазы неизвестна. В присутствии линолевой кислоты липоксидаза может катализировать окисление многих ненасыщенных соединений, в том числе каротиноидов, хлорофилла, гемина и аскорбиновой кислоты. По-видимому, эти соединения неферментативно окисляются гидроперекисью или каким-то промежуточным продуктом, имеющим природу свободного радикала и образованным из линолевой кислоты. [c.320]

    В масле полностью созревших семян свободные жирные кислоты отсутствуют, но в процессе извлечения его из сырья и хранении они образуются вследствие гидролиза. При хранении жиров скорость гидролитического распада увеличивается под воздействием фермента липазы, содержащегося в жирах или вырабатываемого некоторыми микроорганизмами. Животные и растительные ткани всегда содержат в большем или меньшем количестве этот жирорасщепляющий фермент. При получении масел и жиров, особенно при их плохой первичной очистке, в жиры часто попадают тканевые элементы, содержащие липазу. Поэтому плохо профильтрованные влажные жиры могут при хранении расщепляться, в результате чего кислотное число их увеличивается. Это особенно заметно при хранении нерафинированного влажного касторового масла. В очень влажном жире могут развиваться плесени и дрожжи, которые вырабатывают два фермента липазу и липоксидазу. Липаза гидролизует жиры, а липоксидаза окисляет жирные кислоты и глицериды. При повышенной влажности активность ферментов не прекращается даже при температуре ниже 0°С. Липаза легко разрушается при нагревании жира до 80°С. [c.100]

    Особый интерес вызывает механизм окисления некоторых ненасыщенных жирных кислот молекулярным кислородом в присутствии фермента липоксидазы. [c.223]

    Исследованиями последних лет было показано, что липоксидаза отсутствует в животных тканях и ускорение окисления тканевых жиров полностью зависит от присутствия гемоглобина, миоглобина и их производных [58—60]. [c.98]

    Было показано [58], что окисление линолеата катализируется экстрактами мышечной и жировой тканей свиней, причем нагревание уменьшает каталитический эффект, но не уничтожает его. Каталитический эффект был обнаружен только в гетерогенной системе, тогда как липоксидаза, как известно, является более активно в растворах (т. е. в гомогенных системах табл. 18). [c.100]

    На основании рассмотренной работы, а также работ [59, 60] можно сделать вывод, что липоксидаза в экстрактах животных тканей отсутствует, а каталитическое действие их обусловлено наличием гема. [c.102]

    Сравнительно новым и малоизученным в группе негидролитических является фермент липоксидаза или, согласно рациональной номенклатуре,— липоксигеназа. Она катализирует окисление кислородом воздуха ненасыщенных жиров (жирных кислот) с образованием их пероксидов. Фермент действует специ- [c.280]

    Гиалуроновая кислота. . . Липоксидаза [В 107]. . . .  [c.299]

    Линолевая кислота 2—970, 75 1 — 709, 904 3—406 Линоленовая кислота 2—970, 75 1—709, 904 3 — 406 Лиония ионы 4—958 Лиотропные ряды 2—970 Лиофильность коллоидов 2—972 Лиофильные коллоиды 3—252 Лиофобность коллоидов 2—972 Лиофобные коллоиды 2—972, 211 3 252 Липазы 2—972 5—416 Липиды 2—973 1 — 950 Липоевая кислота 2—974, 743 Липозитол 2—274 Липоиды — см. Липиды Липоиодол 4—652 Липоксидаза 2—975 Липополисахарид 3—338 Липопротеидлипаза 2—973 Липопротеиды 2—975, 955 Липопротеины — см. Липопротеида Липохромы 2—453 [c.566]

    ЛИПОКСИДАЗА (каротиноксидаза) — фермент, катализирующи окисление нек-рых ненасыщенных жирных к-т (линолевой, линоленовой, арахидоновой) молекулярным кислородом с образованием гидроперекисей этих к-т, к-рые затем распадаются на эпоксиды, альдегиды, кетоны и др. продукты окисления. Действие Л. строго специфично и направлено лишь на ненасыщенные жирные к-ты с двумя или более двойными связями в молекуле, причем эти двойные связи должны быть разделены одной Hj-rpynnofi и иметь цис-конфигурацию. Перекиси, образующиеся в результате действия Л., могут вызывать вторичное окисление нек-рых соединений, не являющихся истинными субстратами Л., в частности полифенолов, р-каротина и др. пигментов. [c.488]


    Липоксидаза с большой легкостью воздействует на г/ас,г ис-1,4-пентадиеновую систему линолевой и линоленовой кислот. Этот фермент катализирует непосредственное присоеди- [c.188]

    Липоксидаза была обнаружена у бобовых, некоторых зерновых злаков, а также в семенах масличных растений. Липоксидаза сои была кристаллизована в виде однородного белка. Ее молекулярный вес равен 102 ООО. Был определен также аминокислотный состав этой липоксидазы. Анализ ее не выявил присутствия каких-нибудь необычных аминокислот, а также наличия простетической группы или ионов металлов. В отличие от липоксидазы бобовых липоксидазы, выделенные из маша, ингибируются сульфгидрильными реагентами. [c.189]

    В сильно влажном жире могут развиваться плесени и дрожжи, которые вырабатывают два фермента липазу и липокси-дазу. Липаза гидролизует жиры, а липоксидаза окисляет жирные кислоты и глицериды. [c.106]

    Наконец, в качестве последнего окислительного фермента, полученного в кристаллическом виде, следует упомянуть липо-ксидазу. Она была извлечена из бобов сои и очищена при помощи сернокислого аммония [168]. Этот фермент катализирует окисление ненасыщенных жирных кислот кислородом воздуха его молекулярный вес 90 000—100 000 [168]. Еще не установлено, имеет ли липоксидаза активную группу небелковой природы. [c.305]

    Интересны исследования по получению окрашенных соединений с участием аминокислот. При температуре 100—120° С и сильнощелочной реакции среды глицин, аланин, лизин, орнитин, аргинин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты взаимодействуют с глюкозой и другими сахарами и образуют прекрасные пищевые красители, которые обладают антиокислительным действием и к тому же ингибируют действие липоксидазы. [c.363]

    В цепи углеводорода может быть активирован и терминальный углерод и соседний с ним углеродный атом, как и во второй схеме. Активированный углерод присоединяет кислород с образованием гидроперекиси, и в зависимости от того, к какому атому углерода присоединился кислород, получаются различные продукты [84, 85]. В пользу такого мнения говорит известный в биохимии факт очень легкого образования перекисей при окислении кислородом воздуха соединений с непредельными связями [86]. Как полагают авторы работы [85], в этом случае образование гидроперекисей активизируется ферментной системой, аналогичной липоксидазе, которая окисляет ненасыщенные жирные кислоты, также образуя гидроперекиси. [c.26]

    Липоксигеназа см, Липоксидаза из соевых бобов [c.290]

    Липоксидаза из соевых бобов [c.290]


Смотреть страницы где упоминается термин Липоксидаза: [c.319]    [c.319]    [c.419]    [c.316]    [c.101]    [c.101]    [c.102]    [c.104]    [c.404]    [c.188]    [c.189]    [c.189]    [c.522]    [c.210]    [c.290]   
Биохимия растений (1966) -- [ c.319 , c.320 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.316 ]

Биохимия растений (1968) -- [ c.188 , c.189 , c.522 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.415 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте