Цитозоль нуклеотидов

Данная реакция открыта в цитозоле клеток животных и требует наличия ионов Mg . Следует указать, что благодаря включению гидролитической стадии она используется преимущественно для синтеза пиримидиновых нуклеотидов (см. далее). Фермент широко распространен в клетках животных. [c.449]

Различают два вида диффузии веществ через клеточные мембраны — пасочную (без переносчика) и облегченную (с участием вещества- переносчика). При пассивной диффузии происходит произвольное движение веществ через поры (отверстия) в мембранах клеток или через липиды мембран. Через поры диффундируют многие продукты обмена (НдО, СО2, МНз и др ) также кислород. Поры имеются не только в плазматических мембранах клетки, но и в ядерных мембранах (рис. 28). Через эти поры внутрь ядра проходят белки, из которых образуются рибосомы, а также нуклеотиды, из которых синтезируются нуклеиновые кислоты. Из ядра в цитозоль клетки выходят рибосомы и отдельные виды нуклеиновых кислот. Жиры и жирорастворимые вещества, например витамины, проникают через клеточные мембраны благодаря их растворению в липидном слое этих мембран. При облегченной диффузии движение вещества через мембрану обеспечивается веществом-пере-носчиком. Переносчик либо вращается в мембране, либо образует канал только для определенного вещества, что создает возможность его диффузии по градиенту концентрации. Так транспортируются небольшие молекулы веществ, например ионы металлов и глюкоза, через клеточную мембрану в цитозоль. [c.75]

Электрогенная природа ADP/ATP-антипорта имеет важные физиологические последствия. По-существу при этом обмене энергия электрохимического протонного градиента используется как движущая сила для осуществления транспорта, благодаря которому отношение ATP/ADP в цитозоле остается высоким (до 50). Такая разница в концентрациях этих нуклеотидов обусловливает до одной трети изменения свободной энергии (AG) при гидролизе АТР в цитоплазме. [c.339]

Г люкоза может вступать во вторичные катаболические реакции, в результате которых образуются специальные продукты. Пентозофосфатный путь, начинающийся с дегидрирования глюко-зо-6-фосфата, поставляет рибозо-5-фос-фат и NADPH. Реакции пентозофосфатного пути, приводящие к этим продуктам, протекают в растворимой части цитоплазмы - цитозоле. Рибозофосфаты служат предшественниками при синтезе нуклеотидов и нуклеиновых кислот, а NADPH используется в качестве главного восстановителя при биосинтезе таких богатых водородом соединений, как жирные кислоты и холестерол. Из глюкозы образуется и UDP-D-глюкуронат, который способствует обезвреживанию некоторых чужеродных веществ в организме, а также является предшественником L-аскорбиновой кислоты (витамина [c.503]

NADP" (табл. 17-2). Часть пиридинза-висимых дегидрогеназ локализована в цитозоле, часть-в митохондриях, а некоторые присутствуют и здесь, и там. Дегидрогеназы цитозоля способны взаимодействовать только с теми пиридиновыми нуклеотидами, которые находятся в цитозоле сходным образом обстоит дело и с митохондриальными дегидрогеназами - обычно они взаимодействуют только с пиридиновыми нуклеотидами [c.517]

ADP из цитозоля в митохондрии, причем внутрь поступает по одному ADP в обмен на каждый АТР , выходящий наружу. Адениннуклеотид-транслоказа-это специфический белок, пронизывающий всю толщу внутренней митохондриальной мембраны и связывающий ADP в строго определенном участке наружной поверхности этой мембраны. Перенос ADP внутрь митохондрии в обмен на выходящий наружу АТР совершается благодаря конформацион-ному изменению молекулы аденинну-клеотид-транслоказы. Адениннуклеотид-транслоказная система специфична. Она переносит только АТР и ADP, но не переносит АМР или другие нуклеотиды, например GDP или GTP. [c.536]

Биологическое действие. Никотинамидные нуклеотиды выполняют коферментную функцию в двух типах реакций 1) НАД" входит в состав дегидрогеназ, катализирующих окислительно-восстановительные превращения пирувата (гликолиз), изоцитрата, а-кетоглутарата, малата (ЦТК). Эти реакции чаще локализованы в митохондриях и служат для освобождения энергии в сопряженных митохондриальных цепях переноса протонов и электронов 2) НАДФ+ входит в состав дегидрогеназ (редуктаз), которые чаще локализованы в цитозоле или эндоплазматическом ретикулуме и служат для восстановительных синтезов (НАДФ-зависимые дегидрогеназы пентозофосфатного пути, синтез жирных кислот и холестерина, микросрмальные и митохондриальные монооксигеназные системы — синтез желчных кислот, кортикостероидных гормонов). [c.349]

Рост и деление митохондрий и хлоропластов контролируются двумя отдельными генетическими системами геномом самой органеллы и ядерным геномом. Большая часть белков этих органелл закодирована в ядерной ДНК, синтезируется в цитозоле и затем переносится в органеллу. Однако сравнительно немногие белки этих органелл и все их РНК кодируются в ДНК органеллы и синтезируются самой органеллой. Определение полной последовательности более чем 16000 нуклеотидов в митохондриальном геноме человека показало, что в нем содержатся структурные гены двух рибосомных РНК, 22 транспортных РНК и 13 различных полипептидных цепей. Геномы хлоропластов примерно в 10 раз больше генома митохондрий человека и, как полагают, содержат гораздо больше генов. Однако преобладающая роль в биогенезе органелл обоих типов принадлежит ядерному геному это видно из того факта, что проорганеллы образуются даже у таких мутантов, у которых полностью отсутствует функционирующий геном органелл. [c.70]

Аллостерическая активация кальмодулина кальцием аналогична активации протеинкиназы циклическим АМР. При изучении киназы фосфорилазы было обнаружено, что кальмодулин является регуляторной субъединицей, постоянно входящей в состав этого фермента (рис. 13-31). Но в большинстве случаев присоединение Са ведет к тому, что ранее свободный кальмодулин связывается в клетке с различными белками-мишенями (рис. 13-33). Например, кальций-зависимая активация фосфодиэстеразы циклических нуклеотидов, аденилатциклазы и некоторых мембранных Са -АТРаз происходит в результате связывания комплекса Са -кальмодулин с регуляторной субъединицей каждого из этих ферментов. Таким образом, реакция клетки-мишени на увеличение концентрации свободных ионов Са в цитозоле зависит от того, какие кальмодулин-связывающие белки имеются в данной клетке. Поскольку кальмодулин может принимать несколько различных конформаций (в зависимости от числа связанных ионов кальция), не исключено, что разные конформации взаимодействуют с разными клеточными белками. Таким путем кальмодулин мог бы в принципе вызывать различную реакцию клеток при разных концентрациях свободных ионов Са " в цитозоле. [c.276]

Наружная мембрана митохондрий содержит белки, которые образуют неспецифические поры, пропускающие вещества с молекулярной массой менее 10 000 (Zalman et al., 1980). Внутренняя мембрана является сопрягающей. Чем выще дыхательная активность ткани, из которой получены митохондрии, тем больше складок имеет внутренняя мембрана. На той стороне внутренней мембраны, которая обращена в матрикс (М-сторона), при негативном контрастировании фосфовольфраматом можно наблюдать грибовидные выросты, представляющие собой каталитические единицы АТР-синтетазных комплексов. Все ферменты цикла трикарбоновых кислот локализованы в матриксе, за исключением сукцинатдегидрогеназы, которая связана с М-стороной внутренней мембраны. Пулы NAD и NADP в матриксе и в цитозоле отделены друг от друга, в то время как АТР и ADP могут обмениваться между матриксом и цитозолем через обменный переносчик адениновых нуклеотидов, локализованный во внутренней мембране. [c.14]

Циклические нуклеотиды, в свою очередь, регулируют актив-iO Tb специализированных белков — протеинкиназ в цитозоле. Протеинкиназы ф форилируют целый спектр белков клетки, модифицируя их функцию. На каждой ступени биохимического каскада происходит усиление сигнала. В результате даже небольшое число молекул лиганда может существенно изменить метаболизм клетки. [c.51]

Кальмодулин (КМ) - наиболее известный и наиболее распространенный СаСБ во многих эукариотических клетках. Кальмодулин в животных и растительных тканях был открыт в 1970 г. двумя независимыми группами исследователей как белок, активирующий фосфодиэстеразу циклических 3, 5 -нуклеотидов. Впоследствии была показана роль этого белка во многих других ферментативных процессах. Действуя на ряд ферментов (протеинкиназы, АТФазы, фосфодиэстеразы и т. д.), он регулирует такие важнейшие клеточные процессы, как деление, рост, секреция I ормонов, а также обусловливает форму клеток. Изучено распределение кальмодулина в субклеточных структурах он обнаружен в митохондриях (5-9 %), хлоропластах (1-2 %), микросомах (< 1 %) и даже клеточных стенках, 90 % его находится в цитозоле от общего КМ - это по-лифункциональный белок. Концентрация КМ в клетках растений состав-ляет Ю -Ю М. [c.45]

Например, Са -зависимая активация фосфодиэстеразы циклических нуклеотидов, аденилатциклазы и некоторых мембранных Са " АМР-аз происходит в результате связывания комплекса Са " -кальмодулин с регуляторной субъединицей каждого из этих ферментов. Таким образом, реакция клетки-мишени на увеличение концентрации свободных ионов Са " в цитозоле зависит от того, какие кальмодулин-связывающие белки имеются в данной клетке. Поскольку кальмодулин может принимать различные конформации (в зависимости от числа связанных ионов Са ), не исключено, что разные конфор.мации взаимодействуют с разными клеточными белками. Таким путем кальмодулин мог бы в принципе вызывать различную реакцию клеток при разных концентрациях свободных ионов кальция в цитозоле. [c.66]

Глицфальдегид-З-фосфат, образующийся в хлоропластах в цикле фиксации углерода, представляет собой трехуглеродный углевод и является ключевым промежуточным продуктом гликолиза (разд. 2.3.2). Большая часть глицеральдегид-3-фосфата поступает в цитозоль, где быстро превращается в фруктозо-6-фосфат и глюкозо-1-фосфат в результате обратного протекания некоторых реакций гликолиза (разд. 2.5.3). Затем глюкозо-1 -фосфат превращается в углеводное производное нуклеотида, UDP-глюкозу, которая реагирует с фруктозо-6-фосфатом с образованием сахарозофосфата - непосредственного предшественника дисахарида сахарозы. У растений сахароза выполняет ту же функцию, что глюкоза у животных это та основная форма, в которой сахара транспортируются из одних клеток в другие. По мере надобности сахароза переходит из листьев в остальные части растения по проводящим пучкам (см. рис. 7-45), подобно тому как глюкоза переносится с током крови в организме животного. [c.465]

В цитозоле путем образования промежуточных продуктов - нуклеотид-сах ов, которые затем (прямо или косвенно) передают свой сахар моле1 ле липида в определенной последовательности. Пройдя этот путь, предшественник оли го с ах и да перескакивает с цитозольной стороны мембраны ЭР в его полость (рис. 8-54). Долихол - это длинная и очень сильно гидрофобная молекула ее 22 пятиуглеродных остатка могут пронизьтать липидный бислой более трех раз, поэтому присоединенный олигосах ид прочно заякорен в мембране. [c.53]

Не всегда просто решить, являются ли сходные ферменты изоферментами, или их следует отнести к разным ферментам. В качестве примера укажем на кар-бамоилфосфатсинтетазы I и II. Оба эти фермента синтезируют карбамоилфосфат (см. рис. 2. 26), но реакции различаются тем, что первый из них образует аминогруппу за счет аммиака, а второй — за счет амидной группы глутамина. Таким образом, продукт реакций в обоих случаях один и тот же, а субстраты фермента, хотя и сходны, но не идентичны. Карбамоилфосфатсинтетазы I и II различаются и по локализации в клетке, и по физиологической роли. Первый фермент находится в митохондриях, участвует в метаболическом пути синтеза мочевины, а второй — в цитозоле, участвует в синтезе пиримидиновых нуклеотидов. По-видимому, есть равные основания рассматривать эти ферменты и как изоферменты, и как разные ферменты. [c.98]

Рибосомы эукариот, находящиеся в цитозоле, также состоят из малых (40S) и больщих (60S) субчастиц (рис. 3.32). Малые субчастицы содержат одну молекулу РНК (18S) размером 1900 нуклеотидов и 30-35 белков больщие—три цепи РНК длиной 120 (5S), 160 (5,88) и 4800 (28S) нуклеотидов и 45-50 белков. Рибосомы митохондрий и хлоропластов отличаются от цитозольных рибосом. Как правило, они меньще и содержат меньщее количество белков и различных рРНК. Данные по физическому и химическому реконструированию более сложных эукариотических хромосом значительно уступают аналогичным данным, полученным для Е. oli. [c.142]

Натриевые каналы плазматической мембраны открываются при повышении содержания сОМР в цитозоле и закрываются при снижении содержания этого нуклеотида. [c.346]

Смотреть страницы где упоминается термин Цитозоль нуклеотидов: [c.415] [c.668] [c.929] [c.294] [c.313] [c.411] [c.502] [c.344] [c.32] [c.277] [c.32] [c.239] [c.121] [c.51] [c.161] [c.84] [c.411] [c.502] [c.377] [c.344] [c.150]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология