Аргиназа Аргинин

Орнитиновый цикл синтеза мочевины. В начале XX в. в печени был открыт гидролитический фермент аргиназа, отщепляющий гуанидиновую группу от аминокислоты аргинина. В процессе гидролиза аргинина образуется мочевина и аминокислота орнитин, не входящая состав белка [c.391]

На рис. 6.4 представлено влияние концентрации фермента аргиназы на скорость расщепления аргинина. Отклонение от прямо пропорциональной зависимости возможно в случае дефицита субстрата или кофермента (применительно к соответствующим сложным ферментам), наличия в реакционной среде токсических примесей. [c.72]

Абсолютной специфичностью действия называют способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Любые изменения (модификации) в структуре субстрата делают его недоступным для действия фермента. Примерами таких ферментов могут служить аргиназа, расщепляющая в естественных условиях (в организме) аргинин, уреаза, катализирующая распад мочевины, и др. [c.142]

На следующей стадии цитруллин превращается в аргинин в результате двух последовательно протекающих реакций. Первая из них, энергозависимая,— это конденсация цитруллина и аспарагиновой кислоты с образованием аргининосукцината (эту реакцию катализирует аргининосукцинат-синтетаза). Аргининосукцинат распадается в следующей реакции на аргинин и фумарат при участии другого фермента—аргининосукцинатлиазы. На последнем этапе аргинин расщепляется на мочевину и орнитин под действием аргиназы. [c.449]

На третьем этапе аргинин расщепляется на мочевину и орнитин под действием фермента аргиназы [c.393]

Аргинин тоже подвергается обратному превращению в глутамат и а-кетоглутарат. Начальной стадией служит отщепление гуанидиниевой группы с образованием орнитина. Это может осуществляться действием аргиназы с образованием мочевины (рис. 14-4). Другой, аргиииит дигидролазиый путь инициируется особой гидролазой, расщепляющей аргинин на цитруллин и аммиак. Затем в результате фосфоролиза цитруллина образуется карбамоилфосфат. Расщепление последнего с образованием СО2 и аммиака [катализируемое карбаматкиназой урав нение (14-16)] может быть использовано для образования АТР у микроорганизмов, живущих на аргинине. [c.104]

В последней реакции цикла, которая происходит только в печени, под действием аргиназы аргинин распадается на мочевину и орнитин. Орнитин вновь поступает в митохондрии и повторно включается в цикл синтеза мочевины. [c.240]

Абсолютная специфичность предполагает, что фермент катализирует только одну реакцию. Например, аргиназа расщепляет аргинин на орнитин и мочевину [c.60]

За единицу активности (Е) фермента принимают такое его количество, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата за 1 мин. Например, если при инкубации 0,5 мл экстракта печени с раствором аргинина за 15 мин разложилось 120 М1<моль аргинина, это означает, что Б 0,5 мл экстракта содержится 120/15=8 Е аргиназы. [c.44]

Проба вый бу- аргинина, кислота, аргиназы, [c.47]

Сколько единиц аргиназы содержится в инкубационной смеси, если за 10 мин при 25 °С расщепляется 40 мг аргинина [c.56]

Зависимость активности аргиназы от температуры можно наблюдать, определяя количество мочевины, образующееся из аргинина при инкубации с ферментом в различных температурных условиях. [c.59]

Ход работы. 1. В трех пробирках готовят инкубационные смеси. Для этого в каждой пробирке смешивают 0,2 мл препарата аргиназы, 1,6 мл глицинового буфера, 0,2 мл раствора аргинина. В четвертую (контрольную) пробирку сначала добавляют 2 мл раствора ТХУ, а затем все перечисленные реактивы. [c.59]

В каждую пробирку добавляют 0,2 мл препарата аргиназы и 0,2 мл раствора аргинина. Инкубационные смеси тщательно перемешивают и оставляют в термостате на 15 мин при 40 С. После окончания инкубации в каждую пробу добавляют 2 мл 5%-ного раствора ТХУ, перемешивают и фильтруют. [c.62]

Образование аминокислот в растительных организмах может происходить в результате ферментативного превращения одной аминокислоты в другую. Гистидин под действием ги-стидин-аммиаклиазы и других ферментов дает глютаминовую кислоту и аммиак. Аргинин под влиянием аргиназы превращается в орнитин и мочевину (см. стр. 199). Эта реакция доказана для проростков пшеницы, вики и других растений. Опыты с мечеными атомами показали возможность превращения фенилаланина в тирозин, гомоцистеина в метионин и т. п. [c.282]

Аргиназа относится к ферментам, которые обладают абсолютной специфичностью, действуя только на один субстрат. Например, такие сходные с аргинином вещества, как гуанидин и креатин, не подвергаются расщеплению аргиназой. [c.72]

Ход работы. I. В трех пробирках готовят инкубационные смеси фермента (аргиназы) с субстратом (аргинином и его аналогами — креатином, гуанидином), как указано в таблице [c.73]

Основы метода. Аргинин гидролизуют аргиназой до мочевины и орнитина, а затем мочевину — уреазой до аммиака. Аммиак определяют титрованием. [c.47]

За единицу аргиназы принимают такое количество раствора печени, которое выделяет (при 37° и pH 8,4) 0,5 мг азота мочевины из 10 мг азота аргинина в течение 30 мин. Хороший препарат содержит 80—100 единиц в 1 мл. Раствор сохраняют на холоду. Для реакции употребляют 1 мл. [c.48]

А-остаток аденозина, РР-пирофосфорная к-та Отщепление аргинина с образованием фумаровой к-ты (IV) катализируется аргининосукцинат-лиазой. Ключевое звено цепи превращений в О. ц.- гидролиз аргинина (V) на орнитин и мочевину, к-рая выводится из организма через почки. Р-ция катализируется аргиназой, к-рая активна в присут. Со " или Мп . Т. обр., благодаря О. ц. организм освобождается от токсичных для него продуктов - КН/ и СО2 ( отходов обмена в-в). [c.409]

М. В. Ненцкий представлял синтез мочевины непосредственно из аммиака и угольной кислоты. Однако его теория была вскоре оставлена, так как многочисленные попытки доказать образование мочевины этим путем не увенчались успехом. В то же время было известно, что при автолизе печеночной ткани в ней накапливается мочевина. Поиски фермента, катализирующего этот процесс, привели к выделению аргиназы из ткани печени. При действии аргиназы на аргинин он распадается на орнитин и мочевину. Эти наблюдения позволили считать, что аргиназа участвует в образовании по крайней мере некоторой доли мочевины из аргинина. [c.197]

В активности ферментов различают много типов и степеней специфичности. В первую очередь следует отметить стереохимическую специфичность, состоящую в том, что фермент, катализирующий реакцию оптически деятельного соединения, не обладает каким-либо действием на его оптический антипод и, вообще говоря, на стерические изомеры этого соединения, находящиеся в тех же условиях. Это явление впервые наблюдал Пастер, применивший его как метод разделения оптических изомеров. Некоторые примеры стереоспецифических ферментативных реакций были рассмотрены на стр. 138. Приведем также мышечную молочную дегидразу — фермент, действующий в совокупности с кодегидразой I, дегидрирующий Ь-молочную кислоту в пировиноградную кислоту и гидрирующий пировиноградную кислоту только в Ь-молоч-ную кислоту. Этот фермент не активен по отношению к О-молочной кислоте (см. стр. 253). Однако во многих микроорганизмах существует фермент, действующий аналогичным образом специфически только на Ь-молочную кислоту (см. стр. 112). Аналогично пептидазы действуют только на аминокислоты ряда Ь, а аргиназа (о которой говорилось выше) превращает в орнитин и мочевину в результате гидролиза только Ь-аргипин и не обладает каким-либо действием на В-аргинин. Можно привести еще много других примеров. [c.795]

Аргинин под действием фермента аргиназы распада-гтся на мочевину и орнитин. [c.199]

Фермент аргиназа ( -аргинин уреогидролаза) катализирует реакцию расщепления аргинина с образованием орнитина и мочевины [c.45]

В печени млекопитающих находится фермент — аргиназа, катализирующий гидролиз аргинина в орнитин и мочевину (Коссель Дакип) эта реакция является важной стадией в цикле образования мочевины (см. пиже). [c.403]

Механизм действия ферментов до конца не раскрыт. Наиболее общим представлением является система замок — ключ (фермент — субстрат), выдвинутая Э. Фишером в 1894 г. и развитая Дж. Холдейном в 1930 г. Согласно этой теории, молекула субстрата точно соответствует по своей форме некоторому участку на молекуле фермента. Причем при связывании субстрата с ферментом его связи, подлежащие изменению, несколько растягиваются, что облегчает их последующий разрыв. Многие ферменты строго специфичны уреаза — катализирует только гидролиз мочевины аргиназа — гидролизует только Ь-аргинин до L-opнитинa и мочевины. [c.567]

Различные катализаторы могут ускорять или одну реакцию, илн группу реакций, или же реакции различного класса. В соответствии с этим катализаторы могут обладать индивидуальной специфичностью (абсолютной специфичностью), групповой специфичностью или являться универсальными. Высокая избирательность (селективность) наблюдается у ферментов. Так, /-аргиназа действует только на /-аргинин, но не на -аргинин, лактодегидраза мышц дегидрирует только /-, но не /-молочную кислоту и т. д. [c.162]

Механизм образования мочевины в организме млекопитающих был выяснен благодаря классическим работам Кребса. Этот процесс происходит в печени, что было доказано, между прочим, при помощи техники срезов печени. Последние количественно превращают аммиак в мочевину. Далее наблюдалось, что орнитин сильно катализирует образование мочевины из аммиака (или из некоторых аминокислот, одновременно подвергающихся дезаминированию). Аргинин обладает аналогичным эффектом. Наконец, было установлено, что цитрулин (аминокислота, найденная в свободном состоянии в арбузе, itrullus vulgaris) тоже облегчает этот процесс. Отсюда был сделан вывод, что орнитин взаимодействует с Oj и NHg, давая цитрулин, который при реакции с новой молекулой NHg превращается в аргинин последний подвергается гидролизу, катализируемому аргиназой, давая мочевину и [c.403]

Основы метода. В 1916 г. Янсен предложил метод определения аргинина в белковых гидролизатах, основанный на образовании мочевины при действии аргиназы на аргинин и на разложении мочевины до аммиака под действием уреазы. [c.46]

Основы метода. Аргинин разлагается аргиназой до мочевины и орнитина. Мочевина определяется количественно ксант-гидролом. [c.46]

Реактивы. Аргиназа. Печень убитой путем обескровливания собаки заливают раствором Рингера. Печень раст.ирают с песком и отжимают сок гидравлическим прессом. Белки осаждают и промывают ацетоиом. Осадок сушат при 37°, растирают и сохраняют над H2SO4. Активность порошка печени контролируют по карбонату аргинина. [c.46]

Хантер и Дофинэ [313] нашли, что результаты прямого определения аргинина и определения осаждением фосфорновольфрамовой кислотой полностью совпадают, если вносить поправку Ван-Сляйка на растворимость фосфорновольфрамовой соли аргинина. Точность определения аргиназа — 98,5%, уреаза — 99,4%. [c.49]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.42 , c.431 , c.449 , c.457 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.17 , c.24 , c.27 , c.30 , c.32 , c.33 , c.39 , c.42 , c.77 , c.78 , c.81 , c.128 , c.233 , c.278 , c.293 , c.367 , c.374 , c.377 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология