Треонин формула

Приведите структурные формулы следующих незаменимых аминокислот а) (Ч-)-валина б) (—)-лейцина в) ( + )-изо-лейцина г) ( + )-лизина д) (— )-треонина е) (—)-метионина [c.213]

Все ферменты являются белками. Белки представляют собой линейные полимеры, точнее, сополимеры, построенные из связанных между собой остатков аминокислот. В состав большинства белков входят 20 важнейших аминокислот — глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, серин, треонин, лизин, аргинин, гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан, цистеин, цистин, метионин, пролин и оксипролин их химические формулы и обозначения приведены в таблице на стр. 5. Молекула каждой аминокислоты (1) достаточно проста и обязательно содержит две реакционноспособные группировки — одну, обладающую основными свойствами (аминогруппа HgN—) и другую, имеющую кислотные, свойства (карбоксильная группа — СООН), f. f. [c.39]

Ко второй половине XIX в. было показано, что хотя в природе и существует много разных типов белков, все они являются крупными молекулами, распадающимися при гидролизе на более простые соединения, аминокислоты. На фиг. 14 приведена структурная формула, общая для всех входящих в состав белков аминокислот. Все аминокислоты содержат атом углерода, называемый а-углеродом, к которому присоединены аминогруппа и карбоксильная группа. Остальные две валентности а-атома углерода обычно насыщены атомом водорода и боковой цепью. Конкретная структура боковой цепи аминокислоты и определяет ее индивидуальные свойства. Самая простая из аминокислот, глицин, вообще не имеет боковой цепи. У этой аминокислоты с а-атомом углерода соединены просто два атома водорода. Глицин был одной из первых идентифицированных аминокислот. Выделение глицина из желатина датируется 1820 годом. К концу XIX в. были идентифицированы 16 аминокислот из тех двадцати, которые, как мы теперь знаем, входят в состав белков (фиг. 15). Последняя из открытых аминокислот, треонин, была идентифицирована в 1935 г. [c.38]

Лактонная часть молекулы эритромицина (см. формулу эритромицина А) состоит из метилированной углеродной цепи, структура которой указывает на возможное участие пропионовой кислоты в биосинтезе этого антибиотика. Действительно, добавление к среде пропионата, пропилового спирта или пропионамида повышает образование эритромицина. Этому способствуют также добавки к среде уксусной и муравьиной кислот. При добавке ацетата максимум выхода антибиотика повышается на 27%, в случае формиата — на 84%, а в случае пропионата — на 129% по сравнению с результатами, полученными на средах без добавления этих солей. Усиление биосинтеза антибиотика не сопровождается увеличением накопления биомассы актиномицета, что указывает на специфическое действие названных веществ в процессе биосинтеза эритромицина. Одними из стартовых компонентов биосинтеза молекулы эритромицина являются пропио-нил-КоА и метилмалонил-КоА. Их источниками в процессе развития актиномицета могут быть углеводы, низшие спирты, жирные кислоты, аминокислоты (валин, треонин, метионин, изолейцин). [c.267]

Мейер и Руз провели сравнение природного треонина с (-j-)-а-амн-номасляной и (—)-молочной кислотами и установили, что его абсолютная конфигурация соответствует формуле А. Диастереомерный аллотреонин, образующийся, в частности, как побочный продукт при синтезе треонина, имеет строение Б [c.373]

Задача 37.8. Напишите все возможные стереохимические формулы для аминокислоты треонина. Встречающийся в природе треоиин был так назван вследствие его конфигурационного родства с тетрозой треозой, на основании этого приведите правильную конфигурацию природного треонииа. [c.1043]

При необходимости описать строение более длинных молекул можно также воспользоваться однобуквенньпл кодом, в котором каждой аминокислоте присвоена одна заглавная буква латинского алфавита аланин - А, аспарагин - N, аспарагиновая кислота О, аргинин - Я, валин - V, гистидин - Н, глицин - О, глутамин О, глутаминовая кислота - Е, изолейцин - I, лейцин - Ь, лизин - К, метионин - М, пролин - Р, серии - 8, тирозин - V, треонин Т, триптофан - фенилаланин - Р, цистеин " С. С использованием этого кода вместо громоздкой структурной формулы, написанной в начале страницы, можно записать УЯМ. [c.54]

В 1973 г. Н. С. Егоровым была установлена полная структурная формула полимиксипа М с применением впервые разработанных методов специфического химического расщепления по остаткам треонина (метод К->0-ацильной миграции и окислительный метод ) [53]. Из смеси продуктов расщепления методом электрофореза выделены три К-Опр-пентида (рис. 3.5). Идентификация С-концевых аминокислот и аминокислотный анализ этих пептидов позволили определить их строение и с учетом ранге полученных данных по частичной структуре полимиксипа М [54,66] порядок их чередования в антибиотике [c.133]

Структуры I и II (D- и L-треонин), а также III и IV (L- и D-агчо-треонин от греч. alios — другой) относятся между собой как предмет и несовместимое с ннм зеркальное изображение, отсюда следует, что они представляют собой пары энантиомеров. При сопоставлении структур I и III, I и IV, II и III, II и IV видно, что в этих парах соединениГ у одного асимметрического атома углерода конфигурация одинаковая, а у другого — противоположная. Например, в проекционной формуле стереоизомера II аминогруппа у С -2 располагается слева, а у IV — справа гидроксильные группы у С -3 обоих стереоизомеров располагаются справа. Такие пары стереоизомеров представляют собой диастереомеры. [c.309]

Укажем только на следующее для точного определения аминокислотного состава белка его нужно подвергнуть гидролизу (в вакуумированной запаянной ампуле с 6н. НС1 при температуре 110°) в течение 22 и 70 час [26]. При этом для глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, метионина (с внесением поправки на 10%-е расщепление при хроматографии), фенилаланина, гистидина и лизина нужно использовать полученное при анализе содержание аминокислоты (в 22- или 70-часовом опыте). В то время как для аспарагиновой и глутаминовой кислоты, серина, треонина, пролина, тирозина и аргинина, которые частично разрушаются при гидролизе (по реакции 1-го порядка), их содержание рассчитывается путем экстраполяции на нулевое время по формуле [c.149]

Если конечной стадией является сочетание тиоловой группы остатка цистеина с остатком а-аминоакрило-вой кислоты, то непонятно, почему последний должен образоваться из цистина, а не из серина. Интересна в этой связи работа Николе и Шинна [95], сочетавших бензилмеркаптан с остатками серина в обработанном щелочью фиброине шелка (с образованием остатка 5-бензилцистеина). Точно так же можно ожидать, что остатки треонина дадут образование -метиллантио-нина. Кюстер и Ирион [96] выделили из шерсти, которая обрабатывалась сернистым натро-м, вещество, которому 0 щ приписывают следующую формулу [c.53]

Как видно из структурных формул, приведенных на фиг. 15, двадцать стандартных аминокислот (которые часто обозначаются, как это показано на фиг. 15, тремя первыми буквами их полных названий) можно разбить на несколько подгрупп в соответствии с природой их заместителей (боковых цепей) в основной цепи. Глицин, аланин, валив, лейиин, изо-лейиин, серии и треонин содержат простые алифатические заместители, а фенилаланин и тирозин — простые ароматические заместители. Цистеин и метионин содержат серу. Лизин, аргинин и гистидин имеют в своих алифатических боковых цепях вторую аминогруппу. У аспарагиновой и глутиминовой кислот в алифатических боковых цепях имеется вторая карбоксильная группа. Аспарагин и глутамин представляют собой простые амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот. Наконец, триптофан, пролин и гистидин обладают гетероциклическими боковыми пенями. [c.40]

Наряду с многоатомными спиртами общей формуль СН2ОН—(СНОН)п—СН2ОН положительную реакцию дают вин ная, глюконовая и сахарная кислоты, а также а-аминоспирты, се рин, треонин, а-гидроксикетоны, а-дикетоны или а-кетоальдегиды При комнатной температуре не реагируют, но в иных условиях мо гут давать положительную реакцию гликолевая, яблочная и лимон ная кислоты, пентаэритрит и р-глицерофосфорная кислота (в отли чие от а-глицерофосфорной кислоты). Скорость реакции у всех этих соединений весьма различна и зависит от pH. К ошибочным заключениям может приводить присутствие низкомолекулярных спиртов [c.63]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология