Гидратация фибриллярных

Для изучения гидратации фибриллярных белков использовали разнообразные экспериментальные методы калориметрический [1—3], диэлектрический [4], измерение динамических механических свойств [5, 6], измерение равновесного поглощения при сорбции [7—9], ИК-спектроскопия 10] и ядерный магнитный резонанс [11, 12]. [c.230]

Белки вследствие их сильнополярного характера не растворяются в органических растворителях. В водо растворимость минимальна при изоэлектрической точке и увеличивается как в кислой, так и в основной областях. Многие белки нерастворимы нри изоэлектрической точке, другие оседают при действии минимальных количеств электролитов. Не только небольшие примеси кислот или оснований, но и малые количества нейтральных электролитов увеличивают растворимость белков (см. глобулины), вероятно, вследствие образования ионных пар с белками. Растворимость белков в воде обусловлена сольватацией групп С00 и НН , несущих ионный заряд. Сольватация (гидратация) полярных групп объясняет высокое содержание воды (30—60 % от их веса) в чистых и даже в кристаллических белках. Фибриллярные белки, как, например, желатина, сильно набухают до растворения и образуют при охлаждении типичные эластичные гели (студни). [c.434]

Таким образом, гидратация волокон коллагена из сухожилий хвоста крысы связана, по-видимому, с различными уровнями структурной организации белка. Интересно проверить эту модель путем исследования других фибриллярных белков. [c.242]

Процессы ферментной тендеризации мясных продуктов, в связи с их большим практическим значением, изучаются сейчас во множестве лабораторий разных стран. В меньшей степени изучается обработка рыбного сырья, однако изменения в тканях животных и рыб, но-видимому, в принципе близки. При действии протеаз на мясе наблюдаются следующие гистологические изменения набухание, разрыхление ткани, утончение и растворение сарколеммы, разрушение ядер клеток соединительной и мышечной тканей, а также разрушение поперечной исчерченности мышечных волокон. В основе ферментной тендеризации лежат процессы частичного (ограниченного) протеолитического гидролиза фибриллярных белков мяса, а, возможно, и соединительнотканных. При этом мясо становится нежным, повышается степень его гидратации (влагоудерживающая способность) возрастает перевариваемость протеолитическими ферментами, в частности пепсином желудочного сока. Количество низкомолекулярных продуктов распада белка — пептидов, аминокислот — увеличивается в ткани незначительно, но вся система белков меняется, что видно из изменений растворимости различных белковых фракций, отдельных белков. Считают, что белки, в первую очередь [c.295]

Во-вторых, с помощью физико-химических методов, применимых. к белковым растворам, можно установить молекулярный вес. Он может быть определен несколькими различными приемами, при условии, если материал монодисперсен. К таким приемам относятся методы измерения осмотического давления, светорассеяния, седиментационного равновесия и измерения скорости седиментации и диффузии. Все эти приемы основаны на различных принципах и часто дают не вполне совпадающие результаты. Это объясняется тем, что получаемые данные зависят не только от размеров и массы, но и от. электрического заряда, формы и степени гидратации белковых молекул. При измерении скорости движения частиц (например, скорости диффузии или скорости седиментации) хорошие результаты получаются только для тех молекул, форма которых близка к шарообразной, ибо они ведут себя в соответствии с изученными закономерностями. Отклонение от сферической формы (фибриллярные белки) и гидратация молекул приводят к различным ошибкам, так как движение молекул замедляется в результате увеличения коэффициента трения или эффективного размера частиц. [c.128]

Физико-химические методы, используемые для определения молекулярного веса белков, основаны на различных принципах и иногда дают сильно отличающиеся друг от друга результаты, толкование которых часто затруднительно и даже не всегда возможно. Это связано с тем, что результаты измерений зависят не только от величины и массы белковых молекул, но также и от их электрического заряда и формы. Последний фактор, в частности, имеет существенное значение в тех случаях, когда определяют скорость движения молекул, например скорость диффузии или скорость оседания в гравитационном поле. В то время как шарообразные молекулы в подобного рода опытах ведут себя закономерно, удлиненные нитевидные молекулы фибриллярных белков обнаруживают аномальное поведение. Отклонение от шарообразной формы приводит к увеличению коэффициента трения и соответственно — к снижению скорости диффузии. При определениях в концентрированных растворах, содержащих нитевидные молекулы, возникают и другие осложнения, зависящие от взаимных столкновений и временных связей молекул друг с другом. На результаты, полученные динамическими методами, влияет также гидратация частиц, поскольку движение молекул через растворитель будет замедлено, если поперечник их увеличится за счет гидратации. [c.48]

Появление некоторых изменений в структуре фибриллярных и глобулярным белков, полипептидов при их гидратации отмечалось и по результатам ИК-спектроскопии. Наряду с данными о наличии внутри белковых глобул отдельных молекул воды это свидетельствует о неотъемлемой роли воды в формировании молекулы белка. Очевидно, внедрение некоторого количестве воды в качестве структурного элемента в белковую глобулу может облегчить необходимое для обеспечения функциональной активности изменение ее конформации за счет эффекта разрыхления и смазки . Таким образом, роль воды в формировании биоструктур связана, с одной стороны, со стабилизирующими гидрофобными взаимодействиями, а с другой — состоит в облегчении конформационной подвижности макромолекул. [c.237]

Благодаря своей рыхлой укладке и высокой степени гидратации цепи гликозаминогликанов не мешают быстрой диффузии водорастворимых молекул, а также перемещению клеток и их отростков. Они эффективно заполняют межклеточное пространство, несмотря на то что составляют в соединительной ткани меньше 10% от количества фибриллярных белков (коллагена и эластина). [c.233]

Взаимное упорядочение полипептидных цепей (кристаллизация) происходит не только по мере уменьшения содержания воды в системе (при высушивании белкового субстрата), но и при нагревании в инертной среде. Максимальная скорость кристаллизационных процессов достигается для обоих белковых компонентов натурального шелка - фиброина и серицина - в области 180-200 °С. Аморфный серицин легко растворяется в воде при 20 °С при pH 7,0 ( 0,1), в то время как кристаллическая форма его оказывается практически нерастворимой. Температуры стеклования Гс фиброина и серицина близки и находятся в области 173-175 °С и 169-172 °С соответственно. Оба фибриллярных белка, составляющих 97-98% массы коконной нити, хараетеризуются примерно одинаковым сродством к воде теплоты гидратации фиброина и серицина составляют соответственно 50,9 и 52,1 кДж/моль. [c.376]

В данной работе в качестве объекта исследования использовали коллагеновые волокна из сухожилий хвоста крысы. При изучении различных образцов фибриллярных белков, например а-кератина человеческих волос, который проявляет при гидратации сходные свойства, эта модель была видоизменена и усо -верщенствована. [c.240]

Преимущество данной разновидности коллагена состоит в том, что для нее имеются самые свежие данные о структуре. Чтобы описать предложенную модель гидратации и охарактеризовать другие образцы фибриллярных белков, необходимо сделать краткий обзор этих данных. Молекула коллагена имеет форму жесткого стержня [2] длиной 2900 А и диаметром 12,5 А молекулярная масса 300 000. В этом стержне содержатся три спиральные полипептидные цепи с тремя параллельными осями на расстоянии 4,5 А друг от друга (тройная спираль или тропо-коллаген). [c.240]

В технологии бумажного производства существует термин гидратация волокна , под которым понимают собственно процесс набухания волокна и разрушения первичных стенок клеток с частичным или полным отделением фибриллярных элементов. Не отрицая полезности этого термина в узкотехнологическом аспекте, мы тем не менее не пользуемся им здесь из-За его недостаточной строгости, поскольку он, во-первых, включает в себя описание нескольких различных по механизму процессов и, во-вторых, употребляется в химии для обозначения чисто молекулярных явлений. [c.179]