Константы диссоциации имидазола

Имидазол и его производные являются более сильными основаниями, чем изомерные им пиразолы. Константа диссоциации имидазола 1,2-10 , а пиразола—всего лишь 3,0-10 . Температуры кипения имидазолов выше, чем пиразолов. Сам имидазол (призмы темп, плавл. 90°) кипит при 256°. [c.569]

Константу скорости для переноса протона в этом направлении можно легко вычислить kf = 1,5-10 с ) из константы диссоциации иона имидазола, равной 10 М, и диффузионно контролируемой константы скорости реакции в обратном направлении (1,5-10 л/моль-с) уравнения (63) и (66) [70]. Скорость переноса протона существенно не изменится при замещении имидазола другим основанием или умеренным изменением pH в области нейтральности. Константы скорости порядка 10 с" для реакций обмена протона с растворителем не слишком большие по сравнению с диапазоном констант скоростей [c.170]

Рассчитать константу скорости первого порядка для реакции диссоциации следующих слабых кислот уксусной кислоты, кислотной формы имидазола aNjH , NH . Соответствующие константы диссоциации таковы 1,75-10 1,2-10 5,7Ы0 . Константы скорости второго порядка для реакции образования кислотной формы из протона и основания равны соответственно 4,5-10 °, 1,5-10 и 4,3-10 " М -с . [c.328]

Здесь НОАс — уксусная кислота и 1т — имидазол (СаКаН4). Для реакций, обратных приведенным выше, можно принять, что их скорость определяется скоростью диффузии с константой =10 М- -с- . Константы диссоциации кислот при 25° С равны [c.333]

Изучение скоростей ферментативных реакций при различных значениях концентраций субстрата и pH дает возможность вычислить значения констант диссоциации Ка, Кь, Ка, Кь- Величины двух первых констант, соответствующих свободному энзиму, имеют большое значение, так как приводят к определенным выводам относительно природы ионизирующей группы в активном центре. Так пепсин — энзим, катализирующий гидролиз определенных пептидов в желудке, — имеет рК 2,2 известна только одна органическая группа, которая может дать такую величину, а именно карбоксильная группа — СООН. Подобным образом различные энзимы, такие, как химотрипсин и хо-линэстераза, имеют рК около 7,2, что почти с полной уверенностью можно отнести к ионизации протона, связанного с кольцевым атомом азота в имидазоле [c.289]

Лишь немногие из обычных аминокислот обладают константой диссоциации р/С в интервале 5,8—7,0. Поэтому уже давно предполагалось, что имидазольное кольцо в гистидине обусловливает нуклеофильное воздействие на субстрат [38]. Величина р/С свободного имидазола равна 6,9 [39] для имидазола, содержащегося в гистидине или в его пептидах, она изменяется в пределах от 5,6 до 7,1 [40]. Хорошо известно, что имидазол образует нестойкие ацильные производные, которые претерпевают спонтанный гидролиз в результате присутствия резонирующего трехчленного звена —N— = N— [41]. Кроме того, имидазол и его производные катализируют гидролиз некоторых эфиров, особенно эфиров, полученных из фенолов [42]. Аналогичным образом поведение имидазола по отношению к тиоэфи-рам точно соответствует специфическим свойствам холинэстераз (см. IV, 4). Так, эфиры тиолов расщепляются [43], тогда как эфиры тионов остаются устойчивыми [21] к воздействию фермента. [c.301]

Участие данной функциональной группы в связывании металла зависит от двух факторов, а именно насколько успешно эта функциональная группа конкурирует с другими соседними и насколько успешно ионы металла конкурируют с протонами за потенциально донорные атомы. Часть ответа на первый вопрос можно получить из анализа констант диссоциации функциональных групп. Чем ниже значение р/Са, тем больше способность донорного атома к образованию связи металл—лиганд. В соответствии с этим тенденция к связыванию металла будет изменяться в следующем порядке карбоксил>имидазол>аминогруппа (р/Ссоон —1.8, Р шна —6,5, р/Скнз —9,0). Однако было бы рискованно использовать один только этот критерий, так как порядок значений р/С может быть иным, чем порядок изменения энтальпии при комплексообразовании, которая является мерой относительной термодинамической устойчивости связей металл—лиганд и протон—лиганд. И наконец (как уже отмечалось), связи с низкой энтальпией образования могут тем не менее стабилизироваться благоприятными энтропийными факторами. [c.154]

Из уравнения (74) видно, что при [№] ]> " 1/, волн не зависит от pH. Выражение, подобное по форме уравнению (74), было получено Э. Лавироном [438] и использовано им для объяснения зависимости 7, от pH в сильнокислой среде при ноля-рографировании производных пиридина [438], имидазола и тиазола [509]. Следует отметить, что по зависимости 7, волн от pH в интервале pH, в котором 7 перестает зависеть от pH, т. е. в области перехода волн от квази-диффузионных к диффузионным — ограниченным скоростью диффузии ВН" —можно оценить величину константы кислотной диссоциации протонированной формы деполяризатора ВН . При К уравнение (74) становится [c.109]

Следует напомнить об известных трудностях идентификации функциональных групп активных центров ферментов по величинам рК, полученным из изучения зависимости скорости реакции от pH. Во-первых, одна и та же группировка в белках разного строения может иметь неодинаковое значение рК из-за влияния соседних групп. Некоторую помощь в этом случае может оказать измерение теплоты диссоциации ионогенных групп, рассчитываемой по измерениям температурной зависимости рК. К сожалению, для холинэстераз эти термодинамические константы достаточно надежно не измерены. Согласно данным Шукудза и Шинода [122], теплоты диссоциации основной группировки ацетилхолинэстеразы эритроцитов и холинэстеразы сыворотки крови человека составляют соответственно 8,5 и 6,5 ккал1моль. Эти величины выше или ниже найденной для диссоциации имидазольной группы гистидина в других белках (6,9—7,5 ккал моль [123]). Если признать, что в обеих холинэсте-разах в качестве основной группировки активного центра выступает имидазол гистидина, то трудно понять столь существенное различие в величинах теплот диссоциации. Во-вторых, даже если измерение активности фермента при разных pH рассматривать в качестве своеобразного титрования функциональных групп активного центра, то полученные результаты нельзя безапелляционно считать отражением прямого участия этих групп в каталитическом акте. Можно представить, что ионы Н и ОН -среды выполняют свою функцию, вызывая не только протонизацию или депротонизацию функциональных групп активного центра, но также и более общую функцию создания и поддержания специфической для каждого фермента третичной структуры. Можно думать, что в создании третичной структуры фермента большую роль играют ионные связи между такими группировками, которые расположены вне активного центра и непосредственно не участвуют в реакции с субстратом. Такие ионогенные группировки при взаимодействии могут сближать друг с другом (или наоборот удалять друг от друга) определенные функциональные группы белка, которые непосредственно участвуют в каталитическом акте. Внешне эта непрямая роль кислотно-основных группировок фермента будет отражаться в форме обычной зависимости кинетических констант (и, V, Кт) от pH, но по существу такая зависимость не дает оснований для решения вопроса, является ли она следствием влияния pH на конформацию белка в районе активного центра или диссоциацию группировки, прямо участвующей в реакции с субстратами. [c.184]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология