Глутаминовая кислота, идентификация

Система 1 является двухфазной. Верхняя фаза этой системы применяется непосредственно для хроматографии. Нижнюю фазу используют для предварительного насыщения слоя силикагеля на пластине. Для этого пластину со слоем силикагеля оставляют в течение ночи в закрытом сосуде, в который налита нижняя фаза системы 1. Основным приемом для идентификации эфирорастворимых ДНФ-аминокислот является двумерная хроматография в системах 1 и 2 (рис. 13), 1 и 4 (рис. 14), 1 и 5 (рис.15). Валц, Фами и др. [25] улучшили разделение эфирорастворимых ДНФ-аминокислот, заменив систему 1 однофазной системой 1-а толуол—пиридин—этиленхлоргидрин—25 %-й водный аммиак (50 15 35 7), пропуская ее два раза через пластинку. Для разделения ДНФ-производных аспарагина, глутамина, аспарагиновой и глутаминовой кислот использовали двумерную хроматографию в системах 1-а (трехкратно) и 5-а хлороформ—метанол—уксусная [c.310]

Аргинин 1 фенилаланин ] пролин ] лейцин + изолейцин I валин лизин тирозин I аланин 1 треонин 1 глицин дженколевая кислота 1 серин лан-тионин I глутаминовая кислота аспарагиновая кислота цистин цистиновая кислота. Идентификация (порядок — в первой, фенольной, хроматограмме) [c.271]

Новая аминокислота тирозин триптофан I фенилаланин [ метионин лейцин I изолейцин валин 1 новая аминокислота пролин треонин гистидин I аланин новая аминокислота I серинI глицин аргинин лизин I глутаминовая кислота ] аспарагиновая кислота. Идентификация и определение (порядок — в первой, коллидиновой, хроматограмме) [c.271]

Эта окраска вовсе не является характерной только для аминокислот пептиды, белки н другие аминосоединения также дают ее . Однако она позволяет открывать на бумаге исключительно малые количества аминокислот и пептидов с короткой цепью. Порядок определяемых величин можно видеть по данным табл. 6, хотя абсолютные количества несколько зависят от условий опыта. Тем не менее весьма поучительно сравнить получаемые результаты. Например, можно видеть, что в случае глицина проба с нин-гидрином в 15 раз чувствительнее, чем в случае аргинина, тирозина, лизина или глутаминовой кислоты следовательно, простого взгляда на хроматограмму недостаточно для оценки относительного количества аминокислоты. Иногда при идентификации аминокислоты может помочь оттенок окраски пятна. [c.127]

Применение динитрофенильных производных, введенных в практику Зангером [25] с целью идентификации и количественного определения концевых аминогрупп, позволяет получить ценные сведения о количестве открытых цепей в белке. Кроме того, такие меченые аминокислоты служат в качестве реперных точек при исследовании неполного гидролиза (1346). В этом отношении полезными являются также е -аминогруппы лизина. Путем неполного гидролиза, осуществляемого с помощью кислоты и различных типов ферментов, оказалось возможным разрывать длинные полипептидные цепи в различных точках и путем анализа установить единственно возможную конфигурацию. Этим способом Зангер и Таппи[99]и Зангер и Томпсон [100] определили порядок чередования аминокислот в двух типах цепей, входящих в состав инсулина (табл. 27). Такой подход к проблеме структуры белка был облегчен широким применением новейших микрометодов хроматографии на бумаге и силикагеле и ионофореза. Таким образом, оказывается, что одна из крупнейших проблем химии белка поддается изучению с помощью весьма простых и экономичных методов. Цепи в инсулине имеют различную длину, причем цепь с N-концевым фенилаланином (цепь В) состоит из 30 остатков, а соответствующая глициновая цепь (цепь А) — из 21 остатка. Порядок чередования аминокислот и их содержание даны в табл. 27. Можно отметить следующее. Цепь А не содержит лизина, гистидина, аргинина, треонина, фенилаланина и пролина все эти компоненты входят в состав цепи В, в которой, в свою очередь, совсем нет изолейцина. Не наблюдается ни регулярного чередования аминокислот, ни тенденции к чередованию полярных и неполярных групп. Три ароматические аминокислоты (фен.фен.тир.) расположены последовательно, и два остатка глутаминовой кислоты связаны с двумя остатками ци-стеина (глу.глу.цис.цис.). В обеих цепях содержится шесть цистеиновых остатков, четыре из которых расположены врозь, а только что упомянутые два — рядом друг с другом в молекуле нативного белка все они существуют в форме цистина, но какие из них расположены между пептидными цепями, а какие в самих пептидных цепях — неизвестно. Часть дикарбоновых кислот присутствует в виде амидов — четыре в цепи А и две в цепи В. [c.255]

Ларсен с сотрудниками [24] с успехом применили нитроиндандион для идентификации аминокислот в микроанализе. Для этого нагревают небольшое количество аминокислоты с насыщенным раствором нитроиндандиона на объективном стеклышке. Полученные кристаллы отсасывают, тщательно высушивают над микропламенем и в поляризационном микроскопе определяют коэффициент преломления. По кристаллографическим и оптическим данным можно определить следующие соединения /-аланин, /-аспарагиновую кислоту, /-цистеин, /-глутаминовую кислоту, глицин, /-гистидин, /-оксипролин, 3,5-дийод-/-тирозин, /-изолейцин, /-лнзпн, /-пролин, /,/-сер,ин и /,/-валин. [c.35]

Если изменение аллеля в локусе приводит к замене аминокислоты, принадлежащей к одному классу, на аминокислоту другого класса, то изменяется и изоэлектрическая точка белка, и его суммарный заряд при любом данном значении pH. Например, замена в молекуле ДНК кодона ААЦ на кодон ААА приведет к замещению нейтрального аспарагина положительно заряженным лизином. К еще более резкому изменению — замещению положительно заряженного лизина отрицательно заряженной глутаминовой кислотой — приведет замена ААГ на ГАГ. Подобные изменения суммарного заряда можно использовать для разделения белков, а следовательно, и для идентификации аллельных форм одного гена. Такое разделение достигается методом гель-электрофореза. [c.112]

Схема прибора С. Миллера приведена на рис. 49. В реакционную колбу, содержащую смесь газов, были вмонтированы вольфрамовые электроды. В течение недели пропускали искровые разряды напряжением 60000 В. Содержащуюся в другой малой колбе воду поддерживали в состоянии кипения. Пары воды проходили через реакционную колбу и конденсировались в холодильнике. В процессе циркуляции они захватывали из реакционной колбы продукты реакции и переносили их в ловущку, где и осуществлялось их концентрирование. При идентификации продуктов реакции были обнаружены аминокислоты (глицин, а- и Р-аланин, глутаминовая, аспарагиновая кислоты и др.) и органические кислоты (муравьиная, уксусная, пропионовая, гликолевая, молочная). По данным С. Миллера, основными первичными продуктами реакции в зоне разряда являются альдегиды и цианистый водород. Вторичные реакции, происходящие в водной фазе, приводят к образованию из них аминокислот и органических кислот. [c.191]

Синтез Веллюза. Характерной чертой данного синтеза (Веллюз и сотр. [2369]) является широкое применение тритильной группы для блокирования аминных и сульфгидрильных функций (рис. 78). Карбоксильные группы глутаминовой и аспарагиновой кислот, а также С-концевую карбоксильную группу вплоть до стадии нонапептида защищали с помощью метиловых эфиров, а для образования пептидных связей во всех случаях использовали N, N -дициклогексилкарбодиимид в растворе хлористого метилена. Выходы на всех стадиях, включая омыление сложноэфирных защитных групп, превышали 70%. Промежуточно образующиеся эфиры пептидов во многих случаях вводили в дальнейшие реакции без тщательной очистки и идентификации. N-Тритильную группу у Е 6—9 избирательно удаляли действием 5 н. НС1 в ацетоне (20 мин, 35°). Необходимый для синтеза Trit-Glu(OMe)-Asp(OMe)-OH (F 4—5) аминоэфир (D 5) был получен, исходя из дибензилового эфира тритил-ь-ас-. парагиновой кислоты (С 5) путем его обработки в течение не [c.369]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология