Цистиновая кислота

Окисление цистина перекисью водорода в цистиновую кислоту, аммиак, сернистый газ и углекислый газ мономолекулярная реакция Золь ванадиевой кислоты вольфрамовокислый натрий и вольфрамовокислый аммоний также катализируют реакцию, но чистый ванадат натрия не катализирует 1483 [c.213]

Обычно используемые для обесцвечивания волос пероксид водорода и другие пероксидные соединения, а также некоторые кислые соли нарушают структуру волос. При окрашивании воздействию щелочного раствора окислителя подвергаются полипептидные цепи и дисульфидные связи кератина — белка, составляющего основную массу волос, а среди аминокислот, входящих в его состав, особенно чувствителен к окислению цистин, который превращается в цистиновую кислоту по содержанию цистиновой кислоты и определяют степень окисления. Ухудшается и физическое состояние волос, утрачивается эластичность и т. д. [c.118]

У больных подагрой, как правило, встречаются камни, состоящие в основном из мочевой кислоты (С Н К О,), реже —из ее аммониевой или натриевой соли. Эти камни получили название мочекислых, или уратных. Отложение цистина (цистиновые камни) почти постоянно наблюдается у больных цистинурией. [c.624]

Шерсть освобождается от сала и грязи противоточной промывкой или очисткой. Для того чтобы предотвратить изменения волокна, необходимо при всех операциях регулировать pH и температуру, а чтобы предотвратить свойлачивание, приходится сводить к минимуму механические манипуляции. Другим способом является экстракция жира бензином, после чего грязь легко удаляется отмыв-ной водой. В качестве моющего средства в некоторых случаях оказывается вполне достаточным естественное мыло жиропота. Чистое волокно расчесывается перед прядением, чтобы разделить его на более длинные волокна, которые идут в камвольное производство, и более короткие, используемые для шерсти. Шерсть часто не отбеливают. В случае необходимости это делается при помощи протравки или в разбавленном растворе двуокиси серы, или в теплом слабощелочном растворе перекиси водорода, натриевой соли над-борной кислоты или других надкислот. Применяется также печная сушка в газообразной двуокиси серы. Все эти вещества действуют на цистиновые связи шерсти отбеливание нужно проводить так, чтобы предотвратить непрерывную деградацию волокна. Таи как полное удаление механическим путем целлюлозного материала, т. е. оболочек, затруднительно, то последние следы его удаляются обычно при помощи карбонизации, т. е. пропитывания шерсти слабым раствором минеральных кислот или создающими кислую реакцию солями типа хлористого алюминия, с последующей сушкой при повышенной температуре при 104—120° С. При этом цел- люлоза переходит в гидрат-целлюлозу, которая легко счищается без повреждения шерсти. Этот способ часто применяется и к готовой ткани. [c.494]

Расщепление полипептидной цепи на фрагменты под действием протеолитических ферментов. Трипсин и химотрипсин-это специфические ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление полипептидов в определенных местах их цепи (табл. 6-6). Ниже приведена последовательность В-цепи полипептидного гормона инсулина. Учтите, что цистиновый поперечный мостик между А- и В-цепями уже разорван под действием надмуравьиной кислоты (см. рис. 6-12). [c.162]

Отделяли нейтральную фракцию и бромной водой окисляли цистиновые остатки до остатков цистеиновых кислот. Полученные кислые пептиды отделяли от оставшихся нейтральных пептидов с помощью ионообменных смол. [c.680]

L- цистин в белках содержится в небольшом количестве. Много его (около 14%) в шерсти и волосе, посредством гидролиза которых его и получают. Под влиянием восстановителей, например, тио-гликолевой кислоты (стр. 176) дисульфидный цистиновый мостик разрушается, и цистин превращается в цистеин (см. приведенную выше схему). Реакция эта обратимая и при действии слабых окислителей цистеин вновь переходит в цистин, что с успехом используется при холодной завивке волос. [c.246]

В кератине волоса полипептидные цепи связаны цистиновыми мостиками (—5—5—). При разрыве мостиков (—ЗН НЗ—) под действием восстановителей, например тиогликолевой кислоты, волос становится пластичным и поддается формованию. При окислении снова образуется мостик —3—5— н восстанавливается прежняя прочность молекулы кератина. [c.438]

Такое поведение белковых волокон имеет место, когда концентрации растворов кислот и щелочей невысокие. При увеличении концентрации щелочи наступает разрушение волокон по солевым, цистиновым и пептидным связям (фиброин шелка относительно более устойчив к действию щелочей, чем кератин шерсти). Поэтому при технологических обработках белковых волокон в качестве щелочных реагентов используют только растворы мыла и солей щелочных металлов при низких температурах. К воздействию минеральных кислот белковые волокна относительно устойчивы. [c.16]

Тот факт, что реакция азотистой кислоты с шерстью протекает не по простой схеме, был доказан путем полного аминокислотного анализа производного, полученного при взаимодействии шерсти с 0,125 М раствором нитрита натрия и 0,25 М раствором ацетата натрия при pH 4,0 в течение 24 час при 38° [147]. Полученные данные показали, что в результате указанной обработки почти все аминокислоты шерсти так или иначе изменяются особенно сильно эти изменения затрагивают лизиновые, фенилаланиновые и тирозиновые звенья, а цистиновые звенья изменяются лишь незначительно (табл. У1-18). [c.360]

В растворе бисульфита и обладает значительно меньшей растворимостью в щелочных, кислых и окислительных (надуксусная кислота в аммиачном растворе) средах. Работа при растяжении элементарных волокон шерсти при этом также возрастает, что указывает на восстановление прочности, снижающейся у шерсти в результате восстановления. В отличие от этих результатов было обнаружено, что обработка шерсти в восстановленной форме монофункциональным малеимидом не приводит к улучшению каких-либо механических или химических свойств модифицированной таким образом шерсти по сравнению со свойствами восстановленной шерсти. Определение цистина в модифицированных продуктах показало, что с малеимидами реагирует лишь часть меркаптогрупп, тогда как остальные цистеиновые фрагменты вновь окисляются воздухом, образуя цистиновые дисульфидные мостики. Более прямое доказательство реакции сульфгидрильных групп шерсти в восстановленной форме С малеимидами было получено, когда методом бумажной хроматографии в гидролизате моди- [c.413]

Цистенн разрушается прп хроматографи . Цистин стабилен в среде. содержаш,ей в атмосфере 1—2% НС1. Для идентификации цистина или цистеина в гидролизате последний обрабатывают прямо на бумаге 2—3 чикролитрами ЗО ) Н2О2. Образуется очень стабильная цистиновая кислота [c.401]

Аргинин 1 фенилаланин ] пролин ] лейцин + изолейцин I валин лизин тирозин I аланин 1 треонин 1 глицин дженколевая кислота 1 серин лан-тионин I глутаминовая кислота аспарагиновая кислота цистин цистиновая кислота. Идентификация (порядок — в первой, фенольной, хроматограмме) [c.271]

В направлении ох производилось промывание фенолом, в направлении оу — коллидином-лютидином. Экстракт был нанесен в месте, обозначенном кружком, б — копия хроматограммы а. Идентифицированные компоненты 1 — цистиновая кислота из цистина 2 — аспарагиновая кислота 3 — глютаминовая кислота 4 — серия 5 — глицин 6 — аспарагин 7 — треонин — аланин 9 — глютамин 10 — ( -амино-п-масляная кислота — гистидин 12 — лизин 13 — аргинин 14 — метионинсульф-оксид 16 — пролин 1в — валин П — метиопинсульфон 18 — изолейцин 1 — фенилаланин 20 — триптофан 21 — тирозин [c.158]

Это предположение основывается на том, что трипептид глута-тион в дисульфидной форме, по-видимому, также имеет циклическое строение, отвечающее формуле II, и подтверждается следующими наблюдениями. Цистин обладает максимальным молекулярным вращением вблизи изоэлектрической точки ( [М]5641=—7 85 pH = 3—7), при сдвиге в более кислую или щелочную область вращение понижается М]5641 = —613 нри pH = 2 1М]5641 = —168 при рн = 12. Горовиц (1961> пpипи ывaef большие изменения [аЬ, происходящие при расщеплении надмуравьиной кислотой дисульфидных мостиков в белках, богатых цистином, деструкции жестких цистиновых структур, образуемых за счет водородных связей. [c.654]

Из состава пептида 12 следует, что остатку глутаминовой кислоты предшествует остаток изолейцина, а из состава пептида 7 — что тирозин связан с другой половиной цистинового остатка [c.697]

По другому методу цистиновые межцепочечные мостики окисляются бромом или бромной водой, что также приводит к образованию сульфогрупп. В случае цистина выход цистеи новой кислоты количественный. Однако при попытках окислить цистин инсулина й папаина бромом без предварительного частичного гидролиза продукты окисления были получены с невысокими выходами [316]. Для повышения степени заг вершенности окисления белки предварительно можно подвергать денатурации или восстановлению. Из окситоцина — одного Из низших полипептидов, при окислении бромной водой образуется цистеиновая кислота с хорошим выходом одновременно наблюдается специфическое расщепление тиро-зилизолейциновой связи (см. ниже раздел Бромная вода). [c.171]

В отличие от окисления надкислотами реакционная способность цистиновых связей [109, 201, 238] по отношению к различным восстановителям неодинакова, и полное восстановление, как правило, достигается лишь в определенных условиях. Благодаря легкости окисления —8Н-групп, особенно в шелочной среде, восстановленный белок обычно стабилизируют реакцией с иодуксусной кислотой, иодацетами-дом или другими реагентами, блокирующими тиоловые группы. [c.172]

Шерсть может быть разделена химическими методами на три основных компонента, которые сами по себе неоднородны фибриллярный ориентированный белок (а-кератозу), эпителиальный белок (р-кератозу) и нефибриллярный матрикс (у-кератозу), в котором диспергирована а-кератоза. Из-за большого числа поперечных связей шерсть нерастворима во всех недеструктирующих растворителях. Поэтому одной из наиболее важных стадий ее разделения на компоненты является избирательное окисление цистиновых мостиков (например, надуксусной кислотой) с образованием боковых групп, содержащих остатки цистеиновой кислоты [c.288]

Окисленные а- и укератозы высаживают из раствора разбавленными кислотами или растворами сильных электролитов. По другому методу для облегчения растворения шерсти проводят восстановление ее цистиновых звеньев в цистеиновые. Для а-кератозы характерно высокое содержание аминокислот с небольшими боковыми группами, делающими возможной плотную упаковку макромолекул (ср. с фиброином шелка) и обусловливающими дискретность рентгенограммы шерсти. В то же время у-кератоза является аморфным веществом. В ней содержится [c.288]

Видоизменение свойств шерсти. Механическая обработка шерсти во влажном и нагретом состоянии способствует сцеплению или свойлачиванию волокон. Различные виды шерсти и других животных волокон могут сильно различаться по способности к свойлачиванию. В производстве фетра для шляп необходимая способность к свойлачиванию часто достигается путем окисления волокна в тщательно контролируемых условиях. В прошлом для этой цели применяли азотную кислоту, содержащую соли ртути в качестве катализатора, но в 1936 г. сделано открытие, что ядовитый раствор ртутной соли может быть заменен раствором нерекиси водорода, содерж ащим минеральную кислоту [28]. Окисляющее действие, по-видимому, состоит в присоединении кислорода к дисульфидным группам цистина шерсти [29] с последующим разрывом этих цистиновых мостиков в структуре белка [30]. Раньше считали [30], что перекись водорода и амииная или карбиминная группа волокна образуют фактически аддитивное соединение. Описано влияние такого рода обработки иа кроличий пух [31]. Сообщается также о видоизменении пуха ангорских кроликов путем последовательной обработки тиогликолятом натрия, пепсином и окислителем вроде перекиси водорода [32]. [c.487]

Для того чтобы тиогликолевая кислота прореага-ровала с кератином волос (и в первую очередь с его цистиновым фрагментом, содержащим дисульфидную группу S-S) рассмотренным выше образом, она должна воздействовать в виде раствора, pH которого 7 -11. Такую щелочность получают, как правило, с помощью аммиака или какого-либо другого соединения аммония наиболее часто pH равно 9,5. [c.233]

Под действием горячей азотной кислоты, хромовой кислоты, перманганата калия или пермуравьиной кислоты дисульфиды окисляются,. у йудьфокислоты. Стандартный метод разрыва дисуль-фидны связей Б химии белков заключается в обработке их пермуравьиной кислотой [120]. При этом цистеиновый и цистиновый остатки после гидролиза превращаются в цистеиновую кислоту (71), которую можно определить автоматическим аминокислотным анализом. Более мягкие окислители, например холодная азотная кислота, пербензойная кислота, лг-хлорпербензойная кислота и озон, превращают дисульфиды в тиолсульфонаты, причем в некоторых случаях удается выделить тиолсульфинаты. [c.458]

Карбоксильная группировка цистинового лиганда О—С— —СаВ пределах погрешности плоская атом Мо отстоит от этой плоскости на 0,5 А. Диэдрнческий угол между плоскостью карбоксильной группировки и плоскостью фрагмента С—С —N составляет 23° (в свободной молекуле цистина — только 3°). Угол между плоскостями N—С —Ср и Са —Ср—5 равен 56°. Расстояния в хелатных кольцах близки к расстояния.м в свободной кислоте. Углы внутри хелатных колец, особенно О—С—Са, уменьшены по сравнению с аналогичными углами в свободной кислоте из-за тридентатной координации лиганда. [c.73]

Полипептидные цепи связаны в молекуле белка с помощью различного рода поперечных связей. Из них наиболее важной является связь, включающая аминокислоту цистин — продукт окисления цистеина. Эта аминокислота занимает в структуре белка особое положение. Как будет показано ниже (гл. V), боковые радикалы цистеина могут быть соединены путем окисления с образованием цистина, при этом возникающий цистиновый мостик может сшивать как две разные полипептидные цепи, так и различные участки одной цепи. Наличие таких сшивок делает невозможным разъединение цепей и последующее изучение чередования аминокислот в них. Поэтому необходимо разрушить дисульфидные мостики и разделить освобождающиеся цепи. Лучше всего это можно сделать с помощью сильного окислителя—надмуравьиной (пермуравьиной) кислоты, которая не разрывает пептидную связь и мало повреждает аминокислоты. При этом цистиновый мостик окисляется до двух молекул цистеино-вой кислоты, и на полипептидных цепях появляются сильно кислые группы 50зН [c.79]

Начиная с ранних наблюдений Хефтера в 1907 г. [31] многие исследователи изучали реакцию сульфита с белками, но в настоящее время внимание сосредоточено на возможности превращения всех цистеиновых и цистиновых групп в белках в S-сульфонатные группы. Для удобства вместо цистеинсульфоновая кислота говорят S-сульфоцистеин, а белки, содержащие такие группы, называют S-сульфопротеинами. [c.106]

Пептидные цепи шерсти относительно устойчивы к действию кислот. Однако в слабых кислотах, а при высоких температурах даже в воде, происходит разрыв солевых и водородных связей. Процесс этот обратим. Под действием щелочи разрываются также и цистиновые мостики. В сильных щелочах шерсть разрушается за счет гидролиза пептидной цепи. Окислители и восстановители разрушают цистиновый мостик. Некоторые методы придания шерстяным изделиям устойчивой формы основаны на временном восстановлении цистинового мостика (например, с помощью тиогли-колята аммония [16—18]). [c.26]

Литература по механизму действия протрав на животное волокно приведена в обзоре Джильса. Природа соединений, образующихся на волокне, как до крашения, так и после него, являлась предметом многочисленных исследований. Шерсть обычно протравляется бихроматом натрия или калия с добавлением, в случае необходимости, уксусной кислоты или восстановительного агента, обладающего кислотными свойствами, например щавелевой или винной кислот. Волокно адсорбирует хромовую кислоту последняя, под действием высокой температуры в процессе крашения восстанавливается цистиновой компонентой протеина волокна и образуются соединения, содержащие хром в виде катиона. Окрашенное волокно содержит хром, связанный с молекулами красителя и шерсти. [c.638]

Петерс и Спикмен нашли, что средний молекулярный вес фракции шерсти, не переходящей в раствор при обработке перекисью хлора, проводившейся для того, чтобы разорвать перекрестные связи между цистиновыми цепями, равен 8000. Наличие таких коротких протеиновых цепей и вытекающая из этого доступность концевых аминогрупп обеспечивают способность связывать кислоту, значительно превышающую 80 миллиэквивалентов на 100 г сухой шерсти, определенную по изменению pH раствора при обработке шерсти кислотой и обусловленную наличием основных боковых цепей лизина, аргинина и гистидина. Значение pH внутри волокна, которое [c.1480]

Четвертой, не упомянутой выше, но приобретающей в последнее время все больший интерес, задачей, разрешаемой при помощи химического изменения белков, является применение его в качестве вспомогательного средства при исследовании порядка чередования аминокислотных остатков. и определения концевых групп в белках. Работа в этом направлении была существенно облегчена введением метода Зангера [9] и весьма широко проводится английскими биохимиками. Новый способ отличается от обычного способа приготовления белковых производных или измененных белков тем, что полученные соединения гидролизуют и образующиеся производные аминокислот изолируют. Часто этим способом исследуют структуру не только нативных белков, но и продуктов неполного ферментативного или кислотного гидролиза, а также структуру продуктов частичного окисления. При разрыве поперечных цистиновых связей (—S—S—) путем окисления до остатка цистеиновой кислоты (—SO3H), которое также было введено Зангером [10], молекула белка распадается на отдельные полипептидные цепи. Тристрам [11] (статья III) и Фокс [12] произвели оценку точности аналитических результатов этого важного исследования. [c.270]

В непрерывной полипептидной цепи рибонуклеазы попарно связаны дисульфидными мостами остатки цистеина, обозначенные одинаковыми номерами. Очевидно, что сама по себе последовательность аминокислот в молекуле рибонуклеазы еще совершенно ничего не говорит о ее каталитическом действии на связь фосфорной кислоты с рибозой в РНК. В высшей степени интересны исследования рибонуклеазы, выполненные Анфинсеном. Если подействовать р-оксиэтилмеркаптаном на раствор рибонуклеазы в водном 50%-ном растворе мочевины (где а-спираль нарушена полностью) и таким образом разорвать все S-S-мосты, то каталитические свойства ферментов полностью исчезают. Однако если полученный белок, содержащий 8Н-группы на месте S—S-мостов и освобожденный от мочевины, окислить воздухом, то все SH-группы попарно окисляются в S—S-мосты, структура рибонуклеазы воссоздается, и вновь приобретается активность. Следовательно, S-S-мосты в данном белке (и это типично) возникают на прежних местах и, несомненно, одновременно воссоздается не только вторичная, но и третичная структура, свойственная рибонуклеазе. Если же окисление производить в растворе мочевины, где обычные водородные связи вторичной структуры нарушены, то сшивание происходит в беспорядке или в ином порядке и активного фермента не получается. Таким образом, как оказалось в этом случае, пе дисульфидные мосты, а водородные связи вторичной структуры предопределяют третичную структуру, сближающую определенные цистеиновые SH-группы и создающие возможность окисления их в цистиновые мосты S—S. Вместе с тем ясно, что за ферментативную активность ответственна совокупность первичной, вторичной и третичной структур. [c.743]

Тиоловые соединения. Тиогликолевая кислота и меркаптоэтиловый спирт наиболее часто используются для расщепления дисульфидных связей. Реакции восстановления дисульфидов тиолами обратимы, вследствие чего очень трудно достигнуть полного восстановления дисульфидных связей даже при использовании больших избытков тиоловых соединений. Степень восстановления зависит от pH среды, и в некоторых случаях может быть сильно повышена путем проведения реакций в присутствии разрушающих водородные связи веществ типа мочевины или поверхностноактивных соединений. Влияние pH среды (рис. У1-3) и концентрации тиогликолята (рис. У1-4) на степень восстановления цистиновых дисульфидных связей шерсти было изучено Гаррисом с сотр. [270]. Эта реакция, как было найдено, протекает быстрее и более полно в щелочной среде и в присутствии больших избытков реагента. В связи с обратимостью процесса редко удается достигнуть полного восстановления всех дисульфидных связей за один цикл обработки. Обычно для проведения восстановления более чем на 60% требуется повторная обработка продукта тиоловым соединением в конечном итоге степень восстановления достигает 90%. Равновесие при восстановлении дисуль- [c.404]

Полученные результаты указывают на присутствие приблизительно половины цистинового остатка на 11 аминокислот. То же самое соотношение было найдено Дейчем и Мортоном [31] при определении цистина непосредственно в виде более стабильной цистеиновой кислоты или в виде S-карбо-ксиметилцистеиновых производных. Поскольку свободные сульфгидрильные группы не обнаружены [5], молекула должна иметь около 8 дисульфидных мостиков на моль (28 800 г). Цистин и метионин фактически содержат всю серу белка (2,2% [5]). Количество лизина находится в полном соответствии с содержанием, найденным при гидролизе полностью динитрофенилированного гликопротеина [32]. Содержание триптофана обычно значительно меньше одного моля на 28 800 г белка, определенного как химически, так и спектрофотометрически [5, 28, 12], однако в литературе не было данных о получении препаратов, не содержащих триптофана. Содержание тирозина в различных [c.28]

IgM И полимерные формы IgA (рис. 17) имеют дополнительную полипептидную цепь с молекулярной массой 12 ООО, получившую название У-цепи (соединяющая, от англ. joining). В ее состав входит большое число полу-цистиновых остатков, остатков пролина, глутаминовой и аспарагиновой кислот. Указанная цепь принимает, очевидно, участие в формировании полимерных форм иммуноглобулинов. [c.61]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология