Аспарагина производные

Замещенные по аминогруппе производные /-аспарагиновой кислоты (например бензоил — /-аспарагин) не определяются. [c.385]

Амид карбоновой кислоты представляет собой нейтральную функциональную группу, которая блокирует карбоксильную функцию и поэтому не нуждается в дополнительной зашите. Это верно также и для концевой а-амидной функции в условиях обычных реакций конденсации и деблокирования, если не считать иногда наблюдающейся дегидратации с образованием нитрила. Гораздо чаще побочные реакции происходят у ш-амидных групп аспарагина и глутамина. Дегидратация амидной группы до нитрила может происходить при применении дициклогексилкарбодиимида и, кроме того, при гидразинолизе, если он необходим в ходе пептидного синтеза ш-амидные группы могут переводиться в гидразидные. Отщепление защитных групп в спиртовых растворах может приводить к алкоголизу амидных группировок. Образование сукцинимидных производных в случае пептидов, содержащих аспарагин с незамещенной амидной функцией, влечет за собой нежелательную транспептидацию (а) [c.121]

ДИНИТРОФЕНИЛ-ПРОИЗВОДНЫЕ ТРИПТОФАНА, СЕРИНА, ГЛИЦИНА, АЛАНИНА, ВАЛИНА, АСПАРАГИНА,- ТРЕОНИНА, МЕТИОНИНА, АСПАРАГИНОВОИ КИСЛОТЫ, ГИСТИДИНА, р-ФЕНИЛАЛАНИНА, ПРОЛИНА, ЛИЗИНА, ТИРОЗИНА [c.117]

Эта реакция не пригодна для отщепления С-концевых остатков пролина, так как они не образуют тиогидантоин, остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот, которые образуют циклические ангидриды, а не тиогидантоины (аспарагин и глутамин, наоборот, дают тиогидантоины [301]), а также остатков серина, треонина, цистина, аргинина и лизина [19, 301], которые неустойчивы при циклизации или регенерации аминокислоты из тиогидантоинового производного. Таким образом, этот метод находит весьма ограниченное применение для прямого определения строения пептидов и белков. Для определения С-концевого остатка по разности [107] реакция может оказаться более полезной, но ее все же нельзя использовать для определения аспарагиновой и глутаминовой кислот и пролина. Однако путем микробиологического анализа [107], специфичного для остатков /-аминокислот, эти аминокислоты могут быть определены по потере оптической активности на 50% вследствие рацемизации в том случае, когда они являются С-концевыми. [c.247]

Ферменты, катализирующие гидролиз связей С—N в амидах, амидинах и нитрилах, играют важную роль в метаболизме амидов а-аминокислот (напр., аспарагина и глутамина), мочевины и ее производных (напр., барбитуратов), пуринов и пиримидинов и др. К Г. этого подкласса относятся, напр., аспарагиназы и уреаза. [c.561]

С -нафтилуксусной кислоты, усвоенной эпикотилями гороха в течение 24 час, превращается в М-аспарагиновое производное. Как ожидалось, эти ткани содержат много свободных аминокислот и амидов, в частности аспарагиновой кислоты и аспарагина, поэтому кажется вполне возможным преобладание связывания нафтилуксусной кислоты с аспарагиновой кислотой. Несмотря на отсутствие соответствующих экспериментальных данных вполне возможно, что с другими более зрелыми растительными тканями, в которых накапливаются углеводы, могут быть получены иные результаты. [c.207]

Азотсодержащие присадки включают алкиламины, полиамины и их производные, амиды и другие продукты конденсации аминов с кислотами, продукты реакции эпоксисоединений с аминами и их производными, замещенные имида-золины, алкенил- и алкилсукцинимиды, замешенные аспарагины и др. [10]. [c.366]

Пептиды недостаточно летучи, чтобы их можно было изучать епосредственно с помощью масс-спектрометрии электронного удара. Первые попытки применения масс-спектрометрии для определения последовательности включали предварительное ацилирование аминогрупп и этерификацию карбоксильных групп. Масс-спектры таких производных показали, что расщепление происходит с обеих сторон карбонильных групп. Расщепление связи С—N приводит к ионам ацилия —ЫНСНДС=0+, в то время как расщепление связи С—С дает альдиминиевые ионы —+NH= HR. Это основная тенденция кроме того, происходит дополнительная фрагментация боковых групп некоторых аминокислот, включая валин, лейцин, аспарагин, серин, треонин и цистеин. [c.278]

Характерной побочной реакцией аминокислот в этом синтезе является дегидратация находящейся в боковом радикале амидной группы. Это направление становится значительным в случае активации карбодиимидом производных аспарагина и глутамина схема (34) . Этого не происходит, когда эти остатки аминокислот уже включены в пептидную цепь, поскольку для этого необходимо наличие свободной а-карбоксильной функции. Предполагаемый механизм реакции приведен на схеме (34). Добавление к реакционной смеси производных гидроксиламина заметно подавляет реакцию (см. ниже). [c.393]

Определение числа и природы С- и М-концевых аминокислотных остатков позволило добиться существенных успехов в выяснении структуры некоторых белков. Инсулин оказался первым белком, для которого полностью установлен порядок расположения всех аминокислот [102—107]. Сангер и его сотрудники путем окисления инсулина надмуравьиной кислотой получили два основных продукта, которые оказались пептидами, содержащими цистеиновую кислоту и состоящими из 21 и соответственно 30 аминокислотных остатков. Более короткая цепь (по обозначению Сангера — пептид А ) имеет Ы-концевой остаток глицина и С-концевой остаток аспарагина. В более длинной цепи (пептид В ) Ы-концевой аминокислотой оказался фенилаланин, а на С-конце цепи находится аланин. С помощью остроумных приемов, заключающихся в широком использовании метода получения динитрофенильных производных при помощи [c.27]

Тетрапептидный фрагмент 14—17 содержит неудобное для синтеза сочетание аминокислот, что потребовало использования целого ряда защитных групп при синтезе схема (58) [114, 117]. С-Кон-цевой дипептидный амид удобно получать конденсацией двух производных аминокислот в присутствии дициклогексилкарбодиимида с отщеплением бензилоксикарбонильных групп путем гидрогенолиза. Поскольку следующим остатком является метионин, далее нельзя использовать гидрогенолиз, и для данной аминокислоты была выбрана чрезвычайно кислотолабильная о-нитрофенилсуль-фенильная защитная группа. Эта группа легко отщеплялась при обработке кислотой р-грег-бутильная сложноэфирная группировка аспарагина оставалась при этом нетронутой. Однако попытки ввести таким же путем следующую аминокислоту (триптофан) оказались безуспешными из-за неожиданно происходившей при снятии защитных групп перегруппировки схема (59) . [c.413]

Защита глутамина и аспарагина [1]. Для защиты амидиых групп в остатках аспарагина и глутамина в пептидном сннтезе рекомендуется 2,4-днметокснбеизнльная группа (ДМБ). Производные прекрасно кристаллизуются, а ДМБ-группу можно удалить действием трифторуксусной кислоты или безводного фтористого водорода. [c.175]

В настоящее время получено много синтетических производных окситоцина, причем дезаминирование по цистеину в первом положении приводит к увеличению биологической активности препарата в четыре раза. Это, возможно, объясняется тем, что при отсутствии Л -концевой группы облегчается образование водородной связи между пептидной СО-группой аспарагина и аминной группой тирозина. Образовавшаяся водородная связь способствует стабилизации пространственной структуры окситоцина. [c.150]

Как указывалось ранее, наряду с методами бумажной и ионообменной хроматографии для определения аминокислот из гидролизатов [65, 89, 118, 154, 162] существует ряд других методов, используемых в меньшей степени или находящихся еще в стадии разработки. Применялась также газовая хроматография для разделения этерифицированных аминокислот [9, 87] или продуктов окисления аминокислот [195]. Хотя этот метод очень чувствителен, применение его ограничено, так как некоторые аминокислоты не образуют достаточно летучие производные. Был сделан ряд усовершенствований для улучшения существующих методов. Колориметрический метод определения гистидина улучшен за счет дегазации раствора перед добавлением окрашивающего реагента — диазосульфаниловой кислоты [159]. Аспарагин и глутамин могут быть определены путем этерификации с последующим восстановлением боргидридом лития. После гидролиза эти амиды идентифицируются в виде соответствую1цих кислот, в то время [c.401]

Гуго Шифф (1834—1915), ученик Вёлера, был профессором во Флоренции, занимался исследованиями в различных областях химии. Он изучал многоосновные кислоты, аспарагин, глюкозиды, производные фурфурола, металламины. Открыл фуксиновый реактив для распознавания альдегидов (1865—1866), реакцию конденсации альдегидов с анилином (шиффовы основания) и усовершенствовал лабораторную аипаратуру. Шифф был человеком большой культуры и либеральных взглядов. Он написал биографию Пристли [c.341]

Эти производные тоже использовали для определения М-кон-цевых аминокислот и последовательности пептидов [34]. Они хорошо хроматографируются на силиконовых жидких фазах, однако известную трудность представляют серин, треонин, аспарагин, глутамин и основные аминокислоты [96]. Вторую карбоксильную группу аспарагиновой и глутаминовой кислот предварительно этерифицировали трифторидом бора в метаноле. Можно думать, что ГХ этих производных, как и ДНФ-производ-ных, не найдет широкого применения. [c.90]

Так как свободные аминокислоты и пептиды недостаточно летучи, прежде чем начинать ГЖХ, их нужно превратить в летучие производные. Получение производных — это главная проблема, которая решена до сих пор еще не для всех пептидов. Часть трудностей возникает из-за того, что многие важные аминокислоты в пептидной цепи наряду с а-амино- и карбоксильными группами содержат ряд других функциональных групп. В результате получаются производные, сильно различающиеся по летучести кроме того, часто протекают осложняющие побочные реакции. Так как нет принципиальных отличий в методах получения летучих производных аминокислот и пептидов, можно ожидать, что результаты и опыт работы с производными аминокислот будут способствовать развитию аналогичных методов и для соответствующих пептидов. Пока недоступными для ГЖХ анализа являются пептиды, содержащие гистидин, аргинин или аминокислоты (подобно аспарагину и глутамину) с дополнительной функциональной амидной группой. В отличие от аминокислот при анализе пептидов исследователь встречается с особыми эффектами, вызываемыми более высокими молекулярными весами пептидов и связанной с этим пониженной летучестью. Чтобы компенсировать низкую летучесть, приходится пользоваться только такими защитными группами, которые очень устойчивы при высоких температурах, значительно увеличивают летучесть и легко доступны. Эти условия ограничивают применимость к пептидам большого числа защитных групп, используемых для аминокислот. [c.146]

Тирозин. Наличие фенольной группы в этой кислоте обычно препятствует образованию смешанного ангидрида, так как фенольная группа вступает в реакцию с алкильным эфиром хлор-угольной кислоты. Одним из примеров может служить салициловая кислота [79], а другим —карбобензилокситирозин [80]. Для того чтобы получить удовлетворительные результаты, необходимо блокировать фенольную группу в тирозине [41] с этой целью применялись тозильные [81], карбобензилокси-[82] и ацетильные [28] производные. С другой стороны, блокирование не является необходимым в случае карбобензилокси-5-бензил-Ь-цистеинил-Ь-тирозина. Смешанный ангидрид образуется с этиловым эфиром хлоругольной кислоты и конденсируется с метиловыми эфирами лейцина, валина, фенилаланина [83] или изолейцина [84] с выходом 60—75%. Таким н<е образом К-то-зил-5-бензил-Ь-цистеинил-Ь-тирозин [85] и М-карбобензилокси-5-бензил-Ь-цистеинил-Ь-тирозин [82, 86] реагируют в виде ангидрида с изобутиловым эфиром хлоругольной кислоты с Ь-фенил-аланил-Ь-глутаминил-Ь-аспарагином выход неочищенного продукта реакции 62—64%. Аналогичный ангидрид из К-тозил-5-бензил-Ь-цистеинил-Ь-тирозил-Ь-фенилаланина образует пептид с Ь-глутаминил-Ь-аспарагинил-5-бензил-Ь-цистеином с выходом 59% [87]. Ввиду того что присутствие 5-бензил-Ь-цистеина рядом с остатком тирозина может уменьшить реакционную способность фенольного гидроксила, защищать его нет необходимости. [c.188]

Фосфитные смешанные ангидриды применялись для получения пептидов глицина, DL-аланина, DL-валина, L-лейцина, L-фенилаланина, L-тирозина и L-лизина. Возможность применения этого метода, по-видимому, такая же, как и метода со смешанными ангидридами на базе алкилугольных кислот. Можно ожидать, что выходы будут ниже среднего в случае производных L-серина, L-треонина, L-аспарагина и L-глутамина. Однако если применить обратный порядок добавления реагентов так, чтобы предпочтительно образовывался фосфитамид, а не смешанный ангидрид, то это должно дать возможность избежать этого затруднения. Пептиды на основе L-аспарагина были получены по амидному методу [66, 415, 416]. Этот метод применялся также для синтеза пептида из L-аргинина [23, 406] и ключевых промежуточных соединений окситоцина [417, 418] и аргининвазо-прессина [86]. [c.297]

Происхождение пятичленной углеродной цепи гистидина в точности не известно. Оказалось, что глутаминовая и уксусная кислоты в этом процессе не являются промежуточными соединениями [642] возможными источниками углерода гистидина можно считать производные пентоз или гексоз. Установлено, что у Е. соИ в синтезе гистидина участвует амидный азот глутамина. Амидная группа глутамина оказалась более эффективным источником атома N-1 молекулы гистидина, чем азот глутаминовой кислоты, аспарагина или ионов аммония [1121]. [c.390]

Смотреть страницы где упоминается термин Аспарагина производные: [c.248] [c.188] [c.191] [c.216] [c.297] [c.113] [c.154] [c.395] [c.514] [c.98] [c.236] [c.236] [c.98] [c.99] [c.218] [c.89] [c.18] [c.20] [c.42] [c.44] [c.383] [c.208] [c.191] [c.216] [c.77] [c.155]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология