Палочки сетчатки

РОДОПСИН (зрительный пигмент), светочувствительный белок палочек сетчатки глаза позвоночных животных и зрительных клеток беспозвоночных. [c.272]

Кроме того, недостаток этого витамина приводит к ухудшению ночного зрения (куриная слепота). Существуют два механизма зрения один использует колбочки сетчатки глаза, которые сосредоточены главным образом вблизи центральной ямки (центр зрения), другой — палочки сетчатки. Восприятие цвета, свойственное обычному зрению, возможно только при нормальном освещении и оно осуществляется при помощи колбочек сетчатки. Сумеречное, или ночное, зрение при очень небольшой интенсивности света осуществляется с участием палочек сетчатки глаза, которые неспособны воспринимать цвет. Было установлено, что определенный белок, зрительный пурпур, содержащийся в палочках, участвует в процессе восприятия слабого света при сумеречном освещении — он поглощает свет и активирует зрительный нерв. В колбочках содержатся три других окрашенных вещества, которые поглощают свет в трех диапазонах спектра видимого света и обеспечивают тем самым способность цветного видения. Все эти четыре вещества являются сложными белками, протеидами, в состав которых входит витамин А или одно из его производных. [c.410]

В процессах зрения участвуют светочувствительные пигменты, расположенные в сетчатке глаза (ретине). Из зрительных пигментов лучше всего изучен родопсин, являющийся у млекопитающих, в том числе и у человека, фоторецептором палочек сетчатки— клеток, ответственных за сумеречное зрение. Родопсин представляет собой комплекс гликопротеина опсина с 11-1<ис-ретина-лем. Связь осуществляется посредством образования основания Шиффа (57) между альдегидной группой ретиналя и аминогруппой остатка лизина в молекуле опсина. Несмотря на то что сам по себе ретиналь бесцветен [Хмакс 383 нм (в этаноле)], образование протонированного основания Шиффа (58) сопровождается резким батохромным сдвигом, и родопсин поглощает свет в видимой области ( макс 500 нм). Родственные комплексы ретиналя или [c.538]

Теперь мы обратимся к краткому рассмотрению того, как описанные фотохимические изменения превраш,аются в электрический импульс, который стимулирует мозг. Существуют доказательства, что одиночный квант света может вызвать раздражение палочки сетчатки. Однако поглощение одного кванта еще не создает эффекта зрения. Для этого требуется попадание нескольких квантов (согласно разумной оценке, от двух до шести квантов) в одну и ту же палочку в течение относительно короткого временного промежутка. Но даже в этом случае процесс весьма эффективен, а энергия конечной реакции существенно превосходит энергию, поглощенную зрительным пигментом. Поглощение света инициирует цепь реакций, черпающих энергию из метаболизма. Тем самым зрительное возбуждение является результатом усиления светового сигнала, попадающего в сетчатку. Фоторецептор служит биологическим эквивалентом фотоумножителя, который преобразует кванты света в электрический сигнал с большим усилением и низким шумом (см. гл. 7). И фоторецептор, и фотоумножитель достигают большого коэффициента усиления с помощью каскада стадий усиления. Зрительные пигменты представляют собой интегральные мембранные белки, которые находятся в плазме и мембранах дисков внешнего сегмента фоторецептора. Фотоизомеризация ретиналя вызывает серию конформационных изменений в связанном с ним белке и тем самым образует или раскрывает ферментативный активный центр. Следует каскад ферментативных реакций, которые в конце концов дают нервный импульс. Электрический ответ начинается с кратковременной гиперполяризации, вызванной закрытием нескольких сотен натриевых каналов в плазматической мембране. Таким способом молекулы-посредники (мессенджеры) передают информацию от диска рецептора к мембране плазмы. Вероятным кандидатом на роль мессенджера является богатый энергией циклический фосфат цГМФ (гуанозин-3, 5 -цикломонофосфат), возможно, в сочетании с ионами Са +. Было показано, что катионная проводимость плазматических мембран палочек и колбочек прямо контролируется цГМФ. Таким образом светоиндуцированные структурные изменения диска активируют механизм преобразования, который сам генерирует потенциал, распространяющийся по плазматической мембране. В настоящее время детали механизмов преобразования и усиления продолжают исследоваться. Была предложена схема, основной упор в которой делается на центральную роль фосфодиэстеразы в процессе контроля за кон- [c.241]

Р. расположен трансмембранно в дисках палочек сетчатки глаза (рис. 1). Наиб, значит, участки вне мембраны-N- и С-концевые области молекулы (N-конец расположен внутри диска, С-конец-на внеш. стороне мембраны диска). [c.273]

Почти все исследования по связыванию ретинальдегида и опсина были проведены с родопсином, выделенным из палочек сетчатки позвоночных, главным образом на примере крупного рогатого скота. По-видимому, другие зрительные пигменты в основном сходны с этим родопсином. Необходимо рассмотреть два вида связывания — первичное связывание, с помощью которого ретинальдегид ковалентно присоединяется к функциональной группе опсина, и вторичное, обусловленное нековалентными взаимодействиями. [c.306]

Родопсин в палочках сетчатки представляет собой пигмент, обусловливающий зрение при низких интенсивностях света. Его максимум поглощения света находится примерно при 500 нм, но с его помощью глаз способен лишь обнаруживать [c.318]

Например, направленный нокаут гена родопсина мыши приводит к инактивации палочек сетчатки, что имитирует такую болезнь человека, как пигментный ретинит. На мышах с нокаутированным геном родопсина можно изучать процесс дегенерации сетчатки, а также [c.425]

Перевод транс-ретиналя в (ис-ретиналь происходит под действием фермента ретиналь-изомеразы. / с-Ретиналь, находящийся в организме в виде имина белка, называемого опсином, входит в состав родопсина. Родопсин содержится в палочках сетчатки глаза и ответствен за возбуждение зрительного нерва под действием света. [c.376]

Свинец (так же как и другие тяжелые металлы, например кадмий или ртуть) отрицательно влияет на реакцию палочек сетчатки. Поэтому повышенное содержание свинца в человеческом организме помимо многих других отрицательных эффектов вызывает также ухудшение сумеречного зрения. Таким образом, положение водителей автотранспорта вдвойне опасно и потому, что в их организм попадает больше свин-да, и потому, что как раз для них нарушение сумеречного зрения может иметь катастрофические последствия. [c.71]

Светочувствительное вещество палочек сетчатки представляет собой красный пигмент, называемый родопсином. Он поглощает наиболее интенсивно в сине-зеленой области видимого спектра ( макс 5000 A) часть спектра, лежащая в дальней красной области, практически не оказывает на него влияния. [c.484]

Рис. 45. Структурные единицы, составляющие палочку сетчатки (по Уолкену, 1963 г.)

Поглощение света сетчаткой глаза вызывает ряд последовательных превращений, которые приводят к изомеризации П-цис-ретиналя, в полный транс-ретиналь, а затем к его восстановлению до витамина А совместным действием НАД-Нг, т. е. восстановленной формы дифосфопиридиннуклеотида и алкогольдегидроге-назы. Регенерация цис-форм ретиналя проходит путем окисления витамина А кислородом при помощи дыхательных ферментов. Мы видим, что энергия света используется в процессе зрительного восприятия при помощи сложного устройства палочек сетчатки, в основе которого находится каркасная структура липопротеиновых дисков. Она при этом частично аккумулируется в виде химической энергии полного трансретиналя, внося тем самым свой вклад в затрату энергии на восстановление ретиналя до витамина А. [c.136]

РОДОПСИН ( зрительный пурпур ), хромопротеид, содержащийся в палочках сетчатки глаза и ответственный за возбуждение зрит, нерва под действием света. Состоит иа апобелка (опсина) и присоединенного к нему 11-чггс-ретина-ля (альдегида, образующегося из ретинола — витамина А), к-рый при поглощении света изомеризуется в li-mpan -pe-тиналь одновременно возбуждается зрит. нерв. Обратный переход транс-изомера в ггс-изомер в результате ферментативной р-ции и присоединение последнего к опсину приводят к регенерации Р. Галофильные бактерии содержат аналогичный белок (бактериородопсин), также выполняющий ф-цию поглощения световой энергии. [c.510]

РИС. 13-28. А. Схема строения палочки сетчатки позвоночных [135]. НЧ — наружный членнк СР — соединительная ресничка М — платно упакованные митохондрии Я — ядро СО — синаптическое окончание. Б. Электронная микрофотография продольного среза наружного членика палочки в сетчатке крысы (с любезного разрешения [c.62]

Ф. четвертой фуппы присутств)гют в легких и тромбоцитах, а также в клетках палочек и колбочек сетчатки. Наиб, изучена Ф. из клеток палочек сетчатки. Она участвует в передаче зрительного сигнала. Этот фермент состоит из трех субъединиц - двух гомологичных каталитич. п, -субъединиц (мол. м. 90 тыс., р1 5,3) и Y-субъединицы (мол. м. 10 тыс., р1 10,5). Первичная структура всех трех субъединиц известна. В результате активации Ф. светом происходит освобождение Y-субьединицы из комплекса холофермента. При этом скорость гидролиза цГМФ возрастает приблизительно в 100 раз, что ведет к падению локальной внутриклеточной концентрации цГМФ, закрытию катионных каналов на мембране и гаперполяризации клеток (см. Родопсин). [c.139]

Как в миелине, так н в наружных члениках палочек сетчатки на электронно-микроскопических фотографиях видны близко прилегающие друг к другу пары таких мембран, суммарная толщина которых составляет 18 нм Аналогичные структуры можно наблюдать при помощи электронного микроскопа после окраски и фиксации фосфолипидов, находящих1Ся в ламеллярной жидкокристаллической фазе Для корректной интерпретации этих результатов необходимо ответить еще [c.339]

Поскольку мембранные белки легко денатурируют, их довольно. долго не удавалось выделить и изучить. Преодолеть эти трудности помогло использование принципиально новых подходов. Оказалось, что )яд белков можно солюбилизировать с помощью детергентов. Например, родопсин — светочувствительный пигмент и основной белковый а<омпонент наружных члеников палочек сетчатки — может быть полу- чен в солюбилизированном виде, в котором он нормально обесцвечивается на свету (гл. 13, разд. Е). Несколько ферментов удалось выделить из мембран и очистить фракционированием в органических растворителях, например в метаболе. Мембранные белки обычно нерастворимы в воде. Однако мембраны эритроцитов удалось практически полностью солюбилизировать в воде, используя хелатобразующий агент ЭДТА в концентрации 5-10 М (табл. 4-2) или 0,1 М тетраме-тиламмонийбромид [27]. Результаты этих опытов указывают, что в поддержании стабильности мембран важную роль играют ионные взаимодействия между белками (или между белками и фосфолипидами). [c.352]

Наружные сегменты палочек сетчатки позвоночных интенсивно иследовались с помощью дифракции рентгеновских лучей, электронной микроскопии и других современных методов. В результате было показано, что они содержат стопки мембранных дисков (рис. 9.7). Эти диски представляют собой структуры, состоящие пз двух слоев глобулярного белка (в основном это зрительный пигмент родопсин) и слоя липидов (главным образом фосфолипидов) между нимн. Родопсин составляет большую долю ( 85%) мембранного белка. Молекулы зрительного пигмента ориентированы в рецепторной мембране таким образом, что поглощение света, проходящего вдоль оси палочки, максимально. Была предложена модель, согласно которой молекулы зрительного пигмента могут латерально перемещаться в мембране и вращаться вокруг оси, перпендикулярной поверхности мембраны, причем любые другие перемещения исключены. По- [c.302]

Поглощение света. Спектры поглощения света 11-ч с-рети-нальдегида и родопсина из палочек сетчатки быка приведены на рис. 9.10. Для того чтобы объяснить, каким образом связывание с опсином вызывает столь значительный сдвиг максимума поглощения света, была проделана огромная работа свободный 11-ч с-ретинальдегид поглощает при - 375 нм, а зрительные пигменты — при значительно больших длинах волн, например бычий родопсин — при - 500 нм. Этот феномен нельзя объяснить лишь одним образованием шиффова основания, поскольку простые Ы-ретинилиденальдимины (9.7) поглощают в диапазоне 360—380 нм. При протонировании альдимина (9.8) [c.308]

Белки мембран также разнообразны. Около трети бель ов мембраны эритроцита образует снектрин, состоящий из днух компонентов с м. м. 255 000 п 220 000. Вторая треть — ряд белко с м. м. около 90 000 и третья — белки с м. м. 9 000—15 000. Существуют и мембраны более простого состава—внутренние мембраны палочек сетчатки содержат лишь один белок — роди-псин (см. 14.7). [c.334]

Роль ретинола в процессе зрительного восприятия изучена достаточно хорошо (рис. 14.5). В организме ой окисляется в альдегид 11-гра с-ретиналь, который под действием фермента ре-тинальизомеразы превращается в 11-г ыс-ретиналь, а затем связывается с белком палочек сетчатки опсином в иминосое-динение с образованием светочувствительного пигмента родопсина. При поглощении света в результате фотоизомеризации ретинальный компонент родопсина переходит в 11-гране-ретиналь, его конформация существенно изменяется, и он отделяется от опсина. Эта реакция служит пусковым механизмом, обеспечивающим возбуждение палочек сетчатки глаза. [c.478]

Если источник излучения лучистой энергии достаточно велик, то невооруженным глазом можно обнаружить яркость до 10 кандел на квадратный метр (кд-м ). При таком низком уровне яркости возбуждаются только палочки сетчатки (рис. 1.2 и 1.3), поэтому мы не воспринимаем хрохматические цвета. Предметы, которые при дневном свете могут выглядеть цветными, в зтом случае будут казаться белыми, серыми или черными. Это так называемое ночное зрение сохраняется до уровня яркости приблизительно 10" кд-м" . В ночное время палочки автоматически регулируют [c.395]

Это — желтое маслянистое вещество, содержащееся в сливочном масле и в рыбьем жире. Недостаток витамина А приводит к ослаблению зрения, нарушению нормального состояния кожи и сопровождается пониженной сопротивляемостью глаз и кожи к инфекционным заболеваниям. Кроме того, недостаток этого витамина приводит к ухудшению ночного зрения куриная слепота). Существует два механизма зрения один при помощи колбочек сетчатки глаза, которые сосредоточены главным образом вблизи центральной ямки, и другой при помощи палочек сетчатки. Восприятие цвета, свойственное обычному зрению, возможно только при нормальном освещении — оно осуществляется при помощи колбочек сетчатки. Сумеречное, или ночное зрение, при очень небо.тьшой интенсивности света осуществляется с участием палочек сетчатки глаза, которые неспособны воспринимать цвет. Установлено, что белок родопсин (или зрительный пурпур), содержащийся в палочках, участвует в процессе восприятия слабого света при сумеречном освещении. Витамин А является простетической группой молекулы родопсина— сложного белка зрительного пурпура, и недостаток этого витамина вызывает ухудшение ночного зрения. [c.493]

Нейроны, клетки сердечной мышцы и волокна хрусталика в течение всей жизни организма не делятся и не заменяются новьши. В зрелых волокнах хрусталика клеточные ядра уже дегенерировали и белковый синтез прекратился, так что во внутренней центральной области хрусталика находятся белки, синтезированные еще в раннем эмбриогенезе. Но в большинстве других перманентных клеток метаболическая активность продолжается и идет непрерывное обновление клеточных компонентов. Это четко показано на палочках сетчатки, где новые слои фоточувствительной мембраны синтезируются около ядра, непрерывно перемещаются к верхушке клетки и затем постепенно поглощаются и перевариваются клетками пигментного эпителия сетчатки. [c.142]

О функции витамина А в процессе зрения. На рис. 10-20 показан цикл химических изменений зрительного пигмента родопсина в палочках сетчатки. Эти клетки воспринимают световые сигналы низкой интенсивности, но не чувствительны к цвету. Роль активного компонента в зрительном процессе играет окисленная форма ретинола-ретиналь, или альдегид витамина А, связанный с белком опсином. Комплекс ретиналя с опсином, называемый родопсином, расположен в уложенных стопками внутриклеточных мембранах палочек. При возбуждении родопсина видимым светом ретиналь, у которого одна двойная связь в 11-м положении находится в ис-конфигурации (остальные двойные связи имеют транс-конфигурацию), в результате очень сложных, но быстро протекающих внутримолекулярных перестроек изомеризуется в полностью трйнс-региналь. Считают, что эти изменения, влияющие на геометрическую конфигурацию ретиналя (рис. 10-20), вызывают изменение формы всей молекулы родопсина. Такое oнфop-мационное изменение служит молекулярным пусковым механизмом, возбуждающим в окончаниях зрительного нерва импульс, который затем передается в мозг. В ходе темновых ферментативных реакций образовавшийся при освещении полностью транс-ретиналь вновь превращается в исходный 11-цис-ретиналь. [c.291]

Жирорастворимые витамины выполняют другие важные функции. Витамин А служит предшественником светочувствительного пигмента, претерпевающего цикл химических превращений в палочках сетчатки у позвоночных. Витамин Dз, или холекальциферол, образующийся из 7-дегидрохолестерола под действием солнечного излучения,-это основной предшественник 1,25-дигидроксихоле-кальциферола, который, подобно гормону, регулирует обмен ионов Са в тонком кишечнике и костях. Витамин К является кофактором при ферментативном образовании остатков у-карбок-сиглутаминовой кислоты в протромбине - Са -св языв ающем б ел ке плазмы крови, играющем важную роль в свертывании крови. Железо, медь, цинк, марганец, кобальт, молибден, селен и никель-все эти элементы необходимы для действия многих ферментов. Кроме того, в пище животных должны содержаться и некоторые другие элементы, в том числе ванадий, олово, хром и кремний однако их функции точно еще не установлены. [c.298]

Уолд и Хаббард синтезировали Р, в р-ре, смешав в темноте опсин (из палочек сетчатки крупного рогатого скота), высокоочищенный витамин А, содержавший ll- fас-изомер (из жира печени), кристаллич. алкогольдегидрогеназу (из печепи лошади) и НАД (дифосфопиридиннуклеотид). Характерно, что кристаллич, витамин А (полный траис-нзомер) неактивен. [c.348]

Из числа содержащих каротин липопротеинов наибольший интерес представляет липопротеин, входящий в состав палочек сетчатки, — зрительный пурпур [23, 24]. Этот липопротеин, отсутствующий в колбочках, влияет, как известно, на остроту ночного зрения (Кюне, 1879). Зрительный пурпур может быть извлечен из сетчатки соединениями, содержащими гидрофильные и липо-фильные группы, например желчью, дигитонином [25] и обратными мылами [26]. Стойкие растворы зрительного пурпура могут быть получены путем экстрагирования 75-процентным водным раствором глицерина [27]. Растворы зрительного пурпура должны приготовляться в темноте, так как они тотчас же обесцвечиваются на свету (при этом сначала розовая окраска раствора переходит в желтую, а затем наступает полное обесцвечивание). Согласно данным Уолда [28], промежуточная желтая окраска обусловлена наличием пигмента ретинена. Этот пигмент, представляющий собой альдегид, может быть получен из витамина А при его окислении перекисью марганца [29]. Молекулярный вес растворенного зрительного пурпура, определенный методом осаждения, равен 240 ООО [30] при определениях же методом диффузии были получены величины порядка 600000—800 000 [31]. Изоэлектрическая точка этого белка лежит при pH 4,47—4,57 [27]. [c.231]

Такое же, сходное со смектическим, строение имеют и многие структурные элементы цитоплазмы, например митохондрии—-органеллы клетки, находящиеся во внутреннем членике палочки сетчатки глаза. Их структура образована субмикроскопичеокими пластинками, сложен-НЫ.М1И стопкой . Анализ в поляризованном свете показал, что наружные членики палочек состоят из поперечных белковых слоев, чередующихся со слоями продольно ориентиро1ванных липоидных молекул. [c.114]

Тетраизопреноидный скелет имеют витамины группы А. Отсутствие в пище витамина А] (аксерофтол, или ретинол) или соответствующего провитамина —а-кй/70ги а (см. ниже) ведет к ксерофтальмии — высыханию роговицы глаз и слепоте, похудению и общему плохому состоянию, а недостаток — к куриной слепоте — ослаблению сумеречного зрения. Последнее обстоятельство зависит от того, что витамин А1 служит источником зрительного пурпура — родопсина, содержащегося в колбочках и палочках сетчатки и обусловливающего зрение, в частности вечернее, серое. [c.592]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология