Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Липопротеины

    Кровяная плазма, полученная по описанной выше методике, представляет собой жидкость, слегка окрашенную каротиноидамн, и содержит следующие белки альбумины (растворимы в 5%-ном солевом растворе), липопротеины, фибриноген и протромбин. Из цельной крови без защитных добавок при стоянии через несколько минут выделяются хлопья в результате превращения растворимого глобулярного фибриногена в н< растворимый нитевидный белок—фибрин, нити которого образуют ячеистую структуру сгустков. Это превращение происходит под влиянием протромбина и ионов кальция. Центрифугирование свернувшейся крови приводит к отделению смеси фибрина и красных кровяных тел. Надосадочная жидкость представляет собой кровяную сыворотку, которая отличается от плазмы тем, что не содержит фибриногена. Витамин К является антигеморрагическим агентом, так как он снижает концентрацию протромбина. Цитрат и гепарин предупреждают свертыванис крови, связывая ионы кальция. [c.670]


    ЛИПОПРОТЕИДЫ (липопротеины) — высокомолекулгриые соединения, состоящие из белков и липидов, содержатся во всех клетках и тканях животных организмов. Л, играют важную роль в организмах они переносят различные ионы и органические соединения, а также (вместе с кровью) нерастворимые в воде вещества. [c.148]

    Минимальная доза ТГК 5 мг, эффективная оральная доза 50—200 мкг/кг веса, эффективная доза при курении 2Б—50 мкг/кг. Токсичная доза 0,035 мгДг (сильно зависит от толераитиости). Продаваемые на улицах сигареты содержат обычно 300—750 мг марихуаны с долей ТГК от 0,5 до 11 % (иногда до 13-15%, в редких случаях — выше). Обычная суточная доза 2 сигареты в день (около 40 мг ТГК)-В процессе курения значительная доля ТГК подвергается термичес-К0Й деструкции. При глу6о1сом вдыхании и длительной задержке в легких (20-30 с) до 50% ТГК попадает в систему кровообращения, в средием биодоступность прн курении определяется интервалом Ш-23%. Связывание ТГК с липопротеинами около 97%. [c.119]

    Сыворотка крови человека, липопротеин 2 высокой плотности 41 — 59 [c.107]

    Табл I СВОЙСТВА И ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ ОСНОВНЫХ ГРУПП ЛИПОПРОТЕИНОВ ПЛАЗМЫ КРОВИ ЧЕЛОВЕКА [c.603]

    В этом разделе уместно обсудить также важную группу липо-протеинов сыворотки крови, хотя такие белки не являются мембранными в строгом смысле слова. Эти белковые комплексы растворимы в воде, что способствует транспорту липидов в организме. Состав одного из липопротеинов сыворотки крови приведен в табл. 25.3.1 помимо фосфолипидов и белков он содержит сложные эфиры холестерина и триглицериды. Определена аминокислотная последовательность некоторых апопротеинов [29]. Обычно принимают, что липопротеины сыворотки имеют мицеллярную структуру, но детальное расположение белков и различных классов липидов внутри этой структуры до конца не выяснено. [c.123]

    Ион (катион) слишком гидрофилен, чтобы эффективно проникать через толстый ( 10 нм) гидрофобный слой липидов и липопротеинов, входящих в состав природны.< и искусственных мембран. Однако селективно связываясь с полярными группами, находящимися внутри макроциклического кольца, катион оказывается покрытым гидрофобной оболочкой, что позволяет ему легче проходить через мембрану. [c.282]

    См. также Липопротеины Липопротеинлипаза 2/1198, 1199. См. [c.639]

    Углеводные цепи П. построены из регулярно чередующихся остатков Ы-ацетил-О-глюкозамина и его 3-0-(Л)-1-кар-боксиэтилового эфира (мурамовой к-ты), соединенных р-1-+4-СВЯЗЯМИ. Мурамовая к-та связана пептидной связью с тетра- или пентапептидами, к-рые образуют поперечные сшивки между отдельными углеводными цепями (см. схему). Гигантские сетчатые молекулы П. образуют жесткий чехол вокруг бактериальной клетки, к-рый поддерживает ее форму и защищает клетку от разрушения при мех. и осмотич. воздействиях. К П. ковалентными связями присоединяются др. компоненты клеточной стешп-тейхоевые кислоты и тейхуроновые к-ты, липопротеины. [c.468]


    Этот аспект изучения взаимодействий между липидами и белками мало затрагивался в сфере технологии. Важное значение этих взаимодействий для структуры и функции клеточных мембран и плазматических липопротеинов послужило стимулом многочисленных исследовательских работ на модельных системах. Эти работы позволили приобрести хорошие общие знания о молекулярных ассоциациях. Таким образом, здесь приводятся последние сведения о видах взаимодействий между липидами и белками, полученные в результате модельных исследований. Большинство биологических систем находится в водных средах, и во многих технологических процессах вода наиболее часто используется в качестве растворителя. Кроме того, вследствие особой структуры липидов белки больше взаимодействуют с липидными фазами, чем с изолированными молекулами. Здесь будут показаны структура липидных фаз в гидратированной сре- [c.306]

    Липопротеины можно удалять из человеческой сыворотки, применяя коллоидный кремнезем. Другие типы белков при этом остаются в сыворотке, и сыворотки становятся более устойчивыми в процессе хранения [255]. [c.1056]

    ЛИПОПРОТЕИНЫ (липопротеиды), комплексы, состоящие из белков (аполипопротеинов, сокращенно-апо-Л.) и липидов, связь между к-рыми осуществляется посредством гидрофобных и электростатич. взаимодействий. Л. подразделяют на свободные, или р-римые в воде (Л. плазмы крови, молока, желтка яиц и др.), и нерастворимые, т. наз. структурные (Л. мембран клетки, миелиновой оболочки нервных волокон, хлоропластов растений). Нековалентная связь в Л. между белками и липидами имеет важное биол. значение Она обусловливает возможность своб. обмена липидов и модуляцию св-в Л. в организме. [c.603]

    От обычных белков, состоящих исключительно из протеиногенных аминокислот, следует отличать сложные белки, называемые также конъюгированными белками или протеидами. Это вещества, содержащие помимо белковой части небелковый органический или неорганический компонент, необходимый для функционирования, могущий быть связанным с полипептидной цепью ковалентно, гетерополярно или координационно и вместе с аминокислотами присутствующий в гидролизате. Важнейшие представители сложных белков гликопроТеины (простетическая группа — нейтральные сахара (галактоза, манноза, фукоза), аминосахара (N-aцeтилглюкoзa-мин, N-aцeтилгaлaктoэaмин) или кислые производные моносахаридов (уро-новые или сиаловые кислоты)), липопротеины, содержащие триглицериды, фосфолипиды и холестерин, металлопротеины с ионом металла, связанным ионной или координационной связью, фосфопротеины, связанные эфирной связью через остаток серина или треонина с фосфорной кислотой, нуклеопротеины, ассоциирующиеся с нуклеиновыми кислотами в рибосомах или вирусах, а также хромопротеины, содержащие в качестве просте-тической группы окрашенный компонент. Обзор структур важнейших белков см. в разд. 3.8. [c.345]

    Э. широко распространены в природе это молоко (капли жира в воде, стабилизированные смесями белков, в осн. казеина, липопротеинов и фосфолипидов), млечный сок растений, напр, каучуконосов (см. Латекс натуральный), нефтяные Э., деэмульгирование к-рых для освобождения от сильно засоленной воды является важнейшей задачей первичной переработки нефти. Близки к Э. кровь, а также системы, содержащие липосомы и микроорганизмы. В пром-сти и технологии Э. используют в процессах эмульсионной полимеризации, в качестве смазочно-охлаждающих жидкостей, в виде заменителей цельного молока, как смазки, составы для консервации, проклеивающие составы в произ-ве бумаги, аппретуры для у тшения св-в и прокрашивания кожи, препараты для обработки нитей и тканей. Обратные Э. служат буровыми р-рами при проходке нефтяных и газовых скважин, для обработки призабойных зон в них перспективно использование микроэмульсий для увеличения степени нефтеотдачи пластов. Разнообразные обратные Э. применяются в виде лекарств, и косметич. мазей и кремов, пищ. продуктов (напр., маргарин) прямые Э. перфторутерсдных соед. в воде -перспективные кровозаменители. [c.479]

    Отдельные биохимические исследования не дают возможности однозначно использовать их с диагностическими целями в 1-ю неделю после облучения. В этот период прогностически неблагоприятными являются увеличение общего содержания липидов и уменьшение количества лактатдегидрогеназы. Во 2-ю неделю после облучения прогностически важными биохимическими сдвигами мы считаем резкий рост активности ЩФ, альфа-амилазы, продолжающееся увеличение общего содержания липидов н бета-липопротеина, а также значительное снижение активности общей лактатдегидрогеназы. [c.149]

    Увеличение молекулярной массы при переходе от липопептидов к липопро-теинам сказывается на определенных физико-химических характеристиках (растворимость, вязкость и др.) и более существенно — на их биологической функциональности. Так, установлено, что липопротеины входят в структуру клеточных мембран, либо локализуясь на поверхности липидного бислоя, либо внедряясь в него, согласно "жидко-мозаичной модели , тогда как более низкомолекулярные липопептиды [c.129]

    БИОПОЛИМЕРЫ (от греч bios-жизнь и polymeres-состоящий из многих частей, многообразный), прир высокомол соединения, являющиеся структурной основой всех живых организмов Обеспечивают их нормальную жизнедеятельность, выполняя разнообразные биол. функции К Б относятся белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды Известны также смешанные Б, напр липопротеины (комплексы, содержащие белки и липиды), гликопротеины (соед, в молекулах к-рых олиго- или полисахаридные цепи ковалентно связаны с пептидными цепями), липополисахариды (соед., молекулы к-рых построены из липидов, олиго-и полисахаридов) [c.289]


    Биол. значение Г. связано с их участием в синтезе и распаде резервных полисахаридов (напр., гликогена), в образовании целлюлозы, в-в бактериальной клеточной стейки (напр., муреина), в синтезе протеогликанов (напр., гиалуроновой кислоты и гепарина), липопротеинов, гликопротеинов и др. [c.578]

    Л. широко распространены у млекопитающих (панкреатич. и тканевые Л,), растений, дрожжей и бактерий. Из плазмы крови и молока выделена также Л. (липопротеид-липаза), гидролизующая триацилглицерины, связанные с белком, к-рые входят в состав липопротеинов низкой плотности. [c.596]

    Активатор ЛХАТ Ингиб гтор ЛХАТ Связывание липопротеинов с клеточным рецептором Активатор ЛХАТ [c.604]

    Большинство Ф. при диспергировании в вещных системах формирует бислойные структуры - липосомы, размер к-рых и кол-во бислоев зависят от способа получения лизофосфо-липиць образуют только мицеллы. На границе вода - воздух или вода - углеводород Ф., если нет ограничений их распро-стаанению, формируют монослои с пол ными головками, обращенными в водную фазу, и гидрофобными остатками -в воздух (углеводород). Ф. (в виде бислойной структуры) с гликолипидами и стеринами образуют основу (матрицу) мембран биологических. Ф. являются главным компонентом поверхностного монослоя липопротеинов крови, а также вирусов, имеющих липидную оболочку. [c.139]

    У некоторых белков плазматических липопротеинов наблюдается значительное повышение доли а-спирали благодаря круговому дихроизму при соединении с фосфолипидами [81]. При работе с этими белками Сегрест с соавторами [96] ввели понятие амфипатической спирали. Эти спирали имеют одну сторону из полярных аминокислот, а другая сторона, которая находится в контакте с липидами, состоит из неполярных аминокислот (рис. 7.23). [c.313]

    Пример апопротеина плазматических липопротеинов человека (Апо- Ала-липопротеина чень малой плотности). Аминокислоты, образующие спираль, показаны кружочками. По Сегресту [96]. [c.313]

    В некоторых белках встречаются многократные повторения коротких последовательностей. Повторения коротких последовательностей обнаружены в так называемых периодических белках (145, 593], к которым относятся коллаген, кератин шерсти, гистоны, тропомиозин, липопротеин А1 человека и понижающий точку замерзания гликопротеин антарктической рыбы. Для последнего белка повторяющимся звеном во всей последовательности является А1а-ТЬг-ТЬг. В некоторых случаях периодичность может отражать специфические особенности соответствующей ДНК [593] в других случаях структурные особенности (образование тройной спирали коллагена, показанной на рис. 5.6, характерное присоединение тро-помиозина к нитевидному актину и гистона к двойной спирали ДНК) могли возникнуть под воздействием отбора. [c.232]

    Миелин человека Митохондрии клеток печени морской свинки Сыворотка крови человека, липопротеин 2 высокой плотности Хлоропласты штшата Эндоплазматическим ретикулум клеток печени быка [c.110]


Смотреть страницы где упоминается термин Липопротеины: [c.511]    [c.670]    [c.671]    [c.247]    [c.254]    [c.414]    [c.603]    [c.86]    [c.556]    [c.560]    [c.639]    [c.639]    [c.353]    [c.416]    [c.221]    [c.537]    [c.13]   
Смотреть главы в:

Биологическая химия Изд.3 -> Липопротеины

Химия и биология белков -> Липопротеины


Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.670 , c.671 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.303 ]

Введение в химию природных соединений (2001) -- [ c.128 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.345 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.221 ]

Общая органическая химия Т.11 (1986) -- [ c.107 , c.125 , c.537 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.88 , c.89 , c.202 , c.406 ]

Химия углеводов (1967) -- [ c.591 ]

Нейрохимия Основы и принципы (1990) -- [ c.81 ]

Биохимия (2004) -- [ c.48 , c.324 ]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.184 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.17 , c.18 , c.323 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.303 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 , c.207 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.139 , c.142 , c.339 , c.766 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.54 , c.57 , c.58 , c.73 , c.145 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.656 , c.657 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.9 , c.139 , c.152 , c.174 , c.175 , c.231 , c.288 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.91 , c.155 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.231 ]

Современная генетика Т.3 (1988) -- [ c.20 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.151 , c.170 , c.244 , c.256 , c.260 , c.262 , c.263 , c.264 , c.266 , c.285 , c.295 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.151 , c.170 , c.244 , c.256 , c.260 , c.262 , c.263 , c.264 , c.266 , c.285 , c.295 ]

Введение в биомембранологию (1990) -- [ c.45 , c.47 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.318 ]

Биохимия мембран Биоэнергетика Мембранные преобразователи энергии (1989) -- [ c.30 ]

Молекулярная биология клетки Сборник задач (1994) -- [ c.64 , c.66 , c.67 , c.68 , c.69 , c.184 ]

Витамин С Химия и биохимия (1999) -- [ c.122 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.301 , c.320 , c.323 , c.399 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.218 , c.219 , c.290 ]




ПОИСК







© 2024 chem21.info Реклама на сайте