Флавинадениндинуклеотид структура

Рис. 26. Структура и механизм восстановления флавинадениндинуклеотида (ФАД)

Таким образом, представление о том, что в растворе НАД существует в свернутой конформации, допускающей внутримолекулярное взаимодействие между гетероциклическими системами, в настоящее время не вызывает сомнений. Для другого кофермента, флавинадениндинуклеотида, сходного с НАД по структуре и функции, получены аналогичные данные (см. в этой книге статью Е. Д. Хомутовой). [c.27]

В переносе энергии принимают участие еще две другие молекулы, с которыми следует познакомиться, прежде чем перейти к рассмотрению цикла лимонной кислоты. Одной из них является никотинамидадениндину-клеотид (НАД), структура которого показана на рис. 21-22. Эла молекула напоминает АТФ, так как тоже содержит адениновую группу, рибозу и фосфатную группу. Однако важнейшей частью НАД является никотиновое кольцо, которое может попеременно восстанавливаться и окисляться. Эта молекула является окислительно-восстановительным переносчиком энергии. Когда какой-либо метаболит окисляется на одной из стадий цикла лимонной кислоты, окисленная форма никотинамидадениндннуклеоти-да, НАД , может присоединить два атома Н и восстановиться с образованием НАД Н и Н . Другим важным переносчиком энергии является флавинадениндинуклеотид (ФАД). который восстанавливается в ФАД Н2. Оба этих переносчика энергии питают последнюю производственную линию биохимической фабрики запасания энергии, завершающ ю окислительный цикл дыхательной цепи. Она представляет собой четырехстадийный процесс, в котором принимают участие ферменты-цитохромы и происходит повторное окисление восстановленных переносчиков энергии НАД Н и ФАД Н2. В этом процессе кислород восстанавливается до воды, а выделяющаяся энергия запасается в молекулах АТФ. Каждый раз, когда происходит повторное окисление восстановленной молекулы-переносчика энергии, выделяемая при этом окислении энергия запасается путем синтеза нескольких молекул АТФ. [c.328]

К Ы-гликозидам относятся и другие важные соединения — коферменты. В основе многих из них лежит структура АОР, к концевой фосфорной группе которого посредством эфирной связи присоединен гетероцикл. В некоторых случаях этим гетероциклом служит один из витаминов В (например, для кофермента никотинамидадениндинуклеотида это никотинамид, а для флавинадениндинуклеотида — витам1 ч Вг, рибофлавин). [c.208]

Г. состоит из 2 одинаковых субъединиц (мол. масса каждой 50-55 тыс.), полость между к-рыми в ходе р-ции занимает окисленный глутатнон. Субъединицы содержат по 4 структурных домена. На одном конце каждой из них расположен остаток коферментной формы рибофлавина — флавинадениндинуклеотида, на другом-НАД(Ф)Н-связы-вающие участки. Наиб, изучена Г. из эритроцитов человека (мол. м. 103278), субъединица к-рой состоит из 478 аминокислотных остатков и содержит по 30% а-спиралей и -структур. [c.589]

Фермент состоит из 4 субъединиц с мол. массами ок. 70, 30, 14 и 12 тыс. и содержит в качестве окислит.-восстановит. групп флавинадениндинуклеотид (ковалентно связанный с самой тяжелой субъединицей) и 3 Fe-S-кластера (ассоциированных с субъединицей с мол, м. 30 тыс.). Одна из малых субъединиц С. высших организмов и фумаратредук-тазы микроорганизмов содержит гем. Активный центр, связывающий сукцинат, локализован на самой тяжелой субъединице, а центр, связывающий убихинон,-в субъеди-нш(е с мол, м, 12 тыс, В специфич, связывании сукцината участвуют остатки аргинина, гистидина и цистеина. С. проявляет оптим. каталитич. активность при pH 7,5-8. Установлены первичные структуры субъединиц с мол. м. 70 и 30 тыс. [c.451]

Позднее, в 1938 г. [369] Варбург и Христиан выделили из почек и печени овцы и лошади и дрожжей флавинадениндинуклеотид как кофактор оксидазы D-аминокислот. Структура ФАД была установлена на основании идентификации продуктов его расщепления, которыми оказались ФМН и АМФ [370, 3711. Позднее строение ФАД было доказано синтезом из серебряной соли рибофлавин-5 -фосфата и 2, 3 -изопропилиденаденозин-5 -бенз ил хлорфосфата [372]. [c.553]

Флавинадениндинуклеотид (FAD, или ФАД) является метаболически активной формой рибофлавина (витамин Ва). В структуру рибофлавина входят остаток альдита D-p ибитола и гетероциклическая система изоаллоксазина, включающая фрагмент 2,4-диоксоптеридина (см. 10.5/. [c.456]

Переносчики электронов в дыхательных цепях живых организмов, убихиноны [63], и кофакторы ферментов [64] хиноидной структуры легко подвергаются окислительно-восстановительным превращениям на пирографитовых электродах. Нуклеотиды, содержащие пурины, флавинадениндинуклеотид, флавинмононук-леотид, также окисляются на углеродных материалах [65]. Это позволяет проводить одновременное определение пуриновых оснований и их нуклеозидов. В работе [66] предложено измерять микромолярные концентрации НАДН (никотинамидаденинди-нуклеотид) на стеклоуглероде. [c.113]

Коферментами многих аэробных и некоторых анаэробных оксидоре-дуктаз являются флавинадениндинуклеотид (ФАД) и, реже, флавинмононуклеотид (ФМН), в основе которых лежит молекула рибофлавина (витамина В2). Забирая и отдавая водород, витаминная часть этих коферментов (полное строение см. стр. 780) следуюш,им образом изменяет свою структуру [c.751]

Термин простетические группы часто используется для обозначения кофакторов ферментов, которые прочно связаны с белковым компонентом и остаются присоединенными к молекуле апофермента в течение всего каталитического процесса. Например, флавинадениндинуклеотид является простетической группой многих флавопротеидов, в частности, встроенных в структуру клетки ферментов терминального окисления. [c.247]

Не всегда возможно провести четкое различие между простетической группой, коферментом и субстратом — реагентом ферментативной реакции. В зависимости от структуры специфического апофермента один и тот же кофактор (например, флавинадениндинуклеотид) способен вести себя как прочно связанная с белком простетическая группа или как ко-фермент-переносчик. Типичные коферменты, в отличие от субстратов, не подвергаются изменению в результате полного каталитического цикла. Однако в процессах переноса химических группировок, протекающих с помощью нескольких ферментов, промежуточные акцепторы ацильных групп (кофермент А и тетрагидрофолевая кислота), гликозильных остатков (нуклеозидтрифосфаты) и другие являются коферментами системы в целом и одновременно субстратами для ферментов, катализирующих отдельные стадии процесса. [c.247]

Исследование синтетических аналогов флавинадениндинуклеотида, 4>лавинмононуклеотида и рибофлавина позволили сделать некоторые выводы относительно связи структуры этих соединений с их биологической активностью. Например, показано, что необходимым условием активности кофактора является присутствие в его молекуле остатка пен-тита со свободными гидроксильными группами (так, остаток /)-рибита может быть замещен на -арабит или -ликсит). Среди аналогов, у которых метильные группы при С и С, изоаллоксазинового ядра замещены другими остатками (например, Н, С0Н5, С1), имеются антагонисты флавопротеидов. Различные ингибиторы оксидоредуктаз, кофакторами которых служат ФАД и ФМН, найдены среди антималярийных препаратов (например, акрихин). [c.259]

С подобным явлением встречаются и при действии аэробных дегидраз, которые катализируют дегидрирование органических веществ с перенесением водорода на кислород. Коферментом этих дегидраз выступает желтое вещество — флавинадениндинуклеотид. Отсюда их название — желтые окислительные ферменты. Веществами, подвергающимися дегидрированию, здесь могут служить восстановленные дифосфопиридиннуклеотид (ДПН-Нз) и три( юсфопиридиннуклеотид (ТПН-Нз), а также другие соединения (например, глютаминовая кислота). Химическая структура кофермента желтых окислительных ферментов установлена (стр. 196). Установлено также место присоединения к нему отщепляющегося от других веществ водорода. И в данном случае водород присоединяется к определенной части молекулы кофермента, а именно к изоаллоксазину. Схематично присоединение водорода можно представить себе следующим образом [c.199]

Химическая структура флавинадениндинуклеотида приведена иа стр. 196. Активным центром всей его молекулы является изоаллоксазин, который в результате реакций окисления тех или иных венщств подвергается восстановлению. Схематически механизм действия флавипосодержащих аэробных оксидаз можно представить следующим образом [c.245]

Рибофлавин функционирует в коэнзимных формах, представляющих собой его фосфорные эфиры флавиномононуклеотид (ФМН) и флавинадениндинуклеотид (ФАД). В последние десятилетия открыты новые биокаталитические факторы изоаллокса-зиновой структуры, функциональные группы которых представлены модифицированными молекулами РФ, ФМН, ФАД. [c.297]

Глутатионредуктаза состоит из двух одинаковых субъединиц с молекулярной массой каждой 50—55 тысяч полость между ними в ходе реакции занимает глутатион. Субъединицы содержат по 4 структурных домена, па одном конце которого расположен остаток флавинадениндинуклеотида, на другом NAD(P)H- bh-зывающие з частки. Наиболее полно изучено строение глутатионредуктазы эритроцитов человека, субъединица которой состоит из 478 аминокислотных остатков и содержит по 30 % а-спиралей и -структур. [c.264]

Гетероциклические ядра пиримидина и пиразина входят в состав молекулы рибофлавина (витамина Вг). Полярографически могут быть обнаружены витамин Вг н другие соединения с изоаллоксазиновой структурой (флавинмононуклеотид, флавинадениндинуклеотид). [c.203]

В 1932 г. Варбург и Христиан получили из дрожжей желтый фермент , способный катализировать окисление NADPH. Вскоре после выяснения структуры рибофлавина было установлено, что простетическая группа этого фермента — рибофлавин-5 -фосфат (флавинмононуклеотид, FMN). Позднее было обнаружено, что коферментом почечной оксидазы о-аминокислот является флавинадениндинуклеотид (FAD) (разд. 12.1.1). Флавопротеиды распространены повсеместно. Способ присоединения флавинового нуклеотида к ферментам может быть различным благодаря дополнительному связыванию одного или более ионов металла, железосерокомнлекса или гема, возникает необычное разнообразие окислительно-восстановительных ферментов. [c.472]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология