Протеолитическая активность

Определение протеолитической активности трипсина основано на количественном определении тирозина в продуктах расщепления казеина. В качестве реагента на тирозин используется фенольный реактив, дающий с тирозином синее окрашивание, интенсивность которого определяется колориметрически. [c.52]

Определение протеолитической активности ферментов муки в болтушке. Навеску муки (Юг) растирают в ступке с битым стеклом, добавляя такое же количество воды, чтобы получилась кашица. Растертую навеску количественно переносят в мерную колбу емкостью 200 мл и смешивают со 150 мл воды. [c.69]

Определение протеолитической активности ферментов муки в водных экстрактах. Болтушку муки получают по способу, описанному в предыдущей методике. Содержимое мерной колбы емкостью 200 мл после доведения водой до метки фильтруют через складчатый фильтр. В фильтрате определяют протеолитическую активность с добавлением пептона или другого белкового субстрата. Определение проводят таким же способом, как и в предыдущем случае. [c.69]

Таким образом, определение протеолитической активности раст тельного сырья и продуктов его переработки имеет исключительно ва) ное значение. [c.68]

Активность папаина скорее обусловлена остатком цистеина, чем гистидина (Смит, 1954—1958). Для максимальной протеолитической. активности чистый (кристаллический) фермент должен быть активирован природным активатором (вероятно, глутатионом) или цистеином, HaS, H N и т. д. [c.715]

Напомним, наконец, что естественная протеолитическая активность уже измерялась для некоторых растительных субстратов, например, у пшеницы можно, однако, считать эту активность несущественной. [c.598]

НИИ других источников ферментов — растительного и животного происхождения, как, например, панкреатина. Была измерена протеолитическая активность в разных источниках растительного белка, в том числе в сое, чае и подсолнечнике [28, 34, 49, 50, 106]. Однако она была незначительной. [c.599]

Установлено, что пролиферирующая часть плода ананаса содержит высокую протеолитическую активность. Поэтому изучение ферментов этого растения представляет несомненный научный интерес и открывает щирокие перспективы их практического использования в медицине. [c.211]

Пример расчета. 1. Для исследования взята пшеничная мука первого сорта. Показания рефрактометра в рабочем и контрольном опытах соответственно равны И,81 и 3,67. Пробы инкубировали 20 ч. Чтобы определить протеолитическую активность муки (в мг%), подставляем полученные результаты в формулу [c.73]

Для определения протеолитической активности ферментов в исследуемом материале пользуются прецизионным рефрактометром РПЛ. Можно также использовать и другие системы прецизионных рефрактометров. [c.71]

Изменение активности растительных протеиназ зависит от перио, развития растения. Так, при прорастании семян повышается их проте литическая активность наряду с повышением активности других фе ментов. У незрелых семян ферментативная активность также повышен Повышенная ферментативная активность проросшего или недозр лого зерна пшеницы нередко отрицательно влияет на качество му1 и готового хлеба. С повышением протеолитической активности сниж ется эластичность клейковины муки вследствие гидролиза ее белке Повышение протеолитической активности зерна, кроме того, с провождается интенсивным накоплением аминокислот в продукт его переработки. Аминокислоты же являются источником ряда соед нений (меланоидины, эфиры, сивушные масла и т. п.), образующих( при различных технологических процессах (в хлебопечении, в бродил ном производстве и др.). Эти соединения обусловливают вкус, цвет аромат готовых продуктов и влияют на их качество. [c.68]

Протеолитическую активность для дрожжей вычисляют по количеству клеток, содержащихся в исследуемой суспензии. Формула расчета приобретает иной вид, т. е. протеолитическую активность дрожжей выражают в миллиграмм-процентах (мг%) азота продуктов протеолиза, образующихся при воздействии ферментов дрожжевой эмульсии, содержащей 1 миллион клеток в 1 мм , в течение 24 ч при 37° С [c.73]

Применение иммобилизованных ферментов вместо растворимых оказалось в ряде случаев предпочтительным и при использовании ферментов в качестве медицинских препаратов. Такие препараты в силу большей устойчивости дольше удерживаются в организме (обладают пролонгированным действием). Кроме того, можно создавать разнообразные удобные для применения формы таких ферментов. Например, иммобилизация протеаз на целлюлозе позволяет получать обладающие протеолитической активностью повязки и тампоны, что удобно при использовании таких ферментов для заживления ран, язв и прочих поражений тканей. [c.161]

Палочковидные молочнокислые бактерии обладают более высокой протеолитической активностью, чем стрептококки. [c.144]

В чем заключается принцип метода определения протеолитической активности сока поджелудочной железы [c.167]

В производстве спирта в осахаривающих материалах определяют амилолитическую, декстринолитическую, глюкоамилазную и протеолитическую активность (способность) и выражают их в условных единицах — больших и малых (1 б.е. в 1000 раз больше 1 м.е.). [c.122]

Протеолитическая активность (ПА) — способность "Р° тализировать расщепление белка. 1 м.е. ПА соответствует количеству фер. ента, катализирующему гидролиз 1 г казеина в принятых стандартных условиях с определением гидролизованного белка по образовавшемуся тирозину. [c.122]

Стандартные уровни ферментативной активности промьш1ленного ферментного препарата (ФП) Амилоризин ПЮх составляют, ед/г, не менее амилолитическая способность (АС) — 2000 осахаривающая способность (ОС) —1000 протеолитическая активность (ПА) — 30 при pH 4,7...5,4 и температуре 40...45 °С. [c.88]

Протосубтилин ГЮх отличается высокой протеолитической активностью. Это порошок светло-серого или светло-бежевого цвета с влажностью не более 13 %, характеризуется ПА не менее 70 ед/г. [c.88]

Протеолитическую активность пепсин обнаруживает только в кислой и особенно в солянокислой среде. Оптцмуму активности пепсина соответствует среда, имеющая pH 1,8—2,0. Соляная кислота не только активирует, но и стабилизирует пепсин. В неподкисленных растворах он быстро разрушается. По указанным причинам непсин назначают, как правило, в растворах, подкисленных соляной кислотой. [c.183]

Ферменты могут адсорбироваться на кремнеземе и при этом сохранять свою активность. Бычий трипсин был адсорбирован на частицах коллоидного кремнезема размером 14 нм, затем с помощью глутаральдегида переведен в нерастворимую форму, так что сохранялось 80 % его активности по отношению к эсте-разе и 17 % его протеолитической активности. Покрытые адсорбированным веществом кремнеземные частицы можно отделить цетрифугированием и затем повторно диспергировать [277]. Фермент адсорбировали из 0,1 М боратного буферного раствора при pH 8,5 при этом вокруг кремнеземных частиц сферической формы диаметром 14 нм формировался мономолекулярный слой из молекул фермента, имевших диаметр 4 нм. Таким частицы можно было наблюдать под электронным микроскопом. Как только такое покрытие формировалось, оно очень прочно связывалось с глутаральдегидом поперечными связями. [c.1060]

Наиболее простым примером такой регуляции является, пожалуй, синтез ферментов в форме неактивного предщественника. Больше всего известны в этой связи мощные протеолитические ферменты процесса пищеварения. Понятно, что в клетках, производящих эти ферменты, проявление их активности было бы нежелательным. В связи с этим пепсин, трипсин и химотрипсин синтезируются в виде неактивных зимогенов . Пепсиноген затем секретируется в желудок, где совместное действие высокой концентрации кислоты и в особенности протеолитическая активность ужа присутствующего там пепсина приводит к удалению 44-членного пептидного фрагмента и образованию активного фермента. Активацию трипсиногена, заключающуюся в удалении гексапептида, осуществляет фермент энтерокиназа, а также (автокаталитически) уже образовавшийся трипсин, в то время как химотрипсин получается из химотрипсиногена посредством протеолитического действия трипсина, высвобождающего в результате важную для активности химотрипсина концевую +ЫНз-группу изолейцина-16 (см. разд. 24.1.3.4). [c.536]

При поверхностном методе выращивания культуры процесс длится 2—3 сут при 30 или 37°С. В этом случае амилолитическая активность (АС) сухого препарата Вас. subtilis должна быть не менее 150 ед./г, а протеолитическая активность — не менее 6 ед./г. Единицу протеолитической активности характеризует кОт [c.196]

Протеолитические ферменты оказывают большое влияние на к чество дрожжей. С увеличением протеолитической активности дрожж( повышается степень автолиза и резко снижается их качество. [c.68]

Для исследования были взяты прессованные пекарские дрожжи. Показания )ефрактометра в рабочем и контрольном опытах соответственно равны 22,20 и 14,96. 1робы инкубировали 20 ч. Количество дрожжевых клеток в 1 мм суспензии — 2,35 миллиона. Для определения протеолитической активности прессованных пекарских дрожжей (в мг%) подставляем полученные результаты в формулу [c.73]

Протеолитическую активность ферментов определяют по характе расщепления белковых веществ и по количеству образующихся пр дуктов гидролиза. Количество аминокислот можно определять след ющими способами [c.68]

Об интенсивности протеолиза можно судить по количеству исчезнувшего субстрата или по количеству продуктов гидролиза. Для определения протеолитической активности ферментов в качестве белкового субстрата используют препараты эдестина, яичного альбумина, желатина, казеина и др. Вытяжку готовят, настаивая исследуемый материал на воде, водном растворе глицерина, а также на слабокислом или слабош,елочном буферных растворах. Иногда настаивание бывает довольно продолжительным. В отдельных случаях при настаивании материала с водой применяют активаторы, например цистеин, HaS, цианид и др. Такое же активирование применяют и в опытах по автолизу. При определении активности протеаз учитывают, что в вытяжках могут быть активаторы и парализаторы. [c.69]

Для определения протеолитической активности ферментов пред] рительно приготовляют дрожжевую суспензию или водные вытяж из муки, солода и другого растительного материала. В качестве б( кового субстрата берут обезжиренный казеин. Казеин наиболее лег расщепляется протеиназами. Кроме того, он принадлежит к нат1 ным белкам, расщепляемым пептидазами. [c.70]

Рефрактометрические показатели протеолитической активност по прецизионному рефрактометру марки РПЛ выражают в миллиграм процентах азота растворимых продуктов протеолиза, умножая их t 45. Установлено, что при увеличении концентрации азота растворимы продуктов протеолиза на 45 мг% показания рефрактометра увелич ваются на единицу. Формула протеолитической активности растител ных продуктов выражает количество (в мг%) азота растворимых пр дуктов протеолиза, образующегося при действии на белковый субс рат (казеин) ферментов, содержащихся в 100 г исследуемого веществ [c.72]

Следует отметить, что при пероральном применении протеиназ в ряде случаев общая протеолитическая активность крови заметно повышалась. Это дало основание ряду авторов постулировать возможность всасывания и попадания экзогенных ферментов или их активных фрагментов в кровяное русло. Эффект более выражен при введении фермента не в водном, а в масляном растворе. Аппликационное применение ферментов при лечении гнойных ран и трофических язв давно уже вошло в медицинскую практику. Чаще всего в этих случаях применяют протеолитические ферменты, такие, как трипсин, химотрипсин и др. Фермент гиалуронидазу из семенников крупного рогатого скота используют для рассасывания рубцов и лечения суставов. Для лечения гнойных легочных заболеваний применяют ингаляционные формы химотрипсина или трипсина дезоксирибонуклеазу — для лечения вирусных заболеваний глаз. Однако парантеральное применение ферментов по указанным выше причинам в определенной степени затруднено. Тем не менее и в этом случае некоторые ферменты с успехом используются для лечения ряда заболеваний. Достаточно эффективно применение стрептодеказы — фермента, гидролизующего тромбы в кровеносных сосудах. При многих заболеваниях сосудов, таких, как артериальный тромбоз и глубокий тромбофлебит, с успехом применяют протеолитические ферменты различного происхождения. [c.86]

Лишь в последние годы появились некоторые данные о физиологических типах анаэробных обитателей метантенков [472]. Анаэробные бактерии, обладающие протеолитической активностью, выделяли и изучали на среде, содержащей молоко, мясной бульон, супернатант содержимого метантенка, витамины, соли и следы органических кислот. Общее число бактерий составляет [c.135]

Далее было выяснено влияние гидрофобного связывания углеводородов ферментами (пепсин и химо-трипсин) на биологическую (протеологическую) активность. Показано, что солюбилизация бензола приводит к значительному снижению протеолитической активности пепсина. После солюбилизации активность его падает со 100 до 40—70% (метод определения активности по Метту). Предполагаемый механизм торможения протеолитической активности пепсина заключается в том, что бензол, взаимодействуя с неполярными группами пепсина, экранируют его активный центр. [c.396]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология