Глутатион реакции

Глутатион играет большую роль в окислительно-восстановительных процессах в организмах, так как он мол<ет служить промежуточным переносчиком водорода. От двух молекул восстановленного глутатиона может отщепляться два атома водорода с образованием молекулы окисленного глутатиона. Реакция идет по следующей схеме [c.205]

Биохимия его действия заключается в функционировании ферментов, катализирующих гидроксилирование лизина и пролина при образовании коллагена в гидроксилировании дофамина с образованием норадреналина в метаболизме холестерина (возможно, что также реакциями гидроксилирования) в метаболизме катехоламинов и стероидных гормонов в предохранении глутатиона и 5Н-групп белков от окисления в восстановлении [c.270]

Большая часть ферментов функционирует в комплексах с низкомолекулярными кофакторами, коферментами. Такой фермент в целом называется холоферментом, его белковая часть — ano-ферментом. Кофакторы разнообразны. К алифатическому ряду относятся дифосфаты углеводов и их аминопроизводных, участвующие в реакциях переноса фосфатных групп. Среди алифатических кофакторов отметим содержащие серу липоевую кислоту и глутатион. [c.48]

Кроме каталазы и СОД, в защите тканей от АФК участвует еще один фермент — глутатионпероксидаза (ГП), восстанавливающая пероксид водорода (а также органические гидропероксиды Я—О—ОН), донором водорода в этой реакции является восстановленный трипептид глутатион (Глу—5Н) [c.209]

В реакциях второй фазы ксенобиотики ассоциируются с гидрофильными эндогенными соединениями. В результате общая гидрофильность увеличивается настолько, насколько необходимо для быстрого выведения вещества из организма. В качестве эндогенных гидрофильных веществ чаще всего выступают глюкуроновая кислота, метильные, ацетильные или сульфогруппы, глутатион и глицин. Ферменты, принимающие участие в этих реакциях, найдены практически во всех организмах в бактериях, дрожжах, растениях и во всех видах животного царства. [c.519]

Совсем недавно Майлс с сотрудниками получили необычную смолу чрезвычайной селективности. Они синтезировали эту смолу меркурированием растворимой в спирте фенолформальдегидной смолы ацетатом двухвалентной ртути, растворенным в этаноле полимерный продукт реакции осаждается в виде желтого порошка, содержащего около 35% ртути. Эта новая смола обладает способностью удалять селективно меркаптаны из водных растворов впоследствии меркаптаны быстро и легко элюируют раствором 2-меркаптоэтанола или сероводорода. Глутатион, цистеин и кофермент А — все задерживаются этой смолой, и нет сомнения, что такие необычные свойства помогут найти ей широкое применение в исследовании биологических жидкостей, не говоря уже о использовании в анализе нефтяных фракций. [c.96]

Глутатион - один из трипептидов, играющих важную роль в иммунной системе живого организма он участвует в окислительно-восстановитель-ных процессах в клетке при обезвреживании токсических веществ. Реакция с эпоксидами - еще одна важная его биохимическая функция. [c.508]

Реакция хинонов с меркаптанами протекает путем присоединения и обратимого окисления — восстановления с образованием тиозаме-щенных хинонов, причем присоединение происходит во все свободные положения Х1ИН0ИДН0Г0 кольца. Например, при взаимодействии толухинона с тиогликолевой кислотой НЗСНгСООН получается трехзамещен-ное производное. Таким же путем к хинонам легко присоединяется и восстановленная форма глутатиона 05Н. Продукт реакции представляет собой сопряженную редокс-систему, отличающуюся от глутатиона тем, что вместо сульфгидрильно-дисульфидной системы трипептид связан с хиноидной Группировкой, также способной играть роль окислительно-восстановительной системы [c.423]

Необычный структурный элемент молекулы глутатиона — амидная связь, образованная взаимодействием аминогруппы цистеина и у-карбоксильной группы глутаминовой кислоты. Ее биологическое действие обязано присутствию тиольной группы и может быть проиллюстрировано реакцией с органическими гидроперекисями (детоксикация) — для удобства обозначим весь полипептидный фрагмент, исключая сульфгидрильную функцию, одной буквой С (схема 4.4.5). [c.84]

В организме Г. ответствен за биосинтез у-глутамилпеп-тидов и, возможно, за их перенос через клеточную мембрану в т. наз. у-глутамильном цикле. Он также участвует в деградации глутатиона (больные с врожденной недостаточностью Г. обнаруживают глутатионемию и глутатионурию) и играет роль в реакциях детоксикации, [c.587]

Родственная реакция катализируется глиоксалазой I.— SH-rpynna трипептида глутатиона (дополнение 7-Ж) присоединяется к альдегидному карбонилу субстрата метилглиоксаля. Аддукт подвергается перегруппировке, сопровождающейся перемещением атома водорода (табл. 7-1). Продукт реакции, тиоэфир D-молочной кислоты и глутатиона, гидролизуется вторым ферментом — глиоксалазой И [175,176]. Францен [175] предложил элегантную модель, используя такие соединения, как диметилтиоэтанолампн. [c.178]

Примечание, внесенное в корректуре. Последние эксперименты, выполненные с глиоксалазой I с использованием метода ЯМР высокого разрешения, показали, однако, что в том случае, когда реакция протекает в НгО, некоторое количество дейтерия входит в продукт-лактат. При исследовании модельной системы в продукте реакции обнаружен один атом Н [176а]. Эти результаты позволяют предположить, что механизм действия глиоксалазы I включает образованием ендиола из аддукта метилглиоксаля и глутатиона. Следовательно, эта реакция должна быть рассмотрена в разделе, посвященном реакциям, катализируемым изомеразами сахаров (разд. И,1).] [c.178]

Глутатион служит коферментом для отдельных ферментов, включая глиоксалазу (разд. Л), малеилацетоацетат-изомера-зу [реакция (7-49)] и ДДТ-дехлоргидразу (фермент, катализирующий элиминирование НС1 от молекулы инсектицида и проявляющий особо высокую активность в организме мух, устойчивых по отношению к ДДТ ). Глутатион является также коферментом при окислении формальдегида в формиат, по-видимому, через промежуточное образование полумеркапталя . [c.179]

Другим селенсодержащим белком является глутатионпе-роксидаза, катализирующая реакцию окисления глутатиона (GSH, дополнение 7-Ж) перекисью водорода [c.331]

Последнее соединение распадается самопроизвольно на окисленный глутатион и элементарный селен или в присутствии глутатионредуктазы на глутатион и селен. Весьма вероятно, что селен может внедряться в органические группы из селено-персульфидных промежуточных соединений типа постулируемого в последней реакции. [c.332]

Около 90% ГЛЮКОЗЫ, усваиваемой эритроцитами, превращается в процессе гликолиза в лактат, но - 10% окисляется (через образование глюкозо-6-фосфата) в 6-фосфоглюконат. Это окисление (реакция а) катализируется глюкозо-6-фос-фат — дегидрогеназой [уравнение (8-42)] с участием NADP+. Именно эта реакция в основном обеспечивает эритроциты необходимым количеством NADPH, используемым для восстановления глутатиона (дополнение 7-Ж) в ходе реакции б. Глюкозо-6-фосфат—дегидрогеназа имеет очень важное значение, и все же свыше 100 млн. человек, особенно в тропических и средиземноморских странах, имеют наследственный недостаток этого фермента. Как оказалось, генетически эти нарушения весьма разнородны — обнаружено уже по меньшей мере 22 типа такого рода нарушений. Установлено, что отсутствие этого фермента приводит к весьма серьезным последствиям при некоторых заболеваниях, а также в ответ на введение определенных лекарственных препаратов наблюдается разрушение большого количества эритроцитов. Выживаемость дефектных генов, как и в случае серповидноклеточной анемии (дополнение 4-Г), по-видимому, обусловлена повышенной сопротивляемооью людей, имеющих такие гены, к малярии. [c.371]

Другие дефекты эритроцитов, обусловливающие повышен- ную чувствительность к лекарственным препаратам, связаны с недостатком глутатиона (из-за снижения скорости его синтеза) или с недостатком глутатионредуктазы (реакция б). Как выяснилось, в этих случаях причиной нарушений, вызываемых введением лекарств, является образование Н2О2 (реакция г). Согласно существующим в настоящее время представлениям, функция глутатиона и ферментов, катализирующих реакции а, б я в, состоит в разрушении перекиси водорода, образующейся либо в результате обменных реакций, либо при автоокислении лекарственных препаратов. В эритроцитах человека главным ферментом, разрушающим Н2О2 (реакция в), является селенсодержащая пероксидаза (дополнение [c.371]

Строеиие глутатиона, представляющего собой трипептид ь-глутамил-ь-цистеинил-ь-глицин, показано на схеме 8.20. Биохимические функции глутатиона чрезвычайно разнообразны, однако известно лишь небольшое число процессов, в которых глутатион выступает в роли кофермента. Наиболее хорошо изученным процессом такого рода является реакция, катализируемая ферментом глиоксалазой. [c.215]

Превращение фенилглиоксаля в миндальную кислоту высокоспецифично ускоряется катализатором, который присоединяется к альдегидной группе и тем самым облегчает перенос гидрида, необходимый для протекания внутримолекулярной окислительно-восстановительной реакции. Одним из лучших катализаторов является 2-диметиламиномеркаптоэтанол. Смесь этил-меркаптана и диэтиламина или триэтиламина катализирует эту реакцию значительно менее эффективно [7]. При проведении реакции в оксиде дейтерия в продуктах реакции не содержится связанного с углеродом дейтерия, что указывает на внутримолекулярный характер стадии гидридного переноса. При проведении реакции при 0°С в метаноле можно выделить аддукт катализатора и субстрата, который не содержит свободной меркап-тогруппы. Этот результат показывает, что меркаптогруппа этого бифункционального (амбидентного) катализатора присоединяется к субстрату. На основании этих данных предложен механизм процесса (разд. 8.3.9). В протекающих по сходным механизмам ферментативных процессах (гл. 8) функцию бифункционального катализатора выполняет кофермент глутатион. [c.307]

Второй путь превращения арахидоновой кислоты—липоксигеназ-ный путь (рис. 8.4) — отличается тем, что дает начало синтезу еще одного класса биологически активных веществ—лейкотриенов. Характерная особенность структуры лейкотриенов заключается в том, что она не содержит циклической структуры, хотя лейкотриены, как и простаноиды, построены из 20 углеродных атомов. В структуре лейкотриенов содержатся четыре двойные связи, некоторые из них образуют пептидолипвдные комплексы с глутатионом или с его составными частями (лейкотриен D может далее превращаться в лейкотриен Е, теряя остаток глицина). Основные биологические эффекты лейкотриенов связаны с воспалительными процессами, аллергическими и иммунными реакциями, анафилаксией и деятельностью гладких мышц. В частности, лейкотриены способствуют сокращению гладкой мускулатуры дыхательных путей, пищеварительного тракта, регулируют тонус сосудов (оказывают сосудосуживающее действие) и стимулируют сокращение коронарных артерий. Катаболические пути лейкотриенов окончательно не установлены. [c.286]

Известно, что многие ферменты содержат в активном центре 8Н-груп-пы, абсолютно необходимые для каталитической реакции. При их окислении ферменты теряют свою активность. Предполагают, что одной из главных функций глутатиона является сохранение этих ферментов в активной восстановленной форме. Окисленный глутатион может восстанавливаться под действием глутатионредуктазы, используя НАДФН. Кроме того, глутатион может оказывать ингибирующее действие на некоторые белки. В частности, известная реакция инактивации инсулина под действием глутатионинсулинтрансгидрогеназы, в которой 8Н-глутатион является донором водородных атомов, разрывающих дисульфидные связи между двумя полипептидными цепями молекулы инсулина. Установлена также коферментная функция глутатиона, в частности для глиоксилазы I. Ранее обсуждалось участие глутатиона в транспорте аминокислот через клеточную мембрану. [c.453]

Липоевая кислота участвует в ферментативном карбоксили-ровании пировиноградной кислоты (см. ниже стр. 106). Глутатион служит коферментом в ряде реакций — в превращениях глиоксалей и а-оксикислоты, в г ис-транс-изомеризации и т. д. [c.95]

Защита меркаптогруппы цистеина. Для защиты НЗ-грулпы jui-стеина в пептидном синтезе обычно используется S-бензильная группа. Оказалось, однако, что при снятии защиты натрием в жидком аммиаке часто наблюдаются нежелательные побочные реакции. Яиг и сотр. [1, 2) рекомендуют использовать S-бепзилтиометильиую группу, которую можно удалить под действием ацетата ртути в 80% -ной муравьиной кислоте (для подавления образования тиазолидин-4-карбоновой кислоты добавляют этпленглнколь). С применением этой защитной группы был осуществлен синтез аналнт чески чистого глутатиона с почти количественным выходом. [c.517]

N-Этилимид малеиновой кислоты при значениях pH, близких к 7, легко реагирует с тиольными соединениями [27, 28]. Была измерена скорость реакции N-этилимида малеиновой кислоты и восстановленного глутатиона в эквимольных количествах спектро-зотометрическим методом по уменьшению поглощения при 300 нм 28], однако в этих условиях реакция не доходит до конца. Робертс и Раузер [29] показали, что при избытке N-этилимида ма- [c.564]

Восстановленный глутатион, N-этилимид малеиновой кислоты, гидрохлорид цистеина, меркаптоэтанол, гликолевая кислота (99%-ная), гомоцистеин, кр 1стал-лический яичный альбумин, эрготионеин и тиолгистидин. Прокипяченный водный экстракт печени крысы готовили, как указано в работе [30]. N-Этиламид малеиновой кислоты получали, прибавляя 0,3 мл 0,5 н. раствора гидроксида натрия к 1 мл 0,01 М раствора N-этилимида малеиновой кислоты, выдерживая раствор 5 мин. Перед проведением реакции глутатиона с N-этилимидом малеиновой кислоты для нейтрализации к пробе добавляли 6 мл 0,1 М фосфатного буферного раствора (pH = 6,8). [c.565]

Твердые тиольные соединения высушивали до постоянной массы в вакууме при 55 °С. Жидкие соединения разбавляли до требуемой концентрации. Перед реакцией с N-этилимидом малеиновой кислоты определяли концентрацию растворов тиолов иодометрическим титрованием. Было найдено, что содержание глутатиона составляло 99,4%, а гидрохлорид цистеина содерл ал 101,7% цистеина из-за частичной потери хлористого водорода [31]. Гомоцистеин имел чистоту 98,5%. Тиолгистидин и эрготионеин при кислотном иодометрическом титровании проявляли очень малое восстанавливающее действие, что соответствовало исследованиям эрготионеина в работе [32]. [c.565]

Относительное снижение поглощения N-этилимида малеиновой кислоты в результате реакции его с глутатионом в различных концентрациях точно равно отношению концентраций глутатиона и N-этилимида малеиновой кислоты. Подобные же результаты в пределах погрешности опыта были получены для гомоцистеина, меркаптоэтанола, цистеина и тиогликолевой кислоты. На результат определения не влияет присутствие 18 различных аминокислот, дюпонола (Дюпон), аскорбиновой кислоты, глюкозы и вер-сена. [c.566]

В табл. 18.12 приведены результаты определения тиольной группы в депротеинированной вытяжке печени крысы. Содержание тиольной группы в 2 мл вытяжки вдвое больше, чем в 1 мл (опыты 1—3), что согласуется с законом Ламберта — Бера. Предварительная обработка вытяжки п-хлормеркурибензоатом натрия в течение 10 мин подавляет полностью реакцию с N-этилимидом малеиновой кислоты, указывая на то, что этот реактив реагирует в вытяжке только с тиольными группами. При добавлении к вытяжке глутатиона (опыты 6 и 7) он определяется количе- [c.566]

Табл1ща 18.11. Реакция N-этилимида малеиновой кислоты с глутатионом в присутствии N-этиламида малеиновой кислоты [c.566]

В 2 мл фильтрата пробы гемолизованной крови теловека, разбавленной в 5 раз 57о"НОЙ метафосфорной кислотой, по реакции с N-этилимидом малеиновой кислоты было найдено 0,75 мкмоль тиольной группы, а в 4 мл—1,48 мкмоль. Как и нри анализе вытяжки печени, глутатион, прибавленный к фильтрату крови, можно также количественно определить по реакции с N-этилимидом малеиновой кислоты. Реакцию с фильтратом крови проводили с добавлением 4 мл 1 М фосфатного буферного раствора (pH = 6,8) для нейтрализации метафосфорной кислоты, что не оказывало влияния на коэффициент поглон ения N-этилимида малеиновой кислоты. [c.567]

Все последующие реакции у-глутамильного цикла направлены на регенерацию глутатиона, необходимого для продолжения процесса. [c.368]

В завершающей реакции цикла синтез глутатиона катализируется глута-тионсинтетазой [c.368]

Изучен метаболизм эфиров тиолкарбаминовой кислоты в различных объектах окружающей среды [139—147]. Показано, что общими реакциями метаболизма являются гидролиз и окисление. На первой стадии окисления образуется сульфоксид (схема 9), далее или одновременно происходит гидролиз с выделением СО2, тиола и амина. Одновременно может протекать реакция с глутатионом [140, 147]. Изучение метаболизма гербицидных препаратов на основе производных тиокарбаминовой кислоты позволило найти антидоты, которые дают возможность повысить избирательность действия препаратов. Например, такой антидот предложен для эптама [140]. Действие антидота основано на его способности увеличивать содержание глутатиона в культурном растении и усиливать активность глутатион-5-трансферазы, что приводит к ускорению превращения фитотоксичного сульфоксида в безвредные для растения конъюгаты [c.291]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология