Глутатион а и формы

Рис. 7. Строение окисленной и восстановленной форм глутатиона М-концевая глутаминовая кислота присоединена к цистеину через у-СООН-группу, а не через а-СООН-группу

Глутатион содержится во всех живых клетках особенно много его в зародыше пшеничного зерна и дрожжах в животном организме найден в печени, в красных кровяных шариках., Являясь сильным восстановителем к легко подвергаясь окислению, глутатион, подобно цистеину, играет важную роль в обмене веществ, принимая активное участие в окислительновосстановительных процессах в клетке. Превращения окисленной и восстановленной формы глутатиона являются обрати- [c.334]

Именно эти химические свойства и привлекают внимание биохимиков к глутатиону как внутримолекулярному восстанавливающему агенту, основная функция которого состоит в том, чтобы защищать 5Н-группы белков, сохраняя их в восстановленном состоянии. Глутатион выполняет специфическую роль при восстановлении перекиси водорода (дополнение 10-А) и окисленной формы аскорбиновой кислоты (дополнение 10-Ж). [c.179]

Глутатион принимает участие в окислительно-восстановительных процессах в клетке, что связано с легкостью перехода его восстановленной сульфгидрильной формы (темп, плавл. 192°) в окисленную дисульфидную форму. Строение глутатиона доказано его синтезом. [c.688]

Низкомолекулярные биорегуляторы глутатион, или у-глутамил-цис-теинил-глицин. В этом трипептиде N-концевую пептидную связь образует у-СООН-группа глутаминовой кислоты, а сам глутатион существует в двух формах - окисленной и восстановленной (GSSG и GSH) соответственно (рис. 7). [c.20]

Глутатион, как все меркаптаны, легко окисляется в дисульфидную форму и из нее легко получается снова восстановлением [c.507]

Наряду с таутомерией, сопровождающей связывание протонов и других небольших лигандов с белками [10, 11], внимание биохимиков всегда привлекал вопрос о таутомерии монопротонированных форм цистеина, глутатиона и других аминокислот и пептидов [9, 9а]. [c.256]

Некоторая специфика в химическом поведении глутатиона связана с перекрыванием величин рКз — 5Н- и NHз-групп. Два более высоких значения р/Са, соответствующие молекулярным константам диссоциации, составляют 8,74 н 9,62. Были предприняты попытки оценить микроскопические константы (гл. 4, разд. В,3). В одном эксперименте отношение двух форм составляло 1,8 [c.179]

Цистеин является составной частью глутатиона, поэтому последний может находиться в восстановленной (8Н) и в окисленной (8-8) формах (сокращенно обозначаются Г-8Н и Г-8-8-Г), что, по-видимому, имеет отношение к биологической роли глутатиона в организме. [c.76]

Наличие цистеина в составе глутатиона обусловливает воз-кность существования последнего как в восстановленной, так кисленной формах. [c.353]

З-формил-Т глутатион НАДН [c.169]

Этот вывод можно сделать уже из того, что образование связей между карбонильной группой и атомами серы, азота и углерода протекает в разбавленных водных растворах. Другими словами, соединения, в состав которых входят эти атомы, проявляют в водных растворах более высокую склонность к присоединению, чем вода в концентрации 55 М. Так, например, константа равновесия образования аддукта из глутатиона и метил-глиоксаля в воде равна 500 [46]. Поскольку метилглиоксаль в водном растворе находится в основном в гидратированной форме, эта величина характеризует константу равновесия уравнения (44в), получающегося при вычитании из уравнения (44а) уравнения (446), соответствующего гидратации метилглиоксаля. Если для сравнения с тиолом стандартное состояние воды выражать в мольных единицах, то константа равновесия уравнения (44в) равна 25 ООО, что соответствует различию в свободной энергии [c.375]

Преобладающими аминокислотными компонентами тканей у животных являются глутаминовая и аспарагиновая кислоты, глицин и аланин орнитин, а-аминомасляная, -аминомасляная, саркозин, а-аминоизомасляная и а-аминоадипиновая кислоты присутствуют в относительно низких количествах. Из связанных форм аминокислот наиболее известны глутатион, ансерин и карнозин. Однако данные, полученные при исследовании продуктов кислотного гидролиза тканевых экстрактов, свидетельствуют о наличии также других связанных форм аминокислот (например, Ы-ацетил-аспарагиновая кислота в мозге) [303]. [c.66]

Глутатион был выделен из дрожжей Гопкинсом [395] в 1921г. Харингтон и Мид [396] установили строение этого пептида путем синтеза он оказался -Г-глутамил-Ь-цистеинилглицином. Глутатион может существовать в восстановленной и в дисуль-фидной форме и широко распространен в природе. Он служит фактором роста для некоторых микроорганизмов [397] и представляет собой кофактор глиоксалазы. Его роль в процессах обмена обусловлена, по крайней мере частично, наличием в его молекуле сульфгидрильной группы (стр. 268 и 315). [c.71]

Как окисленная, так и восстановленная форма глутатиона восстанавливают 2-нафталинсульфохлорид в щелочной среде в сульфиновую кислоту [178]. [c.341]

Глутатион — сложный природный трипептид — глутаминил-ци-стеинил-глицин, который существует в двух формах. В окисленной форме он содержит дисульфидную группу, а в восстановленноп сульфгидрильпую [c.687]

Реакция хинонов с меркаптанами протекает путем присоединения и обратимого окисления — восстановления с образованием тиозаме-щенных хинонов, причем присоединение происходит во все свободные положения Х1ИН0ИДН0Г0 кольца. Например, при взаимодействии толухинона с тиогликолевой кислотой НЗСНгСООН получается трехзамещен-ное производное. Таким же путем к хинонам легко присоединяется и восстановленная форма глутатиона 05Н. Продукт реакции представляет собой сопряженную редокс-систему, отличающуюся от глутатиона тем, что вместо сульфгидрильно-дисульфидной системы трипептид связан с хиноидной Группировкой, также способной играть роль окислительно-восстановительной системы [c.423]

Известно, что многие ферменты содержат в активном центре 8Н-груп-пы, абсолютно необходимые для каталитической реакции. При их окислении ферменты теряют свою активность. Предполагают, что одной из главных функций глутатиона является сохранение этих ферментов в активной восстановленной форме. Окисленный глутатион может восстанавливаться под действием глутатионредуктазы, используя НАДФН. Кроме того, глутатион может оказывать ингибирующее действие на некоторые белки. В частности, известная реакция инактивации инсулина под действием глутатионинсулинтрансгидрогеназы, в которой 8Н-глутатион является донором водородных атомов, разрывающих дисульфидные связи между двумя полипептидными цепями молекулы инсулина. Установлена также коферментная функция глутатиона, в частности для глиоксилазы I. Ранее обсуждалось участие глутатиона в транспорте аминокислот через клеточную мембрану. [c.453]

Полярографию восстановленной и окисленной форм глутатиона исследовали Стрикс и Кольтгоф [249]. Восстановленная форма на КРЭ дает две анодные волны. [c.393]

Поступая в организм, В. усваиваются (ассимилируются), образуя более сложные производные (эфирные, амидные, нуклеотидные и др.), к-рые, как правило, соединяются с белком, образуя многочисленные ферменты — типичные биологич. ката.лизаторы, ускоряющие разнообразные реакции синтеза, распада и перестройки веществ в организме. Наряду с ассимиляцией в организме непрерывно идут процессы разложения (диссимиляции) В. с выделением продуктов распада. Если В. не поступают в достаточном количестве с пищей, нарушается деятельность ферментных систем, в к-рых они участвуют, а следовательно, и обмен веществ и развиваются множественные формы расстройств, наблюдаемые при авитаминозах, Эти явления могут развиться и на почве нарушения усвоения и использования В. в оргапизме. Известно св. 100 отдельных ферментов, в состав к-рых входят В. и еще большее число катализируемых ими реакций. В. (гл. обр. водорастворимые) являются участниками процессов распада пищевых веществ и освобождения заключенной в них энергии (витамины В , Вг, РР и др.). В неменьшей степени они участвуют в процессах биосинтеза. Это касается синтеза аминокислот и белка (витамин Ве, В з), синтеза жирных к-т и обмена жиров (пантотеновая к-та), синтеза пуриновых и пиримидиновых оснований и обмена нуклеиновых к-т (фолиевая кислота, В 2), образования многих физиологически важных соединений — ацетилхолина, глутатиона, стероидов и др. Менее ясен каталитич. способ действия жирорастворимых В., ио и здесь несомненно их участие в построении структур организма, напр, в образовании костей (витамин П), развитии покровных тканей и образовании такою важного пигмента, как зрительный пурпур (витамин А), нормальном развитии эмбриона (витамин Е) и др. Как правило, В. не токсичны, но нек-рые из них при дозировках, превышающих в неск. сот раз рекомендуемые нормы, вызывают расстройства, называемые г и н е р в и т а м и н о 3 а м и. таким относятся витамины А и О. [c.299]

Ферментативное превращение производных витамина В г в дезоксиаде-нозильные. В12-коферменты является многостадийным процессом. В качестве кофакторов в нем участвуют ФАД, восстановленный НАД, АТФ и глутатион. На первой стадии витамин Bi2( o +) восстанавливается до витамина Bi2( o+), что требует участия ФАД и восстановленного НАД (восстановленная липоевая кислота способна заменить эти коферменты). Восстановленная форма витамина В12 в результате реакции с участием АТФ превращается в В12-кофермент. При этом из АТФ освобождается неорганический тримета-фосфат. [c.237]

Кофермент получают из водного экстракта высушенных пивных дрожжей [10] осаждением из сильнокислого раствора в виде —S—Си-соединения при помощи закиси меди в присутствии восстановленного глутатиона. Осадок разрушают сероводородом и водный. раствор после удаления сульфида меди пропускают через уголь. Затем кофер.мент элюируют 5%-ным водным раствором пиридина и элюат экстрагируют хлороформом. После концентрирования экстракта и осаждения ацетоном получают неочищенное вещество, которое снова адсорбируют на угле и элюируют. Глу-татион удаляют на колонке со смолой дауэкс в Н+-форме. Получают кофермент с выходом около 10—15%. Он содержит около 20% пантотеновой кислоты. [c.250]

Они работали со специфической З -нуклеотидазой, выделенной из ячменя и плевела. Этот фермент отщепляет от нуклеотидов фосфатную группу, находящуюся в положении 3, а остатки фосфорной кислоты в положениях 2 или 5 не затрагивает. Найдено, что З -нуклеотидаза отщепляет от нуклеотида А I моль фосфорной кислоты и что этот процесс протекает примерно с такой же скоростью, как и гидролиз аденозип-З -фосфорной кислоты. В этой реакции кофермент должен находиться в дисульфидной форме, что достигается его перемешиванием или встряхиванием при pH 7,5 до исчезновения запаха меркаптана. Если этого не сделать, то сульф-гидрильная группа ингибирует действие З -нуклеотидазы. В соответствии с этим было найдено, что цистеин и восстановленный глутатион также сильно ингибируют действие этого фермента. [c.262]

Чтобы убедиться, что любая дисульфндная форма (R—S—8—R) кофермента А восстановилась в тиольную форму (R—S—Н), чистый или почти чистый препарат кофермента, полученный через ртутное производное, обрабатывают в водном растворе амальгамой натрия. Как показала проба Липмана с сульфаниламидом (применялся ацетат и аденозинтрифосфат), такой препарат почти полностью (на 95%) дезактивируется иодацетатом натрия. На примере восстановленной (-SH)-формы глутатиона Дикенс [41], а также и другие исследователи установили, что иодацетат является специфическим инактиватором для соединений, содержащих SH-rpynny. Инактивация происходит благодаря следующей реакции [c.272]

Особую группу составляют Ф., катализирующие окислительпо-восстановительные реакции, связанные с биосинтезом ряда соединений. К нх числу относится глутатионредуктаза (шифр 1.6.4.2), катализирующая восстановление 8—8-глутатиона путем переноса на него водорода от НАДФ На в 8Н-глутатион, а также дигидрофолятдегпдрогеназа (шифр 1.5.1.4) и тетра-гидрофолятдегидрогеназа (шифр 1.5.1.3), катализирующие образование гидрированных коферментных форм фолиевой кислоты. [c.227]

ИОДУКСУСНАЯ КИСЛОТА J H2 OOH, мол. в. 185,96 — бесцветные ромбич. формы кристаллы (из воды или петролейного эфира), т. пл. 83°, 2,2694, 2,1893 константа диссоциации в воде К = = 7,0 10 (18°) и 7,4 10 (26°) поверхностное натяжение 38,63 дин1см (85°), 33,41 дип/см (130°) растворима в воде и спирте, слабо растворима в эфире. И. к. сильно раздражает слизистые оболочки, на коже вызывает сильные ожоги. И. к. легко реагирует с 8Н-гр нпами тиогликолевой к-ты, цистеина, глутатиона и белков, образуя алкилированные производные этих веществ [c.147]

Возможно, что определение содержания цистеина и глутатиона в тканевых экстрактах облегчится, если превращать их в 5-сульфо-наты и хроматографировать на основной смоле. В одном таком опыте образец, содержащий 3 мг глутатиона и 0,5 мг цистеина, обрабатывали 2 мл 0,2 М. фосфатного буфера с pH 7,2, 2 мл 0,1 М сульфита натрия с pH 7,0 и далее 0,4 мл 0,5 М. о-иодозобензоата калия (см. стр. 106). Полученную смесь в течение 30 мин выдерживают при комнатной температуре, затем часть смеси хроматографируют на колонке размером 0,9x5,О сж с набивкой из дауэкс 1-Х8 в хлорацетат-ной форме элюирование проводят 0,1 М раствором хло-рацетата натрия при pH 3,1. Полученная хроматограмма изображена ка фиг. 38. Интенсивность окраски цистеин-5-сульфоновой кислоты с нингидрином в буфере с pH 3,1 по отношению к окраске лейцина составляет 0,83 [22]. [c.86]

ЛИСТЬЯ. Содержание органически связанной серы колеблется от 0,06% в хвое до 0,7% в листьях некоторых крестоцветных. НеЙ1ральная сера в органических соединениях входит в состав сульфгидрильных, дисульфидных и сульфо-групп или гетероциклических ядер. SH-форма серы имеет большое значение в процессах синтеза незаменимых аминокислот цистеина и метионина. Путем окисления сульфгидрильные соединения преврашаются в соединения, содержащие сульфид. Редокс-система ци-стеин — цистин и трипептид глутатион участвуют в образовании третичной структуры белков. Активность многих ферментов также зависит от присутствия высокореактивной SH-группы, как, например, кофермента А. Физиологически важная дисульфидная связь липоевой кислоты принимает участие в расщеплении пировино-градной кислоты и биосинтезе ацетил-КоА. [c.109]

Некоторое подтверждение этот взгляд находит в том, что физиологическая активность гидразида сходна с активностью малеиновой кислоты (масляные растворы последней задерживают прорастание картофеля и созревание яблок) [141, 142]. Была предпринята экапериментальная проверка этой гипотезы [143]. Однако полученные при этом отрицательные результаты указывали на то, что ГМК не реагирует с меркапто-уксусной кислотой, цистеином и глутатионом даже в присутствии гомогенатов из листьев редиса. Противоречат этой гипотезе также современные представления о строении молекулы ГМК, которая, согласно спектрографическим исследованиям, существует в оксипиридазоновой форме, не имеющей активированной кратной связи. [c.619]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология