Глутатион как кофермент

Сера широко распространена в растительном мире. Поступив в растение в виде солей серной кислоты, она частично восстанавливается до S или SH. В таком виде сера может накапливаться в запасных органах в виде белков или масел. При прорастании семян снова окисляется до S04 и в таком виде используется в синтезе новых вешеств. Содержание серы от 0,5 до 10 г на 1 кг сухого вешества. Более высоким содержанием серы отличаются листья и семена растений, значительно меньше ее в корнях и стеблях. Высоким содержанием серы отличаются крестоцветные, которые содержат серу в виде горчичного и чесночного масел. В растениях сера находится в минеральной и органической форме, минеральная часть представлена гипсом и солями серной кислоты, а органическая сера входит в состав серосодержащих аминокислот метионина, цистина и цистеина ферредоксина, глутатиона, кофермента А и линолевой кислоты. Этот элемент присутствует в них в виде сульфгидрильных S-H) и дисульфидных (-S-S-) группировок. [c.411]

Очищенные ферментные препараты хранят при низкой температуре (до -80 °С). Для стабилизации ферментов в их препараты добавляют коферменты и субстраты. Ферментные препараты для промышленного применения стабилизируют, добавляя глицерин, моносахариды, дисахариды (глюкоза, сахароза, лактоза), HS- o-единения (цистеин, глутатион, меркаптоэтанол, дитиотреитол и др.), отдельные аминокислоты, желатину и другие белки-наполнители. [c.84]

Большая часть ферментов функционирует в комплексах с низкомолекулярными кофакторами, коферментами. Такой фермент в целом называется холоферментом, его белковая часть — ano-ферментом. Кофакторы разнообразны. К алифатическому ряду относятся дифосфаты углеводов и их аминопроизводных, участвующие в реакциях переноса фосфатных групп. Среди алифатических кофакторов отметим содержащие серу липоевую кислоту и глутатион. [c.48]

Совсем недавно Майлс с сотрудниками получили необычную смолу чрезвычайной селективности. Они синтезировали эту смолу меркурированием растворимой в спирте фенолформальдегидной смолы ацетатом двухвалентной ртути, растворенным в этаноле полимерный продукт реакции осаждается в виде желтого порошка, содержащего около 35% ртути. Эта новая смола обладает способностью удалять селективно меркаптаны из водных растворов впоследствии меркаптаны быстро и легко элюируют раствором 2-меркаптоэтанола или сероводорода. Глутатион, цистеин и кофермент А — все задерживаются этой смолой, и нет сомнения, что такие необычные свойства помогут найти ей широкое применение в исследовании биологических жидкостей, не говоря уже о использовании в анализе нефтяных фракций. [c.96]

Сера входит в состав метионина, цистеина, глутатиона, кофермента А, сульфолипидов и сульфополисахаридов. Некоторые соединения серы используются в катаболизме. Сера входит в состав этих соединений в восстановленной форме (8 ). Все микроорганизмы делятся на способных расти только при наличии 8 и на способных к восстановлению окисленных соединений серы. Процесс ассимиляционной сульфатредукции может проходить в двух вариантах, различающихся конечными стадиями (рис. 148). Суль-фолипиды и сульфополисахариды образуются при участии ФАФС. [c.222]

Ц.- кодируемая заменимая а-аминокислота. Ц. входит в состав белков и нек-рых пептидов (напр., глутатиона). Особенно много Ц. в кератинах. Биосинтез Ц. в растениях и микроорганизмах осуществляется тутем замены ОН на 8Н в серине. В организме животных образуется из метионина, распадается до цистамина. Характерная особенность Д.- его способность подвергаться в составе молекулы белка самопроизвольному окислению с образованием остатков цистина. Ц. участвует в биосинтезе цистина, глутатиона, таурина и кофермента А. [c.388]

Глутатион служит коферментом для отдельных ферментов, включая глиоксалазу (разд. Л), малеилацетоацетат-изомера-зу [реакция (7-49)] и ДДТ-дехлоргидразу (фермент, катализирующий элиминирование НС1 от молекулы инсектицида и проявляющий особо высокую активность в организме мух, устойчивых по отношению к ДДТ ). Глутатион является также коферментом при окислении формальдегида в формиат, по-видимому, через промежуточное образование полумеркапталя . [c.179]

Наиболее распространенным пептидом этого типа несомненно является глутатион (20). Он, по-видимому, присутствует во всех живых организмах и найден преимущественно в межклеточном пространстве, обычно в относительно высокой концентрации. Поскольку он выделен и охарактеризован почти 60 лет назад, изучены многие его биологичёские функции, и он включают сохранение тиольных групп в протеинах и других соединениях, разрушение пероксидов и свободных радикалов, выполнение роли кофермента для некоторых ферментов, а также детоксификация чужеродных соединений по пути образования меркаптуровой кислоты. Многие эти исследования, включая полученные таким путем химические данные, рассмотрены в обзорах [48, 49]. Наиболее крупное достижение, которое привлекло пристальное внимание, касалось роли у-глутаминового цикла 50] схема (4) . Этот важный биохимический процесс, в котором глутатион обеспечивает перенос аминокислот сквозь клеточные мембраны, описан достаточно хорошо. Следует отметить, что этот цикл описывает ферментативный синтез глутатиона с промежуточным образованием ферментно-связанного ацилфосфата. [c.298]

Строеиие глутатиона, представляющего собой трипептид ь-глутамил-ь-цистеинил-ь-глицин, показано на схеме 8.20. Биохимические функции глутатиона чрезвычайно разнообразны, однако известно лишь небольшое число процессов, в которых глутатион выступает в роли кофермента. Наиболее хорошо изученным процессом такого рода является реакция, катализируемая ферментом глиоксалазой. [c.215]

Превращение фенилглиоксаля в миндальную кислоту высокоспецифично ускоряется катализатором, который присоединяется к альдегидной группе и тем самым облегчает перенос гидрида, необходимый для протекания внутримолекулярной окислительно-восстановительной реакции. Одним из лучших катализаторов является 2-диметиламиномеркаптоэтанол. Смесь этил-меркаптана и диэтиламина или триэтиламина катализирует эту реакцию значительно менее эффективно [7]. При проведении реакции в оксиде дейтерия в продуктах реакции не содержится связанного с углеродом дейтерия, что указывает на внутримолекулярный характер стадии гидридного переноса. При проведении реакции при 0°С в метаноле можно выделить аддукт катализатора и субстрата, который не содержит свободной меркап-тогруппы. Этот результат показывает, что меркаптогруппа этого бифункционального (амбидентного) катализатора присоединяется к субстрату. На основании этих данных предложен механизм процесса (разд. 8.3.9). В протекающих по сходным механизмам ферментативных процессах (гл. 8) функцию бифункционального катализатора выполняет кофермент глутатион. [c.307]

Липоевая кислота участвует в ферментативном карбоксили-ровании пировиноградной кислоты (см. ниже стр. 106). Глутатион служит коферментом в ряде реакций — в превращениях глиоксалей и а-оксикислоты, в г ис-транс-изомеризации и т. д. [c.95]

Синтез глутатиона обсуждался ранее (стр. 268). Глутатион может синтезироваться из глицина, цистеина и глутаминовой кислоты с участием аденозинтрифосфата, а также путем реакции переноса [60]. Глутатион является коферментом глиоксалазы [61] и участвует в превращении 3-фосфоглицеринового альдегида в 3-фосфоглицериновую кислоту [62, 67]. Недавно установлено, что глутатион играет роль активного регулятора в реакции захватывания пищи у гидры [63]. [c.315]

Ферментативное превращение производных витамина В г в дезоксиаде-нозильные. В12-коферменты является многостадийным процессом. В качестве кофакторов в нем участвуют ФАД, восстановленный НАД, АТФ и глутатион. На первой стадии витамин Bi2( o +) восстанавливается до витамина Bi2( o+), что требует участия ФАД и восстановленного НАД (восстановленная липоевая кислота способна заменить эти коферменты). Восстановленная форма витамина В12 в результате реакции с участием АТФ превращается в В12-кофермент. При этом из АТФ освобождается неорганический тримета-фосфат. [c.237]

Кофермент получают из водного экстракта высушенных пивных дрожжей [10] осаждением из сильнокислого раствора в виде —S—Си-соединения при помощи закиси меди в присутствии восстановленного глутатиона. Осадок разрушают сероводородом и водный. раствор после удаления сульфида меди пропускают через уголь. Затем кофер.мент элюируют 5%-ным водным раствором пиридина и элюат экстрагируют хлороформом. После концентрирования экстракта и осаждения ацетоном получают неочищенное вещество, которое снова адсорбируют на угле и элюируют. Глу-татион удаляют на колонке со смолой дауэкс в Н+-форме. Получают кофермент с выходом около 10—15%. Он содержит около 20% пантотеновой кислоты. [c.250]

Они работали со специфической З -нуклеотидазой, выделенной из ячменя и плевела. Этот фермент отщепляет от нуклеотидов фосфатную группу, находящуюся в положении 3, а остатки фосфорной кислоты в положениях 2 или 5 не затрагивает. Найдено, что З -нуклеотидаза отщепляет от нуклеотида А I моль фосфорной кислоты и что этот процесс протекает примерно с такой же скоростью, как и гидролиз аденозип-З -фосфорной кислоты. В этой реакции кофермент должен находиться в дисульфидной форме, что достигается его перемешиванием или встряхиванием при pH 7,5 до исчезновения запаха меркаптана. Если этого не сделать, то сульф-гидрильная группа ингибирует действие З -нуклеотидазы. В соответствии с этим было найдено, что цистеин и восстановленный глутатион также сильно ингибируют действие этого фермента. [c.262]

Чтобы убедиться, что любая дисульфндная форма (R—S—8—R) кофермента А восстановилась в тиольную форму (R—S—Н), чистый или почти чистый препарат кофермента, полученный через ртутное производное, обрабатывают в водном растворе амальгамой натрия. Как показала проба Липмана с сульфаниламидом (применялся ацетат и аденозинтрифосфат), такой препарат почти полностью (на 95%) дезактивируется иодацетатом натрия. На примере восстановленной (-SH)-формы глутатиона Дикенс [41], а также и другие исследователи установили, что иодацетат является специфическим инактиватором для соединений, содержащих SH-rpynny. Инактивация происходит благодаря следующей реакции [c.272]

ЛИСТЬЯ. Содержание органически связанной серы колеблется от 0,06% в хвое до 0,7% в листьях некоторых крестоцветных. НеЙ1ральная сера в органических соединениях входит в состав сульфгидрильных, дисульфидных и сульфо-групп или гетероциклических ядер. SH-форма серы имеет большое значение в процессах синтеза незаменимых аминокислот цистеина и метионина. Путем окисления сульфгидрильные соединения преврашаются в соединения, содержащие сульфид. Редокс-система ци-стеин — цистин и трипептид глутатион участвуют в образовании третичной структуры белков. Активность многих ферментов также зависит от присутствия высокореактивной SH-группы, как, например, кофермента А. Физиологически важная дисульфидная связь липоевой кислоты принимает участие в расщеплении пировино-градной кислоты и биосинтезе ацетил-КоА. [c.109]

Тиокарбаматсульфоксиды вступают в реакции с 5Н-кофермен-тами (например, кофермент А-5Н, АСР-5Н, глутатион), в результате к которым присоединяется карбамоил [c.34]

Из других 8-ацилмеркаитанов существенное значение имеют 8-ацильные производные дигидролипое-вой к-ты (6, 8-димеркаптоктановой к-ты) и глутатиона. Первые непосредственно образуются при окислительном декарбоксилировании а-кетокислот, а вторые возникают при окислении фосфоглицеринового а.чь-дегида (гликолиз и спиртовое брожение), катализируемого триозофосфатдегидрогеназой, одним из коферментов к-рой является глутатион. [c.522]

Глутатион (условное обозначение О—ЗН) содержит свободную тиоль-ную группировку. Способность легко окисляться и переходить в соединение, содержащее дисульфидный мостик, обусловливает функцию глутатиона как кофермента метилглиоксилазы [c.161]

Восстановленные формы никотинамиднуклеотидных коферментов не окисляются молекулярным кислородом, но могут быть окислены многими оксидоредуктазами анаэробного брожения, флавопротеидами, а также глутатионом и цистином нри участии ферментов либо неферментативным путем (феррицианидами и другими окислителями). [c.253]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология