Глутатион структура

Глутатион представляет собой три-пептид, входящий в состав большинства клеток. Его частичный гидролиз приводит к образованию дипептидов цис—гли и глу—цис. Какие структуры возможны для глутатиона [c.469]

Сульфидная сера имеет большое биологическое значение и в виде группы SH или -S—S- входит в состав белков и аминокислот (цистеин, цистин, глутатион). Сульфидные (дисульфидные) связи поддерживают (наряду с водородными связями) вторичную структуру белковой цепи. [c.192]

Общую структуру глутатиона можно поэтому представить следующим образом [c.403]

Вместе с тем в период с 1902 г., когда был синтезирован первый дипептид, и до 1945 г., хотя и было синтезировано огромное количество пептидов, изучение деталей структуры природных белков продвинулось вперед весьма незначительно. Количество пептидов, выделенных из гидролизатов белков, строение которых было установлено, исчислялось единицами, а расположение этих пептидов в белковой молекуле было совершенно неясно. Очень незначительными были успехи в деле изучения строения природных пептидов. Практически самым большим достижением в этой области было установление строения трипептида глутатиона Ф. Гопкинсом. [c.130]

Структура. Пептиды — это полиамиды аминокислот к ним произвольно относят вещества с молекулярным весом меньше 10 ООО. Эти вещества были выделены из экстрактов клеток, подобных клеткам гипофиза или клеткам некоторых типов почвенных бактерий. Одним из простейших пептидов является глутатион, трипептид, находящийся во многих живых клетках. Более сложными образцами служат грамицидин 8, антибиотик, и окситоцин, гормон, выделенный из задней доли гипофиза. Разъяснение структуры последнего вещества и его синтез представляют собой одно из величайших достижений органической химии в области природных продуктов. [c.539]

Ответ. 1) При действии гидразина на глутатион освобождается гликоколь таким образом, гликоколь занимает концевое положение со свободной карбоксильной группой. Поэтому полипептид имеет структуру дипептид—NN—СНг— —СООН. [c.403]

Напротив, цистеин находится в середине цепи структуру глутатиона можно написать в следующем виде [c.403]

Разложение или инактивация гербицидов в кукурузе, сорго и просе протекают под воздействием производных бензоксазина в присутствии глутатиона и флавопротеина. Структура одного из гликозидов, участвующих в процессе инактивации, показана ниже [c.134]

Впервые карбоксипептидаза использовалась в 1930 г. в виде неочищенного препарата для отщепления С-концевого Gly от молекулы глутатиона [28]. С тех пор этот фермент упоминается почти в каждой значительной работе по определению структуры белка. Опубликован обширный обзор по применению карбоксипептидазы для С-концевого анализа белков и пептидов [25]. [c.507]

В 1929 г. Ф. Г. Хопкинс открыл трипептид глутатион (05Н) и показал, что он находится в больщинстве клеток, если не во всех. В клетках животного происхождения это соединение обычно находится в концентрации 1—5 мМ. Более низкое содержание обнаружено в бактериях. Глутатион встречается также в зеленых растениях и грибах, но обычным источником его выделения служат дрожжи. Родственный глутатиону пептид с неизвестной функцией, офтальмовая кислота (первоначально выделенная из хрусталика глаза), имеет почти такую же структуру с той лишь разницей, что у оф-тальмовой кислоты на месте 5Н-группы находится СНз-группа. [c.178]

Второй путь превращения арахидоновой кислоты—липоксигеназ-ный путь (рис. 8.4) — отличается тем, что дает начало синтезу еще одного класса биологически активных веществ—лейкотриенов. Характерная особенность структуры лейкотриенов заключается в том, что она не содержит циклической структуры, хотя лейкотриены, как и простаноиды, построены из 20 углеродных атомов. В структуре лейкотриенов содержатся четыре двойные связи, некоторые из них образуют пептидолипвдные комплексы с глутатионом или с его составными частями (лейкотриен D может далее превращаться в лейкотриен Е, теряя остаток глицина). Основные биологические эффекты лейкотриенов связаны с воспалительными процессами, аллергическими и иммунными реакциями, анафилаксией и деятельностью гладких мышц. В частности, лейкотриены способствуют сокращению гладкой мускулатуры дыхательных путей, пищеварительного тракта, регулируют тонус сосудов (оказывают сосудосуживающее действие) и стимулируют сокращение коронарных артерий. Катаболические пути лейкотриенов окончательно не установлены. [c.286]

К другим химическим структурам, входящим в состав сложных ферментов, относятся нуклеотидные производные, липоевая кислота, глутатион, ме-таллопорфирины и др. [c.63]

Дисульфидные связи часто встречаются в природных продуктах. Во внеклеточных белках [81] ковалентные дисульфидные связи обеспечивают образование поперечных сшивок, значительно более прочных, чем гидрофобные взаимодействия и водородные связи, которые, как полагают, обеспечивают первоначальное скручивание молекулы белка. Дисульфидная поперечная сшивка делает относительно постоянным то расположение пептидных цепей, которое первоначально образовалось за счет более слабых связывающих сил. Дисульфидные связи не являются основным типом связей во внутриклеточных структурах. Биохимическая важность дисульфидной связи определяется уникальностью природы системы тиол — дисульфид, в которой связь 8—5 может образовываться и разрываться в условиях, приемлемых для биологических процессов, посредством дисульфидного обмена с участием глутатиона (61). Цистин (62) является составной частью аэробных систем. Он образуется посредством легкого окисления цистеина НЗСН2СН(НН2)С02Н и при переваривании дисульфидов, входящих в состав белка. Липоевая кислота (63) участвует в окислительном декарбоксилировании а-оксокислот и является общим звеном в двух основных биохимических процессах, в которых участвует тиол — дисульфидная система перенос электрона и генерирование тиоэфирных связей, обладающих большой энергией [81,82]. [c.446]

Поступая в организм, В. усваиваются (ассимилируются), образуя более сложные производные (эфирные, амидные, нуклеотидные и др.), к-рые, как правило, соединяются с белком, образуя многочисленные ферменты — типичные биологич. ката.лизаторы, ускоряющие разнообразные реакции синтеза, распада и перестройки веществ в организме. Наряду с ассимиляцией в организме непрерывно идут процессы разложения (диссимиляции) В. с выделением продуктов распада. Если В. не поступают в достаточном количестве с пищей, нарушается деятельность ферментных систем, в к-рых они участвуют, а следовательно, и обмен веществ и развиваются множественные формы расстройств, наблюдаемые при авитаминозах, Эти явления могут развиться и на почве нарушения усвоения и использования В. в оргапизме. Известно св. 100 отдельных ферментов, в состав к-рых входят В. и еще большее число катализируемых ими реакций. В. (гл. обр. водорастворимые) являются участниками процессов распада пищевых веществ и освобождения заключенной в них энергии (витамины В , Вг, РР и др.). В неменьшей степени они участвуют в процессах биосинтеза. Это касается синтеза аминокислот и белка (витамин Ве, В з), синтеза жирных к-т и обмена жиров (пантотеновая к-та), синтеза пуриновых и пиримидиновых оснований и обмена нуклеиновых к-т (фолиевая кислота, В 2), образования многих физиологически важных соединений — ацетилхолина, глутатиона, стероидов и др. Менее ясен каталитич. способ действия жирорастворимых В., ио и здесь несомненно их участие в построении структур организма, напр, в образовании костей (витамин П), развитии покровных тканей и образовании такою важного пигмента, как зрительный пурпур (витамин А), нормальном развитии эмбриона (витамин Е) и др. Как правило, В. не токсичны, но нек-рые из них при дозировках, превышающих в неск. сот раз рекомендуемые нормы, вызывают расстройства, называемые г и н е р в и т а м и н о 3 а м и. таким относятся витамины А и О. [c.299]

Интенсификация процессов гидролиза фосфолипидов в мембранах митохондрий, эритроцитов и других клеток становится возможной также благодаря и тому, что при низкотемпературном воздействии разрушаются природные антиоксидант-ные системы. Установлено, например, что в процессе замораживания митохондрий они теряют эндогенный глутатион, который 51вляется эффективным фактором защиты от процессов перекисного окисления липидов. Появление в составе мембраны пере-кисных группировок приводит к резкому ослаблению связей липидных молекул друг с другом, белками и другими компонентами, повышает вероятность окисления 8Н-групп белков, что существенно модифицирует функционирование ферментов-катализаторов, ионных переносчиков и т. д. Лизосомы, очень чувствительные к воздействию низких температур, в процессе замораживания— отогрева разрушаются, существенно повышая концентрацию в цитоплазме высокоактивных гидролаз, которые оказывают лизирующее действие на внутриклеточные структуры, например ядра, митохондрии и т. д. (табл. 4). [c.27]

Структура глутатиона, широко распространенного в биологических системах трипептида, у-Ь-глутамил-Ь-цистеинилглицина, [c.218]

При действии гидразина на глутатнон в смеси образующихся аминокислот присутствует гликоколь, а цпстеин отсутствует. Кроме того, в глутатионе может происходить образование дикето-пиперазпдных мостиков. Определите структуру этого трипептнда, исходя из указанных экспериментальных наблюдений. [c.402]

Белок не только должен не допускать координации с железом iBToporo аксиального лиганда, которым мог бы быть какой-либо лз аминокислотных остатков, он должен предотвращать и доступ Ji железу различных других посторонних лигандов (например, свободных аминокислот, глутатиона, фосфата), которые могли бы обратимо или необратимо отравить белок путем связывания Fe(II) лли Fe(III). По рентгеноструктурным данным, аминокислотные остатки вокруг дистального места в координационной сфере организованы таким образом, чтобы свести к минимуму всякие силы отталкивания и перегруппировки белка, которые могли бы снизить константу равновесия координации кислорода и могли бы умень-Л1ить константы связывания для большинства других потенциальных лигандов, особенно для тех из них, которые склонны к образованию линейной структуры (разд. 7.4). [c.192]

ЛИСТЬЯ. Содержание органически связанной серы колеблется от 0,06% в хвое до 0,7% в листьях некоторых крестоцветных. НеЙ1ральная сера в органических соединениях входит в состав сульфгидрильных, дисульфидных и сульфо-групп или гетероциклических ядер. SH-форма серы имеет большое значение в процессах синтеза незаменимых аминокислот цистеина и метионина. Путем окисления сульфгидрильные соединения преврашаются в соединения, содержащие сульфид. Редокс-система ци-стеин — цистин и трипептид глутатион участвуют в образовании третичной структуры белков. Активность многих ферментов также зависит от присутствия высокореактивной SH-группы, как, например, кофермента А. Физиологически важная дисульфидная связь липоевой кислоты принимает участие в расщеплении пировино-градной кислоты и биосинтезе ацетил-КоА. [c.109]

В таких видах, как кукуруза, может сначала происходить гидролиз -или N-деалкилирование, а конечные продукты будут одинаковыми [79]. N-Деалкилированные метаболиты (4- и 6-аминопро-изводные), а также оксипроизводное атразина [К СзНз, R = = СН(СНз)г] не подавляют активности глутатион-5-трансферазы, ыо и не являются для нее хорошими субстратами [444]. В зависимости от структуры алкильных заместителей скорость ферментативного гидролиза меняется в широких пределах [79]. Продукты гидролиза и N-деалкилирования образуют в растениях конъюгаты [100]. [c.202]

Активаторы ферментов — это вещества 1) формирующие активный центр фермента (Со " ", 2п2+, Ре " ", Са ) 2) облегчающие образование фермент-субстратного комплекса (Mg2+) 3) восстанавливающие ЗН-фуппы (глутатион, цистеин, меркаптоэтанол) 4) стабилизирующие нативную структуру белка-фермента. Активируют ферментативные реакции обычно катионы металлов (в таблице Менделеева с 19-го по 30-й). Анионы менее активны, хотя ионы хлора и анионы некоторых других галогенов могут активировать пепсин, амилазу, аденилатциклазу. Активаторами могут быть белки апо-А1 (ЛХАТ), апо-СП (ЛПЛ). [c.73]

С. Шаффер [87], исследуя процесс ренатурации рибонуклеазы с помощью 8-8-глутатиона, обнаружил, что образование моно- и ди-8-З продуктов практически не сказывается на кривых кругового дихроизма, при последующем появлении и накоплении продуктов с большим числом дисульфидных связей они приближаются к спектру нативного белка. В связи с тем, что в данном случае изменения в спектрах кругового дихроизма, как и в случае изменений поглощения и флуоресценции, отмеченных Р. Хантгеном и соавт. [81], происходили раньше восстановления ферментативной активности рибонуклеазы, то, как полагает Крейтон, они связаны главным образом с формированием у три- и тетра-8-8-производных вторичных структур и гидрофобного окружения у ароматических остатков, а не с завершением образования нативной конформации. С. Шаффер и соавт. [88] исследовали влияние среды на скорость свертывания белковой цепи рибонуклеазы с использованием окисленного и восстановленного глутатиона. Обнаружено, что действие нейтральных солей на скорость ренатурации [c.377]

Глутатион (у-глутамил-цистеинил-глицин, или Glu— ys— Gly) — широко распространенный трипептид, встречающийся практически во всех тканях живых организмов в концентрации 1—5 мМ, но в некоторых тканях она еще выше в корковом слое хрусталика глаза млекопитаюших концентрация глутатиона достигает 20 мМ. В клетках на его долю приходится до 90% свободных тиоловых фупп (Кри-чевская и др., 1983). Очевидно, что его пространственная структура с двумя сближенными карбоксильными группами обладает хорошими хелатообразующими свойствами и способна селективно связывать ионы переходных металлов и поливалентные катионы [c.38]

Глутатионредуктаза состоит из двух одинаковых субъединиц с молекулярной массой каждой 50—55 тысяч полость между ними в ходе реакции занимает глутатион. Субъединицы содержат по 4 структурных домена, па одном конце которого расположен остаток флавинадениндинуклеотида, на другом NAD(P)H- bh-зывающие з частки. Наиболее полно изучено строение глутатионредуктазы эритроцитов человека, субъединица которой состоит из 478 аминокислотных остатков и содержит по 30 % а-спиралей и -структур. [c.264]

В цикле работ по определению структуры инсулина Сенгер и др. [35—37] впервые наблюдали дисульфидный обмен при частичном гидролизе белка в конц. НС1 на холоду. При более детальном исследовании на модельных системах, включающих бис-2,4-динитрофенил-ь-цистин (бис-ДНФ-цистин) и цистилбис-глицин или окисленный глутатион, установлено, что реакция дисульфидного обмена протекает как в концентрированных минеральных кислотах, так и в слабоосновной среде, правда, по различному механизму. В кислой среде обмен ингибируется тиолами, в основной среде тиолы служат катализаторами, а SH-реагенты ингибиторами [35]. В этой же работе найдены условия частичного гидролиза инсулина с сохранением положения дисульфидных мостиков, благодаря чему было определено их положение в молекуле гормона. В работе [41] на примере взаимодействия цистина с окисленным глутатионом изучена стабильность дисульфидных связей в различных условиях при этом показано, что дисульфидный обмен минимален при pH 2—6,5. Кроме того, при протеолизе рибонуклеазы в условиях, способствующих дисульфидному обмену, получены ци-стинсодержащие пептиды, включающие лишь две из четырех [c.165]

Смотреть страницы где упоминается термин Глутатион структура: [c.258] [c.297] [c.139] [c.254] [c.589] [c.103] [c.415] [c.139] [c.266] [c.267] [c.158] [c.306] [c.306] [c.66] [c.131] [c.134] [c.109] [c.146] [c.51] [c.125] [c.120] [c.234]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология