Глутатион окисление

Рис. 7. Строение окисленной и восстановленной форм глутатиона М-концевая глутаминовая кислота присоединена к цистеину через у-СООН-группу, а не через а-СООН-группу

Именно эти химические свойства и привлекают внимание биохимиков к глутатиону как внутримолекулярному восстанавливающему агенту, основная функция которого состоит в том, чтобы защищать 5Н-группы белков, сохраняя их в восстановленном состоянии. Глутатион выполняет специфическую роль при восстановлении перекиси водорода (дополнение 10-А) и окисленной формы аскорбиновой кислоты (дополнение 10-Ж). [c.179]

Низкомолекулярные биорегуляторы глутатион, или у-глутамил-цис-теинил-глицин. В этом трипептиде N-концевую пептидную связь образует у-СООН-группа глутаминовой кислоты, а сам глутатион существует в двух формах - окисленной и восстановленной (GSSG и GSH) соответственно (рис. 7). [c.20]

ГЛУТАТИОНРЕДУКТАЗА [НАД(Ф)Н окисленный глутатион оксидоредуктаза], фермент класса оксидоредуктаз, катализирующий восстановление окисленного глутатиона, напр. [c.589]

Глутатион (окислен- Буфер 1,0 -0,22 [c.532]

В присутствии катализаторов под действием кислорода воздуха егко де гидрируется в дисульфидное соединение — глутатион окисленный. Играет важ ную роль как фактор роста при делении клеток, клеточном дыхании и в биологическом пептидном синтезе.. [c.107]

Биохимия его действия заключается в функционировании ферментов, катализирующих гидроксилирование лизина и пролина при образовании коллагена в гидроксилировании дофамина с образованием норадреналина в метаболизме холестерина (возможно, что также реакциями гидроксилирования) в метаболизме катехоламинов и стероидных гормонов в предохранении глутатиона и 5Н-групп белков от окисления в восстановлении [c.270]

Хотя детали процесса неизвестны, на начальной стадии окисления элементарной серы [уравнение (10-28), стадия г]( может принимать участие глутатион [c.429]

Цистеин является составной частью глутатиона, поэтому последний может находиться в восстановленной (8Н) и в окисленной (8-8) формах (сокращенно обозначаются Г-8Н и Г-8-8-Г), что, по-видимому, имеет отношение к биологической роли глутатиона в организме. [c.76]

Как окисленная, так и восстановленная форма глутатиона росста навливают 2-нафталинсульфохлорид в щелочной среде в сульфиновую кислоту [178]. [c.341]

Реакция хинонов с меркаптанами протекает путем присоединения и обратимого окисления — восстановления с образованием тиозаме-щенных хинонов, причем присоединение происходит во все свободные положения Х1ИН0ИДН0Г0 кольца. Например, при взаимодействии толухинона с тиогликолевой кислотой НЗСНгСООН получается трехзамещен-ное производное. Таким же путем к хинонам легко присоединяется и восстановленная форма глутатиона 05Н. Продукт реакции представляет собой сопряженную редокс-систему, отличающуюся от глутатиона тем, что вместо сульфгидрильно-дисульфидной системы трипептид связан с хиноидной Группировкой, также способной играть роль окислительно-восстановительной системы [c.423]

Ц.- кодируемая заменимая а-аминокислота. Ц. входит в состав белков и нек-рых пептидов (напр., глутатиона). Особенно много Ц. в кератинах. Биосинтез Ц. в растениях и микроорганизмах осуществляется тутем замены ОН на 8Н в серине. В организме животных образуется из метионина, распадается до цистамина. Характерная особенность Д.- его способность подвергаться в составе молекулы белка самопроизвольному окислению с образованием остатков цистина. Ц. участвует в биосинтезе цистина, глутатиона, таурина и кофермента А. [c.388]

Глутатион служит коферментом для отдельных ферментов, включая глиоксалазу (разд. Л), малеилацетоацетат-изомера-зу [реакция (7-49)] и ДДТ-дехлоргидразу (фермент, катализирующий элиминирование НС1 от молекулы инсектицида и проявляющий особо высокую активность в организме мух, устойчивых по отношению к ДДТ ). Глутатион является также коферментом при окислении формальдегида в формиат, по-видимому, через промежуточное образование полумеркапталя . [c.179]

Другим селенсодержащим белком является глутатионпе-роксидаза, катализирующая реакцию окисления глутатиона (GSH, дополнение 7-Ж) перекисью водорода [c.331]

Относительно метаболизма селена известно сравнительно немного . Используя Se в качестве изотопной метки, удалось показать, что печень крысы в норме содержит Se , SeOj и селен в более окисленном состоянии . Существует предположение, что восстановление селенита в селенид происходит с участием глутатиона. Неферментативное восстановление селенита глутатионом приводит к образованию се-ленотрисульфида [c.332]

Аскорбиновая кислота содержит два асимметричных атома углерода в 4-м и 5-м положениях, что позволяет образовать четыре оптических изомера. Природные изомеры, обладающие витаминной активностью, относятся к Ь-ряду. Аскорбиновая кислота хорошо растворима в воде, хуже—в этаноле и почти нерастворима в других органических растворителях. Из представленных структурных формул видно, что наиболее важным химическим свойством аскорбиновой кислоты является ее способность обратимо окисляться в дегидроаскорбиновую кислоту, образуя окислительно-восстановительную систему, связанную с отщеплением и присоединением электронов и протонов. Окисление может быть вызвано различными факторами, в частности кислородом воздуха, метиленовым синим, перекисью водорода и др. Этот процесс, как правило, не сопровождается снижением витаминной активности. Дегидроаскорбиновая кислота легко восстанавливается цистеином, глутатионом, сероводородом. В слабощелочной (и даже в нейтральной) среде происходит гидролиз лактонового кольца, и эта кислота превращается в дикетогулоновую кислоту, лишенную биологической активности. Поэтому при кулинарной обработке пищи в присутствии окислителей часть витамина С разрушается. Аскорбиновая кислота оказалась необходимым пищевым фактором для человека, обезьян, морских свинок и некоторых птиц и рыб. Все другие животные не нуждаются в пищевом витамине С, поскольку он легко синтезируется в печени из глюкозы. Как оказалось, ткани витамин-С-чувствительных животных и человека лишены одного-единственного фер- [c.238]

Последнее соединение распадается самопроизвольно на окисленный глутатион и элементарный селен или в присутствии глутатионредуктазы на глутатион и селен. Весьма вероятно, что селен может внедряться в органические группы из селено-персульфидных промежуточных соединений типа постулируемого в последней реакции. [c.332]

Около 90% ГЛЮКОЗЫ, усваиваемой эритроцитами, превращается в процессе гликолиза в лактат, но - 10% окисляется (через образование глюкозо-6-фосфата) в 6-фосфоглюконат. Это окисление (реакция а) катализируется глюкозо-6-фос-фат — дегидрогеназой [уравнение (8-42)] с участием NADP+. Именно эта реакция в основном обеспечивает эритроциты необходимым количеством NADPH, используемым для восстановления глутатиона (дополнение 7-Ж) в ходе реакции б. Глюкозо-6-фосфат—дегидрогеназа имеет очень важное значение, и все же свыше 100 млн. человек, особенно в тропических и средиземноморских странах, имеют наследственный недостаток этого фермента. Как оказалось, генетически эти нарушения весьма разнородны — обнаружено уже по меньшей мере 22 типа такого рода нарушений. Установлено, что отсутствие этого фермента приводит к весьма серьезным последствиям при некоторых заболеваниях, а также в ответ на введение определенных лекарственных препаратов наблюдается разрушение большого количества эритроцитов. Выживаемость дефектных генов, как и в случае серповидноклеточной анемии (дополнение 4-Г), по-видимому, обусловлена повышенной сопротивляемооью людей, имеющих такие гены, к малярии. [c.371]

У дрожжей, выросших на этанольной среде с глутаминовой кислотой, содержание трегалозы повышается почти в два раза по сравнению с этанольными дрожжами это, очевидно, является одним из факторов, повышающих резистентность клеток при сушке. Установлено, что окисленный глутатион повышает активность алкогольдегидрогеназы. [c.109]

Дисульфидная связь часто образуется между двумя остатками цистеина внутри одной полипептидной цепи или между двумя полипептидными цепями, способствуя тем самым стабилизации молекулы белка. Цистеин является составной частью трипептида глутатиона, сокращенно обозначаемого Г—8Н, что подчеркивает функциональную значимость его тио-группы и возможность образования дисульфидной связи окисленного глутатиона (Г—8—8—Г). [c.453]

Известно, что многие ферменты содержат в активном центре 8Н-груп-пы, абсолютно необходимые для каталитической реакции. При их окислении ферменты теряют свою активность. Предполагают, что одной из главных функций глутатиона является сохранение этих ферментов в активной восстановленной форме. Окисленный глутатион может восстанавливаться под действием глутатионредуктазы, используя НАДФН. Кроме того, глутатион может оказывать ингибирующее действие на некоторые белки. В частности, известная реакция инактивации инсулина под действием глутатионинсулинтрансгидрогеназы, в которой 8Н-глутатион является донором водородных атомов, разрывающих дисульфидные связи между двумя полипептидными цепями молекулы инсулина. Установлена также коферментная функция глутатиона, в частности для глиоксилазы I. Ранее обсуждалось участие глутатиона в транспорте аминокислот через клеточную мембрану. [c.453]

Глутатион участвует в ряде окислительно-восстановительных оцессов. Он выполняет функцию протектора белков, т. е. ве- ства, предохраняющего белки со свободными тиольными груп-ми —SH от окисления с образованием дисульфидных связей S—S —. Это касается тех белков, для которых такой процесс желателен. Глутатион в этих случаях принимает на себя дей-вие окислителя и таким образом защищает белок. При окис-нии глутатиона происходит межмолекулярное сшивание двух ипептидных фрагментов за счет дисульфидной связи. Процесс ратим. [c.353]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология