Амило глюкозидаза

Таким образом, расщепление крахмала и гликогена до мальтозы происходит в кишечнике под действием трех ферментов панкреатической а-ами-лазы, амило-1,6-глюкозидазы и олиго-1,6-глюкозидазы. [c.320]

Наличие фосфорилазы и гликогенсинтетазы само по себе недостаточно для синтеза и расщепления гликогена. Как указывалось выше, синтез гликогена требует создания разветвления участков, образующихся в присутствии ветвящего фермента — амило-1,4—>1,6-трансгликози-лазы. Расщепление же гликогена требует соответственно разрушения точек ветвления, которое происходит после деградации длинных неразветвленных концов полисахарида, предшествующих точкам ветвления. Это сопровождается гидролитическим отщеплением глюкозных единиц, катализируемым амило-1,6-глюкозидазой. Сами эти ферменты также, вероятно, представляют объект регуляции. [c.509]

Амило-1 -6-глюкозидаза Фермент расщепления [c.155]

За рубежом три продукта выпускают в промышленном масштабе. Первый (около 63 Д. Э.) — очень сладкий, но не имеет тенденции к кристаллизации. Второй — имеет около 55 Д. Э., менее сладкий, хорошо расщепляется ферментами. Третий — имеет около 90 Д. Э. Его сладость почти эквивалентна сладости чистой декстрозы, он обладает хорошими вкусовыми качествами без дальнейшей очистки и кристаллизируется в виде твердой массы. Кристаллическую глюкозу также гораздо легче получать при гидролизе крахмала амило-глюкозидазой, чем при гидролизе кислотой. [c.231]

Нарушение нормального механизма биосинтеза разветвлений в гликогене, связанное с недостатком разветвляющего фермента, приводит к смертельному заболеванию. Это так называемая гликогенная болезнь типа 4 . Другие типы гликогенных болезней связаны с недостатком фосфорилазы или амило-1,6-глюкозидазы (см. ниже). Подробнее о болезнях, связанных с нарушением обмена гликогена см. . [c.614]

При расщеплении разветвленных полисахаридов фосфоролиз останавливается вблизи точек разветвления продуктом реакции является высокомолекулярный предельный декстрин фосфорилазы . В случае гликогена расщепление под действием фосфорилазы прекращается после разрыва около 35% гликозидных связей. Для полного расщепления гликозидных связей необходимо добавление к фосфорилазе фермента, катализирующего разрыв а-1,6-гликозидных связей, — амило-1,6-глюкозидазы. Образование линейных декстринов под действием этого фермента вновь создает условия для действия фосфорилазы. Это приводит, в конце концов,, к полному расщеплению полисахарида с образованием смеси глюкозо-1-фосфата и глюкозы. Действие Р-фермента на внешние цепи разветвленного полисахарида прекращается раньше, чем действие фосфорилазы различные образцы гликогена расщепляются при этом лишь на 3—21%, а под, действием фосфорилазы на 14—31%. [c.617]

Помимо важной информации о структуре полисахаридов, которую дает исследование действия одного фермента, дополнительные сведения можно получить, подвергая продукты, образовавшиеся цри расщеплении с помощью одного фермента, расщеплению вторым ферментом. Так, комбинированное действие фосфорилазы и амило-1 —> 6-глюкозидазы на амилопектин в при- [c.301]

Амило-1,6-глюкозидаза из мышц / [c.319]

Находящиеся, в другой части крахмала — амилопектине — в точках ветвления связей 1,6 расщепляются специфическим ферментом амило-1,6-глюкозидазой, называемым / -ферментом. Действие этого фермента проявляется после расщепления е-и р-амилазами значительной части наружных цепей амило-пектина. [c.94]

Отщепляющие единичный глюкозный остаток, соединенный а-1,6-связью — амило-1,6-глюкозидаза (из мышц). [c.205]

I фосфорилаза + амило-1,6-глюкозидаза глюкозо-1 -фосфат [c.316]

Желудочный сок не содержит ферментов, расщепляющих сложные углеводы. В желудке действие а-амилазы слюны прекращается, так как желудочное содержимое имеет резко кислую реакцию (pH 1,5—2,5). Однако в более глубоких слоях пищевого комка, куда не сразу проникает желудочный сок, действие амилазы некоторое время продолжается и происходит расщепление полисахаридов с образованием декстринов и мальтозы. Наиболее важная фаза распада крахмала (и гликогена) протекает в двенадцатиперстной кишке под действием а-амилазы поджелудочного сока. Здесь pH возрастает приблизительно до нейтральных значений, при этих условиях а-амилаза панкреатического сока обладает почти максимальной активностью. Этот фермент завершает превращение крахмала и гликогена в мальтозу, начатое амилазой слюны. Напомним, что в молекулах амилопектина и гликогена в точках ветвления существуют также а(1—>6)-глико-зидные связи. Эти связи в кишечнике гидролизуются особыми ферментами амило-1,6-глюкозидазой и олиго-1,6-глюкозидазой (терминальная декстри-наза). [c.320]

Полное или частичное отсутствие активности амило-(1->6)-глюкозидазы и(или) гликогенвет-вящего фермента [c.361]

По мнению супругов Кори, аномальное накопление гликогена в мышечной ткани нельзя связывать с недостатком глю-козо-6-фосфатазы, поскольку в мышцах этот фермент отсутствует и в норме. В качестве возможного объяснения гликоге-ноза мышц они предположили нарушение активности амило-1,6-глюкозидазы. Это предсказание вскоре подтвердилось Форбс [1081] обнаружил такой дефект при одном из клинически выраженных случаев болезни накопления гликогена с вовлечением сердечной и скелетных мышц. Сейчас нам [c.10]

Р-фермент (б) р-амилаза (в) а-амилаза (г) амило-1.6-глюкозидаза (д) К-фермеит (е) олиго- , глюкозидаза (ж) ыальтаза (а-глюкозидаза). [c.616]

Известны ферменты, вызывающие гидролиз а-1—>6-1)-глюко-зидных связей. Фермент, отщепляющий ответвления, полученный из картофеля или бобов (R-фермент) [96, 168], гидролизует 1—>6-связи в амилоиектине, на что указывает увеличение глубины р-амилодиза амилопектина или Р-декстрина при выдерживании их в термостате с И-ферментом. Связи 1— 6 в а-декстринах также гидролизуются Н-ферментом с образованием мальтосаха-ридов [206]. Амило-1—>6-глюкозидаза, выделенная из мышц кролика, может гидролизовать только концевые а-1—>6-связи [47]. Она не действует на амилопектин, но может гидролизовать концевые 1—>-6-связи, образовавшиеся после предварительной обработки полисахарида фосфорил азами, расщепляющими а-1—> 4-связи между остатками глюкозы путем отрыва глюкозид-ных остатков в виде фосфатов, как показано ниже [c.301]

Эти связи гидролизуются специфическими ферментами, разрывающими разветвление, как, например, ферментом К картофеля, действующим на амилопектин и на образующийся из него р-декстрин (С. Пит, 1951 г.). Амило-1,6-глюкозидаза, обладающая аналогичным действием, была выделена также из мышц (Кори, 1951 г.) она действует на гликоген и амилопектин наряду с фосфорилазой, обусловливая полное пищеварение. Несколько лет назад было отмечено присутствие фермента, разрывающего разветвление и в дрожжах. [c.319]

Гидролиз. Вне клетки крахмал подвергается гидролитическому расщеплению амилазами, а-Амилаза имеется у растений, животных и многих микроорганизмов. Она очень быстро разжижает крахмал, воздействуя одновременно на многие а-1,4-связи во всех частях молекулы (поэтому ее называют также эндоамилазой ). Продуктами расщепления оказываются, помимо мальтозы, также олигомеры, содержащие от 3 до 7 остатков глюкозы. Вследствие быстрого разрушения макромоле-кулярной структуры крахмала быстро уменьщается и вязкость раствора, и окрашиваемость иодом постепенно появляются сбраживаемые сахара (глюкоза, мальтоза, мальтотриоза). Если совместно с а-амилазой воздействует амило-1,6-глюкозидаза (амилодекстриназа), то расщепляются и декстрины (рис. 14.2). [c.410]

Амилазы встречаются только у растений (ячменя, пшеницы и др.). В отличие от а-амилаз они не воздействуют на внутренние участки молекулы (это только экзоамилазы ), а расщепляют ее, начиная с нередуцирующего свободного конца-отделяют мальтозу с редуцирующей группой. При воздействии -амилазы крахмал долгое время сохраняет способность окрашиваться иодом, но быстро осахаривается. Гидролиз приостанавливается лишь после того, как будет расщеплена примерно половина амилопектина. Образовавшийся остаток называют -кон-цееым декстрином. Если амило-1,6-глюкозидаза со своей стороны обеспечивает разрыв цепей в точках ветвления молекулы, то происходит полное расщ ление полисахарида до мальтозы. Мальтоза может гидро лизова1>6я вне клетки под действием мальтазы. При наличии соответствующих пермеаз мальтоза и низшие олигомеры поступают в клетку и подвергаются здесь фосфоролитическому расщеплению. [c.411]

В таком виде эта реакция представляет собой фосфоролиз, который начинается со стороны свободного нередуцирующего конца амилозной цепи (см. стр. 268) и продолжается до тех пор, пока в результате последовательного отщепления остатков глюкозы не образуется в общей сложности п + 1) молекул глюкозо-1-фосфата плюс одна молекула свободной глюкозы, т. е. до тех пор, пока реакция не достигнет редуцирующего конца. Если субстратом является амилопектин (см. стр. 268), то фосфоролиз продолжается только до точек ветвления и продуктом реакции является остаточный декстрин. Амило-1,6-глюкозидаза может расщепить (1 6)-связь у точки ветвления с образованием свободной глюкозы, после чего фосфорилаза вновь получает возможность действовать до тех пор, пока не дойдет до следующей точки ветвления, и т. д. Фосфорилазы играют ключевую роль в процессе моби,лизации углеводов они переводят углеводы из запасной формы в форму метаболически активную. Естественно допустить поэтому, что, будучи первым звеном в катаболической цепи реакций, фосфорилазы являются объектом воздействия разнообразных регуляторных механизмов. [c.284]

Фосфорилаза относится к расщепляющим ферментам [1871. Полное расщепление полисахарида ветвистой структуры Может быть произведено при совместЕОхМ действии трех ферментов фосфорилазы, олиго-трансферазы и амило-1,6-глюкозидазы (рис. 43). Фосфорилаза отщепляет глюкозные остатки в виде глюкозо-1-фосфата, начиная от периферического конца наружных ветвей. При приближении к а-1,6-связям ее действие прекращается. Олиготрансфераза перестраивает оставшиеся культи , обнажая глюкозный остаток, соединенный а-1,6-связью. Только на такой обнаженный остаток может действовать амило-1,6-глюкозидаза. После удаления этого остатка вновь открывается поле деятельности для фосфорилазы. [c.200]

Гидролитический распад гликогена может осуществляться с помощью двух глюкозидаз эндополиглюкозидазы (а-амилазы), расщепляющей его молекулы на осколки с различным коэффициентом полимеризации, и экзополиглюкозидазы (глюкамилазы или у-ами-лазы), отщепляющей от его молекул конечные глюкозные остатки. [c.101]

Гибсон, 1948 [1099]) (25080). В этом случае поврежденным ферментом является МАВН - зависимая метгемоглобин-редуктаза. Первая попытка систематического изучения группы заболеваний человека, связанных с дефектами метаболизма, бьша предпринята в 1951 году. При исследовании болезни накопления гликогена [1044] супруги Кори показали, что в восьми из десяти случаев патологического состояния, которое диагностировалось как болезнь Гирке (23220), структура гликогена печени представляла собой нормальный вариант, а в двух случаях была явно нарушена. Было также очевидно, что гликоген печени, накапливаясь в избытке, не может быть непосредственно превращен в сахар, поскольку у больных проявляется тенденция к гипогликемии. Для расщепления гликогена с образованием глюкозы в печени необходимы многие ферменты. Два из них-амило-1,6-глюкозидаза и глюкозо-6-фосфатаза-были выбраны для изучения как возможные дефектные элементы ферментной системы. В гомогенатах печени при различных значениях pH было измерено освобождение фосфата из глюкозо-6-фосфата. Результаты представлены на рис. [c.10]

Для окончательного установления типа гликогеноза проводят биопсию печени и мышц. В бнопсированных тканях определяют концентрацию и структуру гликогена, а также активность ферментов, участвующих в обмене гликогена, в первую очередь активности фосфорн-лазы, амило-1,6-глюкозидазы, глюкозо-6-фосфатазы и кислой а-глюкозидазы. [c.140]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.0 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.320 ]

Химия углеводов (1967) -- [ c.614 , c.616 , c.617 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.411 ]

Химия и биохимия углеводов (1978) -- [ c.197 ]

Углеводы успехи в изучении строения и метаболизма (1968) -- [ c.258 ]

Генетика человека Т.3 (1990) -- [ c.10 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология