Мальтотриоза

Рис. 9. Схематическое представление продуктивных способов взаимодействия мальтотриозы и мальтозы с активным центром а-амилазы (по данным работы [3]). Черный треуголь-яик соответствует положению каталитического, участка

Рис. 10. Схематическое представление нескольких возможных способов связывания мальтотриозы с активным центром р-амилазы. Черный треугольник соответствует положению каталитического участка. Римскими цифрами обозначены продуктивные способы связывания субстрата

Мальтотриоза 455 Манеб 525 Манна 446 [c.1182]

Значительно сложнее картина ферментативного расщепления гликогена и крахмала под действием а-амилазы — фермента, имеющего универсальное распространение. Этот фер.мент расщепляет только 1,4-связи однако, благодаря эндо-действию, он способен обходить места разветвлений и в отличие от фосфорилазы и (i-амилазы полностью расщеплять гликоген и крахмал до низкомолекулярных соединений. Основные продукты реакции — мальтоза, мальтотриоза, глюкоза и низкомолекулярные предельные а-декстрины , образующиеся из участков молекулы исходного полисахарида, содержащих связи между цепями. При действии а-амилазы на разветвленный полисахарид четко наблюдаются две стадии ферментативной реакции. Сначала происходят быстрые разрывы гликозидных связей внутри цепей полисахарида, что приводит к быстрому уменьшению степени разветвления и накоплению высокомолекулярных линейных декстринов. Затем значительно медленнее происходит гидролиз линейных декстринов, причем скорость гидролиза замедляется по мере уменьшения молекулярного веса декстрина гидролиз мальтотриозы до мальтозы и глюкозы протекает чрезвычайно медленно. [c.618]

Так как мальтоза практически не гидролизуется под действием 3-амилазы, сродство сайта не могло быть определено из сравнения соответствующих констант скоростей второго порядка. Однако Хироми с сотр. [17] рассчитали его с помощью констант скоростей Кат. Кт для гидролиза мальтотриозы и определенных предварительно показателей сродства Л4 и Л5, При расчете были [c.55]

Мальтотриоза ассоциируется с активным центром в основном непродуктивно (в этом случае невосстанавливающий конец мальтотриозы в принципе может связываться с сайтами 3, 4 или [c.56]

Связывание в положении Кза (т. е. связывание тримера, чей восстанавливающий конец находится в четвертом сайте, или позиционного изомера II на рис. 10) должно быть крайне незначительным, так как р-амилаза практически не дает немеченую глюкозу при гидролизе меченной по восстанавливающему концу мальтотриозы. [c.56]

В величии К п для гидролиза мальтотриозы входит константа ассоциации только одного способа непродуктивного связывания (I на рис. 10), а именно /Сз,5 (невосстанавливающий конец мальтотриозы связывается с третьим сайтом, но не с четвертым или пятым сайтом). В последних двух случаях связывание мальтотриозы НС будет конкурировать с продуктивным комплексом этого субстрата (/(з.д) и не проявится в константе Михаэлиса. [c.57]

На основании этих положении Хироми с сотр. [17] заключили, что для гидролиза мальтотриозы выполняется соотношение [c.57]

На колоннах с гранулированным углем в микропорах более 25 А° задерживаются декстрины, а в микропорах менее 25 А° —олигосахариды. В сиропе остается 97 % мальтозы, 1—3 % мальтотриозы, 0,1 % глюкозы. [c.150]

В патоке мальтозной содержится при этом 44—48 % редуцирующих веществ, 56,7—61,7 мальтозы, 6,8—7,8 глюкозы, 32,4—35,5 % мальтотриозы и высших сахаров. [c.152]

Предельные а-декстрины могут быть расщеплены далее олиго-1,6-глюкозидазой. Мальтоза и мальтотриоза расщепляются до глюкозы под действием мальтазы. [c.618]

В мальтозной патоке содержится 60—80 % мальтозы, 18—30 % мальтотриозы, 2,5 % глюкозы. До 90 % сахаров сбраживается. Мальтозную и декстрин-мальтозную патоку можно высушить до порошка на распылительных сушилках. При этом очищенный сироп с содержанием 55—60 % СВ высушивают при 160—180 °С и после сушки сразу охлаждают до 4—10 °С. [c.153]

Квасное сусло является благоприятной средой для дрожжей и молочно-кислых бактерий. Его состав зависит от используемого сырья и технологии получения. Сухие вещества концентрата квасного сусла содержат в среднем 74 % углеводов, из них фруктозы — 2, глюкозы — 10, мальтозы — 32, мальтотриозы — 12, декстринов — 18 %. Массовая доля аминного азота составляет 0,4...0,9 % на сухое вещество. Таким образом, сусло содержит достаточное количество сбраживаемых сахаров и аминного азота. Брожение квасного сусла проводят в бродильно-купажных, цилиндроконических бродильных и бродильных аппаратах. [c.1070]

Частичный гидролиз полисахаридов позволяет выделить фрагменты с промежуточной молекулярной массой и разделить их с помощью таких хроматографических методов, как гель-фильтрация, ионообменная или распределительная хроматография. Строение этих более простых олигосахаридов установить легче, чем строение исходного полисахарида. Если все гликозидные связи в полисахариде гидролизуются с одной и той же скоростью (как, например, в линейных гомополисахаридах), то, например, в случае-амилозы продукт частичного гидролиза будет состоять из глюко.чы и ряда олигосахаридов — мальтозы, мальтотриозы и мальтотетра-озы. В гетерополисахаридах присутствуют гликозидные связи разных типов, и скорости гидролиза их различны. Фуранозиды обычно гидролизуются быстрее пиранозидов в 10—1000 раз, что приводит например, к удалению остатков арабинофуранозы, связанных с остатками ксилопиранозы в арабиноксиланах. Условия гидролиза влияют также на специфичность расщепления полисахарида. (1- 6)-Связи более устойчивы к действию минеральных кислот чем (1- 4)-связи, однако если гидролиз проводился в уксусном ангидриде, содержащем около 5 % серной кислоты, менее устойчивы (1-)-б)-связи. Параллельное использование этих двух методов гидролиза, приводящих к образованию фрагментов разного состава, позволит лучше воспроизвести строение полисахарида. Концентрация углеводов в реакционной смеси должна быть ниже [c.219]

Однако наибольшую информацию о построении молекулы амилопектина дают ферментативные методы исследования . Как упоминалось выше, точки разветвления являются препятствием для действия Р-амила-зы. Поэтому степень расщепления амилопектина -амилазой свидетель- ствует о размере внешних цепей . Остающийся нерасщепленным высокомолекулярный фрагмент, так называемый предельный -декстрин, может быть далее подвергнут действию фермента, гидролизующего а-1- -6-связи (R-фермент), в результате чего сохранившиеся Л-цепи превращаются в высшие олигосахариды, а остатки >1-цепей— в мальтозу и мальтотриозу, что позволяет определить относительное число Л-цепей . Наконец, значения степени разветвления, т. е. общей средней длины цепи, и длины внешней цепи позволяют вычислить средний размер внутренней цепи полисахарида. У типичных амилопектинов средняя длина цепи составляет 18—24 моносахаридных остатка, из которых на внешнюю цепь приходится 9—16, а на внутреннюю 6—8 единиц глюкозы они расщепляются Р-амилазой на 50—60%. [c.535]

Так как каталитический участок активного центра р-амнлазы расположен между вторым и третьим сайтами, на что указывают данные но составу продуктов ферментативного гидролиза (почти исключительно мальтоза), то величины Лг и Лз не могут быть найдены с помощью онисанного метода картирования активного центра. Однако величину Л, можно найти при анализе состава продуктов гидролиза мальтотриозы под действием а-амилазы. Так, в работе [16] на примере гидролиза мальтотриозы, меченной по восстанавливающему концу, показали, что содержание радиоактивной глюкозы в продуктах реакции в 240 раз превыщает содержание радиоактивной мальтозы. Поскольку мальтотриоза может связываться с активным центром р-амилазы лишь двумя продуктивными способами (I и II, рис. 10), которые приводят соответственно к образованию меченых глюкозы и мальтозы как продуктов реакции, то можно заключить, что способ I — основной продуктивный способ связывания мальтотриозы. Далее, поскольку относительные количества образовавшихся меченых глюкозы и мальтозы соответствуют вероятности Р связывания субстрата в положениях I и II (рис. 10), что согласно рассматриваемой теории имеет прямое отношение к разнице в аффинностях соответствующих сайтов, то можно записать [c.55]

Мальтотриоза связываетея С активным центром так, что се невосстанавливающий конец контактирует в основном с третьим и (или) четвертым, но не с пятым сайтом. На это указывает тот факт, что величииа показателя сродства значительно превы-Ч1ает показатель сродства /4з. [c.56]

На рпс. 11 видно, что отношение скоростей образования меченых глюкозы и мальто )Ы связано с разницей в сродстве сайтов 1 я 5, а отношение скоростей образования меченых мальтозы и мальтотриозы обусловлено разницей в сродстве сайтов 2 и 6 (по- следний — условный сайт, не входящий в состав активного центра, см. рис. И). Таким образом, используя субстраты различной степени полимеризации и регистрируя скорость образования различных меченых продуктов, можно получать дублирующие (и независимые) данные относительно одних и тех же сайтов, тем самым проверяя согласованность сведений о числе сайтов, входящих в активный центр, и об их сродстве. При этом для расчетов в качестве отправной точки Тома рекомендует выбрать условный сайт, явно не входящий в активный центр, и положить, что показатель сродства для него равен нулю. Сродство остальных сайтов, входящих в активный центр, в этом случае удобно рассчитывать относительно этого внутреннего стандарта . [c.67]

При применении значительной части неосоложенного ячменя (выше 25% от общей засыпки) при 52°С добавляют ферментные препараты до расщепления глюканов ячменя, Если глюканы не удалить, то они препятствуют последующему процессу осветления, а также фильтрации пива. При этой температуре действуют также протеолитические ферменты. После выдержки в течение 20-30 мин затор нагревается до 63-64"С. Затем здесь происходит благодаря действию Р-амилазы основное расщепление крахмала до мальтозы, а меньшее - до декстринов (мо ь-тозная пауза). Путем повышения температуры затора до 72-75°С достигается температурный оптимум для а-амилазы. Этот фермент образует из крахмала преимущественно декстрины и в небольшом количестве мальтозу (декстриновая пауза). Путем увеличе[1ия или сокращения отдельных температурных стадий регулируют состав сусла в отношении содержания сбраживаемого дрожжами сахара, т.е. глюкозы, сахарозы, фруктозы, мальтозы и. мальтотриозы, а также несбраживаемых декстринов. Отношение сбраживаемых веществ к несбраживаемым называется конечной степенью сбраживания . [c.86]

Пример 3. При исчерпывающем действии р-амилазы на мальто-гептаозу О в реакционной смеси присутствовали только мальтоза н мальтотриоза. В аналогичном эксперименте, но при неполной степени конверсии (55%). также не было обнаружено Оз (первичного продукта при действии, р-амилазы на О7) [7]. Авторы заключили, что р-амилаза полностью гидролизует каждую молекулу исходного субстрата (вплоть до Оз), прежде чем атакует следующие. При этом не были найдены относительные скорости гидролиза Ог, 05 и Оз и не был оценен нижний предел чувствительности метода, используемого для определения олигосахарндов в ходе гидролиза. [c.82]

Для действия Така-амилазы А было найдено, что без учета множественной атаки теоретическая модель достаточно хорошо описывает экспериментальные данные, за исключением кинетической кривой образования глюкозы, которая в эксперименте образуется в более высоких концентрациях и на более ранних стадиях гидролиза (например, в концентрации М на глубине 6% вместо расчетной глубины 27%). При действии бактериальной а-амилазы экспериментальные кривые не совпадают с расчетными для образования мальтозы и мальтотриозы, причем в эксперименте мальтотриоза образуется в наибольщих количествах по сравнению с другими сахарами, в то время как по расчетным данным олигосахарид G3 должен следовать за Ge, G2 и G5. Наконец, при действии глюкоамилазы на амилозу отклонения расчетных кинетических кривых от экспериментальных наблюдаются для всех промежуточных олигосахаридов (со степенью полимеризации 2—7), особенно в начальный период реакции. Если расчеты показывают, что промежуточные олигосахариды со степенью полимеризации 2—7 должны появляться в реакционной системе в заметной степени лишь после заметной степени конверсии исходногсу субстрата (мальтоза — после 50% конверсии, мальтотриоза — 40%, мальтогексаоза — 25% и т. д.), то на практике эти промежуточные продукты появляются почти сразу же после начала реакции (мальтоза — при степени конверсии около 10%). [c.92]

В бактериях и плесневых грибах отсутствует р-амилаза, но содержится активная а-амилаза, отличающаяся композицией аминокислот в белке и специфичностью действия. Так, при катализе а-амилазой плесневых грибов уже в начале гидролиза образуется большое количество глюкозы и мальтозы. Среди бактериальных амилаз имеются как сахарогенные, так и декстриногенные. Первые гидролизуют крахмал на 60% и более, вторые — на 30—40%. Прн гидролизе амилозы а-амилазой Вас. subtilis вначале образуются декстрины с СПб и мальтотриоза, в конце — глюкоза и мальтоза (1 5,45) при гидролизе амилопектина — вначале декстрины с СПб и выше, в конце — глюкоза, мальтоза и сахариды с разветвленной цепью. [c.118]

Существует две системы номенклатуры олигосахаридов. Первая из них аналогична номенклатуре 0-замещенных производных моносахаридов, причем корневым словом в названии является наименование восстанавливающего звена, а вся остальная олигосахаридная цепь рассматривается как заместитель при этом моносахариде. Так, например, лактоза I по этой системе должна быть названа 4-0-(Р-1)-галактопиранозил)-1)-глюкозой, мальтотриоза II — 4-0-14-0-(а-Д-глюкопиранозил)-а-1)-глюкопирано-зил1-1)-глюкозой, а ликотетраоза VII —4-0-12-0-(Р-0-глюкопиранозил)- [c.421]

Другая система номенклатуры, удобная главным образом для неразветвленных олнгосахаридов, предусматривает написание названий гликозильных остатков подряд, начиная с невосстанавливающего конца. Между ними в скобках помещают цифры, указывакацие номера гидроксильных групп, связанных гликозидной связью. Эти цифры соединяют стрелкой, направленной от полуацетального гидроксила к спиртовому. Корневым словом при этом служит название восстанавливающего звена. По этой системе мальтотриозу П называют а-Д-глюкопиранозил-(1- -4)-а-Д-глю-копиранознл-(1 4)-Д-глюкозой. [c.422]

Низкие выходы олигосахаридов заставляют расходовать при частичном гидролизе значительные количества полисахаридов, которые во многих случаях труднодоступны. Дело осложняется тем, что образование не- больших количеств олигосахарида в реакционной смеси может быть результатом не только гидролиза полисахарида, но и кислотной реверсии см. стр. 472). Установление строения такого фрагмента создает ложное представление о структуре полимера. Поэтому частичному гидролизу подвергают разбавленные растворы полисахаридов, в которых реверсия незначительна, и проводят контрольные эксперименты, изучая поведение смесей соответствующих моносахаридов в условиях гидролиза, хотя эти приемы не всегда помогают. Так, хорошо известно , что при частичном гидролизе крахмала образуется кроме мальтозы, изомальтозы, панозы и мальтотриозы еще нигероза с выходом около 0,4%. Поскольку в условиях гидролиза из глюкозы в результате реверсии образуется сложная смесь дисахаридов, в которой нигероза не преобладает, этот факт был первоначально объяснен присутствием в крахмале небольшого количества <х-1- -3-связей. [c.506]

Однако в целом экзоферменты используются при установлении строения полисахаридов. гораздо реже эндоферментов. Последние, как правило,, отличаются тем, что расщепляют высокомолекулярные субстраты с образованием не MOHO-, а олигосахаридов. Так, например, а-амилаза слюны человека превращает амилозу в мальтозу и мальтотриозу с выходом, превышающим 90%. По этой причине эндоферменты можно использовать-как реагенты для повышения выхода олигосахаридов по сравнению с кислотным гидролизом, а также для получения не образующихся при кислотном гидролизе олигосахаридов с кислотолабильными гликозидными связями. Очевидно, что длй такого применения ферменты не обязательно должны быть охарактеризованы по специфичности более того, можно. пользоваться заведомыми смесями ферментов. Существуют примеры очень успешного применения на практике неочищенных ферментных препаратов. Так, при гидролизе 4-0-метилглюкуроноксилана древесины пектиназой были получены две серии гомологичных олигосахаридов с общим выходрм около 70% выходы отдельных представителей олигосахаридов превышали 10% [c.511]

Цепь а-1,4-связанных моносахаридных остатков амилозы расщепляется под действием [ -амилазы полностью из разветвленных полисахаридов образуются высокомолекулярные предельные fi-декстрины , в которых внешние цепи содержат 1—3 остатка глюкозы. Для полного расщепления крахмала необходимо совместное действие (i-амилазы н так называемого R-фермента , который расщепляет а-1,6-гликозидные связи в местах разветвлений, приводя к освобождению линейных а-1,4-декстринов. В итоге из крахмала образуется смесь мальтозы с небольшим количеством мальтотриозы, не расщепляющейся под действием (i-а.милазы. Эти олигосахариды гидролизуются далее до глюкозы под действием мальтазы (а-глюкозидазы) (см. гл. 13). [c.618]

Действие а.-амилазы. а-Амилаза, подобно 3-амилазе, является специфическим ферментом для 1,4-глюкозидной связи она атакует эту связь в любом месте цепи, а не только у концов, не затрагивая, однако, точек разветвления. В первоначальной быстрой стадии действия а-амилазы разрываются 10—17 % общего числа а-глюкозидных связей макромолекулы и образуются декстрины (олигосахариды) со степенями полимеризации 6—10 (а-декстрины). Эта стадия обнаруживается по резкому падению вязкости и способности к окрашиванию с йодом (декстринизи-рующее действие). Далее следует медленная стадия гидролиза а-дек-стринов, в процессе которой образуются мальтоза, изомальтоза (с 1,6-ос-связью) и мальтотриоза (осахаривающее действие) состав конечного продукта изменяется в зависимости от характера субстрата и происхождения фермента. В этой конечной стадии амилоза почти полностью превращается в мальтозу и глюкозу при гидролизе амилопектина остаются, однако, и разветвленные декстрины с 5—8 глюкозными остатками, так как а-амилаза не гидролизует 1,6-а-связи. [c.319]

Химия углеводов (1967) -- [ c.50 , c.398 , c.420 , c.421 , c.422 , c.511 , c.535 , c.618 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 , c.81 , c.93 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.160 , c.163 ]

Биохимия растений (1968) -- [ c.131 ]

Особенности брожения и производства (2006) -- [ c.48 , c.50 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.48 , c.49 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.455 ]

Хроматография Практическое приложение метода Часть 2 (1986) -- [ c.9 , c.17 , c.63 , c.101 ]

Углеводы успехи в изучении строения и метаболизма (1968) -- [ c.152 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология