Глюкоза Глюкозидаза

Гликозидазы обыкновенно обладают широкой специфичностью в отношении структуры гликоновой части субстрата. Так, р-глюкозидаза из сладкого миндаля способна катализировать гидролиз производных как глюкозы, так и галактозы [c.28]

Несмотря на быстроту катализируемого кислотами гидролиза, предпочтение следует отдать ферментативному гидролизу. Дело в том, что ферменты не только быстро расщепляют гликозидные связи, но и обладают высокой селективностью. Так, например, а-ь-глюкозидаза из дрожжей действует только на гликозидные связи при С1 а-аномера глюкозы. Напротив, -ь-глюкозидаза, которая содержится в эмульсине миндаля, специфична по отношению к р-глюкозидным связям. [c.432]

Наиболее серьезная форма заболевания, обусловленного накоплением гликогена в печени, не связана с нехваткой ферментов, о которых шла речь выше. Болезнь Помпе представляет собой заболевание, сопровождающееся фатальным накоплением гликогена в организме, причиной которого, как оказалось, является нехватка лизосомной а-1,4-глюкозидазы. Это наблюдение указывает на то, что очень важную роль должен играть, по-видимому, совсем другой путь расщепления гликогена до свободной глюкозы в лизосомах. [c.510]

При расщеплении разветвленных полисахаридов фосфоролиз останавливается вблизи точек разветвления продуктом реакции является высокомолекулярный предельный декстрин фосфорилазы . В случае гликогена расщепление под действием фосфорилазы прекращается после разрыва около 35% гликозидных связей. Для полного расщепления гликозидных связей необходимо добавление к фосфорилазе фермента, катализирующего разрыв а-1,6-гликозидных связей, — амило-1,6-глюкозидазы. Образование линейных декстринов под действием этого фермента вновь создает условия для действия фосфорилазы. Это приводит, в конце концов,, к полному расщеплению полисахарида с образованием смеси глюкозо-1-фосфата и глюкозы. Действие Р-фермента на внешние цепи разветвленного полисахарида прекращается раньше, чем действие фосфорилазы различные образцы гликогена расщепляются при этом лишь на 3—21%, а под, действием фосфорилазы на 14—31%. [c.617]

Предельные а-декстрины могут быть расщеплены далее олиго-1,6-глюкозидазой. Мальтоза и мальтотриоза расщепляются до глюкозы под действием мальтазы. [c.618]

Стереохимическая специфичность заключается в том, что ферменты действуют только иа определенные стереоизомеры органических соединений. В качестве примера подобной специфичности можно указать на действие двух ферментов а- и р-глюкозидазы. Фермент а-глюкозидаза действует только на а-глюкозиды, а (3-глюкози-даза — на р-глюкозиды, что хорошо видно на приведенной схеме [c.167]

Гликозидами называют соединения, состоящие из углеводной и неуглеводной части, но соединенные гликозидной связью. Углеводная часть гликозидов в этом случае носит название гликон , а неуглеводкая — агликон . Ферменты, катализирующие гидролиз гликозидов, называют гликозидазами, и в том частном случае, когда гликозиды являются производными глюкозы, гидролизующие их ферменты называются а- или р-глюкозидазами (в зависимости от конфигурации глюкозидной связи, соединяющий остаток 13-глюкозы с агликоном). При изучении а- или р-глюкозидаз в качестве субстрата широко используют л-нитрофениловый эфир а- или р О-глюкопиранозы илн, как их иначе называют, л-нитро-фенил-а- илн р-О-глюкопиранозид. [c.13]

Известно два типа глюкозил-гидролаз (глюкозидаз). Действие ферментов, принадлежащих к одному типу, приводит к сохранению конфигурации расщепляемой связи, действие других ферментов— к обращению (инверсии) конфигурации расщепляемой глюкозидной связи. Определив, в какой аиомерной форме образуется [c.13]

К счастью, принцип наименования амилаз в зависимости от аиомерной конфигурации образующихся продуктов не распространился на другие деполимеразы и сохранился для амилолитических ферментов в виде исключения. Согласно современной номенклатуре ферментов [1], а-глюкозидазы (КФ 3.2.1.20) катализируют расщепление 1,4-связи у концевого невосстанавливающего остатка а-О-глюкозы с освобождением а-глюкозы, а р-глюкозидазы (КФ 3.2.1.21) — остатка р-О-глюкозы с освобождением р-глю-козы. [c.14]

Правило, согласно которому а-гликозидазы образуют а-моно-са.хариды, а fj-гликозидазы — р-моносахариды, является эмпирическим, и у ного нет достаточно четкого теоретического обоснования. Тем не менее экспериментальные данные, получаемые до настоящего времени, свидетельствуют в его пользу. В недавней работе [4] Хироми с сотр. провели изучение аиомерной конфигурации глюкозы, образующейся прн гидролизе трех субстратов — мальтозы, фенил-а-мальтозида и фенил-а-глюкозида под действием а-глюкозидаз из восьми различных источников микробного, растительного и животного происхождения, и нашли, что во всех случаях глюкоза образуется в а-конфнгурации и скорость ферментативного гидролиза мальтозы выше или равна скорости ферментативного гидролиза растворимого крахмала. Следовательно, приведенное выше правило получило еще одно экспериментальное подтверждение. [c.16]

Катализаторами реакции гидролиза полисахаридов являются водородные ионы. Гидроксильные ионы не ускоряют этой реакции, благодаря чему полисахариды относительно стойки в щелочной среде и нестойки в кислой. Катализаторами реакции гидролиза полисахаридов служат также ферменты а-глюкозидаза для крахмала и р-глюкози-даза для целлюлозы. Кислотный гидролиз крахмала применяется как промышленный метод получения глюкозы. Путем ферментативного расщепления и последующего брожения из крахмала получают этанол [c.266]

Продуктами расщепления полностью метилированной сахарозы оказались тетра-О-метил-О-глюкоза П и неизвестная в то время тетра-0-метилфруктоза 111. Структуру последней установили только десять лет спустя, причем было показано, что она имеет фуранозный 2, 5-окисный цикл. Кроме того, найдено, что свободная, несвязанная фруктоза имеет более стабильную пиранозную структуру. Глюкоза связана с фура-нозой а-глюкозидной связью, так как сахароза расщепляется ферментом мальтазой (а-Д-глюкозидазой) фруктозидная связь имеет р-кон-фйгурацию. [c.555]

Мальтоза получается с выходом около 80% при ферментативном расщеплении (под действием фермента амилазы) крахмала. Поскольку этот дисахарид при гидролизе кислотой или при действии фермента мальтазы (а-глюкозидазы) дает только О-глюкозу, то он является а-глюкозилглюкозой. Мальтоза — восстанавливающий сахар и, следо-аательно, имеет одну потенциальную альдегидную группу. Метилированием доказано, что мальтоза имеет структуру 4-0-(а-О-глюкопирано-зил) -О-глюкопиранозы [c.557]

В технологии получения спирта из сахарсодержащего сырья важнейшую роль играют ферменты, содержащиеся в дрожжах — а-глюкозидаза (мальтаза) — фермент расщепляет мальтозу с образованием глюкозы Ь-фруктофуранозидаза (сахараза, ин-вертаза) — фермент расщепляет сахарозу на глюкозу и фруктозу, а раффинозу — на фруктозу и мелибиозу и комплекс ферментов, называемый зимаза, который расщепляет гексозы (фруктозу и глюкозу) с образованием в качестве конечных продуктов этилового спирта и углекислого газа. [c.44]

Целлобиоза [57,58] образуется при неполном гидролизе целлюлозы. Как и мальтоза, она представляет собой восстанавливающий дисахарид, кислотный гидролиз которого дает Две молекулы о-глюкозы. Ферментативный гидролиз под действием р-глюкозидазы также приводит к глюкозе. [c.38]

Образующаяся мальтоза оказывается только временным продуктом, так как она быстро гидролизуется под влиянием фермента мальтазы (а-глюкозидазы) на 2 молекулы глюкозы. Клшечный сок содержит также активную сахаразу, под влиянием которой из сахарозы образуются глюкоза и фруктоза . [c.320]

После гидролиза или энзиматического расщепления в результате действия р-глюкозидазы индикан в свою очередь расщепляется на глюкозу и индоксил. Последний в присутствии воздуха вскоре становится темно-синим ввиду образования индиго. На рис. 44 показан поперечный срез однолетней ветви Arau aria ex elsa, обработанный индиканом. [c.810]

Рис. 13.15. Биодеградация целлюлозы. Гидролиз цепей начинается с расщепления эндоглюканазой (3-1.4-связей в неплотно упакованных областях. Затем экзоглюканаза(ы) и целлобиогидролаза(ы) отщепляют олигосахариды с нередуцирующего конца частично гидролизованных цепей. Далее [З-глюкозидаза катализирует превращение целлобиозы и целлотриозы в глюкозу.

З-глюкозидаза, или целлобиаза, которая катализирует превращение целлобиозы и целлотриозы в глюкозу (рис. 13.15). [c.298]

При переработке растительного материала часто образуется большое количество лигноцеллюлозных отходов, которые раньше не находили применения. Сейсас лигноцеллюлоза служит сырьем для получения углеродсодержащих соединений, в первую очередь глюкозы, которые можно использовать в других процессах. Лигноцеллюлоза - это комплекс из лигнина, гемицеллюлозы и целлюлозы, не подверженный действию ферментов без предварительной обработки. Проводимые в последнее время исследования были направлены в основном на изучение механизма расщепления целлюлозы с образованием глюкозы. Клонированы и охарактеризованы гены эндоглюканаз, экзоглюканаз и р-глюкозидаз многих микроорганизмов, но пока не определен набор ферментов, осуществляющих масштабное эффективное расщепление целлюлозы in vitro. [c.303]

Весьма ценный метод определения конфигурации гликозидных связей заключается в исследовании отношения гликозидов к гликозидазам — ферментам, расщепляющим гликозидные связи (см. гл. 13). Поскольку действие всех известных гликозидаз стереоспецифично, способность определенного фермента катализировать гидролиз исследуемого гликозида позволяет установить конфигурацию гликозидной связи последнего. Так, например, способность р-глюкозидазы вызывать гидролиз арбутина — p-D-глюкопиранозида гидрохинона — доказывает [5-конфигурацию гликозидной связи в этом соединении Однако гликозидазы специфичны не только к конфигурации гликозидной связи, но и к стереохимии гликозильного остатка, и, кроме того, чувствительны к природе агликона. Поэтому неспособность данного соединения к гидролизу под влиянием того или иного фермента не может служить окончательным доказательством конфигурации его гликозидной связи. С другой стороны, при работе с гликозидазами необходимо постоянно считаться с возможным присутствием примесей других ферментов (например, примесь [3-глюкоз ид азы в а-глюкозидазе), способных исказить результаты гидролиза (см. также стр. 449). [c.208]

Цепь а-1,4-связанных моносахаридных остатков амилозы расщепляется под действием [ -амилазы полностью из разветвленных полисахаридов образуются высокомолекулярные предельные fi-декстрины , в которых внешние цепи содержат 1—3 остатка глюкозы. Для полного расщепления крахмала необходимо совместное действие (i-амилазы н так называемого R-фермента , который расщепляет а-1,6-гликозидные связи в местах разветвлений, приводя к освобождению линейных а-1,4-декстринов. В итоге из крахмала образуется смесь мальтозы с небольшим количеством мальтотриозы, не расщепляющейся под действием (i-а.милазы. Эти олигосахариды гидролизуются далее до глюкозы под действием мальтазы (а-глюкозидазы) (см. гл. 13). [c.618]

В некоторых случаях возможно и большее число стадий ферментативного-расщепления. Так, при гидролизе целлюлозы различают С -цел-люлазы, катализирующие расщепление микрофибрилл целлюлозы и переход ее в растворимое состояние, Сд.-целлюлазы, превращающие целлюлозу в смесь целлодекстринов, содержащих от двух до пяти моносахаридных остатков, и целлобиазу ф-глюкозидазу), катализирующую расщепление целлодекстринов до глюкозы. [c.619]

Ускоренный метод определения мальтазной активности дрожжей (по И. М. Ройтеру). Гидро-литическое расщепление сахарозы идет не только при каталитическом воздействии Р-фрукто-фуранозидазы, но и а-глюкозидазы (мальтазы). В процессе диа-статического гидролиза крахмала накапливается дисахарид мальтоза, который в дальнейшем расщепляется на две молекулы а-О-глюкозы. При недостаточной активности мальтазы в дрожжах приостанавливается гидролиз мальтозы, замедляется сбраживание сахаров, а также газообразование. Поэтому наряду с определением активности Р-фрук-тофуранозидазы большое значение имеет определение активности мальтазы. [c.85]

Расстояние между точками ветвления составляет 18-27 остатков глюкозы, причём в крахмале, в отличие от гликогена (см. далее), таю х разветвлений относительно немного. Молекулы амилопектина имеют сферическую форму с радиусом вращения 82-255 нм и молекулярной массой от 100 тыс. до нескольких миллионов. Взаимодействие с иодом приводит к образованию красно-фиолетовых растворов, позволяющих отличить фракцию амилопектина от фракции амилозы. При ферментативном гидролизе амилопектина а-амилазами образуется остаточный декстрин, причина образования которого состоит в том, что амилазы являются а-(1,4) глюкозидазами и не расщепляют 1,6-гликозидные связи. Остаточный декстрин представляет собой крупный, сильно разветвлённый остов полисахарида. При его дальнейшем распаде образуется изомальтоза -6-(а 0-глюкопиранозидо)- О-глюкопираноза - п ревращение которой в глюкозу требует применения специфической а-1,6-глюкозидазы. Декстрины могут быть получены также при обработке крахмала 10%-ным водным раствором серной кислоты (так называемая "декстринизация крахмал ). Водные растворы декстринов окрашиваются иодом в красный цвет. [c.100]

В настоящее время базовой моделью действия целлюлазного комплекса является следующая. Эндоглюканаза гидролизует целлюлозу, осуществляя ее деполимеризацию, диспергирование и в определенной степени разрушение кристаллической структуры. Одновременно происходит подготовка субстрата для действия целлобиогидролазы. Оба этих фермента в качестве растворимого продукта дают целлобиозу, которая под действием / -глюкозидазы (целлобиазы) гидролизуется до глюкозы. [c.71]

На первой стадии глюкоза окисляется растворенным кислородом до -глюконолактона с образованием стехиометрического количества перекиси водорода, которая на второй стадии количественно окисляет о-дианизидин Существует большое количество модификаций метода с фотометрическим определением начальной скорости реакции на второй стадии или по конечной точке реакции, с использованием других субстратов пероксидазы — ферроцианида и других. В ряде модификаций вторая стадия проводится неферментативным способом. Помимо фотометрического широко используется также потенциометрический и амперометрический методы определения глюкозы с помощью глюкозоокси-дазы. Наиболее традиционным является применение кислородного электрода Кларка в сочетании с глюкозооксидазной мембраной. Совместная иммобилизация в мембране глюкозооксидазы и /3-глюкозидазы позволяют определять с помощью ферментного электрода активность целлюлазного комплекса Однако чувствительность ферментных электродов, как правило, ниже, чем у фотометрического метода с использованием глюкозооксидазы. [c.133]

Продукт реакции — глюкоза — ингибирует /3-глюкозидазу Г, = 0,5-16,4 мМ) [8-10, 12-14]. Отмечается также ингибирование бстратом — целлобиозой (/sT, = 10-41 мМ) [1, 12-14]. Сообща-ся о различных типах ингибирования глюкозой конкурентном 10], неконкурентном [1] и смешанном [8, 9, 12-14]. В работе [8] жазано, что а- и / -аномеры глюкозы ингибируют / -глюкозидазу i T.reesei в различной степени, причем более заметно выраже-I ингибирующее действие а-глюкозы. На основе механизма 1ешанного ингибирования Гонг и Тсао [12] описали кинетику [дролиза целлобиозы до 90%-ной степени конверсии субстрата )И варьировании его начальной концентрации от 5 до 40 мМ. [c.159]

Другим характерным отличием моделей является способ регистрации продуктов. В большинстве случаев в качестве продуктов реакции выступают целлобиоза и глюкоза, что, в принципе, вполне понятно, поскольку известно, что именно данные сахара — основные продукты гидролиза. В то же время во многих из этих моделей постулируется, что единственным продуктом, образующимся непосредственно из целлюлозы под действием целлюлаз, является целлобиоза, которая далее гидролизуется в растворе до глюкозы /3-глюкозидазой. При этом не учитывается возможности образования глюкозы помимо действия /3-глюкозидазы. В некоторых моделях дифференциации на индивидуальные сахара вообще не производится и в качестве продуктов реакции фигурируют общие восстанавливающие сахара. Как правило, это характерно для моделей, в которых также не учитывается компонентный состав целлюлазного комплекса. [c.165]

Целлобиоза ингибирует целлю-лазу, глюкоза -/3-глюкозидазу Лучше описывает эксперимент модель с неконкур. ингибированием [c.167]

Целлобиоза неконкур. ингибирует целлюлазу, глюкоза — /3-глюкозидазу Постулировано уменьшение числа адсорбционных участков в ходе гидролиза. [c.169]

Они делятся на две боДшие подгруппы а) глюкозидазы, действующие на сравнительно небольшие молекулы ди- и трисаха-ридов, а также глюкозидов. К этой подгруппе относятся следующие ферменты сахараза, расщепляющая сахарозу на d-глюкозу и d-фруктозу лактаза, расщепляющая молочный сахар на [c.525]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология