Гликопротеины в мембранах

Рис. 5.16. А. Трехмерное изображение жидкостно-мозаичной модели мембраны. Б. Плоскостное ее изображение. Гликопротеины и гликолипиды связаны только с наружной поверхностью мембраны.

Рис. 12-21. Схематическое изображение участка эритродитарной мембраны. На схеме показаны олигосахаридные антенны , образованные мембранными гликопротеинами и гликолипидами, боковые олигосахаридные цепи гликофо-ряна, а также присоединенная к внутренней поверхности мембраны скелетная основа из молекул спектрина, связанных между собой короткими нитями актина.

Плазматическая мембрана состоит из фосфолипидов, стеринов гликолипидов и гликопротеинов, а также ионов металлов и воды. Все эти компоненты — не просто строительные блоки, т. е.. [c.61]

Наружные мембраны клеток отличаются от внутренних по липидному составу (последние почти не содержат стеринов, имеют соотношение ФХ/ФЭ > 1) и обладают специфическим набором ферментов и рецепторов. Как правило, белки плазматических мембран со стороны внеклеточной среды обильно гликозилированы. Внутриклеточные мембраны содержат мало гликопротеинов и гликолипидов и характеризуются меньшей микровязкостью. Благодаря этому они могут образовывать органеллы малого размера. Мембранные белки выполняют различные специфические функции рецепторные, транспортные, ферментативные, энергопреобразующие и т.д. (см. далее). [c.303]

По своей химической природе рецепторы почти всех биологически активных веществ оказались гликопротеинами, причем узнающий домен (участок) рецептора направлен в сторону межклеточного пространства, в то время как участок, ответственный за сопряжение рецептора с эффекторной системой (с ферментом, в частности), находится внутри (в толще) плазматической мембраны. Общим свойством всех рецепторов является их высокая специфичность по отношению к одному определенному гормону (с константой сродства от 0,1 до 10 нМ). Известно также, что сопряжение рецептора с эффекторными системами осуществляется через так называемый С-белок, функция которого заключается в обеспечении многократного проведения гормонального сигнала на уровне плазматической мемб- [c.289]

Посттрансляционная модификация белка включает следующие процессы химическую модификацию белка (часто отсутствует) — метилирование по аминогруппе лизина и аргинина, фосфорилирование по ОН-группе серина, окисление лизина, пролина и др. связывание простетической группы связывание между собой субъединиц олигомерного белка частичный протеолиз. Например, ттосттрансляционная модификация при биосинтезе гликопротеинов происходит следующим образом. Полисомы связаны с внешней поверхностью мембраны эндоплазматического ретикулума клеток через большую субъединицу рибосомы. Синтезированные полипеп- [c.317]

Рис. 2.21. Строение вируса иммунодефицита человека (ВИЧ), относящегося к ретровирусам. Конусовидный капсид состоит из уложенных по спирали капсомеров. Спереди капсид срезан, чтобы были видны две копии РНК-геномов. Под действием фермента, называемого обратной транскриптазой, ин рмация, закодированная в этих одноцепочечных РНК-цепях, транскрибируется в соответствующие двухцепочечные ДНК-нити. Капсид окружен белковой оболочкой, заякоренной в липидном бислое — оболочке, полученной от плазматической мембраны клетки-хозяина. В этой оболочке содержатся встроенные в нее вирусные гликопротеины, которые, специфически связываясь с рецепторами Т-клеток, обеспечивают проникновение вируса в клетку-хозяина.

На внутриклеточном уровне большую роль в регулировании процессов метаболизма играют гормоны. Связывание гормонов с их рецепторами сходно с взаимодействием фермента и его субстрата. Важной, но не единственной группой рецепторов гормонов являются гликопротеины, расположенные в мембранах. Предполагают [3], что расположение рецепторов в мембранах должно быть таким, чтобы гормоны могли достичь рецепторов-мишеней путем двухмерной диффузии вдоль мембраны, а не с помощью менее эффективной трехмерной диффузии. [c.108]

Как уже упоминалось ранее (см. разд. 25.3.2), белки мембран можно подразделить на внешние, которые свободно закреплены на поверхности мембраны, и внутренние (или интегральные), расположенные внутри мембраны. Наиболее хорошо изученными мембранами являются миелин и мембраны эритроцитов, имеющие относительно простой состав белковых компонентов. Миелин, по-видимому, содержит только три типа полипептидных цепей [26], одна из которых является внешней и может быть удалена из мембраны экстракцией слабыми кислотами, две остальные являются внутренними и обладают необычным свойством — растворимостью в смеси хлороформа и метанола. Аминокислотная последовательность внешнего белка установлена, однако его вторичная и третичная структуры не определены. Большую часть обоих внутренних белков составляют гликопротеины входящие в их состав аминокислоты на 50 % являются неполярными, это затрудняет их определение, так как содержащие их пептидные фрагменты нерастворимы. [c.121]

Состав и строение биологических мембран. Биологические мембраны состоят из белков и липидов. Углеводы присутствуют лишь в качестве составных частей сложных белков (гликопротеинов) и сложных липидов (гликолипидов). Нуклеиновые кислоты в небольшом количестве бывают ассоциированы с мембранами, но в состав мембранных структур не включаются. Вода составляет 20% от мембранного материала, а отношение белок/липид в зависимости от вида мембран колеблется от 0,25 (клетки миелиновой оболочки) до 3,0 (митохондриальные мембраны). [c.298]

Важными компонентами многих распознающих или рецепторных участков мембраны животных клеток служат, по-видимому, ганглиозиды. Содержание ганглиозидов по сравнению с другими мембранными липидами очень невелико, но, видимо, они могут концентрироваться в определенных участках. Большое разнообразие ганглиозидов, каждый из которых несет свою олигосахаридную голову, позволило предположить, что ганглиозиды наряду с гликопротеинами формируют на поверхности клеток специфические мозаичные структуры, выполняющие роль рецепторных участков. Отрицательно заряженные полярные группы (головы) ганглиозидов могут служить рецепторами, т.е. выступающими на поверхности клетки антеннами, распознающими молекулы определенных сигнальных веществ, в частности гормонов. [c.350]

Цитоплазматическая мембрана ограничивает размеры клеток. У животных во внешней ее части (так называемой клеточной оболочке) локализованы рецепторы — гликопротеины, принимающие и передающие сигналы вовнутрь клетки. Кроме того, в клеточной оболочке находятся сайты узнавания родственных клеток благодаря им клетки находят и соединяются друг с другом. Оболочка ассоциирована с двухслойной полупроницаемой мембраной, которая селективно отбирает те вещества, которые необходимо пропускать в цитоплазму и элиминировать во внеклеточное пространство. У растений, кроме мембраны, имеется клеточная стенка, пронизанная большим числом отверстий, необходимых для контакта клеток между собой и для обмена веществ. [c.14]

Белковые молекулы как бы заякорены в мембране и несут специфические функции Лишь гликопротеины в мембране не сопряжены с другими компонентами и могут диффундировать латерально в плоскости мембраны, другие, напротив, интегрированы с матриксом мембраны прочно Не исключена возможность их роли в признании и селекции функциональных молекул, в которых проявляется (или должна проявиться) заинтересованность клеточной мембраны Контактирующие с ней ферменты и ферментные системы подвергаются специфическим конформационным изменениям, что сказывается на характере их взаимодействия с субстратами и лигандами Другими словами, клеточная мембрана выступает организатором и регулятором активности связанных с нею ферментов и ферментных систем При этом на уровне мембраны происходят химические и физические процессы [c.100]

Поверхностные гликопротеины выполняют и функции специфических рецепторов. Белки зачастую внедряются в слой липида, более того, есть такие белковые молекулы, которые пронизывают липидный слой, связывая наружную и внутреннюю поверхности мембраны и образуя белковый канал для диффундирующих молекул. Существуют и углеводные структуры, выступающие из белкового слоя и непосредственно взаимодействующие с биологически активными веществами (рис. 1). [c.47]

Рис 22 Схемы строения вирусов гриппа (а) 1—гемаглютинин 2 — нейраминидаза 3 — липидный бислой 4 — белковый слой 5 — рибонуклеопротеин и ретровируса ВИЧ (б) 1 — гликопротеин 120 2 — сердцевина 3 — гликопротеин 41 4 — липоидная мембрана 5 — РНК 6 — обратная транскриптаза [c.83]

Многие мембранные белки соединены с углеводами гликозильные группы этих гликопротеинов располагаются на клеточной поверхности (выступают из мембраны) [c.184]

Электрические заряды этих частиц и молекул создаются ионизированными группировками боковых цепей аминокислот, производных моносахаридов (уроновые кислоты, аминосаха-ра [92]), полярными группировками некоторых мембранных липидов (фосфолипиды и сульфолипиды хлоропластов). Отметим, однако, что мембраны хлоропластов гороха (ламеллы и оболочки) лишены гликопротеинов [54]. Электрические заряды повышают растворимость, когда значение pH отдалено от изоэлектрической точки частиц, создавая силы отталкивания между частицами одинакового знака электрического заряда. Наоборот, вблизи изоэлектрической точки суммарный заряд частиц равен нулю агрегация их облегчена. Так, изоэлектрическая точка рибулозобисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы нескольких видов растений находится в диапазоне pH 4,4 и pH 4,7 [4], и вследствие этого все белые протеины осаждаются практически спонтанно при этих pH [60]. Точно так же поликатионные агенты, которые образуют мостики между частицами с отрицательными зарядами, благоприятствуют флокуляции (коагулированию) белков зеленого клеточного сока при изоэлектрической точке растворимых белков [2] либо осаждению зеленых белков посредством термокоагуляции [61]. Однако термокоагуляция обусловливается в первую очередь не ионными взаимодействиями, а перераспределением гидрофобных взаимодействий. [c.246]

Как видно из приведенных в табл. 25.3.1 данных, в миелине отношение липид белок выше, чем в других мембранах это соответствует специфической функциональной роли миелина. Напротив, для протекания высокоэффективных процессов окисления во внутренней мембране митохондрий необходимо присутствие нескольких ферментов и отношение липид белок у нее ниже. В мембране эритроцитов содержится относительно большое количество углеводов. Основной гликопротеин мембраны эритроцитов, гликофорин, как было показано [6], ориентирован на поверхности мембраны так, что Л -концевая часть его полипептидной цепи, несущая все ковалентно связанные остатки углеводов, выступает во внешнюю среду такими поверхностными олигосахаридами являются некоторые групповые антигены крови и рецепторы, включая рецептор вируса гриппа. Схематическое изображение возможного расположения белков, липидов и углеводов в биологической мембране, приведенное на рис. 25.3.1, основано на жидкомозаичной модели [7]. Полярные молекулы липидов образуют бимолекулярный слой (см. разд. 25.3.3), тогда как белки могут быть или связаны с поверхностью (так называемые внешние белки), или внедрены в бислой (так называемые внутренние или интегральные белки). В некоторых случаях белок может пронизывать бислой. Жидкомозаичная модель завоевала всеобщее признание предполагают, что мембрана в физиологических условиях является текучей, а не статичной. Так, липидные и белковые компоненты в изолированных [c.109]

Изучение проницаемости внутренней мембраны митохондрий для ионов Са + привело к представлению о существовании в митохондриях специфической транспортной системы. Ее активность ингибируется низкими концентрациями рутениевого красного, катионов семейства лантапидов и гексаминокобальта. Транспорт Са + специфически ингибируется антителами на митохондриальный гликопротеин, который может быть легко экстрагирован из митохондрий с помощью осмотического щока в присутствии ЭДТА. Иммунологические данные не оставляют сомнений в участии этого гликопротеина (м. м. 33 000 Да) в связывании и (или) переносе Са + через мембрану. Система транспорта Са + в митохондриях катализирует также зависимое от энергии поглощение других двухвалентных катионов, но ее специфичность па- [c.453]

Внеклеточные (секретируемые) белки, а также мн. белки цитоплазматич. мембраны и разл. внутриклеточных ком-партментов (обособленных участков клетки) подвергаются гликозилированию, в результате к-рого образуются гликопротеины. Наиб, сложно организованы маннозосодержащие цепи, присоединенные к полипептидам К-гликозидной связью. Начальная стадия формирования таких цепей протекает котраисляционно по схеме [c.103]

К числу наиболее полно изученных мембранных гликопротеинов относится гликофорин, присутствующий в мембране эритроцитов (разд. 12.13). Гликофорин содержит около 50% углеводов в форме длинной полисахаридной цепи, ковалентно присоединенной к одному из концов полипептидной цепи. Полисахаридная цепь выступает наружу с внешней стороны клеточной мембраны, тогда как полипептидная цепь погружена внутрь мембраны. К мембранным гликопротеинам относится также фибронектин (от латинских слов fibra -волокно и ne ter -связывать, присоединять). [c.319]

Транспорт гормона в клетку Широко распространенное ранее мнение о том, что липофильные гормоны проходят через бислойные мембраны клеток посредством простой диффузии, подвергается сомнению из-за наличия гидрофильного слоя гликопротеинов на ютеточной поверхности. Более вероятным [c.139]

Главную роль в этом процессе играет мембрано-связанный гликопротеин — фермент у-глутамилтрансфераза (ГГТФ), который катализирует перенос у-глутамильного остатка глутатиоиа на транспортируемую аминокислоту, т. е. [c.366]

Рис 27 Модель клеточной мембраны прокари от I — липидный бислой II — интегральные белки III — олигосахаридная боковая цепь в гликолипиде IV — углевод V — гликопротеин [c.100]

Комплекс Гольджи — представляется параллельными трубчатыми структурами, связанными с шероховатым ЭПР (шероховатость ЭПР обусловливается присоединенными к его наружной поверхности рибосомами) Принадлежностью мембраны комплекса Гольджи являются специфические гликозилтранс-феразы, катализируюш е реакции присоединения моносахаридов из УДФ- или ЦМФ-сахаров к белкам с помощью гликозидных связей — через гидроксильную группу серина или треонина, реже — через амидную группу аспарагина Синтезированный гликопротеин может выделяться из клетки благодаря экзоцитозу или отлагаться до времени в вакуолях комплекса Гольджи в виде гранул или, наконец, переноситься в дрзггае места клетки В растительных и грибных клетках аналогом комплекса Гольджи является диктио-сома — немногочисленные параллельные дисковидные пластинки, по периферии которых имеются валикообразные расширения и множество разной величины пузырьков Не исключается возможность участия диктиосомы в синтезе и секреции компонентов клеточных стенок [c.128]

В ряду с осмотическими процессами находится диализ, когда происходит непрерывная диффузия малых молекул в циркулирующий растворитель с удерживанием больших молекул. При этом отсутствует выраженный перенос растворителя против градиента концентрации. Диализ применяют, например, при очистке антигенных препаратов, представляющих собой протеины, гликопротеины или более сложные комплексы. С помощью диализа через раличные мембраны освобождаются от неорганических солей. [c.391]

Плазматические мембраны лимфоцитов (содержащие 20 мг общего белка) экстрагировали 5 мл 1%-ного дезоксихолата, после чего растворимую фракцию (содержащую 85% мембранного белка) фильтровали через колонку с аффинным сорбентом. При элюировании 1 % -ным раствором дезоксихолата до нулевой базовой линии (при 280 нм) отмывали примерно 75% сорбированного белка. Рецепторные гликопротеины (составляющие 5% от фракции мембранных белков) элюировали раствором метил-а-D-глюкоииранозида (20 мг/мл) в 1%-ном дезоксихолате. Элюат подкисляли 2%-ной уксусной кислотой (добавляя 0,1 объема элюата), выпавший осадок промывали тремя порциями по 10 мл 95%-ного этанола для удаления моносахарида и дезоксихолата, а затем высушивали в токе воздуха. По данным электрофореза в акрил амидном геле (в присутствии 0,1%-ного додецилсуль-фата натрия) полученный препарат содержал пять компонентов. [c.454]

Поскольку н Т-, н В-лимфоциты встречаются во всех периферических лимфоидных тканях, нужно было найти удобные методы, которые позволяли бы различать н разделять эти два типа клеток,-только после этого можно было изучать их индивидуальные свойства. К счастью, различительными маркерами могут служить многочисленные белки плазматической мембраны, характерные только для Т- нли только для В-клеток. Один нз наиболее часто используемых шркеров-гликопротеин Thy-], который у мышей имеется на Т-, но не на В-лимфоцитах поэтому антитела к Thy-1 можно использовать для удаления нли очистки Т-клеток из смешанной популящ1н лимфоцитов мыши. Использование антигенных маркеров клеточной поверхности для различения и разделения Т- и В-клеток революционизировало клеточную иммунологию и сыграло важную роль в быстром прогрессе этой области знания в последние годы. У экспериментальных животных и у человека находят все больше и больше новых маркеров, характерных для функционально различных субпопуляций Т- и В-лимфоцитов. [c.11]

Изучение белков, содержащихся в плазматической мембране эритроцитов, позволило сформулировать новые представления о строении мембран. Возникло, в частности, предположение о том, что по крайней мере некоторые мембраны имеют скелет . В мембране эритроцита человека содержится пять главных белков и большое число минорных. Большинство мембранных белков-гликопротеины. К интегральным белкам в мембране эритроцита относится гликофорин ( переносчик сахара ). Его молекулярная масса составляет 30000 гли-кофорин содержит 130 аминокислотных остатков и множество остатков сахаров, на долю которых приходится около 60% всей молекулы. На одном из концов полипептидной цепи располагается гидрофильная голова сложного строения, включающая в себя до 15 олигосахарид-ньк цепей, каждая из которых состоит приблизительно из 10 остатков сахаров. На другом конце полипептидной цепи гликофорина находится большое число остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот (рис. 12-20), которые при pH 7,0 несут отрицательный заряд. В середине молекулы, между двумя гидрофильными концами, располагается участок полипептидной цепи, содержащий около 30 гидрофобных аминокислотных остатков. Богатый сахарами конец молекулы гли-1Кофорина локализуется на внешней поверхности мембраны эритроцита, выступая из нее в виде кустика. Считают, что расположенный в середине молекулы гликофорина гидрофобный участок проходит сквозь липидный бислой, а полярный конец с отрицательно заряженными остатками аминокислот погружен в цитозоль. Богатая сахарами голова гликофорина содержит антигенные детерминанты, определяющие группу крови (А, В или О). Кроме того, на ней имеются участки, связывающие некоторые патогенные вирусы. [c.347]

Плазматические мембраны других клеток имеют более сложное строение. На внешней поверхности клеток во многих плотных тканях присутствует еще один важный гликопротеин-д5мбронж-тин (разд. 11.12), обладающий высокой [c.347]

Роль остатков сахаров в ориентации мембранных гликопротеинов. Изучение раз-личньж мембранньк гликопротеинов показывает, что остатки сахаров всегда располагаются на наружной поверхности мембраны (см., например, рис. 12-18). Одно из возможных объяснений этого явления состоит в том, что именно остатки сахаров обеспечивают асимметричную ориентацию гликопротенна в мембране. [c.352]

Во многих случаях биосинтез полисахаридов и углеводсодержащих биополимеров может осуществляться только за счет НДФС (биосинтез внешней цепи кора липополисахарида грамотрицательных бактерий, олигосахаридных цепей ганглиозидов, внешних олигосахаридных фрагментов гликопротеинов). Однако в реакциях, протекающих на поверхности раздела между водной и липидной фазой биологических мембран, для транспорта углеводных остатков через богатые липидами мембраны, для включения олигосахаридных строительных блоковой т. д. незаменимую роль играют липидные переносчики. [c.221]

Энтактин (нидоген) — гликопротеин, содержащий RGD-после-довательность для связывания с ламинином. Эти белки определяют проницаемость гломерулярной мембраны. [c.467]

При переливании крови (гемотрансфузии) очень важно, чтобы кровь, получаемая пациентом (он в данном случае называется реципиентом), бьша совместима с его собственной. В случае несовместимости наблюдается особого рода иммунная реакция. Происходит это потому, что мембраны эритроцитов несут на поверхности гликопротеины, называемые агглютиногенами, которые действуют как антигены и реагируют с антителами (агглютининами), содержащимися в крови реципиента. В результате этого взаимодействия донорские эритроциты агглютинируют, т. е. слипаются друг с другом после связывания с антителами реципиента. Известно несколько таких эритроцитарных антигенов, которым соответствуют разные системы групп крови. Наиболее известная из них — система ABO. Ее агглютиногены обозначаются буквами А и В. Комплементарные им антитела — а и Ь — постоянно циркулируют в плазме крови, т. е. не образуются в ответ на появление агглютиногена, как в случае описанньгх выше иммунных реакций. Если эритроциты данного человека несут [c.183]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология