Белки аминокислотная последовательность

Еще одним вирусным белком, аминокислотная последовательность которого была исследована, является белок оболочки вируса fd — мелкого ДНК-содержащего палочкообразного вируса, необычные свойства которого будут рассмотрены ниже [52]. Белок оболочки вируса М имеет наименьшие размеры из всех известных структурных белков. Он состоит всего лишь из 49 аминокислот, не содержит аргинина, гистидина и цистеина (цистина) и имеет следующую аминокислотную последовательность [c.88]

Специфичность иммуноглобулинов формируется при взаимодействии V-доменов тяжелых и легких цепей. Меняющаяся от белка к белку аминокислотная последовательность V-доменов, определяющая собственно специфичность иммуноглобулинов, зависит от рекомбинации набора генов для V-области в процессе созревания В-клеток. Всего число вариантов V-доменов тяжелых цепей равна приблизительно 120 ООО, вариантов V-доменов легких цепей — 2 ООО. Случайное сочетание тяжелых и легких цепей в процессе развития клонов В-клеток обеспечивает 2,410 специфических иммуноглобулинов. Поскольку каждый клон синтезирует иммуноглобулины одной специфичности, эта цифра указывает на количество В-клеточных клонов. [c.448]

Правилами ШРАС/ШВ [12] приняты английские трехбуквенные сокращения тривиальных названий аминокислот, начинающиеся с прописной буквы Gly, Ala, Туг и т. д. (применяемые либо для всей молекулы аминокислоты, либо для ее радикала) особенно часто такие сокращения применяются для описания аминокислотной последовательности в пептидах и белках. Разрешена также [13] и однобуквенная система сокращений, но она применяется гораздо реже. Имеются также правила номенклатуры, касающиеся часто применяемых сокращений для синтетических пептидов [14], для синтетических модификаций природных пептидов [15], пептидных гормонов [16] и белков, содержащих железо и серу [17]. [c.187]

Пептидную связь можно гидролизовать в кислой, щелочной среде и под действием ферментов, получив снова. аминокислоты. С помощью подходящей комбинации экспериментальных методов можно определить последовательность расположения аминокислотных остатков в молекулах пептидов и белков. Эта последовательность называется первичной структурой пептида или белка. [c.191]

Свойства белков определяются не только аминокислотной последовательностью, но и пространственным строением белковой молекулы, в частности ее вторичной структурой — т к принято называть конформацию полимерной цепи белков (обзор см. [12]). [c.636]

В молекулах белков аминокислотные остатки повторяются многократно в строгой последовательности. Эта последовательность аминокислотных звеньев в линейной полипеп-тидной цепи называется первичной структурой белковой молекулы (рис. 1). [c.19]

Известно, что на биологическую активность белков влияет не только среда их функция существенным образом зависит от их строения. Обычно структурные особенности белков разделяют на несколько категорий. Первичная структура белка — ЭТО последовательность аминокислотных остатков в цепи, которая устанавливается с помощью химических методов анализа. Цепь может свертываться в спираль или принимать особую форму за счет образования водородных связей между амидными группами. Эта особенность структуры белка, являющаяся [c.300]

Расчет вторичной структуры глобулярных белков по их аминокислотной последовательности. [c.112]

Предполагается дальнейшее развитие системы в направлении расширения ей возможностей экспертной оценки третичной структуры заданного белка по его аминокислотной последовательности. [c.151]

С помощью описание выше экспертной системы нами были исследованы 55 аминокислотных последовательностей а/р-доменов глобулярных белков пяти топологических классов. Описание этих последовательностей дано в таблице I. Графическое изображение их топологических структур приведено на рис.4. [c.186]

Не будет преувеличением сказать, что уровень исследования БПТИ во многом отражает сегодняшние экспериментальные и теоретические воз. можности естествознания в изучении белковых молекул. В частности, особенно важным оказалось то, что изучение механизма свертывания и развертывания полипептидной цепи БПТИ, предпринятое Т.Крейтоном [7] безусловно, опережает все аналогичные работы по денатурации других белков. Аминокислотная последовательность БПТИ из 58 аминокислотных остатков была установлена Б. Касселем и М. Ласковским [8]. Трехмерная структура БПТИ с разрешением 1,9 А получена Р. Хубером и соавт. [9] и уточнена до 1,5 А Дж. Дайзенхофером и У. Стейгеманном [10]. Белок включает шесть остатков ys, которые образуют три дисульфидные связи ys - ys , Су5 -Су5 и ys °- ys . Конформационный анализ БПТИ [И], результаты которого рассматриваются в этой главе, проводился для линейной последовательности белка, так как априорный расчет должен автоматически привести к сближенности соответствующие остатки ys в наиболее предпочтительной конформации. [c.428]

В расчете БПТИ учитывались внутримолекулярные ван-дер-ваальсовы электростатические и торсионные взаимодействия, а также водородные связи. Каковы же вклады этих взаимодействий в энергию нативной конформации белка Аминокислотная последовательность БПТИ включает 18 остатков, несущих 12 положительных и 13 отрицательных целочисленных зарядов. Стабилизирующий вклад электростатических взаимодействий заряженных остатков составляет около -50 ккал/моль, а дестабилизирующий - -1-35 ккал/моль. Следовательно, хотя электростатические взаимодействия и понижают конформационную энергию приблизительно на 15 ккал/моль, их интегральный вклад в стабилизацию структуры БПТИ невелик (5%). Суммарный стабилизирующий эффект водородных связей составил около -14 ккал/моль, т.е. < 5%. Обнаруженные в расчете водородные связи обусловлены сложным комплексом многих межостаточных взаимодействий, среди которых собственно водородные связи играют незначительную роль. Общая энергия торсионных взаимодействий в найденной конформации БПТИ равна около -1-58 ккал/моль, те -10 ккал/моль на остаток. Из этого следует, что взаимные расположения практически всех атомных групп основных и боковых цепей аминокислотных остатков отвечают минимумам торсионных потенциалов. Таким образом, доминирующий вклад (75%) в конформационную энергию межостаточных взаимодействий белка вносят ван-дер-ваальсовы, точнее, дисперсионные контакты. [c.468]

К аргинин-богатым относятся два вида гистонов НЗ и Н4. Они принадлежат к наиболее консервативным из всех известных белков. Аминокислотные последовательности этих белков идентичны даже у таких удаленных видов, как корова и горох. В гистонах НЗ и Н4 других видов обнаружены только редкие аминокислотные замены. Консервативность целой последовательности говорит о том, что все ее аминокислоты имеют существенное значение для вьшолнения функции белка. По логике вещей эта функция должна быть одинаковой у огромного большинства различных видов, что свидетельствует в пользу концепции об общей основе для структуры хроматина. [c.359]

Создание зонда для гсиа р-глобина связано с получением матричной РНК р-глобина из созревающих эритроцитов, где активно синтезируется гемоглобин. Затем с помощью фермента обратной транскриптазы, который обеспечивает считывание нуклеотидной последовательности м-РНК в комплементарную последовательность ДНК, получают так называемую к-ДНК с высокой радиоактивной меткой. В настоящее время созданы библиотеки к-ДНК из разных источников. Имеются геномные библиотеки человека, полученные генно-инженерными методами, а также хромосомно-специ-фические библиотеки, полученные из отдельных специфических хромосом или их участков. Создание таких библиотек требует выделения отдельных хромосо.м. В настоящее время это стало возможным благодаря сортировке хромосом цитофлуорометрическим методом. Для синтеза к-ДНК используются также автоматизированные устройства, в том случае, если производится синтез к-ДНК гена определенного белка, аминокислотная последовательность которого известна. [c.69]

Терминология. Участок цепи, на котором находится концевая NHj -rpynna называют N-концевым, а противоположный ему - С-концевым. Цепь без аминокислотных радикалов (-NH- n- O-NH- n- O-NH- n- O-) именуют полипе птидным скелетом, аминокислоту, включенную в белок, - амипокислотпым остатком, а аминокислотные радикалы R - боковыми цепями аминокислот, боковыми цепями белка или просто боковыми цепями. Порядок расположения аминокислот в полипептиде называют амипокислотпой последовательностью. Процедуру установления этой последовательности по-английски называют секвенированием. Секвенирование играет очень важную роль в химии белка. Аминокислотная последовательность составляет первичную структуру белка. Фред Сэнгер в Кембридже первым определил аминокислотную последовательность белка (инсулина) и был удостоен в 1958 г. Нобелевской премии. Для определения аминокислотного состава белка имеются приборы -аминокислотные анализаторы. Работа их автоматизирована и для анализа требуется всего 0,001 мкг белка. [c.38]

Генетическая информация передается от родительской клетки к дочерней путем репликации (синтеза) ДНК- Генетическая информация сохраняется в ДНК до тех пор, пока не понадобится, а затем превращается в инструкцию по синтезу белка специфической последовательности в процессе транскрипции. Генетическая инструкция переписывается на полимерную молекулу РНК (мРНК). Она в свою очередь взаимодействует с соответствующими специфическими амииоацил-тРНК, в результате чего происходит последовательное присоединение аминокислот. Перевод генетической информации из РНК в специфическую аминокислотную последовательность называется трансляцией. [c.108]

В обоих белках (гемоглобине и миоглобине) гем прочно связан с белковой частью (глобином) с помощью 80 гидрофобных взаимодействий и одной координационной связью между имидазольным кольцом так называемого проксимального гистидина и атомом железа. Несмотря на многочисленные различия в их аминокислотных последовательностях, миоглобин и гемоглобино-вые субъединицы имеют сходную третичную структуру, включающую восемь спиральных участков. Гем вклинивается в щель между двумя спиральными участками кислород связывается по одну сторону порфирина, в то время как гистидиновый остаток координируется по другую. По-видимому, уникальное свойство гемоглобина связывать кислород зависит от структурных особенностей всей молекулы гемоглобина или миоглобина. [c.360]

Цветное зрение ассоциируется скорее с колбочками, чем с палочками. Как мы уже отмечали, максимум поглощения иодопсина незначительно смещен в длинноволновую область по сравнению с максимумом поглощения родопсина палочек. Чувствительность колбочек меньше, чем палочек. Спектральная чувствительность глаза, как и ожидалось, сдвигается в сторону больших длин волн при переходе от тусклого к яркому свету. Позвоночные воспринимают цвет посредством системы цветного зрения, опирающейся на три основных цвета. Должны участ-сдвать три различных пигмента колбочек, поглощающие в синей, зеленой и красной областях спектра. Хотя микроспектроскопия показывает наличие ряда пигментов, выделить их не удается. Вероятно, пигменты очень сходны с родопсином палочек. Один подход к изучению структуры белков связан с исследованием кодирующих их ДНК и определением таким способом их аминокислотных последовательностей. Заряженные аминокислоты, расположенные вблизи п-системы ретиналя, изменяют энергии основного и возбужденного электронных состояний, а установленные структуры пигментов колбочек не противоречат модели, согласно которой спектр поглощения ретиналя испытывает спектральные сдвиги при взаимодействии хромофора с соседними заряженными аминокислотами. Каждая кол- [c.240]

Помимо общей регуляции с помощью БАК-сАМР существует индивидуальная регуляция катаболитных оперонов. Классическим примером является негативная регуляция лактозного оперона. В отличие от ранее рассмотренных ди.мерных белков-регуляторов репрессор лактозного оперона представляет собой тетрамер и содержит два идентичных центра связывания ДНК- Пространственная структура этих центров формируется -концевыми участками папи-пептидных цепей, которые, судя по их аминокислотной последовательности, способны образовывать биспиральные элементы, аналогичные биспиральным ДНК> знающим элементам репрессора фага /. и БАК. С-концевые домены субъединиц лактозного репрессора 4юрмирует два центра связывания индуктора лактозного оперона. [c.150]

Белок TF 1П А был первым эукариотическим регуляторным полипептидом транскрипции с известной аминокислотной последовательностью, для которого удалось построит доменную структурную модель. В этом белке выявлены 9 повторяющихся, но отличающихся друг от друга доменов — пальцев , каждый из которых включает около 30 аминокислот. Домены содержат инвариантные-участки, включающие два цистеиновых и два гистидиновых остатка, связанных с ионом цинка (рис. 115). Концы разных пальцев (петли) несут варьирующие аминокислотные остатки, среди которых встречаются положительно заряженные, которые, по-видимому, способны легко взаимодействовать с ДНК. Как оказалось, подобная структура регуляторного белка закодирована в ряде других генов, кодирующих регуляторные белки эукариот. Так, ген Kruppel (калека), контролирующий развитие дрозофилы, кодирует белок, содержащий четыре подобных домена. Такие домены обнаружены и в белках — рецепторах гормонов. Предполагается, что выступающие связывающиеся с ДНК разные пальцы, соединенные друг с другом гибкими мостиками, осуществляют сразу несколько контактов с ДНК. Такая модель строения TF П1 А позволяет предполо- [c.211]

Разработана остроумная генетическая система, позволяющая заменять в клетках дрожжей нормальные гены на их модифицированные аналоги с помощью генно-инженерных манипуляций. В результате в клетке синтезируются измененные белки. Таким образом было показано, что гистоны Н2А и Н2В дрожжей можно лишить 10—30 концевых аминокислот и что это не влияет на сборку нуклеосом и структуру хроматина и вообще на жизнеспособность клеток. Это особенно странно, если учесть высокую консервативность аминокислотных последовательностей гистонов. Возможно, Ы-концевые участки нуклеосомных гистонов необходимы не для сборки нуклеосом, а для другой цели, например для транспорта гнстонов из цитоплазмы в ядро. [c.241]

ГЕН, участок молекулы ДНК (у нек-рых вирусов — РНК), в к-ром закодирована информация, обеспечивающая развитие определ. признака (св-ва) у данного организма и его передачу в ряду поколений. Участки нуклеиновой к-ты, кодирующие аминокислотную последовательность белков нли последовательность оснований транспортных и рибо-сомных РНК, наз. структурными Г. Последние вместе с необходимыми для их функцион. выражения регуляторными участками объединяются в более сложные генетич. еднинцы — опероны. Многие Г. высших организмов имеют прерывистое строение кодирующие части гена (зкзоны) чередуются с некодирую1цими вставками (интронами). в Стен т Г. С., Молекулярная -енетыка, пер. с англ.. М., 1974, [c.125]

Пономаренко и соавт. посвящена описанию демонстрационного прототипа экспертной системы для предсказания топологической структуры белков на основе их аминокислотных последовательностей. В работе М.П. Пономаренко и Ю.Л. Орлова дано описание демонстрационного прототипа экспертной системы для быстрой оценки полезности использования произвольных характеристик биополимеров дли их классификации. Отличительной особенностью этой системы является использование нечетких эмпирических исчислений в рамках теории аддитивной полезности Сэвиджа [5]. [c.8]

Накопление данных о первичных структурах ДНК. РНК и белков привело к появлени ) Банков данных нуклеотидных и аминокислотных последовательностей. Такие Банки содержат информацию о тысячах фрагментов геномов организмов различных видов и их белках. С каждым годом эта информация практически удваивается, однако, одна из основных задач молекулярной биологии и генетики - выяснение функционального смысла этих фрагментов макромолекул - далека от окончательного решения. [c.12]

Определение пространственной структуры белков по аминокислотным последовательностям - одна из центральных задач молекулярной биофизики. Традиционные подходы, применяемые к расчету структуры небольших органических молекул, неэффективны для решения этой задачи в связи со следущими ососбенностями а) огромным числом переме1пшх, описывающих атомную структуру бел- [c.111]

Исследования с помощью этих подходов ведутся более 20 дет. За 8ТО время получен ряд важных результатов (см., например обзор (9]), одвако окончательное решение проблемы предсказания щюстранственной структуры по аминокислотной последовательности белка до сих пор не найдено. [c.168]

В рамках настояцей работы содержательные знанвя о взаимосвязях меаду топологическими структурами и аминокислотными последовательностями белков представляются посредством следущей "четверки" ииДормапионных полей [c.171]

Входными данными экспер гной системы являются аминокислотные последовательности белков и их топологическая классификация. В тшологической классификации белков указывается два типа топо-лотй (ниже они, для удобства, будут именоваться "искомой и "другой"). [c.174]

Смотреть страницы где упоминается термин Белки аминокислотная последовательность: [c.54] [c.874] [c.127] [c.133] [c.187] [c.54] [c.144] [c.207] [c.227] [c.72] [c.346] [c.587] [c.8] [c.169] [c.169] [c.174] [c.179] [c.179] [c.186] [c.217]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология