Железо гемэритрине

Несколько белков, связывающих более 1 моля железа на 1 моль белка, не включено в этот обзор. Трансферрин связывает два атома Ре(П1), которые, по-видимому, расположены на достаточно большом расстоянии друг от друга, поскольку не проявляется никакого характерного для многоядерных структур взаимодействия [2—4]. Гемэритрин, в котором были обнаружены антиферромагнитно взаимодействующие друг с другом ионы Ре(П1), рассматривается в работах [5—7]. Не обсуждаются здесь и свойства железосерных белков, например ферредоксинов [8]. [c.332]

Но, пожалуй, самое существенное отличие между гемэритрином и гемоглобином заключено в стехиометрии реакции этих белков с кислородом. Для того чтобы связать одну молекулу кислорода в гемэритрине, требуются два атома железа [2], тогда как гемоглобину достаточно одного. [c.380]

Поскольку в гемэритрине отсутствует гемовая группировка,, часть координационных мест у атома железа должны занимать боковые группы полипептидной матрицы белка. Первичная структура гемэритрина известна [14]. Она показана на рис. 11.2. Только небольшая часть из указанных на рисунке 113 остатков аминокислот может рассматриваться в качестве потенциальных лигандов, способных связывать железо. Из рассмотрения можно сразу исключить все неполярные боковые цепи (такие, как Phe, Ile, Val и т. п.), а также остатки треонина, серина, аспарагина, глутамина [c.382]

Одно из препятствий на пути определения мест связывания железа с полипептидной цепью — это невозможность обратимого удаления железа из гемэритрина [c.382]

Поскольку исследование электромагнитных свойств железа, входящего в состав гемэритрина, направлено на выяснение строения активного центра, полученные данные необходимо сопостав- [c.384]

Спектры поглощения и КД всех форм гемэритрина, за исключением его акво-, гидрокси- и фторидного комплексов, не чувствительны по отнощению к изменению pH среды. Особый интерес представляют полосы в спектре поглощения гемэритрина, расположенные в области 600—700 нм, которые были отнесены к d— -переходам. Молярные коэффициенты поглощения этих полос в расчете на атом железа (е 20—50) намного больше тех значений, которые следовало бы ожидать в случае спин-запрещенных d—d-переходов мономерных высокоспиновых комплексов железа (III). Увеличение интенсивности этих полос объясняется обменным взаимодействием между двумя атомами железа. [c.387]

Полосы переноса заряда с лиганда на атом железа, а также другие полосы переноса заряда примерно при 480, 380 и 330 нм, наблюдаемые в спектре поглощения гемэритрина, похожи на аналогичные полосы простых комплексов [Fe(H20)5L] . [c.387]

На основании этого сходства спектров можно предполагать, что железо в гемэритрине находится в степени окисления +3. [c.387]

Спектры Мессбауэра производных гемэритрина [25, 32] дают информацию об электронной плотности на ядре железа и о градиенте электрического поля, что отражает электронное состояние атома железа. Полученные параметры спектров Мессбауэра гемэритрина сопоставлены в табл. 11.5 с соответствующими данными о некоторых модельных биядерных мостиковых комплексах желе-за(П1). [c.390]

До тех пор пока структура гемэритрина не будет однозначно установлена с помощью кристаллографических методов, о природе связывания железа в его активном центре можно судить по таким косвенным показателям, как параметры спектров поглощения, спектров Мессбауэра и магнитная восприимчивость. Интерпретация этих характеристик по отношению к структурным характеристикам не всегда однозначна, и хотя с ними может быть связан критерий той или иной структуры, они обычно не дают возможности полностью расшифровать структуру вещества, как это удается сделать с помощью дифракции рентгеновских лучей. [c.395]

Запасание и перенос кислорода осуществляется с помощью белковых соединений железа (гемэритрин, гемоглобин, многло-бин), медн (гемоцианин), возможно, ванадия. [c.362]

Переносчиком кислорода в нескольких группах беспозвоночных, например в плодовых червях Sipun ulidoidea, служит белок, содержащий негемовое железо, гемэритрин [Иа]. Субъединицы этого белка, содержащие около ИЗ аминокислотных остатков, часто образуют октамеры с симметрией С4. В каждом мономере имеется активный центр, содержащий два атома Ре(П) на расстоянии 0,34 нм друг от друга. Считается, что молекула кислорода располагается между атомами железа, как указано на представленной ниже схеме (взятой из работы Клотца и др. [Иа]) [c.369]

Молекулярная структура кислородиереносящих белков удивительна в процессе биологической эволюции природа создала несколько типов молекул для переноса кислорода. Все они ярко окрашены. Кислородпереносящие белки можно разделить на три больших семейства гемоглобин, хорошо знакомое красное вещество в крови человека и многих других животных гемоцианин, голубой пигмент в крови многих моллюсков и членистоногих гемэритрин , белок вишневого цвета в физиологических л<идко-стях организмов некоторых мелких беспозвоночных. Все они относятся к металлопротеинам. Гемоглобины содержат железо в составе гема гемоцианины имеют в активных центрах два атома меди (разд. 6.5), а гемэритрипы — два атома железа. Гемоглобин— это красный белок красных кровяных телец, который переносит кислород из легких к тканям иа долю гемоглобина крови приходится примерно три четверти содержания железа в человеческом теле [232]. [c.359]

Гемэритрины содержат железо, но не содержат порфиринов. Другими словами, железо в них координируется только с белком. Природа лигандов в этих комплексах точно не известна. Они связывают по одной молекуле кислорода на каждые два иона Ре(П). Окси-форма гемэритринов окращена в красный цвет, а дезокси-форма — светло-желтая. Встречаются они очень редко, только у четырех видов представителей з1рипсиИ(1ае и рг1ари11(1ае, у одного щетинкового червя и одного головоногого. Обычно они сосредоточены в кровяных тельцах, причем некоторые из них, как и эритроциты млекопитающих, не содержат ядра. Все эти белки ассоциированы и имеют молекулярные веса до 120 ООО [87]. Гемэритрин Со//ш -га gouldi имеет молекулярный вес 107 ООО и состоит из 8 субъединиц, каждая из которых содержит два атома железа [127]. [c.144]

Прекрасный пример определения структуры металлопротеина в основном с помощью спектроскопических и магнитных исследований представляет система кислород-транспортного гемэритрина. Клотц и сотр. (гл. И) [35] провели обширное исследование белка из сипункулид Golfingia gouldii. Этот белок имеет молекулярную массу около 108 000 и состоит из восьми соединенных субъединиц, каждая из которых содержит два атома железа, способных обратимо присоединять одну молекулу кислорода. Магнитные измерения [35] показали, что деоксигенированная форма белка содержит высокоспиновое Fe(II). Электронный спектр поглощения этой формы относительно понятен до 300 нм в УФ-области появляется пик около 280 нм, характерный для тирозина. [c.145]

У беспозвоночных вместо хорошо известного гемоглобина роль переносчиков кислорода часто выполняют пигменты негемовой природы — гемэритрин и гемоцианин. Несмотря на сходство функций всех трех названных белков, они сильно отличаются между собой по молекулярной структуре и химической природе активного центра, ответственного за перенос кислорода. Некоторые характерные свойства этих белков даны в табл. 11.1, Как в гемоглобине, так и в гемэритрине кислород связывается атомом железа, однака в последнем (а также и в гемоцианине) отсутствует гемовая группировка, несмотря на то, что в самих терминах содержится корень гем . Кроме того, гемэритрин соединяется с кислородом в соотношении 2Ре Оа, тогда как гемоглобин характеризуется соотношением Ре Ог. Молекулярная масса и число субъединиц, входящих в макромолекулу нативного белка, тоже существенно разнятся для двух указанных белков. И все же, несмотря на эти различия, и гемоглобин, и гемэритрин с одинаковым успехом выполняют роль переносчиков кислорода.. На этом примере было бы интересно проследить, до какой же степени можно варьировать строение молекулы без нарушения ее функций как переносчика кислорода. [c.377]

Обозначения метаиво и метгадрокои относятся к окисленным формам гемэритрина, существующим в растворе при pH около 7 и около 9 соответственно. Возможно, что в метаквогемэритрине атом железа связан не с молекулой воды, а с гидроксил-ионом, как это предполагается в случае гемоглобина. [c.381]

Спектры Мессбауэра метгемэритрина в условиях низкой температуры и сильного магнитного поля, а также величина его магнитной восприимчивости при низкой температуре указывают на то, что железо в этой форме гемэритрина находится в состоянии антиферромагнитного обменного взаимодействия. Малая магнитная восприимчивость при комнатной температуре и величина изомерного сдвига в спектре Мессбауэра, характерная для высокоспинового состояния железа(III), ближе всего подходят к картине сильного ( / 30 см ) антиферромагнитного взаимодействия между двумя атомами железа (III), находящимися в слабом поле лигандов. Это антиферромагнитное обменное взаимодействие, по-видимому, обусловлено сверхобменным взаимодействием через мостиковый лиганд. [c.396]

По мнению Гарбетта и сотр. [10], стехиометрия взаимодействия гемэритрина с азидом и тиоцианатом (лиганд металл = 1 2) и эквивалентность окружения атомов железа (о чем свидетельствует вид спектров Мессбауэра) могут быть объяснены образованием симметричной двухмостиковой структуры I [c.396]

Магнитные свойства оксигемэритрина можно было бы объяснить присутствием в нем изолированных низкоспиновых атомов железа (II), однако близость изомерных сдвигов железа в оксигемэритрине и метгемэритрине свидетельствует о том, что в обеих этих формах гемэритрина присутствуют атомы железа(1П), связанные сильным антиферромагнитным обменом. Таким образом, связанная гемэритрином молекула кислорода по своему состоянию близка к пероксо-иону. [c.398]

Данных о строении активного центра в деоксигемэритрине еще меньше, чем в отнощении других форм гемэритрина. Атомы железа в деоксигемэритрине, очевидно, находятся в одинаковом окружении. Он обладает магнитной восприимчивостью, которая типична для высокоспиновых соединений железа (II), что, однако, не исключает возможности существования мостиковых групп, поскольку обменное взаимодействие между атомами железа (II) должно быть слабым. [c.400]

Прочность связи кислорода с гемэритрином, как было предложено ранее [40], можно объяснить тем, что два атома железа передают два электрона на антисвязывающие орбитали молекулы кислорода. Очевидно, прочность связи возникающего таким образом пероксо-иона с атомом железа больше, чем у супероксо-иона, который образуется при передаче на Ог только одного электрона. Прочность связывания Ог может быть увеличена также за счет двойной координации молекулы кислорода двумя атомами железа. С другой стороны, гемэритрин устойчив по отношению к окислению, что, по-видимому, обеспечивается главным образом природой белковой цепи, окружающей активный центр. Судя по тому, что [c.401]

В гемэритрине с трудом удается произвести обратимое удаление железа и что оно не может быть извлечено из белка большими хелатирующими лигандами [12], атомы железа находятся в глубине белковой глобулы. Факторами, замедляющими разложение оксигемэритрина, могут быть малая диэлектрическая проницаемость и отсутствие кислотных групп вблизи железо-кислородного комплекса, что препятствует разделению зарядов или кислотному катализу окисления гемэритрина [2, 41]. Другой причиной устойчивости оксигемэритрина может быть специфическое строение самого комплекса железа с кислородом, которое диктуется белковым окружением и при котором затруднена перегруппировка с выделением продуктов разложения. Это можно рассматривать как проявление эффекта ловушки [42]. [c.402]

Во время подготовки этого издания к публикации вышло из печати несколько работ, продолжающих главным образом исследование спектров Мессбауэра гемэритрина [43, 44] и его магнитной восприимчивости при низких температурах [45, 46]. Общее мнение сходится на том, что по крайней мере в окси- и метгемэритринах атомы железа располагаются в непосредственной близости друг к другу. Однако детали строения активного центра остаются неясными. Безусловно, еще необходимо приложить немало усилий, прежде чем мы сможем окончательно выяснить функции гемэритрина на уровне его молекулярной структуры. [c.402]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология