Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

серии кодоны

    Принцип связности серии кодонов делает понятным молекулярный механизм помехоустойчивости. На основе представлений, вытекающих из этого принципа, становится ясно, что механизм помехоустойчивости вовсе не требует представительства всех однозначных кодонов в отдельных структурных генах. Функционирование этого механизма можно представить таким образом, что если новые кодоны, возникающие в результате процесса репликации первично измененной или поврежденной родительской ДНК, не выходят за пределы связной серии однозначных кодонов, то определенные перестановки или замены оснований в ДНК потомства могут не отразиться на ее информационных свойствах. [c.162]


    Поясним это положение на конкретном примере. Обратимся к связанной серии кодонов для лейцина и пролина (см. рис. 2). Допустим, что первый кодон в каждой серии имеет представительство в ДНК, т. е. что первый кодон является комплементарной репликой участка ДНК (ее информационной нити). При таком допущении первому кодону для лейцина УУГ будет соответствовать последовательность оснований в участке информационной нити ААЦ. [c.163]

    Язык жизни — генетический код—основан на использовании алфавита, состоящего всего из четырех букв А, О, Т и С. Эти буквы соответствуют нуклеотидам, найденным в ДНК. Они входят в состав трехбуквенных кодовых слов, называемых кодонами. Общий набор таких кодонов составляет генетический код. Последовательность серии кодонов, расположенных в цепи ДНК образует определенный ген, по которому как по матрице синтезируется молекула РНК. Большинство молекул РНК участвует в том или ином этапе синтеза белков. Синтез белка состоит из трех основных этапов инициации, элонгации и терминации. Этот процесс во многом напоминает репликацию и транскрипцию ДНК и так же протекает в направлении 5 -+ 3.  [c.94]

    Все синтезируемые в процессе трансляции белки построены из остатков 20 аминокислот (т. наз. кодируемых). Какой именно кодон ответствен за включение той или иной аминокислоты, можно определить по таблице, в к-рой буквы А, Г, У, Ц обозначают основания, входящие в нуклеотиды (соотв. аденин, гуанин, урацил, цитозин) в вертикальном ряду слева-в первый нуклеотид кодона, в горизонтальном ряду сверху-во второй, в вертикальном ряду справа-в третий. Трехбуквенные сочетания, напр, фен, сер, лей,-сокращенные назв. аминокислот. Прочерки в таблице означают, что три кодона-УАА, УАГ и УГА в нормальных условиях не кодируют к.-л. аминокислоты. Такие кодоны наз. бессмысленными , или нонсенс-кодонами. Оии являются сигналами остановки синтеза полипептидной цепи. [c.518]

    Но отсюда следует, что кодон для Сер есть также БСА. Противоречие снимается, лишь если имеются различные кодоны для Г ис. [c.261]

    Но отсюда следует, что кодон для Сер есть также ВСА. Противоречие можно устранить, только допустив наличие различных кодонов для Гис. [c.558]

    Как показал анализ нуклеотидной последовательности гена ИФр, в нем присутствуют три остатка цистеина, и один из них или несколько, возможно, участвуют в образовании дисульфидных связей, приводящих к образованию димеров и олигомеров в клетках Е. соИ, но не в клетках человека. Было высказано предположение, что замена одного или нескольких цистеиновых кодонов на сериновые приведет к синтезу интерферона, не образующего олигомеров. Серин бьш выбран потому, что его структура сходна со структурой цистеина за исключением того, что вместо серы он содержит кислород и поэтому не может образовывать дисульфидные связи. [c.170]


    Предложенная нами схема перехода от декодирования ДНК к изменению аминокислотного состава белка представлена на рис. 3. В этой таблице сгруппировано 64 триплета ДНК, которые соответствуют 64 комплементарным кодонам иРНК словесного кода Ниренберга [21] для 20 аминокислот. Связные серии триплетов объединены в 8 октетов, где стрелками показаны переходы одного кодона в другой в результате замены А на Г и Ц на Т. Под каждым триплетом написана соответствующая ему аминокислота. [c.39]

    Каждая связная серия, возможно, эволюционно возникла из какого-то одного кодона в результате простых мутаций. [c.162]

    Основания, вставленные или делетированные из последовательности дикого типа, указаны стрелками или обведены. Отдельные триплеты обозначены пятиугольниками серого цвета для кодонов дикого типа и цветными-для мутантных кодонов. Показаны соответствующие аминокислоты. [c.58]

    Представление о том, что ген соответствует отдельной полипептидной цепи, оказалось особенно плодотворным после того, как был расшифрован генетический код, так как на его основе была создана концепция, что последовательность белка закодирована в последовательности ДНК в виде серии триплетных кодонов. В этой [c.62]

    У мутанта с измененным кодоном для 9-й аминокислоты изо-1-цитохрома С дрожжей Ф. Шерман наблюдал появление следующих аминокислотных остатков в положении 9 тир, сер, лей, глу, лиз, глн в результате реверсий. Какой кодон возник у исследованного мутанта и что он кодирует, если у дикого типа 9-я аминокислота — глу. [c.408]

    Молекулы информационной РНК обычно велики и могут рассматриваться как серия кодонов. Молекулы транспортной РНК вместе со связанными с ними аминокислотами стелятся по информационной РНК так, чтобы образовывались специфические водородные связи между остатками оснований кодонов и антикодонов (рис. 12.28). Пока они удерживаются таким способом, аминокислоты связываются друг с другом, и образуется белок. [c.282]

    Рассмотрим второй случай. Первому кодону ЦЦЦ из серии кодонов для пролина в участке информационной нити ДНК будет соответствовать последовательность оснований ГГГ. В репли-кационной нити ДНК участку ГГГ будет комплементарен участок ЦЦЦ. На рис. 2 отображены два возможных варианта влияния гидроксиламина и облучения на информационные свойства ДНК. В варианте а замена одного основания в участке информационной нити ДНК потомства не приводит к изменению информационных свойств матрицы. В варианте б происходит замена двух оснований в участке ДНК информационной нити и кодон (УЦЦ), соответствующий новой последовательности оснований, выходит за пределы однозначной серии, что, естественно, меняет информационные свойства матрицы. [c.165]

    Рамка считывания, содержащая последовательную серию кодонов, соответствующих аминокислотной последовательности, называется открытой. До сих пор мы говорили о кодовых значениях, имея в виду открытую рамку считывания, начинающуюся с какой-то фиксированной точки. Но в чем состоит стартовый сигнал Точно так же, как нонсенс-кодоны используются для терминации белкового синтеза, другой набор кодонов служит для его запуска. Общим сигналом инициации является соответствующий метионину кодон AUG в комбинации с предшествующей ему последовательностью, нужной для прикрепления рибосом к мРНК. В некоторых случаях для инициации используется также кодон GUG, который вопреки коду транслируется как метионин, а не как ва-лин. Таким образом, кодирующая область состоит из кодона AUG (или GUG), следующей за ним серии триплетов, составляющих открытую рамку считывания, и оканчивается терминирующими кодонами UAA, UAG и UGA. [c.63]

    Совершенно необычная ситуация была впервые обнаружена у фага фХ174, где были найдены две перекрывающиеся открытые рамки считывания с достаточно протяженным участком перекрывания. Гипотетический пример такого перекрывания приведен на рис. 4.9. Внутри первой открытой рамки считывания находится кодон AUG в другой рамке считывания, за которым следует серия кодонов, детерминирующих различные аминокислоты. Таким образом, в одной последовательности ДНК сосуществуют две открытые рамки считывания. В случае фага фХ174 (и в других с тех пор найденных случаях у вирусов и у митохондрий) были идентифицированы белки, соответствующие альтернативным рамкам считывания. Поскольку белки кодируются альтернативными рамками, они могут начинаться и кончаться в разных местах, так что участок перекрывания может варьировать в широких пределах. [c.63]

    К перечисленным пяти свойствам кода следует добавить еще помехоустойчивость, наличие в нем знаков пунктуации (инициирующие и терминирующие триплеты), серийносвязанность (см. серии кодонов в табл. 23), симметричность [c.298]

    Буквы А, Г, У, Ц в таблице обозначают основания РНК — соотв, аденин, гуанин, урацил, цитозин буквенные обозначения аминокислот (напр., фен, сер, лей) см. в ст. а-Амино-кислиты. Амбер , - охра , <опал — обозначения <бес-смыс,тенных кодонов, к-рые не кодируют аминокислоты, а служат сигналами окончания синтеза полипептидной цеии. Первое основание кодона обозначается буквами в вертикальном ряду слева, второе — в горизонтальном ряду сверху, третье — в вертикальном ряду справа. Реализация ] к, происходит в два этапа транскрипции н трансляции,. а ра<шифровку генетич. кода X. Г. Коране и М. У. Ни-рен( ср1у и 1 168 присуждена Нобелевская премия. [c.125]

    Вырожденность кода является статистической необходимостью. Триплетов больще (4 = 64), чем аминокислот. Эта вырожденность распределена неоднородно (см. табл. 22.5.1). Аргинин, лейцин и серии обладают каждый шестью кодонами, в то время как триптофан обходится одним. Как мы уже видели, кодон AUG имеет двойное назначение, для инициации синтеза белка с использованием тРНК г и для включения метионина во внутренние положения цепи с использованием тРНК т- [c.210]


    Тем самым нитрит превращает Ц в У, Г в ксантин и А в гипоксантин. После репликации ксантин и гипоксантин замещаются на Г. Следовательно, происходят замены Ц—>-У н А— -Г 64 триплетных кодона можно представить восемью октетами. На рис. 9.2 изображены эти октеты и стрелками показаны нитритные точечные мутации. Наблюдаемые замещения в белке ВТМ соответственно располагаются по тем же октетам. Виттман установил, что по крайней мере Сер и Иле должны кодироваться несколькими триплетами (рис. 9.3), т. е. код вы- [c.558]

    Другой весьма примечательный пример изучения ответственных пептидов можно найти в истории исследования эстераз. Янсен и др. [39] обнаружили, что в эквимолярных концентрациях дии-зопропилфторфосфат (ДИПФФ) способен необратимо подавлять активность некоторых протеаз и эстераз. Из гидролизатов этих ферментов удалось выделить и расшифровать структуру тех пептидов, с которыми связывается радиоактивный ингибитор. Результаты этой расшифровки представлены в табл. 7. У всех сравниваемых ферментов аминокислотные остатки, расположенные вблизи заблокированной ДИПФФ боковой цепи, содержащей серии, оказались идентичными или сходными. Это сопоставление также подтвердило справедливость принципа сходная структура— сходная функция . В химии белков этот принцип следует принимать с известной оговоркой аналогичной структуре не всегда соответствует тождественная функция, а чаще всего похожая или генетически близкая. Сходные структуры могут быть генетически близкими и возникать, например, от общего предшественника путем замены аминокислот в результате изменения одного основания в их кодоне. [c.41]

    В ДНК два кодона для Glu-(5 )TT и (5 )СТС и четыре кодона для Val-(5 )TA , (50САС, (5 )ААС и (5 )GA . Замена аминокислоты в гемоглобине сер-повидньк эритроцитов может быть обусловлена изменением одного основания (5 )ТТС (Glu)- (5 )TA (Val) или (5 ) T (Glu) (5 )САС (Val). Гораздо менее вероятны изменения двух оснований (5 )ТТС (5 )САС, (5 )ААС и (5 )GA или (5 )СТС (5 )ТАС, (5 )ААС и (5 )GA . [c.1005]

Рис. 3. Связные серии триплетных антикодонов ДНК для ниренберговского кода иРНК [21]. Стрелками обозначены замены триплетов при одиночных заменах оснований в каждом триплете (А— -Г и Ц— Т). Под триплетами выписаны аминокислоты, кодируемые соответствующим кодоном иРНК по Ниренбергу [21]. Тенденция изменения аминокислотного состава некоторых мутировавших белков в отдаленные сроки после облучения животных [11, 15, 23] обозначена следующим образом одинарной рамкой обведены аминокислоты, дискриминирующиеся при включении во вновь синтезируемые белки, двойной рамкой — предпочтительно включаюшиеся в них. Ш) —триплеты не кодируют в концевом положении иРНК (0) —колируют серии лишь в некоторых штаммах кишечной палочки Рис. 3. Связные <a href="/info/479306">серии триплетных</a> <a href="/info/97325">антикодонов</a> ДНК для ниренберговского <a href="/info/267310">кода</a> иРНК [21]. Стрелками обозначены замены триплетов при одиночных заменах оснований в каждом триплете (А— -Г и Ц— Т). Под триплетами выписаны аминокислоты, кодируемые соответствующим кодоном иРНК по <a href="/info/153894">Ниренбергу</a> [21]. Тенденция изменения аминокислотного состава некоторых мутировавших белков в отдаленные сроки <a href="/info/677408">после облучения</a> животных [11, 15, 23] обозначена следующим образом одинарной рамкой обведены аминокислоты, дискриминирующиеся при включении во вновь синтезируемые белки, двойной рамкой — предпочтительно включаюшиеся в них. Ш) —триплеты не кодируют в концевом положении иРНК (0) —колируют серии лишь в некоторых штаммах <a href="/info/308685">кишечной</a> палочки
    Несколько слов о сущности механизма помехоустойчивости генетического кода. Этот механизм, возникший в процессе эволюции, является защитным, предохраняющим генетический код от всякого рода флюктуаций внешней среды. Или, другими словами, механизм помехоустойчивости предотвращает превращение систематизированной структурной информации в бессистемную при воздействии на ДНК неизбежного фона помех. Суть этого защитного механизма определяется одним из свойств генетического кода, получившего название вырожденпости. Понятие вы-рождепности означает существование серии триплетов, или кодонов, имеющих разную последовательность или разный состав азотистых оснований, но обладающих одинаковыми информационными свойствами, т. е. явление вырожденпости означает, что несколько триплетов могут кодировать одну и ту же аминокислоту. [c.161]

    Г. Е. Фрадкин. После обработки фаговой популяции гидроксиламино.м последний при помощи диализа удалялся из вирусной суспензии. Следовательно, во время облучения гидроксиламин в среде отсутствовал. Предварительная модификация цитозиновых остатков в ДНК фага лямбда, вызываемая гидроксиламином (предположительно образование 4—5-дигидро-4-гидро-ксиламиноцитозина), действительно повышает радиочувствительность фаговой популяции в условиях преобладания непрямого эффекта излучения. Мы полагаем, что механизм повышения радиочувствительности сводится к нарушению специфического процесса комплементарного спаривания азотистых оснований во время репликации фаговой ДНК внутри клетки. В последних рабо тах Брауна, Филипса с соавторами химическими методами установлено, что цитозин, предварительно обработанный гидроксиламином, спаривается не с гуанином, а с аденином. Вследствие этого во вновь образованной ДНК происходят единичные замены гуанина на аденин. До тех пор, пока эти замены не выходят за пределы связанных серий однозначных кодонов, они не сказываются на информационных свойствах ДНК фага. Однако эти единичные замены понижают эффективность механизма, исправляющего ошибки включения, за счет уменьшения резерва однозначны кодонов или, иными словами, за счет уменьшения степени вырожденности структурного кода. Мы не видим большой сложности в этом объяснении, к которому мы сознательно прибегли для освещения возмол<ных молекулярных механизмов, лежащих в основе скрытых повреждений, связанных с тонкими сдвигами в величинах водородных сил в химически модифицированных азотистых основаниях. Как известно, сенсибилизация может обусловливаться уменьшением степени прочности первичной структуры ДНК вследствие лабилизации эфирно-фосфатных связей. Однако при использовании в качестве модифицирующего агента гидроксиламина этот второй механизм отсутствует, так как химическими исслг- [c.173]

    Если рассмотреть характер аминокислотных замен, легко обнаружить, что болыпинство из них соответствует тому, что должно произойти при дезаминировании цитозина и аденина. Так, часто происходят замены пролинов (ЦЦ Ур и никогда — фенилаланинов (УУдир-более частые замены (Про Лей или Сер Сер Фен или Лей Тре Иле, Ала или Мет Иле Вал Асн -> Сер Арг Гли) можно объяснить заменой в кодонах цитозина на урацил и аденина на гипоксантин. Бывают и исключения. Но они единичны и вполне могут быть объяснены спонтанными мутациями, не имеющими отношения к действию азотистой кислоты. С другой стороны, некоторые предполагаемые замены (например, Ала [c.206]

    Два описанных выше метода позволили определить значение 61 из 64 кодонов. Однако в экспериментах обоих типов реакции проводили in vitro, поэтому следовало подтвердить, что полученные данные справедливы и in vivo. Первая серия доказательств того, что кодоны имеют такое же значение в живых клетках, была получена при анализе мутаций. Мутации, индуцированные заменами оснований, коррелировали с аминокислотными заменами в белке. Сопоставление белка дикого типа и участка белка между двумя мутациями типа сдвиг рамки также выявило четкую корреляцию между измененным смыслом кодонов и последовательностью аминокислот в испорченном участке белка. [c.60]

    Из результатов серии исследований, начатых Маттэи и Ниренбергом, мы знаем, что каждый кодон состоит из трех нуклеотидов, иными словами код является триплетным. Расшифровка генетического кода была произведена в основном в лаборатории Ниренберга. Успех этих работ в огромной степени определялся результатами исследований Кораны, который занимался синтезом нуклеотидных полимеров, в том числе с триплетной структурой. [c.95]

    Каждому кодону мРНК соответствует антикодон на аатРИК. Каждый кодон состоит из триплета нуклеотидов (разные сочетания урацила, аденина, цитозина и гуанина). Каждая из 20 аминокислот имеет характерные только для нее кодоны (табл. 3). Например, тирозин кодируется следующими кодонами УАУ (урацил—аденин— урацпл) и УАЦ (урацил—аденин—цитозин). Метионин кодируется одним кодоном, в то время как ряд других аминокислот — большим числом, нанример шестью кодонами (лейцин, серии, аргинин). Для каждой аминокислоты все кодирующие ее кодоны равнозначны. [c.90]

    Отмеченные отклонения могут быть связаны с различными факторами. Так, уменьшение содержания Т в первой рамке и А в третьей обусловлено запретом на кодоны ТАА, TGA и TAG. Увеличение содержания G в первой рамке и С в третьей подтверждает указанное ранее (Shepherd, 1981) предпочтительное использование кодонов типа RNY (R-пурин, У-пиримидин), которое связывается с особенностями архаического генетического кода. За относительное увеличение содержания Т во второй рамке ответственны периодические серии синонимических кодонов, кодирующих неполярные аминокислотные остатки, входящие в состав альфа-спиралей белковых молекул (Zhurkin,1981). Наконец, увеличение содержания А и уменьшение содержания G во второй рамке обусловлено тем, что 14 кодонов, имеющих А во второй позиции, соответствуют 7 аминокислотам, в то время как 15 кодонов, содержащих во второй позиции G, кодируют только 5 различных аминокислот. [c.47]


Смотреть страницы где упоминается термин серии кодоны: [c.162]    [c.164]    [c.164]    [c.165]    [c.212]    [c.212]    [c.262]    [c.172]    [c.949]    [c.285]    [c.164]    [c.204]    [c.69]    [c.82]    [c.229]    [c.218]    [c.38]    [c.288]   
Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.192 , c.193 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте