Белки последовательность

Рибонуклеаза. — Одна из рибонуклеаз была выделена в кристаллическом виде из бычьей поджелудочной железы Купит-цем (1940). Панкреатическая рибонуклеаза гидролизует рибонуклео-тидные связи, в которых пиримидиновый нуклеозид этерифицирован по З -положению сахара. Этот фермент содержит 124 остатка аминокислот и четыре дисульфидные связи. Установление первичной структуры этого фермента Муром и Штейном (1960) явилось важной вехой в химии белка. Последовательность частично была определена на окисленной рибонуклеазе, которая при энзиматическом расщеплении дает 24 пептида. Их размеры позволяют непосредственно определить последовательность химическими и ферментативными методами. Наконец, ферментативный гидролиз нативного белка, разделение содержащих цистин пептидов, окисление их до цистеиновых пептидов и аминокислотный анализ последних позволили выяснить, каким образом восемь по-луци1стинооых о статков связаны друг с другом (рис. 27, стр. 740). [c.739]

Первичная структура белков — последовательность аминокислот в полипептидной цепи (или цепях) и положение дисульфидных связей (если они есть). [c.33]

В природе имеется лишь 20 аминокислот, которые могут входить в состав белков. Последовательность чередования аминокислот в полипептидной цепи определяет специфичность различных белков. Огромное разнообразие белков в природе объясняется безграничной возможностью различных сочетаний 20 аминокислот в полипептидных цепях. [c.113]

Ответ на эти вопросы дают два понятия. Во-первых, все белки различаются своей последовательностью аминокислот. Около 20 аминокислот могут располагаться в любом порядке, к тому же может использоваться любое количество аминокислот. Так образуется огромное количество разных цепей или белков. Человеческое тело содержит почти 5 миллионов разных видов белков. Последовательность, в которой располагаются аминокислоты, называется первичной структурой белка. [c.452]

Синтез белков. Еще более трудной задачей является синтез белков. Ведь для осуществления его необходимо соединить в определенной, характерной для каждого белка последовательности множество молекул разных аминокислот, и воспроизвести необходимые связи между полипептидными цепями. [c.293]

Все белки являются полипептидами, однако не каждый полипептид является белком. В настоящее время принято считать, что белками являются только такие полипептиды, для которых характерны определенная, свойственная данному белку последовательность чередования аминокислотных остатков (первичная структура белка) и специфическая пространственная конфигурация полипептидной цепочки (вторичная структура белка). Эти две важнейшие характеристики белковой молекулы обусловливают биологическую роль данного белка в живом организме. Считается, что в определенных условиях (pH среды, концентрация попов и т. д.) вторичная структура белка однозначно определяется его первичной структурой. [c.436]

Однако отношения А/Г и Т/Ц варьируют в широких пределах по неизвестным пока правилам, и последовательность нуклеотидов не установлена. Так как ДНК переносит наследственную информацию от од- ного поколения к другому и способна к редупликации с высокой точностью, она должна переносить на РНК код для контроля за синтезом белка. Последовательность генов линейна и молекулы нуклеиновых кислот также линейны. [c.737]

Из последнего положения вытекает укореняющийся в последнее время, достаточно общий взгляд на главенствующее значение первичной структуры белка последовательность и природа аминокислот в полипептидной цепи определяет ее пространственную структуру. [c.102]

Все генетические приказы , отдаваемые клетке, исходят от ДНК-Молекулы как ДНК, так и белков построены в виде цепочек, состоящих в первом случае из нуклеотидов, а во втором —из аминокислот. Молекулы ДНК, как правило, двухцепочечные, т. е. состоят из двух образующих двойную спираль полинуклеотидных цепочек комплементарные основания противоположных цепочек образуют нуклеотидные пары (рис. 2-21). В настоящее время твердо установлено, что большая часть генетических сообщений в ДНК представляет собой последовательность кодовых слов , или кодонов. Каждый кодон состоит из трех нуклеотидов (или трех нуклеотидных пар, если ДНК двухцепочечная) и соответствует одной из 20 аминокислот, из которых построены белки. Последовательность кодонов в ДНК определяет, в каком порядке должнь соединяться аминокислоты при синтезе каждого из многочисленных белков. [c.18]

Ключ к пониманию структуры любого из всех этих тысяч различных белков дает небольшая группа довольно простых молекул, играющих роль строительных блоков. Для построения всех белков, будь то белки из самых древних линий бактерий или из высших организмов, используется один и тот же набор из 20 различных аминокислот, ковалентно связанных друг с другом в определенной, характерной только для данного белка последовательности. Каждая аминокислота благодаря специфическим особенностям ее боковой цепи наделена химической индивидуальностью, поэтому всю эту группу из 20 аминокислот можно рассматривать как алфавит языка белковой структуры. [c.107]

Вторая ступень отбора наиболее важная. Она заключается во взаимодействии определенной, адапторной группы р-РНК с соответствующим, комплементарным ей участком -РНК, которая играет роль матрицы. На этой ступени р-РНК, соединенная с аминокислотой, присоединяется к определенному участку и-РНК, благодаря чему может образоваться характерная для данного белка последовательность аминокислот. Мы видели, что и-РНК синтезируется на ДНК, и ее нуклеотидный состав комплементарен ДНК. Таким образом, наследственная информация, записанная в ДНК в виде определенной последовательности нуклеотидов, передается на и-РНК, которая, в свою очередь, определяет и контролирует характерную для данного белка последовательность аминокислот. [c.295]

Все белки являются полипептидами, однако не каждый полипептид является белком. В настоящее время принято считать, что белками являются только такие полипептиды, для которых характерны определенная, свойственная данному белку последовательность чередования аминокислотных остатков (первичная структура белка) и специфическая пространственная конфигу- [c.364]

Каждой из 20 с лишним аминокислот, участвующих в построении белков, соответствует своя специфическая т-РНК. Аминоацил-РНК поступает в рибосомы, где идет формирование полипептидной цепи белка со специфической для данного белка последовательностью аминокислот. [c.523]

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА белка, последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. В П. с., закодированной в соответствующем данному белку структурном гене, заложено все необходимое для ее самоорганизации в глобулу с определенной пространств, структурой. П. с. определяет вторичную и третичную структуры белка. Методы ее установления хорошо разработаны полипептидную цепь специфически расщепляют протеиназами (трин-сином — по остаткам аргинина и лизина, химотрипсином — по остаткам аром, аминокислот и лейцина) или хим. методами (бромцианом по остаткам метионина) в полученном наборе перекрывающихся пептидных фрагментов определяют последовательность аминокислот, используя преим. ступенчатое расщепление по Эдману (процесс автоматизирован), и сопоставляют строение фрагментов. [c.429]

Первичная структура белков — последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидных цепях белков. [c.554]

СОПОЛИМЕРЫ, содержат в макромолекулах неск, типов мономерных звеньев, чаще всего два (бинарные С.), реже — три (т полимеры). Различают регулярные С. (мономерные звенья разл. типа распределены с определ. периодич ностью) и нерегулярные, или статистические простейшие из регулярных С.— чередующиеся, построенные по принципу...АВАВАВ... Большинство синт. С, нерегулярно. В нуклеиновых к-тах и большинстве белков последовательности звеньев задаются соответств. кодом и определяют их биол. специфичность. Синтез С.— один из эффективных путей создания и модификации полимеров с заранее заданным комплексом св-в. См. также Сополимеризация, Сополиконденсация, Блоксополимеры, Привитые сополимеры. [c.535]

Другой метод состоит во встраивании кодирующей последовательности в участок, находящийся непосредственно за местом начала синтеза бактериального белка. В результате образуется гибридный белок с N-концевой областью, соответствующей бактериальному белку, последовательность которого была прервана, и остальной частью белка, соответствующей встроенной чужеродной ДНК. N-концевая бактериальная последовательность может быть очень короткой и полезной. Например, она может представлять собой сигнальную последовательность, обеспечивающую секрецию гибридного белка в окружающую среду она может также служить для защиты гибридного белка от деградации в бактериальной клетке. [c.245]

Рис. 3-14. Три рамки считывания, возможные при синтезе белка. Последовательность нуклеотидов РПК считывается по порядку от 5 - к З -концу по три нуклеотида и таким образом переводится в последовательность аминокислот. Поэтому одна и та же последовательность РПК может в принципе

Наличие даже слабой корреляции между последовательностями нуклеотидов и аминокислот в синтезируемой на полинуклеотидной матрице полипептидной цепи позволяет продолжиться естественному отбору. В конкуренции за пищу и пространство будут побеждать такие полинуклеотидные последовательности, на которых синтезируются полипептиды, способствующие более быстрому размножению матриц своего вида. Критерием отбора на этом этапе служит каталитическое совершенство образующихся белков-ферментов, которое в свою очередь зависит от степени совершенства перевода последовательности нуклеотидов в последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Таким образом, необходимость совершенствования каталитических свойств белков-ферментов, вызванная давлением естественного отбора, обусловливает направление эволюции в сторону совершенствования механизма перевода нуклеотидного языка на аминокислотный. Предел совершенства этого механизма — полная детерминированность последовательности всех аминокислот, необходимых для полноценного функционирования белков, последовательностью нуклеотидов в матрице — нуклеиновой кислоте. Мы приходим, следовательно, к необходимости кодирования примерно 20 аминокислот четырьмя нуклеотидами, т. е. к механизму,. [c.54]

Б. Рост, К. Сандер и Р. Шнейдер видят выход не в поиске новых, альтернативных путей, а в использовании несколько оригинального для науки способа, заключающегося в снижении предъявляемых к решению проблемы предсказания требований [222, 223]. Они предположили, что трехмерная структура белка может быть предсказана, если в банке данных содержится информация о пространственном строении белков с высокогомологичными последовательностями. К этой достаточно очевидной мысли ранее пришли К. Чотиа и А. Леек [224], У. Тейлор и К. Оренго [225] и авторы других работ [226-231]. Однако, на первый взгляд, такой путь не кажется перспективным, так как более, чем у 80% белков, последовательности которых представлены в банке данных А. Байроха и Б. Бекманна [232], трехмерные структуры неизвестны. "Для этих белков, - пишут авторы обзора [223. С. 13],- предсказание [c.518]

Сэнджер с сотр, определили структуру инсулина — первого белка, последовательность которого была расшифрована до того, как [c.256]

Итак, регуляция активных генов осуществляется с помощью различных регуляторных белков-репрессоров и активаторов транскрипции. С физической точки зрения наиболее интересным свойством этих белков является их способность у.чнавать специфические нуклеотидные последовательности ДНК. Установлено, что в комплексе с регуляторными белками сохраняется обычная -подобная конформация ДНК. Узнавание белками их специфических связывающих мест на ДНК основывается на прямом чтении белком последовательности оснований в узкой и/или широкой бороздках ДНК. Специфичность связывания обеспечивается образованием большого числа водородных связен и других слабых взаимодействий между функциональными группами белка и основаниями ДНК. Одна и та же последовательность оснований может быть прочитана как со стороны узкой, так и со стороны широкой бороздки ДНК. Однако характер и пространственное расположение функциональных групп оснований — потенциальных доноров и акцепторов водородных связей— в узкой и широкой бороздках ДНК значительно отличаются. Поэтому часто говорят о двух каналах передачи информации. В узкой бороздке ДНК атомы 02 пиримидинов и N3 пуринов могут служить в качестве акцепторов водородных связей, в то время как 2-аминогруипа гуанина часто является донором водородной связи. Важной особенностью структуры ДНК является пространственная эквивалентность положений всех этих акцепторных групп для пуриновых и пиримидиновых оснований, находящихся в одной и той же полинуклеотидной цепи. Кроме того, атомы N3 пурина и 02 пиримидина в каждой паре оснований связаны осью симметрии второго порядка. Поэтому при чтении текста со стороны узкой бороздки ДНК АТ- и ГЦ-пары легко узнать, в то время как АТ- и ТА-пары различить трудно, так как оии несут геометрически эквивалентные группы сходной химической природы. [c.290]

Рис. 12.6. Нуклеотидная последовательность ДНК генома фага фХ174 s70. Над нуклеотидной последовательностью приведены аминокислотные последовательности кодируемых белков. Последовательность кольцевой фаговой ДНК начинается после терминаторного кодона Н-белка. Нумерация начинается от уникального сайта расщепления рестриктазой Pst I. Слева от последовательности поставлены буквы, отражающие название белка, кодируемого данным участком генома. Сайты узнавания для ряда рестриктаз помечены под соответствующими участками последовательности, при этом использованы следующие обозначения

Экспериментально показано, что трансляция действительно зависит от конформации мРНК. В работе [127] РНК фага R 17 инкубировалась в присутствии Mg , а затем вводилась в качестве матрицы в бесклеточную систему Е. соИ. Инкорпорация Фен и Гис в белок и количество синтезируемого белка оказывались иными, чем в случае применения РНК, не инкубированной с Mg++. Эти изменения нельзя объяснить деградацией РНК, так как они исчезают при надлежащей обработке РНК. В описанной ситуации происходит синтез трех белков. Последовательность их синтеза зависит от конформационного состояния РНК. [c.596]

В настоящее время твердо установлено, что все метаболические реакции протекают при участии ферментов. Однако а priori очевидно, что фермент не может определять специфическую для каждого белка последовательность аминокислот, поскольку ферменты сами являются белками. Даже в бактериальной клетке содержится около 1000 ферментов. Если считать, что специфическая последовательность аминокислот в каждом белке обусловлена действием набора ферментов (или даже одним ферментом), то число ферментов окажется очень большим. Если же еще учесть число ферментов, необходимых для синтеза уже известных ферментов, то довольно быстро можно прийти к астрономическому числу. Поэтому необходимо допустить, что белки синтезируются с помощью какой-то матрицы, на которой аминокислоты сначала располагаются в правильной последовательности, а затем соединяются. Предполагают, что такой матрицей служит РНК, а местом, где происходит соединение аминокислот, — рибосомы. [c.370]

Порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидных цепях (называемый первичной структурой) впервые был установлен для белка инсулина. Молекула инсулина имеет молекулярный вес около 12 ООО. Она состоит из двух полипептидных цепей, причем одна цепь содержит 21 аминокислотный остаток, а другая 30. Последовательность аминокислотных остатков в короткой и длинной цепях была установлена в период 1945—1952 гг. английским биохимиком Ф. Сейджером (1918) и его сотрудниками. Две цепи в молекуле инсулина соединены между собой связями сера — сера, расположенными между половинами цистиновых остатков (табл. 24.1). В настоящее время последовательность аминокислотных остатков установлена методом Сейджера для альфа- и бета-цепей нормального гемоглобина взрослого человека и для многих других белков. Последовательность чередования аминокислот в бета-цепи гемоглобина А человека (146 аминокислотных остатков) можно записать следующим образом (концевая аминогруппа, или N-тepминaльнaя группа) Вал-Гис-Лей-Тре--Про-Глу- Гл у-Лиз-Сер-Ал а-В а л-Тре-Ал а -Л ей-Три -Гли- Л из -Вал - Асн-В ал--Асп-Глу-Вал-Гли-Гли-Глу-Ала-Лей-Гли-Арг-Лей-Лей-Вал-Вал-Тир-Про--Три-Тре-Глн- Арг-Фен-Фен -Глу-Сер-Фен -Гли-Асп -Лей-Сер-Тре-Про- Асп--Ал а-В ал -Мет-Гли -Асн-Про-Лиз-В ал - Лиз-Ал а-Гис-Гли-Лиз-Лиз-В ал-Лей--Гли-Ал а -Фен-Сер-Асп -Гли -Л ей-Ал а -Гис-Л ей-Асп -Асп -Л ей-Лиз-Гли-Тре--Фен-Ала-Тре-Лей-Сер-Глу-Лей-Гис-Цис-Асп-Лиз-Лей-Гис-Вал-Асп-Про--Глу-Асн-Фен -Арг-Л е й-Л ей-Гли-Асн -В ал -Лей-В ал-Цис-Вал-Л ей-Ал а-Гис--Гис-Фен-Гли-Лиз-Глу-Фен-Тре-Про-Про-Вал-Глн-Ала-Ала-Тир-Глн-Лиз--Вал-Вал-Ала-Гли-Вал-Ала-Асн-Ала-Лей-Ала-Гис-Лиз-Тир-Гис (концевая карбоксильная группа, или С-терминальная группа). Такая последовательность для альфа-цепи (141 остаток) в известной мере аналогична чередованию аминокислот в бета-цепи примерно 75 аминокислотных остатков занимают по существу те же места в цепях. Альфа-цепь гемоглобина гориллы отличается от аналогичной цепи гемоглобина человека тем, что в двух случаях аминокислотные остатки оказываются взаимозамещенными, а бета-цепи этих белков отличаются лишь одним замещением. Различие между гемоглобином лошади и гемоглобином человека заключается приблизительно в 18 замещениях в каждой цепи. Эти наблюдения и множество других такого рода данных для различных белков служат очень веским независимым доказательством теории эволюционного развития. [c.681]

ДЛЯ данного полипептида, тем не менее определяется его первичной структурой. Стабилизация каждой данной третичной структуры осуществляется в результате специфических взаимодействий между специфическими для данного белка аминокислотными остатками, образующими специфическую для данного белка последовательность например, определенные карбоксилатные группировки соединены водородной связью с определенными остатками тирозина, другие карбоксилатные группы взаимодействуют электростатически с гуаниди-ниевыми группировками определенных остатков аргинина, а какие-то неполярные группировки аминокислотных остатков находятся в тесном контакте вследствие вытесняющего влияния растворителя. Вообще говоря, при изменении аминокислотного состава или последовательности аминокислот в первичной структуре характер названных взаимодействий должен изменяться, а это должно привести к образованию других конформаций белка. Свертывание в определенную конформацию, присущую данной белковой молекуле, вероятно, происходит постепенно, короткими участками, в процессе синтеза белка, поскольку соединенные аминокислотные остатки каждой вновь образованной молекулы белка отделяются от матрицы (информационной рибонуклеиновой кислоты) в строго определенной последовательности. [c.27]

Для выяснения этого вопроса свеженарезанная п прираневая ткани клубня картофеля гомогенизировались в присутствии 0,5 М сахарозы п 0,2 М аскорбиновой кислоты Гомогенат центрифугировался в течение 10 мии. при 1000 g. Образовавшийся осадок отбрасывался, а надосадочиая жидкость центрифугировалась вторично в течение 30 мин. прп 16 000 g. Полученный осадок митохондрий промывался при той же скорости центрифугирования, суспендировался и осаждался трихлоруксусной кислотой до конечной концентрации 5 %. После часового стояния па холоде осадок митохондриального белка последовательно промывался сначала 50%-ным, а затем 96%-ным этиловым спиртом п серным эфиром для удаления липидов. Затем проводился гидролиз в течение 10 мпн. в 1н. КОП [c.65]

Белки — типичные представители класса биологических полимеров. Их молекулярный вес колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Свойства индивидуальной белковой макромолекулы зависят от того, какие остатки аминокислот, в каком количестве и в какой после-довательпости входят в состав ее полипептидной цепи. Этот порядок опре- деляется наследственной (генетической) информацией в момент биосинтеза данного белка в клетке. Специфическую, индивидуальную для каждого белка последовательность чередования аминокислот называют первичной чХГ структурой белковой молекулы. Первичная структура возникает в про- [c.17]

Механизм синтеза белка. На протяжении многих лет полагали, что синтез белков в теле происходит под влиянием обратимого действия гидролитических ферментов, обусловливающих образование пептидных связей в противоположность их расщеплению, имеющему место при гидролизе. Механизм, посредством которого в тканях осуществляется надлежащий подбор аминокислот во вновь синтезируемом белке, все еще окончательно невыяснен. Но наши познания в этой области быстро развиваются. Предметом весьма напряженных исследований, проводимых в настоящее время, служат механизм синтеза белка, последовательность расположения аминокислот в белке и генетический код, ответственный за эту последовательность. [c.380]

Достоверность предсказательных алгоритмов, использованных в этой работе, как показывает опыт их применения к 13 различным белкам известной стрктуры [101], 30 — гомологичным белкам цитохрома с и аденилаткиназе [197], является незначительной, в связи с чем в отнесении 26 остатков нейротоксина II неминуемо содержатся ошибочные предсказания, которые ни на одном последующем этапе не обнаруживаются и, следовательно, входят в конечную структуру. Неоправданным является приписывание основным цепям идентифицированных остатков усредненных значений углов ф, ф, полученных из частот их появлений в низкоэнергетической области у известных белков. Углы ф, ф обнаруживают в спиральной и особенно в -струк-турной области разброс в пределах многих десятков, а часто более сотни градусов. Конкретные значения углов ф, ф в этих областях определяются не столько природой остатка, сколько уникальной для каждого белка последовательностью аминокислот, т.е. прежде всего взаимодействиями данного остатка с соседними по цепи и сближенными в глобуле остатками. Приписывание остаткам средних значений двухгранных углов в макромолекуле лишено практического смысла, поскольку последующая минимизация энергии не обеспечивает их правильный спуск, а лишь приводит к варьированию вблизи заданных значений. [c.293]

На молекулярном уровне передача этого сигнала через мембрану осуществляется цепочкой мембранных белков, последовательно взаимодействующих друг с другом для передачи сигнала малым молекулам, находящимся в цитоплазме. Информация от рецептора на поверхности клетки передается так называемому О-белку, который активирует фермент фосфодиэсте-разу, расщепляющую трифосфоинозитид до инозитол-1,4, 5-трифосфата и 1,2-диацилглицерина. Инозитолтрифосфат растворим в воде, диффундирует в цитоплазму, где и вызьюает описанное выще освобождение кальция. Освободившийся кальций участвует в активации протеинкиназ. [c.112]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология