Аминокислоты, обозначение

Рис. 25.3. Сокращенные структурные формулы аминокислот с трехбуквенными обозначениями каждой кислоты.

Аминокислоты обычно называют как соответствующие им карбоновые кислоты с добавлением приставки амиЛо-и цифры или буквы греческого алфавита для обозначения положения аминогруппы в цепи. Например [c.168]

Последовательность аминокислот в молекуле инсулина человека показана на рис. 14.4. Следует обратить внимание, что символ Су—S использован для обозначения половины молекулы цистина. Мостик S—S находится между шестым и одиннадцатым остатком в цепи А, благодаря чему образуется кольцо имеются также две связи S—S, соединяющие цепь А с цепью Б. [c.393]

В белке волос и шерсти, а также других кератинах а-спирали многократно скручены друг с другом в многожильные тяжи, которые образуют видимые глазом нити. Цепи белков шелка вытянуты во всю длину (а не свернуты в спираль) и соединены с параллельными цепями водородными связями в листы, показанные на рис. 21-2,а. В глобулярных белках цепи не являются полностью вытянутыми или полностью свернутыми в а-спираль чтобы молекула имела компактную структуру, она должна быть надлежащим образом деформирована. В молекуле миоглобина (см. рис. 20-25) 153 аминокислоты белковой цепи свернуты в восемь витков а-спирали (обозначенные на рисунке буквами А-Н), которые в свою очередь свернуты так, что в результате получается компактная молекула. Витки Е и Р образуют карман, в котором помещается группа гема, и молекула кислорода может связываться с атомом железа этого гема. Подобным же образом построена молекула гемоглобина, которая состоит из четырех миоглобиновых единиц (см. рис. 20-26). Небольшой белок цитохром с (см. рис. 20-23) имеет меньше места для витков а-спирали. 103 аминокислоты этого белка свернуты вокруг его группы гема подобно кокону, оставляя к ней доступ только в одном месте. У более крупных ферментов, например трипсина (223 аминокислоты) и карбоксипептидазы (307 аминокислот) в центре молекулы имеются области, где белковая цепь делает ряд зигзагов, образуя несколько параллельных нитей, скрепленных водородными связями подобно тому, как это имеет место в молекуле шелка. [c.317]

НОМЕНКЛАТУРА СТЕРЕОХИМИЧЕСКАЯ, предназначена для обозначения строения молекул пространств, изомеров. Для обозначения энантиомеров пользуются В, Ь- или Я, З-номенклатурой. В первом случае конфигурацию соед. (аминокислоты, оксикислоты, сахара), имеющих в Фишера формуле амино- или оксигруппу слева, обозначают знаком справа — В (рис. 1). В К, З-системе прежде всего опре- [c.390]

Название Сокращённое аминокислоты обозначение [c.481]

Структурные формулы сложных пептидов, как видно из приведенной схемы синтеза брадикинина, очень громоздки и неудобны. Поэтому принято пользоваться сокращенной записью формул, в которой аминокислотные остатки обозначаются несколькими буквами, происходящими от тривиальных названий аминокислот. Обозначения, принятые в советской химической литературе, приведены в табл. 33 на стр. 794—797. В зарубежной литературе аминокислоты обозначают первыми тремя латинскими буквами их названия. [c.810]

Наименование остатка и аминокислоты Обозначение Краткое обозначе- ние Радикал—R [c.26]

Название аминокислоты Обозначения остатков в пептидах или белках Молекулярный пес, г Содержание азота, °/о Растворимость в воде при 25°, °, о (вес.) ,./ Оптическое вращение природного изомера, [я)ц [c.104]

ГАСТРИН, пептидный гормон. Первичная структура Г. человека Пироглу — Гли — Про — Три — Лей — Глу — Глу — Глу — Глу — Глу — Ала — Тир - (НЗОз) — Гли— Три — Мет — Асп — Фен — NH2 (мол. м. 2200 букв, обозначения см. в ст. а-Аминокислоты). У животных различается аминокислотными остатками в положениях 5, 8 н 10. Фрагмент 6—17 сохраняет полную, а С-кон-цевой тетрапептидный фрагмент — /12 часть биол. активности природного Г. Вырабатывается эндокринными клетками слизистой оболочки антрального отдела желудка. Стимулирует секрецию к-ты в желудке. Лек. ср-ва получ. синтезом биологически активных фрагментов Г. и их аналогов. [c.120]

Заметим, что в состав защищенного участка входит инициирующий кодон AUG и что последовательности расположенных вслед за ним кодонов в точности соответствуют известной последовательности аминокислот N-конца вирусного белка оболочки. Еще одна интересная особенность этой последовательности состоит в том, что два участка, обозначенные фигурными скобками со звездочками, могут спариваться друг с другом. В результате инициирующий кодон может образовывать петлю (шпильку). Такие шпильки в инициаторных участках РНК образуются не всегда, однако они встречаются достаточно часто. [c.242]

Для образования названия аминокислот атом углерода, расположенный по соседству с главной функциональной группой в молекуле (т. е. рядом с карбоксилом в случае карбоновых кислот), обозначают буквой а, следующие — буквами Р. V. е. Эти обозначения используются главным образом в тривиальных названиях карбоновых кислот. [c.254]

Несмотря на широкое использование символов в и ь для обозначения абсолютной конфигурации, этот метод не лишен недостатков. Определение принадлежности того или иного энантиомера к о- или ь-ряду может зависеть от того, к какому соединению его относят. Известны случаи, когда энантиомер можно путем пяти или шести стадий связать с известным соединением о-ряда, а другим путем, также из пяти или шести стадий, этот энантиомер можно связать с ь-энантиомером того же соединения. В таких случаях приходится делать произвольное отнесение к о- или ь-ряду. Из-за отмеченного недостатка, а также из-за некоторых других в настоящее время система оь-обозна-чений используется редко исключение составляют такие соединения, как углеводы и аминокислоты. [c.146]

По принятой для обозначения пространственного строения номенклатуре аминокислоты с такой конфигурацией относятся к Ь-ряду. Аминокислоты противоположной О-конфигурации в белках, как правило, не встречаются. Есть, однако, весьма примечательные исключения О-аминокислоты входят в состав некоторых микроорганизмов (бактерии сибирской язвы), антибиотиков, т. е. необычных, не имеющих широкого распространения форм жизни и их продуктов. [c.279]

Система ро—сигма позволяет обозначать конфигурацию, исходя как из моделей, так и из проекционных формул, и воспроизводить непосредственно как модель, так и проекционную формулу Нужно только помнить, что при движении по цепи атомов углерода, как показано на стр. 160, заместитель, находящийся слева, обозначается буквой р, а заместитель, находящийся справа, обозначается буквой а. Это означает, что в общепринятой вертикальной проекции оксикислот, аминокислот и сахаров обозначение р будет эквивалентно В-конфигурации, а обозначение о— -конфигурации. [c.386]

Изображая строение грамицидина С, мы воспользовались принятыми в химии белков сокращенными обозначениями аминокислот (лей — лейцин, фал — фенилаланин, про— пролин, вал — валин, ори — орнитин). При такой записи считают, что начало сокращенного обозначения соответствует аминному концу молекулы, конец— ее карбоксильрюму концу, т. е. обозначение, например, вал расшифровывается как —ЫН—СН(СзН7)—СО—. [c.343]

В принципе любое соединение, которое содержит одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу, является аминокислотой. Однако чаще всего этот термин применяется для обозначения карбоновых кислот, аминогруппа которых находится в а-положении по отношению к карбоксильной группе. Ни один из известных нам живых организмов не обходится без аминокислот. Аминокислоты, как правило, входят в состав полимеров — белков. Белки служат питательными веществами, регулируют обмен веществ, способствуют поглощению кислорода, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения и главным опорным материалом живых организмов, участвуют в передаче генетической информации и т. д. [c.382]

Glu-Ala-Phe-Pro-Leu-Glu-Phe-ОН (мол. м. ок. 4500 букв, обозначения см. в ст. Аминокислоты). Различия в аминокислотной последовательности А. разных видов животных и человека локализуются между 13 и 39 аминокислотными остатками. [c.37]

Правильная аминокислота (обозначенная Я), возможно, взаимодействует предпочтительнее по сравнению с большинством (вероятно, со всеми) других аминокислот (обозначены X). Если связалась неправильная аминокислота, то возможно кинетическое корректирование в результате конформационных изменений, индуцированных тРНК, или же химическое корректирование, обусловленное неполноценным переносом на тРНК. [c.93]

В атом номере ж/риала опубликованы также разработанные ШРАС Правила ном. н-клатуры аминокислот, стероидов, вита.млнов и каротнноидов (стр, 5575), Руководство по физико-химическим обозначениям и терминологии (стр. 5517) и Правила номенклатуры неорганических соединений (стр. 5523). [c.304]

На рис. 179 показана типичная схема расположения аминокислот на выходе аминокислотного анализатора ( hromaspek фирмы Rank Hilger ) с сохранением примерного соотношения расстояний между пиками, обозначенными вертикальными отрезками. Как видно из рисунка, пики аминокислот легко можно разбить на три группы [c.516]

Проекции Фишера для двух возможных структур аминокислот изображены выше. Та аминокислота, в проекции которой карбоксильная группа располагается наверху, группа К — внизу, а аминогруппа — справа от углеродной цепи, называется -энантиомером. Это обозначение такое же, как для а-гидроксикислот (разд. 15.1.2), но отличается от обозначения углеводов, что может привести к путанице (разд. 12.3). При обозначении хиральности аминокислот с помощью символов и 5 (разд. 12.3) теоретически порядок старшинства группы может меняться при достаточно существенных изменениях структуры боковой цепи. Практически боковые цепи большинства биологически важных аминокислот имеют такое старшинство МНо-и СО2Н-ГРУПП, при котором обозначения п, ь и 7 , 5 совпадают, т. е. о и 1, =5 (исключение составляют цистеин и цистин). [c.292]

Мет — Асп — Тре — ОН (мол. м. 3485 букв, обозначения см, в ст. а-Аминокислоты). Для сохранения биол, активности Г. необходима структурная целостность его молекулы. Секретируется а-клетками островков поджелудочной железы, В-во, подобное Г,, вырабатывается также в слизистой оболочке кишечника. Г, участвует в регуляции углеводного обмена, является физиол, антагонистом инсулина. Усиливает распад и тормозит синтез гликогена в печени, стимулирует образование глюкозы из аминокислот и секрецию инсулина, вызывает распад жиров. При введении в организм повышает уровень сахара в крови, [c.139]

Антиподы с 2р-положением аминогруппы относят к й-ряду,. антиподы с 2а-.положением аминогруппы—к -ряду. Таким образом, семейства -аминокислот родственны по конфигурации семействам а-оксикислот. Подробнее о стереохнмических обозначениях аминокислот см. 187. [c.377]

Если название начинается с умножающей (ди-, три-, тетра-и т. п.) или какой-либо другой (мезо-, пер- и т. п.) приставки, которая пишется слитно, оно включается в алфавит по первой букве такой приставки. Обозначения перед названием, набираемые курсивом и отделяемые, дефисом, в алфавит не включаются. Например в соответствующем по первой букве названия месте двузамещенные производные бензола помещаются в порядке орто-, мета-, пара- геометрические изомеры в последовательности цис , затем транс- оптические антиподы —б -, затем /- и /- в случае моносахаридов первым помещается о-изомер, затем ь- и оь- а в случае природных аминокислот — вначале Ь-, а затем в- и о ь-соединения. [c.119]

ВАЗОПРЕССЙН (от лат. vas-сосуд и presso-давлю) (анти-диуретич. гормон, адиуретин), пептидный гормон гипофиза. Первичная структура В. у большинства млекопитающих, в т.ч. у человека (аргииин-вазопрессин, мол. м. 1084 букв, обозначения см. в ст. Аминокислоты) [c.342]

Буквы А, Г, У, Ц в таблице обозначают основания РНК — соотв, аденин, гуанин, урацил, цитозин буквенные обозначения аминокислот (напр., фен, сер, лей) см. в ст. а-Амино-кислиты. Амбер , - охра , <опал — обозначения <бес-смыс,тенных кодонов, к-рые не кодируют аминокислоты, а служат сигналами окончания синтеза полипептидной цеии. Первое основание кодона обозначается буквами в вертикальном ряду слева, второе — в горизонтальном ряду сверху, третье — в вертикальном ряду справа. Реализация ] к, происходит в два этапа транскрипции н трансляции,. а ра<шифровку генетич. кода X. Г. Коране и М. У. Ни-рен( ср1у и 1 168 присуждена Нобелевская премия. [c.125]

Орн — орнитин, остальные буквенные обозначения см. в ст, а-Аминокислоты). В клетках бактерий Ba iLlus brevis Г. образуется по нематричному механизму с участием фермента грамицидин С-синтетазы. Активен против грамотрицат. бактерий, однако из-за токсичности примен, в медицине только как ср-во местного действия. Г, и мн, его аналоги синтезированы. [c.142]

HjN — line — Гли — Асн — Лей — Сер — Тре — Цис — Мет — Лей — Гли — е — Тир — Тре — Глн — Асп — Фен — Асн — Лиз — Фен — Гис — Тре — Фен — Про — Глн — Тре — Ала — Лей — Гли — Вал — Гли — Ала — Про — NHj (мол. м. 3600 буквенные обозначения см. в ст. а-Аминокислоты). У животных различается аминокислотными остатками в положениях 10—32. Для проявления биол. действия К. обязательно сохранение всей его пептидной цепи. У большинства млекопитающих К. вырабатывается парафолликулярными или <С -клетками щитовидной железы. К. понижает содержание Са и Р в крови. Действует в осн. на скелет, где тормозит резорбтивные процессы антагонист паратгормона. Выделяют К. из щитовидной железы животных или синтезируют. Примен. в медицине для подавления резорбции костей. [c.236]

Илей—Глн—Асп—Цис—Про—Лей—Гли— ONHa (мол. м. 1007 букв, обозначения см. в ст. а-Аминокислоты). Вырабатывается нейросекреторными клетками гипоталамуса, накапливается в гипофизе. Стимулирует сокрагцеыие гладкой мускулатуры матки и секрецию молока молочными железами. Выделяют из гипофизов животных или синтезируют. Примен. в медицине. [c.403]

Подобное структурное сходство дает основание ожидать, что пазвания аминокислот уже говорят о природе их радикалов. К сон<алению, тривиальные названия не позволят сделать заключение о природе радикала, если мы не знаем заранее, какой структуре соответствует данное название. Вот почему мы вынуждены запоминать для канедой аминокислоты ее название и структуру. Возможно, удобнее было бы пользоваться номенклатурой ШРАС для обозначения аминокислот, однако тривиальные названия уже прочно вошли в обиход органической химии и, что еще важнее, биохимии. [c.384]

Полипептиды называются как производные С-концевой аминокислоты, причем первой пишут название N-концевой аминокислоты, а последней — С-концевую аминокислоту. В таком порядке пишут как полные названия составляющих аминокислот, так и их сокращенные обозначения. Так, гли-цилаланин — это дипептид, состоящий из глицина (N-концевая аминокислота) и аланина (С-концевая аминокислота). В сокращенном виде его название пишут так gly-ala. Аланилглицин (ala-gly) — это изомерный дипептид, в котором N-концевой аминокислотой является аланин, а С-концевой — глицин. [c.400]

Пептид. Общий термин для обозначения полиамидов, построенных из а-аминокислот. Дипептидами, трипептпдами,. .. полипептидами называют полиамиды, состоящие из двух, трех и т. д. аминокислот. [c.413]

Г.-белки с мол. м. от 10-15 тыс. до 200-300 тыс. Они проявляют свою каталитич. активность, как правило, в отсутствие к.-л. кофакторов лишь в нек-рых случаях необходимы ионы металлов-гл. обр. Zn " , Со " , Са , Mg " . Для небольшого числа Г. известна первичная, а для нек-рых и пространств, структура молекулы (напр., для лизоци-ма, пепсина, трипсина, химотрипсина). Отмечено значит, сходство структуры ферментов одного подкласса, особенно в области активного центра. Так, мн. протеиназы имеют в активном центре одинаковую последовательность аминокислот Gly Asp Ser Gly Gly Pro (обозначения см. в ст. Аминокислоты]. Близкое строение имеет и активный центр ряда эстераз. [c.561]

Понижение давления возможно также в результате ингибирования фермента пептиднлдипептидазы (кининазы-Щ к-рый катализирует превращение неактивного декапептида ангиотензина-1 в сильный прессорный октапептид ангио-тензин-П и инактивирует брадикинин, расширяющий сосуды. К таким ингибиторам относятся, напр., тепротид-5-Oxo-Pro-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-iso-Leu-Pro-OH (буквенные обозначения см. в ст. Аминокислоты), каптоприл (X). [c.572]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология