Константы образования азотистой кислот

Для определения аминогруппы применяются нейтрализация (прямое ацидиметрическое титрование), образование амидов, бромирование, реакция с азотистой кислотой и другие реакции, причем наиболее широко используется прямое титрование. Почти все амины можно титровать в водной среде или в определенных органических растворителях. Большинство алифатических аминов является достаточно сильными основаниями, и их можно титровать в водном растворе кислотами. Константы диссоциации алифатических аминов находятся в пределах от 10 до 10 . Ароматические и другие слабоосновные амины не удается оттитровать в воде, но они хорошо титруются в растворителях, обсуждаемых ниже. Константы диссоциации этих аминов колеблются в пределах от 10 до 10 . [c.405]

В соответствии с реакцией на получение азотной кислоты расходуется количество двуокиси азота, равное 1,5/, регенерируется ко личество окиси азота, равное 0,5/, расходуется воды на реакцию тоже 0,5/. В табл. 34 приведены константы равновесия возможных реакций образования азотной и азотистой кислот. [c.133]

Рассмотрение равновесий (11 — 13) показывает, что существует область концентраций азотной кислоты, в которой диссоциация азотистой кислоты протекает с преимущественным образованием ионов нитрозила. Чтобы убедиться в этом, достаточно рассмотреть уравнения констант равновесия -Кр(ц, и которые можно [c.155]

Используя уравнение скорости реакции [уравнение (13)], можно показать, почему скорость такого типа реакции возрастает при понижении pH, но достигает некоторого предела при pH, более низких, чем р/Са кислоты, сопряженной с азотистым основанием. При низких величинах pH амин протонируется. В результате за счет уменьшения концентрации свободного азотистого основания понижается концентрация промежуточного продукта присоединения. Однако, с другой стороны, дегидратация катализируется кислотами. Поэтому эффекты, возникающие при уменьшении pH, должны взаимно компенсировать друг друга, и наблюдаемая скорость не должна в таком случае зависеть от величины pH, как и следует из уравнения (13). Такой характер изменения скорости реакции наблюдается в довольно широком диапазоне значений pH при образовании фенилгидразона из галактозы [6]. Часто, однако, дальнейшее понижение pH приводит к уменьшению скорости реакции, в результате чего наблюдается хорошо известная колоколообразная зависимость скорости реакции от pH (см. рис. 1) [5, 12,49, 83, 98, 138, 144, 185]. Такое понижение скорости нельзя объяснить уравнением (13), поэтому оно должно быть видоизменено. Далее, добавляя новые члены к уравнению (13), можно было бы объяснить увеличение скорости реакции сверх предсказываемого первоначальным уравнением. Однако объяснить понижение скорости ниже предсказываемой можно лишь в том случае, если предположить, что происходят изменения в стадии, определяющей скорость реакции. Колоколообразные кривые зависимости скорости реакции от pH наблюдаются в тех условиях, когда общий кислотный катализ не оказывает заметного влияния на наблюдаемую скорость реакции и когда в значения констант скоростей реакций внесены поправки на общий кислотный катализ. Следовательно, уменьшение скорости реакций при понижении pH должно указывать на то, что лимитирующей становится другая стадия [98]. Для подобных процессов это вполне закономерно. Действительно, уменьшение pH приводит к постепенному увеличению скорости дегидратации, а также к понижению скорости присоединения по карбонильной группе свободного азотистого основания, поскольку последнее при этом становится протонированным. [c.349]

Для И. органич. соединений определяют физич. константы плотность, показатель преломления, вязкость, спектры поглощения и испускания и др., мол. вес и эквивалентный вес по отношению к одной или нескольки.м группам или элементам. Иа основе характерных реакций обнаруживают функциональные группы и принадлежность к разным классам, напр, альдегиды — по образованию серебряного зеркала по отношению к азотистой к-те различают первичные, вторичные и третичные амины. Важной характеристикой является темп-ра плав.иения с.мешанной пробы исследуемого вещества с веществом известного строения если не наблюдается депрессии темп-ры плавления, то можно говорить о тождестве обоих соединений. Далее вещество идентифицируют по константам его производных, напр, кислоты идентифицируют по темп-ре плавления или кипения их амидов, эфиров, нитрилов и т. д. Во многих случаях для И. [c.64]

Физические константы и аналитические данные хлорамфеникола следующие бесцветные иглы т. пл. 150 °С [а] =+19° (в этаноле), —25,5° (в этилацетате) брутто-формула СцН1о05Н2С12 (оба атома хлора инертны к ионам серебра) мол, вес (по Расту) 310 инертен по отношению к реагентам на карбонильную группу и разбавленному раствору брома нейтрален, УФ-спектр антибиотика содержит максимум поглощения при 278 ммк, сходный с поглощением бензола, Хлорамфеникол образует диацетат, гидролизующийся в мягких условиях в исходное вещество отсюда следует, что обе ацетильные группы связаны с атомами кислорода, а не азота. При каталитическом гидрировании антибиотика быстро поглощается 3 моль водорода, причем заметного изменения спектра не происходит. Восстановление оловом в соляной кислоте и последующее действие азотистой кислоты приводят к образованию диазониевой соли. [c.580]

Константы скоростей третьего порядка [уравнение (3)] (л .моль- .с- ) для дезаминирования, нитрозирования и диазотирования через нредравновесное образование азотистого ангидрида в разбавленной водной азотистой кислоте [c.516]

Данные по межмолекулярной ассоциации в паре азотистых оснований нуклеиновых кислот получены Суходубом и Янсоном [129], которые на масс-спектрометре исследовали пары следующих ассоциатов аденин-урацил, аденин-тимин, гуанин-цитозин, урацил-урацил, ти-мин-тимин, цитозин-цитозин, урацил-тимин. Наблюдаемые в парах молекулы оснований связаны друг с другом водородными связями, образуя циклические димеры. Из соотношения интенсивностей пиков димеров и мономеров для каждой пары определена величина, пропорциональная константе ассоциации. Из температурного хода интенсивностей пиков получены следующие значения энтальпии образования пар (в ккал/моль) 21 (гуанин-цитозин) 14,5 (аденин-урацил) 13 (аденин-тимин) 12 (цитозин-цитозин) 9,5 (урацил-урацил) и 9,0 (тимин-тимин). [c.94]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология