Гемоглобин расщепление

Рис. 6-8. Пептидная карта, полученная после расщепления нормального гемоглобина человека трипсином. Каждое пятно содержит один из пептидов. Чтобы получить такую двумерную карту, смесь пептидов наносят на лист бумаги квадратной формы, проводят электрофорез в одном направлении, параллельном одной из сторон квадрата, после чего бумагу высушивают, а затем проводят хроматографическое разделение пептидов в другом направлении, перпендикулярном первому. Ни один из этих двух процессов в отдельности не позволяет разделить пептиды полностью, однако последовательное их осуществление оказывается очень эффективным способом разделения сложных пептидных смесей.

Расщепление гемоглобина приводит к глобину и легко окисляющемуся г е м у, в котором железо еще двухвалентно. Ге.м способен связывать 2 молекулы основания (например, пиридина) и при этом образовывать так называемые г е м о х р о м о г е н ы гемоглобин можег рассматриваться как гемохромоген, в котором молекулы основания заменены белковой молекулой. [c.974]

Например, для всех растений жизненно важное значение имеет зеленый координационный комплекс магния, известный под названием хлорофилла. Комбинация магния и координированных вокруг него групп придает хлорофиллу электронные свойства, которыми не обладает данный металл или его ион в частности, хлорофилл способен поглощать видимый свет и использовать его энергию для химического синтеза. Все организмы, которые дышат кислородом, нуждаются в цитохромах, координационных соединениях железа, которые играют важную роль в процессах расщепления и сгорания пищи, а также в накоплении высвобождающейся при этом энергии. Более сложные организмы нуждаются в гемоглобине-еще одном комплексе железа благодаря координированным к железу группам гемоглобин связывает молекулы кислорода, не окисляясь при этом. Многие области биохимии на самом деле представляют собой не что иное, как прикладную химию координационных соединений переходных металлов. В данной главе мы познакомимся со строением и свойствами некоторых координационных соединений. [c.205]

Трансферрин — гликопротеин, который образует комплексы с железом и служит для перевода железа, содержащегося в тканях (особенно в печени) в резервной форме, в его метаболически активную форму в гемоглобине. Методами периодатного окисления, метилирования и расщепления гликозндазой [207] установлено, что олигосахаридные цепи трансферрина имеют структуру (53). [c.268]

Фиг. 117. Путь расщепления гемоглобина до билирубина.

Токсичность некоторых ядов может увеличиваться не только при взаимодействии с другими веществами, но и за счет их превращений непосредственно в организме. Так, например, отравляющее действие этиленгликоля, поступающего в организм, объясняется его окислением в щавелевую кислоту, которая является более токсичным продуктом. Окись углерода, попадая в организм, вступает в реакцию с гемоглобином крови, который является передатчиком кислорода, и образует стойкое соединение (метгемоглобин), в результате чего снижается доставка кислорода к тканям. Высокая токсичность метанола объясняется его окислением в организме с последующим расщеплением в формальдегид и муравьиную кислоту. Вместе с тем многие ядовитые вещества в результате реакций, протекающих в организме, превращаются в менее токсичные или вообще нетоксичные продукты. Так, например, довольно ядовитые соединения двухвалентного железа окисляются в организме в нетоксичные трехвалентные соединения. [c.41]

Белки выполняют поразительно много разнообразных заданий. Почти все химические реакции в организме катализируются особой группой белков, называемых ферментами. Расщепление питательных веществ для генерирования энергии и синтез новых клеточных структур включают тысячи химических реакций, возможность протекания которых обеспечивается белковым катализом. Белки также выполняют роль переносчиков, например гемоглобин переносит кислород от легких к тканям. Мышечные сокращения и внутриклеточные движения — это взаимодействие молекул белков, чье предназначение состоит в осуществлении координированных движений. Еще одна группа белковых молекул, так называемые антитела, защищает нас от чужеродных веществ, таких как вирусы, бактерии и клетки других организмов. Активность нашей нервной системы также зависит от белков, которые получают, передают и собирают информацию из внешнего мира. Белки — это также гормоны, управляющие ростом клеток и координирующие их активность. [c.116]

ДОВ. При расщеплении белковой части хлоропластов ими были обнаружены следующие аминокислоты аргинин, лизин, тирозин, фенилаланин и глютаминовая кислота, т. е. почти все основные аминокислоты, имеющиеся и в глобине, за исключением гистидина, чем, по их мнению, белок хлорофилла и отличается от белка гемоглобина. Однако через восемь лет советские физиологи Осипова и Тимофеева показали наличие гистидина и в хлоро-филл-белковом комплексе. [c.187]

Исследования Г. Е. Владимирова показали, что вероятным механизмом физиологического образования желчных пигментов является каталитическое окисление гемоглобина в холеглобин и вердогемоглобин при участии витамина С. В дальнейшем происходит ферментативное расщепление вердогемоглобина на глобин, биливердин и железо. Последнее частично откладывается в виде железосодержащего белкового комплекса коричневого цвета в ретикуло-эндотелии печени и селезенки. Этот комплекс известен у гистологов под названием гемосидерина. Биливердин, как уже указывалось, превращается при восстановлении в билирубин. [c.365]

Следует особо остановиться на роли гемоглобина в переносе углекислоты. Кислотный характер оксигемоглобина выражен значительно сильнее, чем у гемоглобина. Другими словами, солеобразные соединения гемоглобина (калиевые его соли) подвергаются гидролитическому расщеплению в значительно большей степени, чем соответствующие соли оксигемоглобина. Поэтому в тканевых капиллярах в момент расщепления оксигемоглобина на свободный кислород и гемоглобин появляется дополнительное количество оснований, способных связывать углекислоту. [c.465]

В крови человека и животных находятся миллионы эритроцитов — красных кровяных телец, содержащих гемоглобин (стр. 454). Одна молекула гемоглобина может связать сравнительно непрочной связью 4 молекулы кислорода, образуя молекулу оксигемоглобина. Насыщенная кислородом кровь направляется по артериям ко всем клеткам организма. При этом от оксигемоглобина легко отщепляется кислород, который переходит в клетки. Окисляя продукты расщепления жиров и углеводов, кислород соединяется с водородом органических соединений и образует воду. Этот процесс дегидрирования осуществляется с помощью окислительных ферментов и сопровождается выделением большого количества энергии. [c.451]

О желчных пигментах рассказывается в гл. 21 в связи с обменом белков. Они появляются в результате частичного расщепления гемоглобина, и именно они обусловливают характерный желтовато-коричневый или зеленый цвет желчи. [c.370]

Расщепление гема. Продолжительность жизни эритроцитов составляет 120 дней. По истечении этого периода они разрушаются. Гемоглобин при этом подвергается расщеплению, а образовавшиеся продукты расщепления попадают в желчь и выводятся затем из организма с фекалиями и в небольшой степени с мочой. Характерный цвет желчи, фекалий и мочи обусловлен в какой-то степени продуктами расщепления молекулы гема. [c.409]

В результате расщепления гемоглобина в печени образуется частично расщепленная молекула гема, которая в виде биливердина поступает в печень и затем выводится из организма. [c.412]

НЫ отвечать следующим требованиям 1) отсутствие взаимодействия с белками, 2) низкая молекулярная масса, 3) наименьшее возможное различие между рК и р/, 4) хорошая электропроводность, 5) наименьшее возможное поглощение света в области УФ-поглощения белков, 6) равномерное распределение зон р/ амфолитов, 7) максимальное количество различных значений р/. Сначала в качестве амфолитов использовались лишь вещества, химически близкие белкам, т. е. различные типы частично расщепленных белков гидролизаты гемоглобина, обессоленные препараты пептона или, что более удобно, гидролизаты казеина и лактальбумина. Эти смеси можно применять в тех случаях, когда определению не мешает их пептидная природа. Когда требуется более тонкое изменение р/ и более близкий к линейному градиент, следует применять электролиты-носители, предложен- [c.319]

При частичном гидролизе гемоглобина трипсином получается соединение, в котором весь входивший в молекулу гемоглобина гемин оказывается прочно связанным с продуктом расщепления глобина [151]. При частичном же гидролизе глобина 70-процентной серной кислотой при 37° получается полипептид, обладающий щелочными свойствами и содержащий значительное количество гистидина [152]. Это указывает на то, что остатки гистидина составляют наиболее устойчивую часть молекулы глобина. [c.246]

Комплексы сывороточных белков с другими веществами белковой природы могут быть также выделены с помощью гель-хроматографии, как это было уже показано на примере комплекса гемоглобин — гаптоглобин (фиг. 16) [49]. Еще проще количественно определить емкость гемоглобина (способность гемоглобина к комплексообразованию) на сефадексе G-100 [50]. Фракция макроглобулинов (выделение на сефадексе G-200), очевидно, содержит белок, связывающий трипсин [51, 52]. Активность при этом сохраняется лишь частично [51, 52]. Комплексы антиген — антитело часто выделяли на пористых гелях, а затем после разложения на составные части исследовали более подробно (см. литературу, приложение IX). В предыдущем разделе на примере инсулина были рассмотрены возможности изучения растворимых иммунокомплексов. Иммунологические методы в сочетании с гель-фильтрацией играют важную роль в исследовании строения Y-глобулинов. Среди работ на эту тему (см. литературу, приложение X) имеются блестящие исследования, посвященные восстановительному расщеплению и выделению L- и Н-цепей, их рекомбинации, ограниченному действию папаина и, наконец, иммунологическим свойствам интактного белка и его фрагментов. [c.218]

Несколько одинаковых или разных молекул белка (субъединиц) могут соединяться друг с другом так возникает четвертичная структура белка. Например, гемоглобин состоит из четырех субъединиц под действием мочевины происходит его расщепление на две неидентичные части, которые после удаления реагента могут вновь соединиться, воссоздавая нативный гемоглобин. Белок вируса табачной мозаики состоит из более чем двух тысяч субъединиц. [c.412]

Вне организма гемоглобин быстро превращается в метгемогло-б и н, который отличается от оксигемоглобина более прочной связью с кислородом и при расщеплении образует наряду с глобином г е м а-т и н у последнего при атоме железа имеется одна гидроксильная группа. В гемоглобине железо двухвалентно, в метгемоглобине и тематике — трехвалентно. [c.974]

Веществами, родственными гемоглобину, являются также цитохромы — ферменты окисления, находящиеся, например, в мускулах, в дрожжах и т. и. Цитохром С при расщеплении бромнстоводородной и уксусной кислотами дает гематопорфирин (ср. стр. 976). В настоящее время считают, что цитохром С отличается от гемоглобина [c.977]

Так как биливердин имеет большую, чем билирубин 71-систему сопряжения, он и окрашен глубже — это сине-зеленый пигмент водорослей, где он участвует в процессе фотосинтеза. В организме здорового человека биливердин не содержится, но при некоторых заболеваниях печени и почек он регулярно сопутствует билирубину. Билирубин имеет вдвое меньшую л-сопря-женную систему, в связи с чем имеет желто-оранжевую окраску, соответствующую более коротковолновому электронному переходу. Он образуется в организме человека при расщеплении гема гемоглобина и является пигментом желчи — содержится в желчных камнях. При некоторых заболеваниях количество билирубина возрастает и он, накапливаясь, вызывает пожелтение кожи и белков глаз (желтуха). [c.263]

Гемсодержащие белки являются переносчиками электронов или малых молекул, таких, как О2. В гемоглобинах функция гема и окружающей его полипептидной цепи состоит в обеспечении связывания молекулярного кислорода железом и в защите координированного ферроиона от окисления [639]. В цитохроме с функция атома железа в геме заключается не в координации малой молекулы, а в переносе электронов в ходе метаболизма энергии железо ферментативно восстанавливается (Fe —>- Fe " ) и окисляется соответствующими белками — партнерами цитохрома с [509]. Цитохром 65 — составная часть другой группы электронпереносящих белков, которые участвуют в расщеплении жирных кислот и других химических реакциях [297]. Было выдвинуто предположение [640], что цитохром 5 может взаимодействовать in vivo с цитохромом с. Однако пока установлено, что восстановление цитохрома с цитохромом bs может происходить только in vitro. Недавно была предложена структурная модель этого взаимодействия [640]. [c.249]

Специфическое химическое рсхш пление пептидных связей можно осуществить с помощью двух окисляющих агентов. Один из них, Ы-бромсукцинимид, вызывает расщепление пептидной связи, в которой участвует остаток триптофана, с одновременным разрушением этого остатка и его окислением [64]. Успешное использование этого метода удалось лишь в нескольких случаях. Помимо изучения структуры полипептида, выделенного из вируса табачной мозаики, Ы-бромсукцинимид был использован при анализе последовательности низкомолекулярного глюкагона [58 и М-кон-цевой последовательности гемоглобина [79]. Существенный недостаток этого метода заключается в том,что М-бромсукцинимид расщепляет не все пептидные связи, образуемые остатками триптофана. [c.36]

Экспериментально найденная линейная зависимость между дозой облучения полиизобутилена и 1/уИ указывает на то, что разрывы цепи происходят согласно закону случая и что количество их пропорционально дозе. Облучение белков может вызывать отщепление аммиака и расщепление пептидных связей, а при наличии серы— выделение сероводорода (отрицательная сторона лучевой стерилизации). Небольшие дозы излучения, почти не влияющие на большинство полимеров, сильно действуют на нуклеиновые кислоты, нук-леопротеиды, гемоглобин, миоглобин и ферменты, чем в значительной степени объясняется опасность облучения для живых организмов. [c.639]

При облучении замороженных водных растворов сывороточного альбумина и гемоглобина при —180° Сведберг и Брохэлт [56, 57] не обнаружили ни расщепления белковых молекул, нн других изменений седиментационных свойств. Молекулы исследованных белков не имеют особой слабой точки, которая могла бы быть повреждена прямым действием с образованием заметных изменений при малых дозах. Александер и Чарлзби [55] показали, что сывороточный альбумин в сухом состоянии подвержен изменениям в результате прямого действия при облучении очень высокими дозами. Кениг и Перрингс [58] нашли, что рентгеновские лучи вызывают расщепление фибриногена с образованием как самых мелких фрагментов, так и больших агрегатов, в том числе нерастворимых. [c.224]

Одним из наиболее важных химических превращений кольцевой системы порфирина является расщепление, которое приводит к тетрапиррольным соединениям с открытой цепью. Средний срок службы частицы крови около 120 дней после этого, повинуясь неизвестному триггеру, простетическая гемо-группа (12) гемоглобина или миоглобина разрущается, образуя сначала биливердин-1Ха, а затем билирубин-1Ха и другие продукты восстановления и повторного окисления, которые выделяются с экскрементами [номенклатура 1Ха введена Фишером и указывает, что порфирин типа IX — с открытой цепью, образованный путем разрыва связи у углеродного атома а (5)]. Многократно используется только атом железа. Интересно, что почти все природные пигменты желчи обладают ориентацией заместителей типа 1Ха, единственное исключение из этого правила представляет покровный пигмент гусеницы белой капустницы, который является били-вердином-1Х7. В настоящее время рассматриваются две основные теории катаболизма гема, но последние работы указывают, что это энзиматический процесс (дальнейшую дискуссию по поводу пигментов желчи см. в гл. 17.1). Общепринято, что интермедиатом [c.401]

Позднее Гоппе-Зейлер обнаружил, что аналогичный спектр поглощения имеет соединение, полученное при непосредственном расщеплении растворенного гемоглобина в безвоздушной среде. Поскольку это соединение было получено непосредственно из гемоглобина, Гоппе-Зейлер предложил назвать его гемохромогеном в отличие от гематина. По мнению Гоппе-Зейлера, из трех производных, красящего вещества крови—-гемина, гематина и гемохромогена — последнее имеет наибольшее значение для исследований гемоглобина как продукт, стоящий к нему ближе других. [c.163]

В случае гемоцианипа — дыхательного белка, содержащего медь, с молекулярным весом, более чем в десять раз превышающим молекулярный вес гемоглобина,—взаимодействует в основном белковая часть молекулы. При рентгеновском облучении в водном растворе отмечалось агрегирование [Р28], вероятно вызванное непрямым действием. В пользу последнего говорит защита, которую оказывают другие белки. Показано расщепление молекулы гемоцианина а-частицами [В 105, 5120]. Оно происходит одинаково как в растворе при комнатной температуре, так и в замороженном растворе при температуре жидкого азота, так что действие а-частиц, вероятно, прямое. [c.267]

После расщепления дисульфидных связей белок либо распадается на составляющие его цепи (подобно инсулину), либо разворачивается, образуя одну длинную цепь (подобно рибонуклеазе). Как известно, не все белки содержат цистин однако имеются и другие возможности сшивки цепей, например при помощи фосфо-эфирных связей. Кроме того, следует иметь в виду, что трехмерная структура белка, несомненно, приводит к взаимодействию боковых цепей аминокислот друг с другом или с какими-либо участками пептидной цепи. Важную роль в образовании уникальной структуры белка, обеспечивающей его биологическую функцию, играют прочно связанные с ним вещества небелковой природы, такие, как металлы, пигменты и сахара. Молекула гемоглобина человека состоит из четырех пептидных цепей (двух а- и двух -цепей), соединенных с четырьмя геминовыми группами, которые и являются переносчиками кислорода. Структуры обеих цепей гемоглобина (по Брауницеру и др. 1 ]) и миоглобина [2, 3] приведены на фиг. 50. Интересно, что, согласно недавно опубликованной структуре субъединицы белка вируса табачной мозаики [4], в цепи из 158 аминокислотных остатков отсутствуют поперечные связи (фиг. 51). [c.113]

В результате ферментативного воздействия, определяли последовательно после каждого отщепления Ы-концевого остатка по методу Эдмана (см. гл. 6). При изучении гемоглобина (Брауницер был удачно применен последовательный гидролиз белка разными про-теолитическими ферментами. В этом случае на белок действовали трипсином, а затем полученные пептиды гидролизовали пепсином, специфичность которого значительно повышали, ограничивая время реакции. Методические трудности, связанные с фракционированием сложных гидролизатов и определением полной структурной формулы белка, были преодолены в результате упорного труда нескольких групп ученых. Мы теперь знаем полную аминокислотную последовательность инсулина, глюкагона, рибонуклеазы, гемоглобина, белка вируса табачной мозаики, а также кортикотропина и других пептидных гормонов приближаются к завершению работы по установлению строения папаина, лизоцима, химотрипсиногена, трипсииогена, цитохрома с успешно продвигается изучение некоторых других белков. Изучение последовательности аминокислот проводилось на частичных кислотных гидролизатах или на гидролизатах, полученных при действии различных протеолитических ферментов. Чисто химические методы избирательного расщепления пептидных цепей не имели до сих пор значительного успеха, и эта область остается еще нерешенной задачей пептидно химии. [c.117]

Далее важно убедиться, что и в бактериальной клетке белковые цепи растут постепенно, начиная с одного конца, как это обнаружили Швит и Динцес для синтеза гемоглобина в ретикулоцитах. Здесь начало положено опытом Гольдштейна, который давал короткий импульс радиоактивного лейцина культуре ауксотрофа Е. соИ, лимитированного по аминокислоте. После импульса из клеток добывался валовый белок, и последний расщеплялся карбоксинептпдазой — ферментом, отщепляющим аминокислоты с карбоксильного конца (С-конца) полипептидной цепи. Расщепление карбоксипептидазой всегда идет с конца путем отщепления звена за звеном, но процесс останавливается, когда дело доходит до цистина, пролина или некоторых других аминокислот. Если измерить процент отщепившегося от белка радиоактивного лейцина как функцию времени импульса, то оказывается, что карбоксипептидаза легко и полно освобождает лейцин С из белков только, если время импульса достаточно [c.460]

Выяснение их строения облегчалось в значительной мере благодаря тому, что строение самого инсулина уже было установлено. При определении стрепогениновой активности выделенных пептидов оказалось, что активность H-Ser-His-Leu-Val-Glu-OH (фрагмент 9—13 цепи В инсулина) составляет 85 единиц/мг, H-Ser-His-Leu-Val-Glu-Ala-Leu-OH (фрагмент 9—15 цепи В инсулина) — 98 единиц/мг и H-Leu-Val- ys-Gly-Glu-Arg-ОН (фрагмент 17—22 цепи В инсулина) в окисленной форме — 200 единиц/мг. Другие пептиды, также обладающие стрепогениновой активностью, были выделены позднее из гидролизатов, полученных ферментативным расщеплением казеина [123, 124, 827, 1557], рибонуклеазы [1539] и гемоглобина [1155]. Довольно высокая стрепогениновая активность была обнаружена у биологически активных пептидов окситоцина и вазопрессина [2584], а также у нескольких фрагментов окситоцина [2587] (ср. табл. 14). [c.348]

Препарат диэтиламиноэтилцеллюлозы емкостью 0,6—0,7 м-экв г получали по методу Петерсона и Собера [3]. Аминоэтилцеллюлоза — продажный препарат фирмы Ватман . Хроматографирование осуществляли на колонках диаметром 1,5 см при высоте столбика целлюлозы 15— 20 см путем пропускания буферного раствора с непрерывно повышающейся концентрацией хлористого натрия. Градиент выпуклой формы создавали при помощи смесителя. Скорость тока жидкости 10—15 мл/час. Фракции объемом 5—6 мл собирали на автоматическом коллекторе. Во фракциях определяли концентрацию белка (по величине оптической плотности при 280 м х), протеолитическую активность — расщеплением гемоглобина по модифицированному методу Ансона [4], створаживающую активность — описанным ранее методом [1]. В качестве стандарта использовали высокоочищенный препарат пепсина свиньи. [c.275]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология