Гемоглобин свойства

К числу наиболее важных природных хелатирующих агентов относятся производные порфина, молекула которого схематически изображена на рис. 23.6. Порфин может образовывать координационные связи с ионом металла, роль доноров при этом выполняют четыре атома азота. При комплексообразовании с металлом происходит замещение двух указанных на рисунке протонов, которые связаны с атомами азота. Комплексы, полученные с участием производных порфина, называк тся шорфи-ринами. Различные порфирины отличаются друг от друга входящими в них металлами и фуппами заместителей, присоединенными к атомам углерода на периферии лиганда. Двумя важнейшими порфиринами являются гем, который содержит атом желе-за(П), и хлорофилл, который содержит атом магния(П). О свойствах гема мы уже говорили в разд. 10.5, ч. 1. Молекула гемоглобина-переносчика кислорода в крови (рис. 10.10)-содержит четыре гемовые структурные единицы. В геме четыре атома азота порфиринового лиганда, а также атом азота, который принадлежит бе1сковой структуре молекулы гемоглобина, координированы атомом железа, который может координировать еще молекулу кислорода (в красной форме гемоглобина, называемой оксигемоглобином) либо молекулу воды (в синей форме гемоглобина, называемой де-зоксигемоглобином). Схематическое изображение оксигемоглобина дано на рис. 23.7. Как отмечалось в разд. 10.5, ч. 1, некоторые группы, например СО, действуют на гемоглобин как яды, поскольку они образуют с железом более прочные связи, чем О2. [c.376]

Комплексные соединения составляют наиболее обширный и разнообразный класс неорганических веществ. К ним принадлежат также многие элементоорганические соединения, связывающие воедино ранее разобщенные неорганическую химию и органическую химию. Многие комплексные соединения — витамин В12, гемоглобин, хлорофилл и другие — играют большую роль в физиологических и биохимических процессах. Исследование свойств и пространственного строения комплексных соединений оказалось чрезвычайно плодотворным для кристаллохимии, изучающей зависимость физико-химических свойств веществ от структуры образуемых ими кристаллов, и породило новые представления о природе химической связи. К ценным результатам привело применение комплексных соединений и в аналитической химии. [c.354]

Кислород — единственное простое вещество, которое имеет в газовой фазе аллотропную модификацию — озон О3. Молекулярные орбитали и некоторые свойства молекулы О2 приведены в табл. 17.16. За счет двух неспаренных электронов на щ и Лг разрыхляющих орбиталях молекула О2 парамагнитна. Диссоциация этой молекулы становится заметной при —2300 К. Поскольку молекула О2 не насыщенна, для кислорода характерны реакции присоединения, в частности к гемоглобину крови. [c.425]

Однако наиболее мощными буферными системами крови являются так называемые гемоглобиновые буферы, которые составляют примерно 75% всей буферной емкости крови. Сущность действия этих буферных систем заключается в следующем. Кислые продукты обмена веществ взаимодействуют с калиевой солью гемоглобина с образованием эквивалентного количества их калиевых солей и свободного гемоглобина, обладающего свойствами слабой органической кислоты. Таким образом, подкисления крови ие происходит. [c.216]

Гем, или порфирин железа, входит также в активные центры ферментов, таких, как пероксидаза и каталаза. Многие другие переходные металлы также являются важнейшими участниками ферментативного катализа некоторые из них будут обсуждены в гл. 21. В результате появления миоглобина и гемоглобина были сняты ограничения на размеры живых организмов. Это привело к появлению разнообразных многоклеточных организмов. Поскольку переходные металлы и органические циклические системы с двойными связями, подобные порфиринам, чрезвычайно приспособлены к поглощению видимого света, а их комбинации проявляют разнообразные окислительно-восстановительные свойства, жизнь можно рассматривать как одну из областей, где протекают процессы координационной химии. [c.262]

Полученное высокомолекулярное соединение обладало следующими общими с гемоглобином и миоглобином свойствами а) хорошей растворимостью в воде, необходимой для достижения высокой концентрации О2 б) способностью благодаря наличию функциональных групп мешать необратимому окислению кислородного комплекса в) служить моделью дистального имидазола. [c.368]

Расположение, или последовательность, аминокислот вдоль белковой цепи определяет первичную структуру белка. Первичная структура ответственна за неповторимую индивидуальность белка. Замена хотя бы одной аминокислоты может привести к изменению биохимических свойств белка. Например, серповидноклеточная анемия представляет собой генетическое (наследственное) заболевание, вызываемое единственной ошибкой в построении белковой цепи гемоглобина. Эта белковая цепь содержит 146 аминокислот. Первые семь аминокислот в нормальной цепи-валин, гистидин, лейцин, треонин, пролин, глутаминовая кислота и снова глутаминовая кислота. У человека, страдающего серповидноклеточной анемией, шестая аминокислота в этой цепи-валин, а не глутаминовая кислота. Замещение всего одной аминокислоты с кислотной функциональной группой в боковой цепи на аминокислоту с углеводородной боковой цепью настолько изменяет растворимость гемоглобина, что в конечном итоге приводит к нарушению нормального кровообращения (см. также разд. 12.8, ч. 1). [c.448]

Например, для всех растений жизненно важное значение имеет зеленый координационный комплекс магния, известный под названием хлорофилла. Комбинация магния и координированных вокруг него групп придает хлорофиллу электронные свойства, которыми не обладает данный металл или его ион в частности, хлорофилл способен поглощать видимый свет и использовать его энергию для химического синтеза. Все организмы, которые дышат кислородом, нуждаются в цитохромах, координационных соединениях железа, которые играют важную роль в процессах расщепления и сгорания пищи, а также в накоплении высвобождающейся при этом энергии. Более сложные организмы нуждаются в гемоглобине-еще одном комплексе железа благодаря координированным к железу группам гемоглобин связывает молекулы кислорода, не окисляясь при этом. Многие области биохимии на самом деле представляют собой не что иное, как прикладную химию координационных соединений переходных металлов. В данной главе мы познакомимся со строением и свойствами некоторых координационных соединений. [c.205]

Окись углерода СО бесцветный газ, без запаха, чрезвычайно ядовит. Отравляющее действие окиси углерода состоит в том, что она необратимо взаимодейству-, ет с гемоглобином крови, которая после этого утрачивает способность переносить кислород от легких к тканям. По химическим свойствам СО является типичным восстановителем. [c.310]

По своему спектру, кристаллическому строению и другим свойствам этиопорфирин П1 оказался идентичным этиопорфирину, полученному из гемоглобина. [c.976]

В предьщущих главах учебника уже отмечалось, что металлические элементы обладают характерным свойством - они теряют электроны в химических реакциях. Разумеется, образующиеся положительно заряженные ионы (катионы) не остаются изолированными, а существуют в окружении анионов, в результате чего сохраняется равновесие зарядов. Кроме того, катионы металлов обладают свойствами льюисовых кислот (см. разд. 15.10). Это означает, что они способны связываться с нейтральными молекулами либо анионами, если таковые обладают неподеленными парами электронов. Мы уже неоднократно упоминали о таких соединениях, в которых катион металла окружен группой анионов или нейтральных молекул. Например, о частице Л (СН)2 мы говорили в разд. 22.6, где обсуждались проблемы металлургии в разд. 10.5, ч. 1, где рассматривалась способность крови к переносу кислорода, упоминался гемоглобин, а в разд. 16.5 при обсуждении равновесий мы встречались с частицами Си(СН)4 и Л (ЫНз)2. Подобные частицы называются комплексными ионами или просто комплексами, а соединения, содержащие такие ионы,-координационными соединениями. [c.370]

Белок, сохраняющий свои характерные специфические свойства, называется нативным белком гемоглобин в том виде, в каком он находится в эритроцитах или в тщательно приготовленном растворе гемоглобина, в котором он все еще продолжает сохранять свое свойство обратимо соединяться с кислородом, называется нативным гемоглобином. Многие белки очень легко теряют присущие им специфические свойства. Тогда говорят, что они денатурированы. Гемоглобин можно денатурировать просто нагреванием его раствора до 65 °С. В результате такого нагревания он коагулирует, образуя нерастворимый коагулят кирпично-красного цвета. Большинство других белков также денатурируется при нагревании приблизительно до такой же температуры. Яичный белок, например, представляет собой раствор, состоящий главным образом из белка овальбумина с молекулярной массой 43000. Овальбумин — растворимый белок. При нагревании его раствора примерно до 65 °С и выдерживании в течение некоторого времени при этой температуре овальбумин денатурируется, давая нерастворимый белый коагулят. Это явление наблюдается при варке яиц. [c.394]

Ядовитые свойства оксида углерода обусловлены тем, что он даже при сравнительно малых концентрациях соединяется с гемоглобином крови, вытесняя из него кислород. Растворимость оксида углерода в воде весьма незначительна. [c.199]

Каталитическими свойствами обладают ионы металлов и образованные ими комплексные соединения. В природе катализаторы, являющиеся комплексными соединениями, выполняют важные функции. Например, комплексное соединение кобальта (витамин В12) необходимо для процессов кроветворения металлопорфирины железа входят в состав гемоглобина и ряда ферментов. [c.298]

Наиболее мощными буферными системами крови являются гемо-глобиновый и оксигемоглобиновый буферы, которые составляют примерно 75% всей буферной емкости крови. Буферные свойства гемоглобина по своему механизму действия идентичны белковым буферным системам кислые продукты обмена веществ взаимодействуют с калиевой солью гемоглобина с образованием эквивалентного количества их калиевых солей и свободного гемоглобина, обладающего свойством слабой органической кислоты. Кроме того, система окси-гемоглобин — гемоглобин участвует в еще одном своеобразном механизме поддержания постоянства pH крови. Как известно, венозная кровь содержит большие количества углекислоты в виде бикарбонатов, а также СО2, связанной с гемоглобином. Через легкие углекислота выделяется в воздух однако сдвига pH крови в щелочную сторону не происходит, так как образующийся оксигемоглобин является более сильной кислотой, чем гемоглобин. В тканях, в артериальной крови под влиянием низкого парциального давления кислорода оксигемоглобин диссоциирует и кислород диффундирует в ткани. Образующийся при этом гемоглобин, однако, не обусловливает изменения pH крови в щелочную сторону, так как в кровь из тканей поступает углекислота. [c.82]

Эти соединения у различных ферментов оказались одинаковыми по составу. Это же соединение входит в состав гемоглобина крови, переносящего кислород в организмах человека и животных. Гем можно отделить от белка. Однако ни белок, ни гем в отдельности не проявляют ферментных свойств. [c.302]

Такие белки, как инсулин и гемоглобин, обладают рядом специфических свойств, благодаря которым приобретают особо важное значение для организма. Инсулин — гормон, способствующий процессу окисления сахара в организме животного. Гемоглобин обратимо связывает кислород, присоединяя его в легких и отдавая в тканях. Эти точно установленные функции наглядно показывают, что молекулы белка должны обладать специфическим строением. [c.394]

Все известные ферменты представляют собой длинные цепи из а-амино-кислот (относительная молекулярная масса порядка 0,5 млн), свернутые в компактную форму, в которых имеется несколько реакционноспособных участков. Изучение природы ферментов показало, что, помимо белка, многие из них содержат и другие соединения. Так, например, в составе окислительных ферментов были обнаружены органические соединения железа. Эти соединения у различных окислительных ферментов оказались одинаковыми по составу. Кроме того, было выяснено, что такие же соединения железа входят и в гемоглобин крови, переносящий кислород в организме человека и животных. Комплексное соединение железа (гем) можно отделить от белка. Однако после этого ни белок, ни гем не проявляют ферментативных свойств. Отсюда следует, что высокая активность и специфичность свойственны только сложной системе, состоящей из белка и гема. В состав различных ферментов входят и комплексные соединения других металлов. В некоторых ферментах обнаружены медь, цинк, марганец, хром и другие элементы. Для некоторых ферментов уже известна первичная структура, т. е. последовательность аминокислот в длинной цепи. Вторичная структура — общий характер спирали, образуемый цепью, приближенно установлена для нескольких ферментов. О третичной структуре, т. е. природе реакционноспособных поверхностных участков молекулы, известно очень мало. [c.149]

Строением белков объясняются их весьма разнообразные. свойства. Они имеют разную растворимость некоторые растворяются в воде, другие — в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не обладают свойством растворимости (например, белки покровных тканей). При растворении белков в воде образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система (раствор высокомолекулярного вещества). Некоторые белки могут быть выделены в виде кристаллов (белок куриного яйца, гемоглобина крови). [c.353]

Разумеется, здесь обсуждаются также свойства железа — металла, играющего огромную роль в разных отраслях промышленности н являющегося в живых организмах одним из микроэлементов, который входит в состав ряда ферментов, а т кже гемоглобина и других веществ. [c.260]

Комплексные соединения составляют наиболее обширный и разнообразный класс неорганических веществ. К ним принадле- кат также многие металлорганические соединения (стр. 465), связывающие воедино ранее разобщенные неорганическую химию и органическую химию. Многие комплексные соединения — витамин В)2, гемоглобин, хлорофилл и другие — играют большую роль в физиологических и биохимических процессах. Исследование свойств и пространственного строения комплексных соединений оказалось чрезвычайно плодотворным для кристаллохимии, [c.582]

Что касается горючих газов, то обычно считается, что основная опасность, ими вызываемая, - это ожоги, а для взрывоопасных газов основная опасность состоит в создании избыточного давления при взрыве. Однако эта опасность не связана с химическим строением веществ, в то время как токсические свойства определяются химической природой соединений (их строением). Например, симптомы поражения человека при краткострочном воздействии больших концентраций хлора, моноксида углерода и сероводорода совершенно различны. Хлор действует раздражающе на легкие человека, и главной причиной смерти в этом случае является удушье, так как в легких образуется большое количество мокроты, выделяющейся в ответ на раздражение хлором, и дыхание становится невозможным. Моноксид углерода соединяется с гемоглобином крови и блокирует подачу кислорода к тканям организма. Сероводород парализует деятельность центральной нервной системы. [c.358]

Все белки денатурируются под действием кислот или при нагревании, что проявляется в коагуляции и уменьЩенин растворимости, а также в потере специфических биологических свойств. Определение молекулярного веса белков является трудной задачей. Исходя из содержания железа в гемоглобине крупного рогатого скота, было найдено, что молекулярный вес этого белка лежит в пределах 16 000— 17 000. Молекулярный вес казеина, определенный по содержанию легко отщепляющейся серы, равен 16 000 и т. д. Подобные выводы, однако, справедливы лншь прн том условии, что данный белок однороден и содержит в своей молекуле только один атом того элемента, который используется для расчета молекулярного веса. Криоскопическое определение молекулярного веса затрудняется тем, что даже растворимые белки образуют коллоидные растворы наблюдаемое малое понижение точки плавления соответствует большому весу мицеллы. Более подходящими являются методы, основанные на определении скорости диффузии и вязкости. Помимо них практическое значение приобрел предложенный Сведбергом способ определения велич1п-1ы частиц по скорости седиментации в ультрацентрифуге. [c.396]

Донорно-акцепторное взаимодействие подразумевает комплементарную пространственную упорядоченность центров связывания в доноре и акцепторе. Поэтому в любом синтетическом до-норно-акцепторпом комплексе центры связывания (полярные и дипольные) и стерические барьеры должны быть локализованы определенным образом, чтобы структуры обоих компоиентов соответствовали друг другу. Свойства существующих в природе акцепторов, мицелл и циклодекстринов рассмотрены в следующих разделах данной главы. Простетические группы гемоглобина, хлорофилла или витамина В12 также принадлежат к этой категории, поскольку селективно связывают ионы железа, магния и кобальта. [c.267]

Следует учитывать, что способность обратимо связывать кислород — уникальное свойство, обнаруженное в природе только у железонорфириновых, железосодержащих и медьсодержащих белков. Однако другие малые молекулы, такие, как СО, СО2 или N , также могут взаимодействовать с этими металлоиро-теинами. Например, СО связывается с гемоглобином даже еще активнее, чем кислород, создавая дефицит кислорода в клетках (отравление угарным газом). [c.360]

В обоих белках (гемоглобине и миоглобине) гем прочно связан с белковой частью (глобином) с помощью 80 гидрофобных взаимодействий и одной координационной связью между имидазольным кольцом так называемого проксимального гистидина и атомом железа. Несмотря на многочисленные различия в их аминокислотных последовательностях, миоглобин и гемоглобино-вые субъединицы имеют сходную третичную структуру, включающую восемь спиральных участков. Гем вклинивается в щель между двумя спиральными участками кислород связывается по одну сторону порфирина, в то время как гистидиновый остаток координируется по другую. По-видимому, уникальное свойство гемоглобина связывать кислород зависит от структурных особенностей всей молекулы гемоглобина или миоглобина. [c.360]

Действительно, к наиболее замечательному свойству гемоглобина относится его способность кооперативно связывать кислород, т. е. сродство тетрамера к кислороду возрастает по мере насыщения кислородом. Концепция аллостерии, выдвинутая Моно и сотр., была создана в процессе изучения свойств этого белка. Кооперативность необходима для переноса кислорода от носителя гемоглобина к акцептору миоглобину, а также для выполнения других физиологических функций. [c.361]

Проведенное исследование позволяет предположить достаточно удобный, хорошо воспроизводимый и специфичный метод определения гемоглобина Ale, который может быть использован в исследовательской и клинической практике. Предложенная тест-система не требует специального оборудования, достаточно обычного набора приборов для клинической лаборатории. Она основана на извлечении из гемолизата эритроцитов гликобелка специальным сорбентом с заданными свойствами. [c.67]

Действие го.могенных катализаторов основано на особых свойствах соединений с координационными связями. Давно признано, что большую роль в биологических процессах окисления и восстановления играют порфириновые комплексы металлов, подобные те.м, которые содержатся в гемоглобине и хлорофилле. Комплексные структуры обладают точно сбалансированными окислительио- во сстановительными потенциалами, а также Во. многих случаях точно заданными геометрическими параметра.ми. [c.178]

Химические свойства. Кислород, как и фтор, образует соединения со всеми элементами, кроме гелия, неона и аргона. Достаточно большая энергия связи между атомами в молекуле О2 проявляется в высоких значениях энергии активации (см. рис. 40) реакций с участием кислорода, что требует предварительного нагревания или введения катализатора для их осуществления. Так, фосфор сгорает в кислороде (с образованием РгРз) прн нагревании до 60°С, сера (в SO2) — до 250, водород (в Н2О) —выше 300 и графит (в СО2) — до 750°С. Но некоторые вещества (многие металлы, N0, гемоглобин крови) взаимодействуют с кислородом и при комнатной температуре. [c.231]

Против такого строгого разделения химических веществ возражал проф. Киевского университета И. Г. Борщов (1869), который высказал предположение о наличии определенных сходств между указанными веществами, в частности, в строении кристаллических решеток тех и других. Это положение было затем подтверждено исследованиями русского ученого Веймарна, который доказал, что одно и то же вещество в зависимости от условий может проявлять свойства коллоидов или кристаллоидов так, например, раствор мыла в воде обладает свойствами коллоида, а мыло, растворенное в спирте, проявляет свойства истинных растворов. Точно так же кристаллические соли, например поваренная соль, растворенная в воде, дает истинный раствор, а в бензоле — коллоидный раствор и т. п. гемоглобин же или яичный альбумин, обладающие свойствами коллоидов, могут быть получены в кристаллическом состоянии. В настоящее время любое вещество можно получить в коллоидном состоянии. [c.109]

Каждая живая клетка имеет оболочку или поверхностный слой протоплазмы, обладающие свойством полупроницаемостн. Так, оболочка эритроцитов непроницаема для ряда катионов (например, для К+ и N3+), хотя она свободно пропускает анионы и воду. Помещая животные или растительные клетки в дистиллированную воду, можно наблюдать перемещение воды внутрь клеток, что ведет к их набуханию, а затем к разрыву оболочек и вытеканию клеточного содержимого. Если в таком опыте использовать эритроциты, то вода окрасится гемоглобином в красный цвет. Подобное разрушение клеток путем разрыва их оболочек (или поверхностных слоев протоплазмы) называют лизисом, а в случае эритроцитов — гемолизом. [c.40]

При сжатии пленок, образованных глобулярными белками (например, альбумином, глобулином, гемоглобином, трипсином и др.), вплоть до давления около 20 мН/м изотермы двухмерного давления вполне обратимы. При несколько большем сжатии пленок, когда площадь на одну аминокислотную группу составляет приближенно 0,17 нм , дву. с-мерное давление резко возрастает и в пленках происходят необратимые изменения они могут приобретать специфическую нерастворимость и своеобразные структурно-механические (реологические) свойства во многом связанные с изменением конформации и структуры белковых молекул. Более сильное сжатие пленом (до 0,05—0,1 нм на группу) приводит к их коллапсу — образованию складок (а возможно, и по-лимолекулярпых слоев) и отрыву от поверхности. [c.66]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология