Кровь глобинах

Эти аминокислоты жизненно необходимы организму для нормального функционирования (см. табл. 3). Важное биологическое значение гистидина характеризуется, в частности, тем, что белок крови (глобин, входящий в состав гемоглобина) содержит примерно 10% гистидина. [c.45]

Красящее вещество крови. Красное красящее вещество крови, или гемоглобин, состоит из белковой части, глобина, и красящего компонента, гема, содержащего комплексно связанное железо. [c.974]

Гистоны—белки основного характера, так как содержат значительное количество диаминокислот со свободными аминогруппами они растворимы в воде и в разбавленных кислотах, но не растворимы в разбавленных щелочах. Обычно представляют собой собственно белковые части сложных белков. Представитель глобин — белок, входящий в состав сложного белка крови — гемоглобина. [c.297]

Хромопротеиды — вещества, в которых белковая часть соединена с красящим веществом. Представитель гемоглобин крови-, при гидролизе он расщепляется, образуя белок глобин (см. выше) и красящее вещество гем (стр. 420) красного цвета. [c.298]

Гемоглобин крови — сложное белковое вещество из группы хромопротеидов (стр. 298). Он состоит из растворимого в воде простого белка глобина (стр. 297) и красящего вещества гема, в котором содержится двухвалентное железо, комплексно связанное с порфири-новой группировкой. По современным представлениям, строение [c.420]

Разница заключается только в том, что у хлорофилла М = Мд +, а у гемоглобина — Ре +. Координационное число данных ионов равно б, поэтому по вакантным местам присоединяются еще две молекулы других веществ. Например, в гемоглобине по одну сторону хелата присоединяется молекула белка глобина, а по другую— молекула кислорода, благодаря чему это соединение является переносчиком кислорода в крови [c.163]

Гемин и хлорофилл. Особенно важными производными пиррола являются пигменты крови и зеленых растений. Красящее вещество крови, гемоглобин, играющий роль передатчика кислорода, является сложным белком. При гидролизе он распадается на протеин—глобин и небелковое вещество—гемин. В мо- [c.588]

При превращении оксигемоглобина в гемин происходит окисление железа (И) в железо(П1). Этот процесс происходит также в том случае, если насыщенную кислородом кровь оставить стоять длительное время. При этом образуется красно-коричневый метгемоглобин. Соответствующее ему соединение, не содержащее глобина, было названо гематином. Действие оксида углерода как дыхательного яда основано на том, что он прочнее связывается с гемоглобином, чем кислород, и тем самым блокирует действие гемоглобина. [c.613]

Глобулярные белки растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Примерами таких белков служат альбумин, основная составная часть белка куриного яйца глобин, белковый компонент гемоглобина, а также важный в процессах свертывания крови фибриноген. --Структура белков крайне сложна. В принципе, как и для других макромолекул, строение белков может быть описано в терминах конституции, конфигурации, конформации, суммарной брутто-конформации и ассоциации. Однако в химии белков более целесообразно применять другую номенклатуру. Различают при этом четыре типа структурных признаков [3.3.6]. [c.656]

Красное вещество крови гемоглобин, переносящий кислород из легких в каждую клетку тела, является хромопротеидом, состоящим из белка глобина и окрашенной в красный цвет небелковой части — [c.665]

Г, Э, Фишер синтезировал гемин и показал, что гемоглобин крови состоит из белка — глобина и железосодержащего комплекса — гемина, [c.674]

Гемоглобин (НЬ)—окрашенный в красный цвет дыхательный протеид, входящий в состав эритроцитов крови позвоночных животных, представляет собой, как это впервые обнаружил в 1898 г. Д. Лавров, соединение белка глобина (с изоэлектрической точкой при pH 7,5) и окрашенного, содержащего двухвалентное железо, гема. Молекулярный вес гемоглобина — 70 000, а содержание в нем железа 0,33%, откуда очевидно, что на одну молекулу глобина приходится четыре молекулы гема. [c.182]

Наличие крови может быть установлено рядом реакций. Наиболее употребительны при исследовании кровяных пятен проба на кристаллы гемина, гваяковая и бензидиновая пробы, а также спектроскопическое исследование. При спектроскопическом исследовании наиболее чувствительной является проба на гемохромоген. Гемохромоген получают расщеплением кровяного пигмента щелочью или восстановлением его в щелочной среде. Гемохромоген содержит двухвалентное железо и представляет собой восстановленный гематин (т. е. гем), соединенный с денатурированным глобином. [c.240]

Хромопротеиды — гидролизуются на простые белки и красящие вещества. Например, гемоглобин крови распадается на белок глобин п сложное азотистое основание, содержащее железо. [c.267]

При изучении строения ферментов протеидов удалось ближе подойти к выяснению специфичности действия как их самих, так и составных частей их. Так, например, гемоглобин, каталаза и пероксидаза (о них см. ниже) имеют одну и ту же простетическую группу (протогемин). Разница между этими тремя соединениями велика, но она определяется не активной группой, которая в них подчас одинакова, а белком, с которым она связана. При соединении этой группы с белком глобином получается гемоглобин при соединении с другим специфическим белком образуется пероксидаза, а с третьим—каталаза. Пересадка активной группы от одного носителя к другому сопровождается коренным изменением свойств изучаемого комплекса. Такую пересадку удалось осуществить. С каталазы был снят гемин и соединен с выделенным из крови глобином получился кровяной пигмент гемоглобин. [c.340]

Большое значение имеет комплексообразование железа с биолигандами [2, с. 165—184]. Особенно важен гемоглобин — железосодержащая белковая молекула, выполняющая в крови животных и человека функции переносчика кислорода. Гемоглобин содержит белок глобин и четыре гема , представляющих собой порфириновый комплекс железа (II), где атом железа образует связь с четырьмя атомами азота порфиринового кольца и одну связь с атомом азота гистидина— аминокислоты, входящей в состав б1елка глобина. Шестое место в координационной сфере железа (II) может быть занято молекулярным кислородом О2, а также лигандами типа СО, СЫ и др. Если гемоглобин вступил во взаимодействие, например, с СО, он теряет способность обратимо присоединять О2. В таком случае организм погибает от гипоксии. Этим объясняется высокая токсичность СО, СК - и подобных им лигандов. [c.134]

В схеме не указаны имеющиеся в молекуле боковые цепи (—СНз, —СН= СН>, —СН2СН2СООН и др.). Само 16-членное кольцо (без Ме) называется скелетом порфирина. В центре порфирина находится комплексообразователь, связанный атомами азота в гемоглобине — ион Ре , в хлорофилле — нон Mg +. Вся структура соединена с белковой частью (глобином, состоящим из четырех полипептидных цепочек), без которой ни гемоглобин, ни хлорофилл не могут осуществлять свои биохимические функции. Гем обусловливает красный цвет крови. Установлено, что у иона Ре-+ шесть координационных мест, из них четыре удерживают его в плоскости кольца, а два перпендикулярны этой плоскости, причем одно из них связывает гем с глобином, а другое—с молекулой кислорода. Гемоглобин обратимо присоединяет кислород и разносит его по кровеносной системе из легких в каждую клетку тела. [c.207]

Глобин принадлежит к группе гистонов, так как он растворяется в разбавленных кислотах (изоэлектрическая точка 7,5). Примерно одну пятую часть молекулы белка составляют основные аминокислоты, среди которых преобладает лизин. В большинстае гистонов преобладает аргинин. Аминокислотный состав гемоглобина лошади приведен в табл. 42 (стр. 657). Содержание серы (щистива) в глобинах колеблется IB гемоглобине лошади— 0,39%. в гемоглобине кошки — 0,62%, в гемоглобине курицы — 0,86%. Гемоглобин здорового взрослого человека так же, как и гемоглобин лошади, не содержит изолейцина фетальный гемоглобин (HbF) содержит примерно восемь остатков этой аминокислоты. Гемоглобин S, который находится в крови больных серповидной анемией (болезнь, характеризующаяся массовым распадом эритроцитов), является продуктом врожденного нарушения нормального метаболизма. Гемоглобин S значительно менее растворим, чем гемоглобин А, его изоэлектрическая точка лежит заметно выше (на [c.671]

Красный пигмент эритроцитов крови гемоглобин-же-лезосодсржащий комплекс протопорфирина IX (XV R = = R = H= Hj) и белка глобина. В природе встречается ряд аналогов протопорфирина IX иаиб. близки ему по [c.491]

Эти простетические группы также, как и их способы соединения с белками, могут быть очень различными. Так, в фосфопротеидах собственно белок соединен с фосфорной ли пирофосфорной кислотами эфирообразно через гидроксильные группы оксиаминокислот. В хромопротеидах простетической группой является красящее вещество гем, представляющее собою соединение порфиринового ряда, содержащее металл. В гемоглобине (красящем веществе крови), который является переносчиком кислорода у позвоночных, гем содержит железо в гемоцианине, содержащемся в крови и гемолимфе некоторых беспозвоночных животных, гем содержит медь. Железо содержат и ряд других представителей этой обширной и важной группы белков, например, цитохром С — катализатор клеточного дыхания, каталаза и пероксидаза — окислительные ферменты и т. д. Различен также и характер связи простетической группы с белком в хромопротеидах. Согласно современным представлениям, белок (глобин) в гемоглобине связан с гемом водородными связями, возникающими между атомом железа гема и имидазольным кольцом гистидиновых остатков в белке. В цитохроме связующим звеном, по-видимому, является тиоэфирная группа (см. рис. 10). [c.533]

Примером результата эволюции, идущей через дупликацию генов, служат белки крови, переносящие кислород. Предполагается, что около миллиарда лет тому назад ген белка-предшественника (глобина) дуплицировался. Далее в результате эволюции один из парных генов превратился в ген, кодирующий гемоглобин, а второй — в ген мышечного миоглобина. Затем ген гемоглобина вновь дуплицировался, что привело к существованию в настоящее время а- и р-цепей этого белка (гл. 4, разд. Г.8). Последние представляют собой родственные, но отчетливо различающиеся белковые субъединицы кодирующие их гены расположены даже в разных хромосомах. [c.38]

Бертолетова соль — токсическое вещество, при введении в организм действует на кровь, переводя гемоглобин крови в метгемо-глобин, и приводит к образованию тромбов из продуктов распада красных кровяных телец. [c.408]

Особенно велика роль экранированных (закрытых) РЦ в химии сложных молекул — макроциклов, комплексных соединений, белков, нуклеиновых кислот, ферментов, в которых имеется много неэквивалентных реакционных центров, которые в различной степени экранированы близколежащими цепями полимеров, а иногда полностью закрыты для большинства реагентов и доступны лишь для немногих таких, как О2, СО, H N, Н2О. Такой случай наблюдается в биологической системе гемоглобина, в котором гем — дыхательный пигмент находится в глубокой полости белка ( кармане ) и реакционный центр (электроноакцепторный РЦ) в виде закомплексованного Fe сильно экранирован. Многие болезни крови обусловлены изменением структуры белка (глобина) и частичным раскрытием реакционного центра (Fe " ). [c.191]

Простетическая группа наиболее известных животных пигментов — белка крови гемоглобина и мышечного белка мио-глобина, так же как хлорофилл, является порфирином. Гемоглобин и многлобин являются гемопротеинами, т. е. белками, содержащими в качестве простетнческой группы порфирии с хелатированным ионом железа, или гем. К гемопротеинам относятся также цитохромы и некоторые ферменты, такие, как пероксидаза и каталаза. В функционирующих гемоглобине н миоглобине железо находится в восстановленной форме, Fe + если же в их молекулах присутствует окисленная Ге +-форма, то они неактивны. Что касается цитохромов, то их нормальное функционирование зависит от легкости взаимопревращения окисленной и восстановленной форм. [c.167]

Положительные результаты были получены и в ходе экспериментов с трансгенными свиньями. Например, были созданы здоровые трансгенные свиньи, в геноме которых присутствовала следующая генетическая конструкция регуляторная область гена Р-глобина человека, два гена а [-глобина человека и один ген Р -гло-бина человека. В результате ее экспрессии в клетках крови свиней синтезировался человече- [c.435]

Соединение T-IV—слабый антисептик, более эффективный в комбинации с другими антисептиками. Высокие концентрации соединения T-IV в крови превращают гемоглобин в метгемоглобин. С другой стороны, низкие концентрации соединения T-IV способны ускорить обратное превращение метгемо-глобина в гемоглобин [420]. Это явление представляет ценность для терапии [421]. [c.584]

В ряде случаев белки проявляют свою активность при наличии в их составе определенных компонентов, связанных с белковой молекулой. Это можно продемонстрировать на примере уже упоминавшегося тема. Известно большое число комплексов белков с гемом и некоторыми его структурными аналогами, которые объединяются под общим названием гемопротеиды. Центральный атом железа в геме способен образовывать шесть связей. Четыре из них расположены в плоскости гема и соединяют атом железа с четырьмя атомами азота плоской структуры порфиринового кольца, а пятая и шестая находятся перпен.. икулярно по обе стороны плоскости порфиринового цикла и могут давать дополнительные связи с определенными лигандами. Атом железа в геме может менять степень окисления и быть либо в ферроформе Ге , либо в ферриформе и таким образом играть роль переносчика электронов и участвовать в окислительно-восстановительных процессах. Атом кислорода, принимая участие в процессе окисления, может изменить степень окисления железа до Ге (IV) или Ге(У). Если гем связан в комплекс со специфичным белком, это приводит к резкому усилению одной из выполняемых гемом функции. Например, образование комплекса с белком глобином (ге-моглобин) усиливает координирующую способность гема, в особенности способность координировать молекулу О2. Гемоглобин обратимо связывает кислород, который выступает в качестве одного из лигандов, и таким образом служит переносчиком кислорода в многоклеточных организмах. У высших позвоночных гемоглобин находится в специальных красных кровяных клетках (эритроцитах), которые сорбируют кислород в легких и доставляют его ко всем органам и тканям с током крови. [c.16]

Гемоглобин — дыхательный пигмент, содержащийся в эритроцитах и обусловливающий цвет крови, Представляет собой сложный белок, образованный белком глобином, связанным с гвмом. Осуществляет транспорт кислорода из лепмх в ткани, а иэ последних СО в легкие. См. Гем. [c.73]

Гемоглобин является составной частью красных кровяных тел крови и служит в качестве переносчика кислорода от легких к тканям тела. При кислотной обработке гемоглобин освобождается от белка (глобина), гидролизуясь до простетической группы, называемой гемом , и комплексной соли железа—гемина (IX). Строение гемина как протопорфирина точно установлено его синтезом в 1929 г. [7]. [c.318]

Красящее вещество крови гемоглобин является хромопротеидом, состоящим из белка глобина и собственно пигмента — гема Сз4Нд204К4Ге. Гем является порфирином с комплексно связанным ионом [c.524]

Гемоглобин (НЬ) относится к группе сложных белков хромопротеинов. Он состоит из белка глобина и простетической группы — гема, содержащего двухвалентное железо. Гемоглобин легко соединяется с кислородом воздуха, образуя оксигемоглобин НЬОа. В этом виде в крови содержится основная часть гемоглобина. При вдыхании угарного газа СО в крови образуется карбок-сигемоглобин НЬСО, соединение более проч юе, чем оксигемоглобин, что приводит к отравлению организма. При действии на кровь окислителей двухвалентное железо гемоглобина окисляется в трехвалентное и гемоглобин превращается в метгемоглобин (МНЬ), который, как и карбоксигемоглобин, неспособен присоединять кислород. Гемоглобин и его производные обладают способностью поглощать излучение различной длины волн и давать характерные спектры поглощения. Исследование спектров поглощения производных гемоглобина имеет большое значение при диагностике некоторых заболеваний и отравлений, при определении степени профессиональной вредности производства, в судебно-медицинской практике. [c.189]

Токсическое действие. Оказывает общетоксическое действие. Проникает через кожу. Повреждает печень и почки. Сильный гемолитик расщепляет НЬ на глобин и гем, который далее окисляется до гемина по механизму неферментативного аутолиза с образованием свободных радикалов. Вызывает изменение механических свойств крови (текучести, вязкости) и, следовательно, — нарушение кровотока и микроциркуляции. Оказывает сильное раздражающее действие на слизистые глаз и верхних дыхательных путей. Вызывает ожоги кожи. Нарушает иммунный гомеостаз. Кумулятивное действие выражено слабо. [c.621]

Хромопротеиды и металлопротеиды. Гемоглобины, или дыхательные пигменты крови позвоночных и некоторых низших животных обладают одной и той же простетической группой — гемом и отличаются лишь белковым компонентом — глобином. Последний изменяется в случае каждого отдельного рода, что устанавливается не только при помощи серологических реакций различных гемоглобинов, но и на основании кристаллической формы, растворимости и содержания аминокислот. [c.453]

Соединение между гемом и денатурированным глобином называется гемохромоген (то же название применяется для соединений гема с другими основаниями, например с гидразином или пир1щином). В результате окисления железа гемоглобина до трехвалентного состояния (перманганатом, хлоратами, нитробензолом) образуется метгемоглобин. Метгемоглобин образуется в крови и моче при интоксикации нитропроизводными и ароматическими аминами. [c.453]

Краситель крови. 1. Гем и гемин. Краситель крови гемоглобин является хромопротеидом, состоящим из белка — глобина — и собственно красителя—гема Сз4Нд204К4Ре (см. стр. 453). Гем представляет собой соединение протопорфирина з4Hз404N4 с комплексно связанным двухвалентным железом. Гем крайне неустойчив. [c.623]

При замещении атомов водорода в р-положении в пиррольных кольцах на радикалы образуются порфирины. Многие важные природные соединения являются металлическими производными пор-фиринов. Пигменты крови человека и животных — гемоглобины, содержат атом железа, являясь хромопротеидами. Их молекула состоит из двух частей — из белковой части (глобинов) и простети-ческой группы — гема. [c.194]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология