Полипептиды облучение

Форд [913] показал, что при действии ультрафиолетового света на пленки найлона в присутствии Оо возрастает оптическая плотность (D), которая продолжает расти при хранении образца в темноте. При повторном облучении D снижается. Автор считает, что в ходе облучения образуются свободные радикалы, реагирующие в темноте с Og с образованием соединений, распадающихся при повторном облучении. Получены ультрафиолетовые спектры триазинов, как модельных соединений для полипептидов [914]. [c.258]

Таким образом, в кристаллических белках и полипептидах с достаточно длинными цепями образование и уничтожение радикалов при облучении связано с предшествующей миграцией энергии на значительные расстояния, причем и в том, и в другом случае, по-видимому, эта миграция происходит вдоль полипептидной цепи по всей ее длине. [c.213]

В мембранных белках фотосенсибилизированные изменения проявляется в первую очередь в образовании ковалентных сшивок между различными полипептидны-ми цепями, о чем свидетельствует появление на гель-электрофореграммах высокомолекулярных агрегатов белков. Ряд данных показывает, что эти сшивки не зависят от фотосенсибилизированного окисления липидов в мембранах. Так, фотосенсибилизированное сшивание перефирического белка спектрина происходит примерно с одинаковой скоростью при облучении его раствора и мембран. При помещении облученных образцов в темноту процесс сшивания мембранных белков прекращается, несмотря на продолжающееся аутоокисление липидов. Выход фотосенсибилизированных сшивок белков не зависит от добавок антиоксидантов, ингибирующих фотоокисление липидов. Заметное сшивание мембранных полипептидов наблюдается уже при дозах облучения, при которых образование ТБК-активных продуктов обнаружить еще не удается. [c.455]

Большинство этих данных получено при облучении гликокола. Из первичных продуктов фото диссоциации гликокола, среди которых есть и свободные радикалы, строится молекула полипептида, для которого, как [c.33]

Выживаемость мышей при рентгеновском облучении в дозах 5 и 6 Гр повышается при подкожном введении апи-лита за 24 ч до облучения, Апилит выделен из пчелиного яда, он содержит несколько полипептидов, из которых наиболее важным является мелитин, состоящий из 26 аминокислот. Препарат обладает и терапевтическим эффектом после облучения [Артемов и соавт., 1975]. [c.36]

Природный токсин стрихнин (рис. 9.21) оказался полезным пнструментом для выделения и биохимической характеристики глицинового рецептора. Его [Ш] производное имеет сродство, достаточно высокое для того, чтобы его можно было использовать в тестах связывания рецепторного белка (7 0=11,3 нМ), а иммобилизация стрихнина на аффинной колонке позволила Бецу и сотр. очистить рецептор, солюбилизированный тритоном, Б 1000 раз за одну стадию. Более того, будучи фоточувствитель-ным соединением, стрихнин оказался и без химической модификации удобной фотоаффинной меткой. УФ-облучение комплекса стрихнина и рецептора приводит к ковалентному мечению только одного полипептида (М 48 ООО). [c.295]

М. к. Пулатова, В. Н. Рогуленкова и Л. П. Каюшин [197] повторили опыты Л. А. Блюменфельда и Горди, исследовав тщательно зависимость характера сигнала ЭПР облученных белков от степени вакуумирования. Ими было обнаружено, что в случае, если облучение белка ведется в глубоком вакууме, сигнал ЭПР имеет форму дублета глицил-глицинового типа, т. е. подтвердились данные Горди. По мере поглощения облученным белком воздуха дублетный сигнал превращается в синглет, подобный тому, который был зафиксирован Л. А. Блюменфельдом далее, с течением времени сигнал исчезает. Дублетный сигнал, полученный для денатурированных белков, по мере поглощения ими воздуха не меняет своей формы, а лишь уменьшается со временем. Никакие пептиды, в которых водородные связи пептидных групп СО и НН замыкаются на концевые карбоксильные или аминные группы (в частности глицил-глицин), не обнаруживают перехода дублетной формы сигнала в синглетную, т. е. этот эффект не обнаруживается в пептидах, не имеющих регулярной сетки пептидно-водородных связей. Однако синтетические полипептиды, имеющие а-спиральную конфигурацию молекулярных цепей, ведут себя подобно нативным белкам. Если разрушить эту конфигурацию нагреванием, расплавить регулярную сетку водородных связей и перевести полипептиды в аморфное состояние, их поведение оказывается аналогичным денатурированным белкам. Авторы делают предположение, что при поглощении белками кислорода воздуха и, может быть, паров воды облегчается переход электронов из ловушек в зону проводимости. Неспаренные электроны мигрируют по цепочкам пептидно-водородных связей в те места, где они могут рекомбинировать. В противном случае рекомбинация невозможна, так как предполагаемые ловушки электронов в белках стерическн недоступны. Эта работа заставляет принять во внимание особую роль регулярной сетки пептидно-водородных связей для интерпретации данных ЭПР облученных белков. [c.301]

Отдельная группа исследований ведется Ю. С. Лазуркииым совместно с А. Ф. Усатым и посвящена действию излучений на биополимеры. Здесь основным средством исследовапия является электронный парамагнитный резонанс, спектры которого изучаются непосредственно в процессе облучения препаратов аминокислот, пептидов и белков быстрыми электронами от электростатического генератора [321]. В этих работах исследованы причины явления насыщения концентрации радикалов и показано, что на/сыщение обусловлено уничтожением радикалов под действием излучения. Одновременно изучены закономерности миграции энергии при облучении полипептидов и белков. [c.347]

Поскольку такие стереоселективные катализаторы и поверхности, по-виднмому, отсутствовали во времена абиотического синтеза, вполне вероятие, что в этих условиях возникали рацемические смеси L- и 0-и юмеров, несмотря па суп1,ествование определенных ограничений, благодаря которым связывание носило упорядоченный характер, в чем мы уже имели возможность убедиться. Такое представление подтверждается тем фактом, что аланин, образующийся из смеси газообразных реагентов при облучении электронами, является рацематом (гл. IV). Точно так же при полимеризации аминокислот путем нагревания в значительной степени происходит рацемизация оптически активных реагентов [91. В чем состоит конкретно преимущество стереогомогенности биополимеров, неясно. Было высказано предположение, что рацемические полиаминокислоты не способны (или способны в меньшей степени) образовывать а-спирали, а между тем это основной механизм структурной стабилизации оптически чистых (стереогомогенных) полипептидов (т. е. природных белков) [105, 106. [c.252]

О связи между радиочувствительностью и этапом онтогеиезв говорят наблюдения за насекомыми. Их радиочувствительность подробно исследовалась с целью практического использования радиации для уничтожения яиц, личинок, куколок или стерилизации взрослых особей. В целом радиочувствительность насекомых снижается в ходе онтогенеза. Из табл. VI—I видно, что у Drosophila по мере развития яиц их устойчивость к облучению возрастает в несколько раз, на стадии куколки — уже в десятки раз, а взрослая особь в сотни раз устойчивее зародыша. Предполагают, что высокая радиоустойчивость взрослых особей связана с с повышенным содержанием в гемолимфе эндогенных защитных веществ — аминокислот, полипептидов, аминов, а также с особенностями трахейного дыхания, приводящего к пониженному содержанию кислорода в тканях. Изменение радиоустойчивости с возрастом хорошо изучено в опытах на мышах и крысах. На рис. VI— [c.157]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология