Рамачандран

Имеется перевод Рамачандран, Армали, Чжэнь. Экспериментальное исследование ламинарной смешанной конвекции вблизи наклонной поверхности. — Труды амер. о-ва инж.-мех., сер. С, Теплопередача, 1987, № 1, с. 146.] [c.674]

В наши дни стало привычным просматривать целиком всю область возможных значений ф и а з, используя вычислительные машины. Расчеты конфор мации пептидной группы выполнил Рамачандран. Результаты такого анализа часто представляют в виде графиков зависимости ф от гр (графиков Рамачандрана, или конформационных карт), на которых обводят рамками области возможных комбинаций двух углов. Конформационные карты пептидов (рис. 2-5) показывают, что число возможных комбинаций торсионных углов довольно велико. Существенная часть этих комби- [c.89]

Таблица 3-7. Минимальные расстояния (нм) между ковалентно не связанными атомами, полученные из вандерваальсовых радиусов (в скобках приведены минимальные расстояния по Рамачандрану)

Комбинации разрешенных углов ((> кф, рассчитанные Рамачандраном для модели из твердых сфер, соответствуют максимально устойчивым конформациям. Значительно влияют на стерически разрешенные конформации объемные боковые радикя-лы аминокислот. Приведенная на рис. 3-12 (в, -днаграмма базируется на расчетах, сделанных для аланина. Для глицина разрешено значительно больше комбинаций углов, чем, например, для валина или изолейцина. [c.376]

Скотт и Шерага для потенциальных барьеров f/JJ и получили значения соответственно 0,6 и 0,2 ккал/моль. Г. Рамачандран и В. Сасисекхаран оценили эти барьеры в 1,0 и 0,5 ккал/моль [78], а Д. Брант и П. Флори - [c.122]

Вращение вокруг частично кратной пептидной связи N- (o)) описывается потенциальной функцией второго порядка i/ p = 9,0(l-t- os2 o) или при небольших изменениях угла со = 18,0 sin2(0. Г. Рамачандран и В. Сасисекхаран на основе данных ЯМР производных формамида и ацетамида определили значение потенциального барьера [/ в 20 ккал/моль [78]. Более поздние спектральные измерения привели к несколько меньшим величинам (14,0-18,0 ккал/моль) [84]. [c.122]

Простейшими молекулами, моделирующими конформациош1ые возможности свободных аминокислотных остатков, являются метиламиды N-аце-тил-а-аминокислот (НзС-СОНН-С НК-СОМН-СНз). В последующем изложении ради краткости будем называть их по числу остатков монопептидами. Пространственное строение этих молекул при выбранных значениях длин химических связей и валентных углов определяется двугранными углами вращения вокруг связей М-С (ф) и - (V) основной цепи и связей С -СР, С -С< и т.д. (Х]-Х2> - ) боковой цепи (рис. II.8). Обычно предполагается, что пептидные группы являются плоскими и находятся в транс-конфигурации (ш = 180°). Первое теоретическое исследование конформационных возможностей простейших монопептидов глицина (R=H) и аланина (К=СНз) было вьшолнено в 1963 г. Рамачандраном и соавт. [58] Ис- [c.154]

Рамачандран и Макконнел [247] изучали изменение содержания аминного азота белков в зависимости от времени воздействия на белок серной кислоты. При —35 и 0° содержание аминного азота достигало максимума и затем падало, что, возможно, объясняется реакцией аминогрупп с образованием сульфаматов. Это уменьшение содержания аминного азота не позволяет установить оптимальную продолжительность обработки белка серной кислотой. Рейц и сотр. [253] не обнаружили признаков взаимодействия аминогрупп с серной кислотой, но продолжительность реакции в их опытах составляла всего около 30 мин, тогда как другие авторы проводили реакции в течение 2 суток и более. [c.220]

Значения двугранных углов основной цепи ограничены. Конфор-Мационная подвижность полипептидной цепи ограничена. Жесткая пептидная связь заметно ограничивает подвижность полипептидной цепи. Кроме того, пептидное звено довольно громоздко и вызывает существенные стерические затруднения. Во время работы над моделями структуры коллагена Рамачандран и сотр. [28] исследовали вопрос, каким образом дальнее стерическое взаплюдействие ограничивает свободу вращения вокруг связей N—С и С —С Цепи, т. е. интервал допустимых углов 0 и 6. Для этой цели они определили по известным кристаллическим структурам контактные вандерваальсовы расстояния между интересующими их ато- [c.29]

Рамачандран и Сасисекхаран [29] попытались найти конформации, разрешенные для такой цепи. В предположении модели жестких сфер с нормальными контактными радиусами они обнаружили только очень небольшую разрешенную область при (—155°, +105°). Даже для модели жестких сфер с радиусами, отвечающими нижним границам, разрешенная область оказалась очень малой, что можно видеть на рис. 2.3, б. В отличие от цепей, состоящих только из цис-пептидных групп, в случае /и/ анс-конфигурации разрешенные кон-формационные состояния цепи оказываются достаточными для об- [c.36]

Вандерваальсовы радиусы приблизительно соответствуют контактным расстояниям. Вандерваальсовы потенциалы позволяют определить расстояния, отвечающие вандерваальсовым контактам между данными атомами. Ннжние границы этих расстояний, полученные из кристаллических структур, определили Рамачандран и Сасисекхаран [29]. Они составляют около 75% равновесных расстояний в табл. 3.2 и отвечают энергии отталкивания, равной приблизительно 1 ккал/моль. Эти контактные расстояния были использованы в модели жестких сфер для оценки стерических затруднений при Са-атоме полипептидной цепи [28] (рис. 2.3), [c.44]

Рис. 4.7. Стерическая карта для L-аланина (Рамачандран)

Рамачандран и Ньюмен [5] в синтезе метилокталиндиоиа (И ) осуществили циклизацию Робинсона в две стадии. Присоединение к (II) по Михаэлю проводят кипячением в течение 3 аде смеси 0,5 моля [c.268]

Пространственное строение грамицидина А, хорошо согласующееся с его способностью функционировать в мембране в виде каналообразоаателя, было предложено в 1971 —1972 гг. независимо Д. Урри (США) и Г. Н. Рамачандраном (Индия). Согласно их модели, две молекулы грамицидина А в конформации л р-спирали образуют димер голова к голове (см. также с. 117). [c.599]

Расчетами конформаций пептидов занимались четыре группы исследователей — группы Рамачандрана, Ликвори, Флори и Шерага. Достижения каждого из исследователей можно кратко охарактеризовать следующим образом. Рамачандран и его сотрудники первыми начали конформационные расчеты пептидов [1, 2] и нашли разрешенные и запрещенные области на конформационных картах 1[3, 4] Ликвори [5] первым применил атом — атом потенциалы для построения конформационных карт Флори [6, 7] показал важность учета электростатических взаимодействий для предсказания относительной стабильности различных конформаций и разработал метод расчета гибкости модельных полипептидов и сополимеров наконец, Шерага интенсивно исследовал конформации дипептидов и полипептидов методом жестких сфер [8—12] и с по- [c.93]

Рамачандран и его сотрудники [2—4], проанализировав большой экспериментальный материал по структурам аминокислот, пептидов и подобных соединений, нашли типичные расстояния между атомами, соответствующие самым близким [c.100]

Если парциальные заряды еще удается оценить, то гораздо хуже обстоит дело с оценкой диэлектрической проницаемости среды е. Вообще говоря, е определяется атомными поляризуемостями взаимодействующих атомов, влиянием окружающего поля и растворителем. При малых расстояниях е должно быть близко к единице, но непременно больше единицы. Действительно в этом случае силовые линии проходят в основном от атома к атому (в вакууме), однако часть их все же должна пересечь другие атомы пептида и молекулы растворителя с увеличением расстояния е должно увеличиваться, но неясно — до какого значения например, если растворитель — вода, то надо полагать, что и на больших расстояниях е не должно достигать макроскопического значения— 81. Брант и Флори [6, 7], как, впрочем, и другие авторы, считали е постоянным — не зависящим от расстояния между парой рассматриваемых атомов, и приняли для него значение 3,5, близкое к значению высокочастотной диэлектрической проницаемости пептида. В работах Шерага [15,41] значения е варьировались от 1 до 4. Рамачандран [19], ссылаясь на успешные расчеты энергии решетки ионных кристаллов с вакуумным значением диэлектрической постоянной, предлагает остановиться на 1. Вопрос о выборе е мы рассмотрим подробнее на примере аланинового дипептида. [c.107]

Конформации малых циклических пептидов интенсивно исследовались Рамачандраном и его школой [74—76, 19, 103]. Замыкание небольших пептидов с амидными группами, находящимися в гра с-конфигурации, не всегда возможно более того, в некоторых случаях даже плоские iiы -пeптидныe единицы могут не обеспечить замыкания, и тогда необходимы деформации валентных углов и ю-деформации. [c.133]

Дифракционные картины коллагена и моделирующих их полипептидов могут быть интерпретированы в предположении, что полипептид имеет структуру тройной спирали, впервые предложенную Рамачандраном и Карта [148]. Рентгенограммы синтетических полипептидов с последовательностями остатков, моделирующими коллаген (одна амино- и две иминоки-слоты в повторяющейся единице и некоторые другие), на протяжении многих лет изучаются в лаборатории Н. С. Андреевой [149—1521. Подробный обзор структур типа коллагена дан Рамачандраном [153]. [c.145]

Как связаны те закономерности, которые мы рассматривали с пространственной структурой глобулярных белков Конформационные карты дипептидов содержат разрешенные п запрещенные области и дают информацию о положении минимумов потенциальной энергии по ф и il). Структуры двух белков — миоглобина кашалота [165, 166] и лизоцима яичного белка [167 168], известны теперь уже достаточно хорошо для того, чтобы с точностью 20—30° можно было бы оценигь двугранные углы в каждой пептидной единице [16, 169]. Как мы уже отмечали, Брант и Шиммель [91], Рамачандран и Саси-секхаран [19], а также Шерага [20] рассматривали распределение точек, соответствующих углам ф и ij) в этих белках, на конформационных картах дипептидов. Очевидно, спиральные участки белков не представляют интереса (равно как и области р-структуры в лизоциме), их углы ф и гр находятся вблизи минимумов конформационной карты и потому мы приводим на рис. 26 только точки, относящиеся к неспиральным участкам. Конформационные карты аланинового дипептида построены при этом без учета электростатики и водородных связей (потенциалы Дашевского). [c.150]

Рамачандран с сотрудниками 154] впервые применили разработанный ими критерий л<естких сфер (см. предыдущий обзор) для нахождения разрешенных и запрещенных областей в пространстве геометрических параметров, определяющих конформации мононуклеозидов. [c.180]

На следующем этапе Рамачандран предполагает составигь из рассмотренных мономеров спираль и определить ее параметры. Наконец, на основе полученных данных можно образовать двойную спираль с определенными парами оснований. [c.181]

Венкатачалам и Рамачандран [2] предложили два набора параметров — —/Сз — для Гд (см. второй обзор) [c.208]

Проведенный Рамачандраном [69] расчет конформаций пептидов и сахаров с потенциалами Китайгородского (2.55), Скотта— [c.210]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология