Карты стерические

Возможные конформации свободной молекулы пероксида кумила были оценены и менее трудоемким методом атом-атомных потенциалов. Из полученной конформационной карты (рис. 2.14) видно, что свободное вращение вокруг связи 0-0 невозможно по стерическим причинам. [c.91]

Конформационное пространство, интервал углов ф и ), допустимых для остатка без боковой цепи (Gly), показаны на рис. 2.3, а. Эта 0ф-карта построена для жесткой пептидной связи с параметрами, приведенными на рис. 2.1, а, и с учетом обеих, нижней нормальной и нижней предельной, границ контактных расстояний (табл.2.1). Разметка карты выполнена по старой номенклатуре [27]. При нанесении новых значений ф, 4 [21] начало сдвигается в центр карты. Остаток Gly имеет большую и непрерывную разрешенную область, занимающую около 50% пространства. Явно запрещенные контакты возникают между атомами H +i и 0/ i в центре, а также между атомами 0/-i и О,. Менее заметные затруднения обнаружены между атомами Н, и Нг+ц 0 j и С , а также 0 i и N,+i. Наименее значимо стерическое взаимодействие между атомами N,- и H i- [c.30]

Карта потенциальной энергии более точно выявляет стерические препятствия. Модель жестких сфер представляет довольно грубый подход к описанию стерических затруднений. Ясно, что его можно улучшить, используя вместо жестких сфер набор функций потенциальной энергии. Карты потенциальной энергии были рассчитаны многими авторами [32—34] для всевозможных остатков. В качестве примера на рис. 2.5 приведена карта потенциальной энергии для аланина. Какого-либо качественного различия по сравнению с картой жестких сфер здесь нет. Потенциальные энергии правой ар-спирали и левой аь-спирали выше, чем энергия вытя- [c.33]

Таким образом, если пептидная связь обладает заметной гибкостью, то конформационная карта, построенная при фиксированных параметрах этой связи (рис. 2.5), может оказаться неточной в тех областях, которые отвечают слабым стерическим затруднениям, как, например, в областях, разрешенных только для Gly, поскольку их можно устранить небольшими отклонениями валентных и торсионных углов, а также длин связей. Этим объясняются те 5% случаев на рис. 2.4, в которых значения 0, г]) попадают в области, запрещенные, согласно модели жестких сфер, из-за сте-рического взаимодействия с Ср-атомом. [c.34]

Рис. 4.8. Стерическая карта для -аланина (Флори)

На рис. 4.8 показана стерическая карта для аланина. Цифры у кривых указывают значение (в ккал/моль) энергии V (4.1). Проведены геодезические линии, отвечающие энергиям от 4 до 20 кДж/моль. Крестиком отмечен минимум энергии. Поучительно сравнить карты рис. 4.8 и 4.7. [c.94]

Рассмотрим зависимости энергии полипептидной цепи от углов внутреннего вращения ф и - р, образующие так называемые стерические карты [2, 4, 9]. [c.183]

Рис. 4.7. Стерическая карта для Ь-аланина (объяснение в тексте).

Рис. 4.8. Стерическая карта для глицила, полученная без учета

Рис. 4.9. Стерическая карта для глицила, полученная с учетом 1/ .

Рис. 4.10. Стерическая карта для аланина, полученная без учета /д.

Рис. 4.1]. Стерическая карта для аланила, полученная с учетом и .

Конформационное состояние остатка характеризуется определенными значениями двугранных углов вращения, задающих соответственно низкоэнергетические области на стерических картах. Па следующем этапе учитывают небольшое число низкоэнергетических состояний олигопептидов (трипептид п—1,п,п + 1) на основе известных конформационных состояний составляющих его фрагментов дипептида п — 1, п, п + 1. Расчеты показывают, что взаимодействия остатков в дипептиде приводят к заметной энергетической дифференциации оптимальных форм каждого из них. В то же время наиболее предпочтительные конформации трипептида представляют собой комбинации низкоэнергетических форм смежных дипептидов, что свидетельствует о согласованности три- и дипептидных взаимодействий. [c.210]

Как наилучшим образом графически представить области разрешенных значений углов Ф/ и для данного аминокислотного остатка Это делается при помощи карты, на которой по оси ординат отложен угол а по оси абсцисс — угол ф. На этих картах линиями выделяются области значений ф, ф, в которых отсутствуют стерические ограничения. [c.243]

У всех остатков кроме01у и Pro стерически разрешены по существу одни и те же области. При наличии С -атома, т. е. для всех остатков кроме Gly, пространство разрешенных конформаций резко суживается до областей, показанных на рис. 2.3, б. В модели жестких сфер с радиусами, отвечающими нормальным и предельно малым границам, разрешенными остаются соответственно только 8 и 22 о пространства. На карте показаны контакты атомов Ср, ограничивающие три большие области пространства Gly. Две полностью разрен1енные области включают соответственно конформа- [c.30]

Эти Карты часто называют картами Рамачандрана . а — карта глицина, не имеющего боковой цепи, с использованием модели жестких сфер с нормальными и с нижними граничными (---) контактными расстояниями, приведеинымн в табл. 2.1. В некоторых областях указаны запрещенные контакты. Обозначения атомов даны на рис. 2.2. б — карта аминокислот, содержащих -атомы, построенная с использованием той же модели жестких сфер. Указаны конформации правой а-спиралн, Р-складчатого листа н коллагена. Отмечены стерические затруднения, вызванные -атомом, которые сводят большую область глнцина к указанной иа рисунке меньшей области. Три разрешенные области иногда обозначают как — правая а-спираль, область вокруг значка а, aL — Левая а-спираль, область (0, 1))) (-l-60 -1-60 ), е — вытянутая цепь, область вокруг значка р. В предположении модели жестких сфер (- - - нормальные радиусы ---радиусы, отвечающие нижним границам) указаны области, разрешенные для поли-Ь-чис-алаиина. Конформация, приведенная на рис. 2.6, обозначена х, а конформация, отвечающая поли-Ь-пролииу I (полностью цис), обозначена как х, обведенный кружком. [c.31]

Рис. 4.7. Стерическая карта для L-аланина (Рамачандран)

На рис. 4.8—4.11 показаны стерические карты, полученные Флори с сотрудниками [2, 19] без учета и с учетом Uq для глицила и аланила (цифры у кривых указывают значения соответствующих энергий в ккал моль). Проведены геодезические линии, отвечающие энергиям от 1 до 5 ккал1моль. Линии, соответствующие большим энергиям, не показаны. Крестиками отмечены самые низкие значения энергии. Учет электростатического вклада несколько изменяет расположение этих минимумов, но в целом сказывается на виде карты не очень сильно. Поучительно сравнение карт на рис. 4.10 и 4.11 с картой разрешенных областей значений у и для аланила (см. рис. 4.7). [c.189]

Шерага проводит вычисление статистического интеграла для системы глобула — растворитель, учитывающего как внутрипеп-тидные взаимодействия, так и взаимодействия с растворителем. Интегрирование проводится по всем конформациям системы. Потенциальную энергию внутрипептидных взаимодействий определяют по стерическим картам. [c.234]

Конформация молекулы дивинилсульфоксида, как и молекул дивинилхалькогенидов, определяется двумя конкурирующими факторами сопряжением и стерическим взаимодействием. Последняя величина рассчитана [499 при изменении углов ф1 и фа от О до 360° с шагом 10°. На оснований полученных-данных построена карта потенциальной энергий (рис. 32). Штриховыми линиями отмечены углы фх и фа, соответствующие наибольшему перекрыванию я-электронов а-углеродных атомов с неподеленной электрон- [c.190]

Другие низкоспиновые координированные комплексы. Данные рентгеноструктурного анализа [15, 93] показывают, что координированный цианид-анион наклонен относительно каркаса порфирина. Согласно принципу электронейтральности Полинга [173, 174], как цианид-анион, так и окись углерода должны быть связаны с атомом углерода линейно. В случае цианидметмиоглобина предполагается, что угол Ре—С—N составляет 130°. Поскольку в карте разностной электронной плотности цианидный лиганд плохо разрешен, в работе 93] предполагается, что атом углерода занимает шестое координационное место в комплексе, т. е. то же самое, которое занимает молекула воды. Однако с точки зрения электронной структуры [173, 174] связь Ре—С должна быть несколько короче. Хендриксон и Лав [15] указывают, что в цианидметгемогло-бине морской миноги координирующий атом углерода смещен на 100 пм от нормали к плоскости порфирина, проведенной через атом железа (рис. 9). В то время как результаты обоих исследований указывают, что стереохимия, предсказываемая принципом электронейтральности, соблюдается не совсем точно, вероятно, вследствие стерических препятствий со стороны ближайщих аминокислотных остатков, не имеется количественных данных для более точного определения геометрии лиганда. В обоих случаях был сделан вывод о том, что атом азота цианидного лиганда образует водородную связь с имидазольным кольцом дистального остатка гистидина. Невозможно четко оценить, насколько значительно разли- [c.71]

Дистальный гистидин не создает существенных пространственных затруднений для таких малых лигандов, как вода, или лигандов типа азид-иона и кислорода, которые дают комплексы нелинейной структуры. Азид-ион располагается над метиновым мостиком порфиринового кольца и очень точно соответствует пространству между гистидиновой, фенилаланиновой и валиновой группами [211]. Однако дистальный гистидин создает весьма существенные пространственные затруднения для таких лигандов, как СО и N , которые при координации предпочитают линейную конфигурацию. Пространственное затруднение может быть преодолено путем отклонения угла Ее—С—О или Fe—С—N от 180° и (или) путем перестройки белка. По данным рентгеноструктурного анализа карбонильного комплекса мономерного гемоглобина hironomus, валентный угол Ее—С—О составляет 145 15° изолейцин Е11, который занимает в этом белке примерно то же положение, что и дистальный гистидин в гемоглобинах млекопитающих, также испытывает некоторое смещение [109]. Аномально низкие волновые числа валентного колебания связанного СО во многих гемоглобинах и миоглобинах, имеющих дистальный гистидин, но не в белках, в которых этот гистидин замещен на аргинин или тирозин, также были объяснены некоторым взаимодействием (за счет водородных связей или в силу стерических факторов) между гистидином и координированной окисью углерода [48]. Разностная фурье-карта между Ее ЮНз- и Ре" СМ -комплексами миоглобина свидетельствует о том, что система связей Ее—С—N остается линейной и что смещается спираль Е[8]. Таким образом, рентгеноструктурный анализ дает непосредственные доказательства существенных пространственных затруднений и определенной гибкости белкового окружения вокруг дистального координационного положения комплекса. Способность связывать гораздо более объемистые лиганды, [c.161]

Сложная задача возникла при согласовании двух рассчитанных фрагментов, поскольку при этом обнаружены стерические препятствия. Еш е более сложные си- туации могут возникнуть при переходе к глобулярным белкам, где число граничаш их блоков должно резко возрасти. Возможно, именно стерические препятствия служат одним из факторов, определяюш их появление у белков гетерогенной по плотности структуры. Для устранения стерических препятствии были использованы вариации двугранных углов у различных остатков. На основе минимизации энергии при вариации двугранных углов удалось устранить все неблагоприятные стерические контакты, оставаясь в пределах низкоэнергетических конформационных карт. Полученная пространственная структура с точностью до 0,1 нм совпала с экспериментально определенной геометрией этого участка. Хорошее совпадение было получено и для 215 двугранных углов. [c.212]

Возникшие стерические осложнения нельзя снять без разрушения циклической -структуры. Была предпринята попытка ликвидировать стерические препятствия путем изменения, по возможности минимального, геометрии линейного фрагмента Arg - ys . С этой целью для входящих в него остатков в поле участка Arg - ys получены семейства сечений потенциальной поверхности ф- / для тех областей двугранных углов, которые соответствуют глобальной конформации основной цепи Arg - ys . Подобная процедура была выполнена ранее при исследовании конформационных возможностей тех же остатков и в той же структуре свободного фрагмента Arg - ys (см. рис. IV. 10). Оказалось, что варьирование в указанных пределах двугранных углов у большинства остатков не приводит к понижению конформационной энергии фрагмента Arg - ys , т.е. не снимает стерические напряжения. Исключения составили углы ф, V / остатка Gly , угол V / остатка Leu и угол ф остатка Glu . Последовательные изменения их значений, направляемые и контролируемые в каждом случае сечениями потенциальной поверхности фп-Уи и Уб ф7 и минимизация энергии привели в конечном счете к снятию всех неблагоприятных контактов между Arg - ys и ys - ys3. Форма основной цепи глобальной конформации Arg - ys осталась при этом прежней, и все изменения двугранных углов, коснувшиеся, главным образом, остатков Gly , Leu и Glu , произошли в пределах низкоэнергетических областей конформационных карт ф- , полученных для свободного фрагмента Arg - ys . Иными словами, при снятии стерических осложнений удалось полностью сохранить у тетрадекапептида согласованность всех межостаточных взаимодействий. [c.450]

На рис. 5.3 представлена стерическая карта для глицила (R = Н), расположенного в полипептидной цепи, на рис. 5. 4 — аналогичная карта для аланила (R = Hj). Темные области соответствуют разрешенным значениям углов фиф при обычных межатомных расстояниях, более светлые — при предельных межатомных расстояниях, наблюдаемых в кристаллических структурах молекул. Эти предельные межатомные расстояния определяют внешнюю границу стерически допустимых конформаций. [c.243]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология