Белки аминогруппы, алкилирование

Многие реакции, типичные для аминогруппы и карбоксильной группы (алкилирование, ацилирование, образование амидов и сложных эфиров), хорошо известны из обш его курса органической химии и здесь обсуждаться не будут. Вместо них мы рассмотрим несколько специфических реакций, широко используемых в химии аминокислот и белков. [c.48]

Киндлер [1] высказал мнение, что раздражающее действие многих галоидных соединений, применяемых в качестве отравляющих веществ, является результатом их реакции с тканями тела, состоящей, например, в алкилировании или ацилировании аминогруппы белков. Образующиеся при этом чуждые для организма вещества вызывают раздражение, пропорциональное степени трудности, с которой эти вещества подвергаются окислению или гидролизу. Например, продолжительное действие иприта может быть приписано вероятному образованию цикла. [c.449]

Ягендорф и др. [31] разработали метод связывания белков, основанный на ацилпровании гидроксильных групп в целлюлозе бромацетилбромидом с последующим алкилированием аминогрупп белка [c.179]

Алкилирование. Для алкилирования белков используются такие реагенты, как диметилсульфат, йодистый и бромистый метил и диазометан (СНгМг). Реакция идет в слабощелочной среде при температуре 20—25°, и ее механизм аналогичен таковому реакции аминогрупп свободных аминокислот. Помимо аминогрупп в эту реакцию могут вступать сульфгидрильные группы и гидроксильные группы тирозина. [c.67]

Дополнительные сведения о металлсвязывающих центрах сидерофилинов были получены путем изучения влияния химической модификации белка на его металлсвязывающую функцию. Модификация менее 50% свободных аминогрупп не содержащего металла сидерофилина существенно не сказывается на его способности связывать железо, в то время как более обширная модификация приводит к постепенной потере способности связывать железо [86]. В отличие от этого алкилирование остатков гистидина сопровождается потерей железосвязывающей активности, если 14 из 17 остатков гистидина в молекуле модифицированы [87]. Когда изменены только 10 остатков гистидина, способность связывать железо практически не теряется. Эти данные объяснили тем, что [c.352]

В реакции с шерстью вводили множество различных полифункциональных алкилируюш,их средств, в том числе упоминавшиеся выше в разделе, посвященном дисульфидному расширению. Во всех случаях шерсть перед сшиванием не восстанавливали. Некоторые типичные полифункцио-нальные реагенты, применявшиеся для этой цели, а также свойства шерсти, модифицированной действием этих веществ, приведены в табл. У1-38 [243]. Все полученные производные характеризовались пониженной растворимостью в щелочи и меньшей склонностью к усадке. Этерификация шерсти до сшивания [243] не препятствовала протеканию реакций образования поперечных связей с другой стороны, ацетилированная шерсть не реагировала с указанными сшивающими агентами. Эти данные показывают, что в реакции образования поперечных связей при действии полифункциональных алкилирующих средств участвуют аминогруппы белка это, однако, не исключает возможности частичного участия в обсуждаемой реакции карбоксильных или гидроксильных групп, если они не были защищены до проведения алкилирования. [c.416]

НИЯ О ТОМ, ЧТО образующийся полимер привит к белку, является тот факт, что он не экстрагируется 0,1 н. соляной кислотой. Авторы предполагают, что полимер связан с аминогруппами кератина, основываясь на данных Эулера, Глазера и Хассельквиста [307], показавших, что редуктон реагирует с таким амином, как ге-нитроанилин, образуя продукт алкилирования 02N—СвН4—КН—СН=С(ОН)СНО. Дополнительным доказательством того, что редуктон реагирует именно с аминогруппами белка, служит инертность этого мономера нри взаимодействии с дезаминированными кератинами. [c.421]

Аминогруппы белка наиболее часто используют для различного рода химических модификаций и для целей ковалентной иммобилизации ферментов. Это обусловлено рядом причин. Во-первых, их в белке достаточно много (см. рис. 13). Во-вторых, аминогруппы высокореакционноспособны и уступают лишь 5Н-группам по числу и разнообразию реакций, в которых они могут принимать участие. В-третьих, в большинстве своем аминогруппы играют второстепенную роль в поддержании структуры и функции ферментов. Важное свойство аминогрупп — способность протонироваться (рК 9—10), обеспечивает в физиологических условиях наличие на поверхности белков положительных зарядов, которые взаимодействуют с противоионами из раствора или с отрицательно заряженными карбоксильными группами белка, образуя в последнем случае солевые мостики. Если для нормального функционирования фермента важно сохранение положительного заряда, то этого можно достичь при химической модификации аминогрупп, переводя их (алкилированием) из первичных во вторичные. В-четвер-ты , если некоторые аминогруппы, а не только их заряд, окажутся существенными для структуры и функции фермента, то их при необходимости нетрудно защитить, например, ацилированием ангидридом трифторуксусной кислоты или малеиновым ангидридом (первая из указанных защитных групп снимается в щелочной среде, а вторая — в кислой). В-пятых, для ковалентной иммобилизации ферментов посредством их аминогрупп разработано большое количество подходящих носителей и сшивающих реагентов. [c.85]

Имидоэфиры могут быть также синтезированы при алкилировании (диметилсульфатом) амидной группы, например, в полиамидах. В свою очередь они легко реагируют с аминогруппами белков с образованием амидинов [c.90]

Реакции образования вторичных амииов (связи —NH—). Первичные а- и е-аминогруппы белков могут быть трансформиро ваны во вторичные в реакциях алкилирования и арилирования, а также путем восстановления азометиновых связей (оснований Шиффа). Если в качестве алкилирующих или арилирующих агентов использовать соответствующие носители и сшивающие агенты, то образуются конъюгаты, в которых белковая часть фермента закреплена прочной, негидролизуемой азот-углеродной связью, причем вторичный амин легко протонируется и, таким образом, может нести на себе положительный заряд так же, как исходная аминогруппа. [c.90]

Методы выделения и идентификации мономеров дают информацию о молекулярной массе олигомера и его субъединиц, их количестве и свойствах, позволяют получать препараты для определения первичной структуры. Если удается получить белок в виде кристаллов, изучение первичной структуры удобно вести параллельно с помощью секвенирования и физических методов (например, рентгеноструктурного анализа), поскольку сопоставление получаемой информации существенно ускоряет ход анализа [158]. Однако такая возможность представляется редко. Часто именно получение достаточно чистых препаратов белка или субъединиц, пригодных для проведения аминокислотного анализа, и составляет одну из главных проблем, поскольку исследуемый белок может присутствовать лишь в незначительных количествах в сложной смеси сопутствующих белков и продуктов их деградации или же исходная смесь может содержать белки с очень близкими свойствами. Если белок плохо растворим и требует более жестких условий для солюбилизации, гетерогенные препараты могут быть получены уже на начальном этапе выделения. Причиной появления гетерогенности можег быть, по-видимому, изменение суммарного заряда из-за дезамидирования амидных групп аспарагина и глутамина, карбами-лирование е-аминогрупп некоторых остатков лизина ионом цианата, присутствующим в растворах мочевины [38], неспецифическая модификация остатков метионина и гистидина при алкилировании цистеина. [c.16]

Так, связыванием норадреналина с белком с помощью глутарового диальдегида или карбодиимидным методом, т. е. через первичную аминогруппу катехоламина, был синтезирован КА (4.75), индуцирующий выработку антител, не чувствительных к замещению у атома азота [212]. Напротив, КА (4.76), полученный из адреналина и белка по реакции Манниха, т. е. алкилированием в ароматическое ядро (аминогруппу временно защищали малеилированием), вызывал биосинтез узкоспецифичных антител, которые распознавали изменения как в ароматическом ядре, так и в боковой цепи. Например, они позволяли отличить адреналин от норадреналина, который связывался с антителами на три порядка слабее. [c.143]

В устройствах для СВО используют и ряд других систем с ковалентным связыванием [36]. Так, иммобилизацию белка на поверхности кремниевых пластинок проводят следующим образом. Кремниевые пластинки алкилируют, после чего образованные на алкилированной поверхности гидроксильные группы активируют трезилхлоридом. Трезилатные группы могут затем реагировать с аминогруппами белка. Этот метод применяли для закрепления на кремниевых поверхностях конканавалина А, который в дальнейшем реагировал с клетками S. aureus. Взаимодействие клеток с поверхностью контролировали с помощью эллипсометрии [32]. [c.530]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология