Лизин ферментативное декарбоксилирование

Это значит, что восстановлению подвергается основание Шиффа (или енамин), которое возникло из остатка ацетона и е-амино-группы остатка лизина, относящегося к ферменту стадия декарбоксилирования протекает, очевидно, быстро и заканчивается до восстановления. Если пометить ацетоацетат в карбонильной группе тяжелым кислородом, то оказывается, что ацетон-продукт ферментативной реакции не содержит 0. Этот результат доказывает, что меченый атом кислорода не содержится уже в промежуточном соединении, как и следовало ожидать, если реакция протекает по механизму с образованием основания Шиффа. С другой стороны, эти данные противоречат альтернативному механизму реакции, который заключается в согласованном отщеплении амина из промежуточного карбиноламина [схема (58), з] и не должен приводить к потере атома кислорода. И наконец, в присутствии субстрата фермент теряет активность под действием цианида, который. присоединяется к основанию Шиффа с образованием стабильного продукта [c.100]

ДИАМИНЫ, содержат в молекуле две аминогруппы Наиб значение имеют алифатич а, т-Д (С2-С,2), моно- и бициклич ароматич и алициклич первичные Д, а также ряд вторичных и третичных Д В природе наиб известны пента- и тетраметилендиамины H2N( H2) NH2, где л = 5 и 4, содержащиеся в продуктах гнилостного распада белков-соотв кадаверин и путресцин (т пл 9и 27-28°С, т кип 178-179 и 159Х, 0,873 и 0,877, легко раств в воде и этаноле, плохо-в диэтиловом эфире) Образуются при ферментативном декарбоксилировании соотв лизина и орнитина Кадаверин найден в спорынье, мухоморе, сыре, пивных дрожжах Путресцин - исходное соед для синтеза физиотогически активных полиаминов (спермидина и спермина) [c.45]

Интересные данные о механизме декарбоксилирования аминокислот получены при помощи D2O [246]. Обнаружено, что в процессе ферментативного декарбоксилирования лизина, тирозина и глутаминовой кислоты в молекулу амина у углеродного атома, несущего аминную группу, включается только один атом дейтерия. Из этого следует, что в процессе декарбоксилирования не происходит образования на промежуточной стадии иминопроиз-водного аминокислоты, поскольку при а-углеродном атоме сохраняется один водородный атом (а-водород исходной аминокислоты). Эти наблюдения согласуются с рассмотренным ла стр. 257 механизмом декарбоксилирования аминокислот, основанным на образовании шиффова основания в результате конденсации аминогруппы аминокислоты и альдегидной группы пиридоксальфосфата. [c.210]

Другим новым методом количественного определения аминокислот является микробиологический метод. Для этой цели используются различные культуры молочнокислых бактерий, культура Ьеисопоз1ос тезеп1его1йе8 и некоторые штаммы Иеигозрога. Интенсивность роста культуры определяется по мутности бактериальной суспензии, по количеству образующейся молочной кислоты или путем взвешивания мицелия [64—66]. Одну из модификаций микробиологического метода представляет метод определения аминокислот по количеству углекислоты, образующейся в результате ферментативного декарбоксилирования аминокислот бактериальными препаратами. Таким путем можно определить тирозин, гистидин, лизин и глутаминовую кислоту [67]. Для количественного определения какой-нибудь аминокислоты микробы высеваются на синтетическую среду, содержащую все необходимые аминокислоты и факторы роста, за исключением исследуемой аминокислоты. [c.34]

Были получены убедительные данные, подтверждающие, что реакция ферментативного декарбоксилирования ацетоацетата протекает через промежуточное образование основания Шиффа но механизму, который имеет много общего с механизмом неферментативной реакции, катализируемой аминами схема (58) [118]. В присутствии субстрата в результате восстановления боргидридом происходит необратимое ингибирование фермента, по-видимому, вследствие того, что промежуточное основание Шиффа восстанавливается до нереакционноспособного амина [схема (60)]. Из продуктов гидролиза инактивированного фермента можно выделить N-изoпpoпилпpo-изводное лизина [c.100]

НИЗКИМ выходом. Ферментативное разложение осуществляется при гниении мяса, когда расщепление белка и декарбоксилирование аминокислот (орнитина и лизина) приводят к образованию дурно пахнущих 1,4-диаминобутана и 1,5-диаминопентана, называемых путресцином и кадаверином соответственно. [c.295]

Наиболее известным примером такого рода является фермент ацетоацетатдекарбоксилаза [44], катализирующий декарбоксилирование ацетоацетата и зависящий от основной группы с кажущимся рКа 5,9. Этой группой является е-ЫНг-группа остатка лизина, в обычных условиях имеющая рКа около 10. In vitro эта реакция катализируется вторичными аминами и анилином через образование основания Шиффа (21). Полагают, что ферментативная [c.479]

Биотин принимает участие в ферментативных реакциях, сопряженных с карбоксилированием. Одним из наиболее важных процессов этого рода является процесс синтеза жирных кислот, включающий реакции карбоксилирования и декарбоксилирования. Биотип в составе белковых глобул соответствующих ферментов прочно связан с белком через СООН-группу с е-аминогруппой остатка лизина. В бактериях биологическую активность проявляет биотин, соединенный с лизином (так называемый биоцитин). [c.248]

В качестве еще одного примера расчета электронных свойств фермент-субстратных комплексов рассмотрим схему взаимодействия между глутамат-декарбоксилазой и глутаминовой кислотой, приведенную на рис. XIV. 13. В результате нуклеофильной атаки атома С аминогруппой глутаминовой кислоты исходный комплекс кофермента с лизином I преобразуется в нестабильный промежуточный тетраэдрический комплекс II. Затем происходит разрыв связи между атомом С и азотом аминогруппы лизина с образованием внешнего шиффова основания аминокислоты с коферментом III. Следующая стадия ферментативной реакции — отщепление карбоксильной группы с образованием карбаниона IV. Она одна из самых важных и существенных не только в декарбоксилировании, но вообще в реакциях пиридоксалевого катализа. Па этом этапе разрывается связь между атомом С и соседним с ним атомом одного из заместителей (П, СОО , R), что, собственно, и определяет специфичность дальнейших превращений аминокислот. Различие между этими превращениями заключается в том, с каким из заместителей при атоме С разрывается ковалентная связь. Взаимодействие сопряженной к-электронной системы с электронами связей, исходящих из атома С , ослабляет ту из этих связей, которая располагается в плоскости, перпендикулярной плоскости пиридинового кольца. [c.438]