Цианиды, действие на белки

Цианистоводородная к/слота и ее соли очень ядовиты. Попадая в организм/ H N вызывает нарушение тканевого дыхания, блокируя дыхательные ферменты. Предельно допустимая концентрация в воздухе 0,3 мг/м . В начальной стадии отравления ощущается царапанье в горле, жгуче-горький вкус во рту, слюнотечение. При высоких концентрациях человек почти мгновенно теряет сознание, наступает паралич дыхания, а затем и паралич сердца. Смертельная доза цианидов около 0,1 г. Указателем на присутствие H N в воздухе может служить табачный дым, который становится очень горьким. При отравлении цианидами следует вызвать рвоту и вдыхать пары аммиака. H N может накапливаться в воздухе рабочих помещений при горении целлулоида, при неполном сгорании и сухой перегонке азотистых органических веществ, при действии на белки концентрированной азотной кислоты, в забродивших дубильных соках. В табачном дыме от одной сигареты содержится около 0,2 мг H N. [c.277]

В клинических лабораториях. Так как ни гемоглобин, ни оксигемоглобин не являются стойкими соединениями, они не могут быть использованы в качестве стандартов. Часто в качестве стандарта применяют раствор кислого гематина, имеющий коричневую окраску. Исследуемая кровь при этом методе предварительно смешивается с разведенной соляной кислотой. Необходимо, однако, отметить, что указанный метод дает часто ошибочные данные в связи с помутнением растворов вследствие постепенной флокуляции пигмента. Это помутнение означает, что падающий на раствор свет не только поглощается, но и рассеивается [209]. Помутнение растворов может быть обусловлено также липидами крови [210] или флокуляцией белков плазмы [211]. Более надежные результаты получаются при колориметри-ровании щелочных растворов, наилучшим же методом является колориметрическое или фотометрическое определение цианида метгемоглобина [212], образующегося при прибавлении к крови соляной кислоты и цианистого калия [213]. Этот метод был испытан в различных лабораториях, и полученные результаты оказались очень хорошими [214]. Большим преимуществом этого метода является также то, что можно использовать в качестве стандарта циангематин, который имеет такую же окраску и такой же спектр поглощения, как и цианид метгемоглобина. Хорошие результаты при определении гемоглобина дает также газовый метод Ван-Слайка. Содержание гемоглобина в крови нормальных людей при определении указанными методами оказалось равным 15,7—16,1% [215]. Метгемоглобин в присутствии гемоглобина может быть определен путем насыщения крови кислородом или окисью углерода до и после восстановления крови дитионитом (Ыа23204) [216]. Эта соль является одним из немногих восстановителей, которые могут быть использованы для превращения оксигемоглобина или метгемоглобина в гемоглобин, так как большинство других восстановителей одновременно необратимо денатурируют глобин. Однако некоторым недочетом этого метода является то, что небольшие количества неактивного пигмента , не способного присоединять кислород, также превращаются при действии N328204 в гемоглобин [217]. Очень малые количества кислорода и оксигемоглобина могут быть определены полярографическим методом [218]. Карбоксигемоглобин и метгемоглобин можно определять также путем спектрофотометрии в инфракрасном свете [219]. Спектрофотометрические методы применяются и тогда, когда необходимо определить какое-либо производное гемоглобина, находящееся в смеси с другими его производными [171, 220]. [c.255]

Металлокомплексные свойства гемсодержащих белков проявляются при действии таких токсических веществ как СО (угарный газ) и M N (цианиды — соли синильной кислоты). [c.281]

В настоящее время на ряде нефтеперерабатывающих заводов страны действуют установки Пареке , на которых производят вы-сокочистые жидкие парафины — сырьё для получения кормовых белков. Жидкие парафины иа установках Парекс выделяют из газосырьевон г,v)e и с по.мошью синтетических цеолитов. В качестве сырья применяют нефтяную фракцию 200. .. 320 °С, водородсодержащий газ — разбавитель сырья, газообразный аммиак, выполняющий роль десорбента. Процесс осуществляется при температуре 380 °С и давлении 1,0 МПа. Наличие в технологическом потоке углеводородов, аммиака, примесей СО, СОг, Ог, НоО в условиях процесса Парекс приводит к образованию цианидов в виде твердых от.ходов, отлагающихся в аппаратах и растворенных в аммиачной воде. [c.139]

В растительных митохондриях функционирует еще одна конечная оксидаза, называемая альтернативной терминальной (рис. 4.9). Она получает электроны от коэнзима Q и ее функционирование не сопряжено с запасанием энергии. Деятельностью этой системы объясняется более слабая чувствительность дыхания растительных митохондрий к действию цианида, чем у животных. О природе альтернативной оксидазы известно немного. Чувствительность ее к О2 несколько ниже, чем у цитохромоксидазы, но достаточно высока активность подавляется рядом хелатирующих соединений (комплексооб-разователей), а также различными замещенными гидроксамо-выми кислотами, например салицилгидроксамовой. Она не является цитохромом Ь, флавопротеином или Ре8-белком. Предполагается, что ее функцию выполняет особый фонд (пул) хинонов, способных к самоокислению. Функции альтернативного (цианидустойчивого) дыхания неясны. Этот путь активируется в условиях высокого содержания АТР в клетке и в случаях, когда снижается активность основной дыхательной [c.161]

Антропогенные источники поступления в окружающую среду. Выделяется в воздух при производстве бензола, толуола и ксилола, на коксохимических заводах, при гидрогенизации угля, при гальванопластических процессах, при горении целлулоида и нагревании полимерных композиций (найлона, полиакрилонитрила, полиуретана, карбамидных и меламнновых пластмасс), при сгорании шерсти, при неполном сгорании или сухой перегонке азотистых органических веществ и при получении из них цианидов при цианировании стали при изготовлении гексаци-аноферрата(П1) калия (красной кровяной соли) и его применении для крашения и протравливания тканей (сточные воды этих производств также содержат H N) в производстве тио-цианатов при изготовлении щавелевой кислоты при действии на белки концентрированной азотной и серной кислотой при закаливании и жидкой цементации металлов в металлургии (например, при флотации сульфидной свинцово-цинковой руды), при брикетировании ферросилиция и ферромарганца). В доменном газе находили 0,03—0,3 г цианистых соединений иа 100 м , в сточных промывных водах газоочистки — 2,7—9 мг в [c.332]

Интересно, что ядовитое действие мышьяковистых соединений, как и действие цианидов, ослабляется при введении в организм легко отщепляющейся серы или веществ с сульфгидрильными группам . Вероятно, действие мышьяка направляется также лишь на цистеин белка протоплазмы ). [c.27]

Однако деление веществ на активаторы и парализаторы пока можно считать условным. Нередко одно и то же вещество при одной концентрации ведет себя как активатор, а при другой — как парализатор, или, активируя один фермент, одновременно угнетает другой. Так, например, цианиды (соли синильной кислоты) блокируют отдельные компоненты дыхательных ферментов и в то же время активируют деятельность некоторых ферментов, в частности папаина (растительной протеазы) и катепсина, расщепляющих белки. Антагонистическое действие различных ионов также весьма разнообразно. Например, мышечная миозиновая адено-зинтрифосфатаза активируется нонами Са + и тормозится ионами Mg2+. И наоборот, растворимая адеиозинтрифосфатаза (АТФ-за) активируется ионами и угнетается ионами Са +. [c.133]

В основе метода избирательного расщепления пептидной связи по аминогруппе остатков цистеина лежит превращение 5Н-групп в тиоциановые группировки [183]. Впервые о расщеплении пептидной связи цистинсодержащих белков под действием цианидов сообщалось в 1964—66 гг. [23, 24]. Образование остатков тиоцианоаланина (74), который циклизуется [c.118]

Можно считать установленным, что микроорганизмы имеют две системы общей деградации собственных белков. Одна из них активируется в условиях голодания и, видимо, не требует для функционирования затрат метаболической энергии. Другая, постоянно действующая система белковой деградации, служит для гидролиза аномальных белков, которые появляются в результате мутаций или ошибок биосинтеза, а также белков, играющих важную регуляторную функцию, время существования которых должно быть ограничено. Деятельность этой системы подавляется такими энергетическими ингибиторами, как цианиды или азиды. По-видимому, каждая из систем имеет свой набор протео-литических ферментов. Так, некоторые ингибиторы протеиназ подавляют протеолиз в условиях голодания, но не влияют на деградацию аномальных белков. [c.50]

Папаин, протеаза млечного сока дынного дерева ari a papaya), был получен в кристаллическом виде [85]. Его активность связана с наличием в его молекуле сульфгидрильных групп. Доказательством этого служит то, что при окислении этих групп активность фермента исчезает, а при их восстановлении (например, глютатионом) вновь появляется [86, 87]. Такими же свойствами обладают и другие растительные протеазы, например бро-мелин ананаса и фицин фигового дерева, а также катепсин— про-теаза, присутствующая во многих клетках животного организма. Все эти ферменты, подобно папаину, активируются различными восстановителями, а также цианидами [88]. Наиболее простым субстратом для действия папаина является гиппуриламид [85]. Согласно данным, полученным Абдергальденом и его сотрудниками, инъекция кроликам чужеродных белков ведет к образованию в их организме специфических протеаз, которые обладают способностью расщеплять только введенный белок. Так, например, инъекция альбумина, глобулина и фибриногена [c.293]

Решение этого вопроса связано со значительными методическими трудностями. Оценка абсолютного и относительного вклада метаболических путей, связанных с потреблением кислорода, проводится обычно с помощью ингибиторного анализа, т. е. путем искусственного вьшлючения работы различных звеньев метаболизма. Однако, по-видимому, практически не существует ингибиторов, которые в условиях интактной клетки не влияли бы на другие метаболические пути различных компартментов и гарантировали бы полное выключение лишь какой-то одной реакции. Так, цианиды являются специфическими ингибиторами цитохромоксидазы. Тем не менее в более высоких концентрациях они могут взаимодействовать с цитохромом Р-450, подавляя активность монооксигеназных реакций. Кроме того, они являются ингибиторами ката-лазы, ксантиноксидазы и других оксидаз цитозоля. В этом случае ингибирующий эффект проявляется при концентрациях, которые еще не действуют на дыхательную цепь митохондрий. Амитал, как и другие барбитураты (гексобарбитал, фенобарбитал и пр.), являясь ингибитором транспорта электронов в НАД-зависимом участке дыхательной цепи митохондрий, наряду с другими ксенобиотиками может метаболизироваться в системе монооксигеназных реакций. Антимицин А в клеточных системах может взаимодействовать с внутриклеточными белками раньше, чем проявится его эффект, связанный с дыхательной цепью. Кроме того, он может инициировать образование Н2О2, что также может искажать конечный результат, измеряемый по дыханию. [c.131]

При выращивании бактерий на рыбном агаре, пептонной воде и мясо-пептонном бульоне, содержащих белки и пептиды, существенных изменений в характере роста микроорганизмов под действием цианида калия в интервале концентраций от 1 мг/л до 100 мг/л не наблюдалось. Отсутствие ингибир ующего эффекта KGN на среде, богатой органическими веществами, объясняется, вероятно, тем, что протеиновые вещества блокируют (нейтрализуют) таксичеокое действие цианида калия на хмикроорганизмы. Таким образом, зкстериментальные наблюдения показали, что состав среды оказывает существенное влияние на антимикробную активность KGN и чувствительность к нему бактерий, что необходимо учитывать при разработке микробиологического метода анализа воды. [c.33]

Ингибиторы дыхательной цепи. Дыхательная цепь ингибируется или блокируется различными клеточными ядами. Амитал, ротенон и пиери-цидин А подавляют активность NADH-дегидрогеназы антимицин А блокирует перенос электронов между цитохромами Ь и с. Цианид и окись углерода ингибируют только цитохромоксидазу в цитохроме с ион железа, по-видимому, так спрятан в глубине белка, что не взаимодействует ни с N , ни с СО. Специфическое действие этих ядов и изменения характерных спектров поглощения компонентов дыхательной цепи послужили индикаторами, с помощью которых была изучена эта цепь. [c.242]

Ферменты, содержащие в качестве активной группы медь [133], подобно цитохромоксидазе, катализируют процесс переноса водорода от окисляемого субстрата к кислороду. Так, например, образование меланинов из тирозина и диоксифенилаланина, вызывающее хорошо известное потемнение на воздухе разреза яблок, картофеля и некоторых других плодов, обусловлено действием ферментов, содержащих медь. Из картофеля при экстрагировании водой с последующим осаждением ацетоном или сернокислым аммонием был выделен фермент, содержащий 0,165% меди [134]. При диализе против синильной кислоты медь отщепляется от этого фермента, однако после удаления цианида она вновь связывается с белком [134]. В кристаллическом виде получены медьсодержащие тирозиназа [135] и аско рбиноксидаза [136]. Молекулярный вес тирозиназы равен 100 000 [137]. Тирозиназа была получена и из животных тканей, например из [c.300]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология