Аминокислоты бактериальной клетки

Поглощение аминокислот бактериальными клетками было исследовано у целого ряда видов. Механизм этого процесса у бактерий существенно отличается от механизма его в клетках млекопитающих резкие различия наблюдаются также между отдельными видами микроорганизмов. Исследование поглощения аминокислот бактериями осложняется наличием одновременно [c.169]

Все процессы, протекающие в бактериальной клетке, - образование аминокислот, нуклеотидов и других важных метаболитов, репликация, транскрипция, трансляция, катаболизм, высвобождение энергии, реакции на внешние воздействия - требуют участия белков. Однако энергетических ресурсов клетки не хватает для одновременного осуществления транскрипции и трансляции (экспрессии) всех структурных генов. Поэтому постоянно экспрессируются толь- [c.41]

С помощью современных генетических методов биологи научились превращать бактерии в своеобразные биологические фабрики по производству белковых препаратов (например, рестрицирующих эндонуклеаз), различных химических соединений, аминокислот, антибиотиков и т. д. Клонируя в бактериальных клетках специфические гены, они создают новые пути биосинтеза для получения уникальных метаболитов, применяют клонированные гены болезнетворных микроорганизмов в качестве зондов для диагностики заболеваний человека и домашних животных, используют изолированные гены для получения безопасных и эффективных вакцин. [c.179]

Основным элементом аэробного биоценоза является бактериальная клетка. В клетке происходят разнообразные многоэтапные процессы трансформации органических веществ. В составе биоценоза имеются бактерии, которые способны потреблять только определенные углеводороды или аминокислоты. Наряду с этим имеется большое число бактерий, участвующих в нескольких этапах разложения органического вещества. Они могут использовать сначала белки, а затем углеводы, окислять спирты, а затем кислоты или спирты и альдегиды и т. д. Одни виды микробов могут вести распад органического вещества до конца, например до образования углекислого газа и воды, другие только до образования промежуточных продуктов. По этой причине при очистке сточных вод дают необходимый эффект не отдельные культуры микроорганизмов, а их естественный комплекс, включая и более высокоразвитые виды [Роговская Ц. И., 1967 г.]. [c.209]

Используют мутанты микроорганизмов, которые утратили некоторые ферменты синтеза одних аминокислот, но приобрели способность интенсивно синтезировать другие. Ауксотрофные мутанты отбирают на селективных средах после воздействия на бактериальные клетки ультрафиолетовым или рентгеновским излучением или же за счет химического мутагенеза. [c.23]

Питательные вещества поступают в бактериальную клетку через всю её поверхность. Они должны быть растворимы в воде, только при этом создаются условия для диффузии вещества в цитоплазму клетки. Часть органических веществ, которые совсем не растворяются в воде или дают коллоидные растворы, переводятся ферментами бактериальной клетки в водорастворимое состояние после их гидролиза до более простых и растворимых в воде соединений. Углеводороды легко проникают в бактериальную клетку. Труднее проникают молекулы вещества, содержащего полярные группы, и чем их больше, тем труднее проникновение (в ряду этанол этиленгликоль — глицерин проникновение уменьшается). Ещё медленнее диффундируют в клетку маннит и сахара, имеющие несколько оксигрупп и карбонильную. Жирные кислоты с одной карбоксильной группой легче проникают в цитоплазму, чем соответствующие им окси- или аминокислоты. [c.272]

В клетке осуществляется синтез многих белков, для формирования которых требуется определенное соотношение аминокислот, поэтому контролируется не только синтез данной аминокислоты, но и общее координирование синтеза аминокислот в клетке. В бактериальной клетке, особенно молодой, эта координация хорошо изучена на примере Е.соИ для 4 аминокислот, ведущих начало от аспарагиновой кислоты — лизина, треонина, метионина и изолейцина (рис. 5.2). [c.123]

Значение РНК для синтеза белков доказывается следующим опытом. Если разрушить бактериальные клетки ультразвуком и удалить из полученной бесклеточной взвеси нуклеиновые кислоты, то синтез белков, несмотря на наличие аминокислот, не происходит. Добавление к этой взвеси РНК восстанавливает синтез белков. Установлено, что в биосинтезе белка участвуют рибонуклеиновые кислоты трех типов 1) РНК—переносчик аминокислот 2) рибосомная РНК 3) информационная РНК (и-РНК). РНК-переносчик представляет собой относительно короткую цепь, содержащую 50—100 нуклеотидов. Находясь в клетках в растворенном состоянии, она способна присоединять к себе аминокислоты и доставлять их к месту, где происходит синтез белков. Для каждой из 20 аминокислот имеется особый вид РНК-переносчика. [c.123]

Мы видим, таким образом, что в биосинтезе этой группы родственных аминокислот действует сложная сеть различного рода регуляторных механизмов. Быстро растущие бактериальные клетки координируют синтез всех аминокислот в высшей степени эффективно, не уступая в этом смысле компьютеру. [c.662]

Рис. 14.14. Распад белков вне и внутри бактериальной клетки и возможные дальнейшие превращения аминокислот.

Микробы используют в большинстве случаев азот белка в виде промежуточных продуктов распада (аминокислот) и в форме конечного продукта — солей аммония — для вторичного синтеза протеинов. Но белок содержит и другие органогены (С, Р, 5, Н, О), необходимые для построения бактериальной клетки. Кроме того, белок как соединение высококалорийное может служить и для удовлетворения энергетических потребностей организма. [c.270]

Сначала на большую популяцию штамма дикого типа воздействуют ультрафиолетом или азотистой кислотой, для того чтобы получить возможно большее число мутантов. Возникает пестрая смесь различных мутантных форм. Теперь прежде всего нужно отделить мутантные бактериальные клетки от оставшихся клеток дикого типа. Для этого используют свойство пенициллина убивать только делящиеся клетки. Если обработанную мутагеном популяцию поместить в жидкую питательную среду, лишенную всех аминокислот, то на ней смогут размножаться только дикие формы — они-то и будут убиты пенициллином, который также добавляют в культуральную среду. Мутанты же, нуждающиеся в аминокислотах, останутся невредимыми, ибо на среде, в которой отсутствуют аминокислоты, они не делятся и пенициллин на них не действует. Остается тщательно отмыть убитые клетки и пенициллин, и у нас останутся одни только мутантные клетки. [c.168]

Степень проникновения различных соединений в бактериальную клетку при одной и той же концентрации вещества различна. Так, жирные кислоты с одной карбоксильной группой легче проникают, чем соответствующие им оксикислоты или аминокислоты. Двухосновные кислоты, особенно содержащие в своем составе оксигруппы или аминогруппы, проходят в клетку еще медленнее. Этиловый спирт с одной оксигруппой проникает в клетку значительно легче, чем этиленгликоль с двумя окси-группами. Глицерин, имеющий три оксигруппы, проходит в клетку очень медленно. Еще медленнее диффундируют шестиатомный спирт — маннит и сахара, имеющие несколько окси-групп и карбонильную группу. Можно было бы привести еще ряд примеров. Остановимся только на степени проникновения солей. [c.7]

Причиной резистентности к антибиотику может быть и изменение химической структуры бактериальной клетки. Например, замена одной единственной аминокислоты в рибосом-ном белке бактерии делает невозможным связывание антибиотика с рибосомой, что необходимо для подавления белкового синтеза у бактерии, т. е. для ее уничтожения. Таким образом, столь незначительное изменение в химической структуре бактерии делает ее неуязвимой для антибиотика. [c.227]

Углеводороды легко проникают в бактериальную клетку. Труднее проникают вещества, молекулы которых содержат полярные группы, и чем их больше, тем труднее проникновение (в ряду этанол, этнленгликоль, глицерин проникновение уменьшается). Еще медленнее диффундируют в клетку маннит и сахара, имеющие несколько оксигрупи и карбонильную группу. Жирные кислоты с одной карбонильной группой легче проникают в цитоплазму, чем соответствующие им окси- или аминокислоты. [c.99]

Одна из серьезных проблем при создании лекарственных препаратов состоит в подборе условий лечения, при которых не повреждались бы здоровые ткани, но разрушались бы инфицированные клетки или бактерии. Согласно новому подходу, лекарство маскируют , т. е. так химически модифицируют, чтобы при проникновении в организм лекарство убивало вторгающиеся микроорганизмы, не затрагивая здоровых тканей. Такой подход основан на использовании обычного для многих микроорганизмов явления — транспорта пептидов. Соединение (1-19) через свою аминогруппу химически присоединяется к небольшому пептиду. Этот пептид содержит п-аминокислоты, поэтому он не гидролизуется обычными ферментами и проникает в ткани человеческого организма. Однако пептид с присоединенным к нему лекарственным препаратом проникает и в бактериальные клетки. Там он утилизируется и освобождает активный антибактериальный препарат, который убивает только чужеродные клетки. Такого рода подходы разрабатываются группой Стейнфельда. Транспорт лекарственных препаратов с помощью пептидов оказался весьма эффективным способом борьбы со многими болезнетворными организмами. [c.21]

М сахарозе, обрабатывать раствором ЭДТА (Ю " М), а затем разбавить холодной водой, то из них извлекаются белки, связывающие сахара, аминокислоты, ионы металлов и другие вещества. Один из белков с мол. весом 35 ООО специфически связывает галактозу. Локализация связывающих белков в бактериальных клетках точно не установлена Связывающие белки обычно относят к периплазматическим (разд. Г), однако они могут быть непрочно связаны с плазматической мембраной. [c.358]

Исследования функциональной роли рибосом щли параллельно с их обнаружением и структурным описанием. Первой убедительной демонстрацией того, что именно рибонуклеопротеидные частицы микросом ответственны за включение аминокислот в новосинте-зированный белок, были эксперименты П. Замечника с сотрудниками (США), опубликованные в 1955 т. За этим последовали эксперименты из той же лаборатории, показавшие, что свободные рибосомы, не прикрепленные к мембранам эндоплазматического ретикулума, также включают аминокислоты и синтезируют белок, освобождающийся затем в растворимую фазу (1957). Функции бактериальных рибосом были предметом интенсивных исследований группы Р. Б. Робертса (США) К. Мак Киллен, Р. Б. Робертс и Р. Дж. Бриттен в 1959 г. окончательно установили, что белки синтезируются в рибосомах и затем распределяются по другим частям бактериальной клетки. [c.50]

Механизм действия этих антибиотиков основан на взаимодействии связывающего кармана антибиотика, который образован водородными связями пептидного фрагмента аминокислот 2, 3, 4, 5, 6, с фрагментом О-аланил-В-аланил строящегося пептидогликана бактериальной клетки, что приводит к ее разрушению. Однако широкое и крайне опасное распространение бактериальных инфекций, резистентных к большинству применяемых в клинике антибиотиков, привело к увеличению применения ванкомицина (особенно в отделениях интенсивной терапии), и в настоящее время появились штаммы грам-положительных бактерий, резистентные к ванкомицину и тейкопланнну (особенно штаммы энтерококков GRE) и штаммы стафилококков, с промежуточной (низкой) чувствительностью к гликопептидам (GISA). Показано, что ванкомицин-устойчивые энтерококки используют для построения бактериальной стенки не фрагмент D-Ala-D-Ala, а депсипептид D-Ala-D-la tate, который не может взаимодействовать со связывающим карманом гликопептида с участием 5 водородных связей, и такой комплекс является непрочным, что приводит к потере антибактериальной активности. В настоящее время нет средств борьбы с этими патогенами, которые получают все более широкое распространение. [c.80]

Одна из наиболее упо фебляемых схем такого мутагенеза приведена на рис. 85. С этой целью исходный ген встраивают в двунитевую репликативную форму ДНК фага М13, зрелые частицы которого содержат однонитевую кольцевую молекулу ДНК (плюс-цепь, см. 5.7). Введение полученной рекомбинантной ДНК в бактериальные клетки приводит к накоплению частиц бактериофага, содержащих однонитевую рекомбинантную ДНК, из которых ее можно выделить и использовать в качестве матрицы для ДНК-полимеразы. Для репликации используют специально сконструированный праймер, который соответствует участку встроенного гена, содержащему кодирующий элемент заменяемой аминокислоты. При этом по обе стороны от этого тринуклеотнда праймер полностью комплементарен рекомбинантной ДНК, а в пределах этого тринуклеотида заменен таким образом, чтобы в образующейся при репликации минус-цепи образовалась запла- [c.305]

Основной серосодержащий компонент бактериальной клетки -цистеин, в состав которого сера входит в виде тиоловой (-8Н) группы. Так, сера в составе метионина, биотина, тиамина и глутатиона происходит из тиоловой группы Цистеина (см. тему 5 Пути биосинтеза аминокислот у живых микроорганизмов ). [c.448]

Протопласт. Содержимое бактериальной клетки без клеточной оболочки получило название протопласта. Протопласт состоит из цитоплазмы, покрытой мембраной. Разработан метод освобождения протопласта грамположительных бактерий посредством обработки клеток ферментом лизоцимом. Оболочки клеток при этом растворяются, а протопласты сохраняются живыми, способными к росту, делению, синтезу протеинов и нуклеиновых кислот [363]. Цитоплазма представляет собой водянистую или слегка вязкую массу — сложную композицию белков, жиров, углеводов и многочисленных других органических соединений, минеральных веществ и воды. Цитоплазма не гомогенная коллоидная жидкость, она содержит множество субми-кроскопических мембранных структур, выявленных электронной микроскопией. В цитоплазматических белках найдено 20 различных аминокислот, обусловливающих различные свойства белков. Например, аминокислота тирозин имеет спиртовые группы (ОН) в боковой цепи и этим обусловливает гидрофильность цитоплазмы. Липоиды, наоборот, обусловливают гидрофобность цитоплазмы. [c.26]

Большую роль при поступлении питательных веществ внутрь клетки играют, по современным представлениям, ферменты пер-меазы или транслоказы. В настоящее время считают, что передвижение веществ из внешней среды в бактериальную клетку обеспечивается, по крайней мере, четырьмя группами механизмов пассивной и активной диффузиями, стереоспецифически-ми пассивной и активной диффузиями. Из них только пассивная диффузия не требует затраты энергии, так как диффундирующее вещество в этом случае, последовательно растворяясь в веществе клеточной стенки и цитоплазматической мембраны, переходит внутрь клетки, причем устанавливается равенство внутренней и внешней концентраций. Остальные три механизма требуют затраты энергии, причем стереоспецифические пассивная и активная диффузии происходят при участии специфических белков — переносчиков пермеаз. Сейчас сравнительно хорошо изучены пермеазы, осуществляющие транспорт внутрь клетки углеводов, аминокислот и некоторых ионов. [c.85]

Оболочка бактериальной клетки состоит из аминокислот и полисахаридов, близких по составу к крахмалу и гемицеллюлозе, в отличие от оболочки клеток растений, состоящих из целлюлозы. На поверхности оболочки у большинства бактерий имеется тонкий слизистый слой. У некоторых бактерий этот слизистый слой оболочки достигает значительной величины и образует капсулу. Иногда размер капсулы превышает размер самой клетки. Часто при сильном. ослизнеиии отдельные капсулы сливаются в слизистую массу, в которую вкраплены бактериальные клетки. Такие слизистые группы бактерий называются зооглеями. При биологической очистке сточных вод в активном иле всегда в значительном количестве присутствуют, зооглеи. Образованию бактериальных-слизей способствует углеводный состав питательной среды. Так, известно, что при производстве сахара из свеклы большие объемы полупродуктов превращаются в слизь из-за [c.115]

Другой важный тип изменения концентрации фермента в бактериальной клетке, противоположный по своему проявлению индукции ферментов,-это репрессия ферментов. Когда клетки Е. oli растут на среде, содержащей в качестве единственного источника азота соль аммония, им приходится синтезировать все азотсодержащие соединения из иона NHI и источника углерода. Такие клетки, очевидно, должны содержать все ферментные системы для синтеза 20 различных аминокислот. Однако если доба- [c.955]

С помощью бактерий были получены с высоким выходом некоторые белки — продукты генов животных и-их вирусов. Так,,, были созданы штаммы Е. соИ, у которых 20% всего- клеточного белка составляли коровый антиген вируса гепатита В, гор -МОН роста человека или главный капсидный антиген вируса ящура. У одного из сконструированных штаммов В. suhtblis-последний составлял около 1% синтезируемого этой бактерией белка. Однако добиться экспрессии в бактериальных клетках генов некоторых белков животных или их вирусов совсем непросто, даже если эти гены сопряжены с сигналами инициации транскрипции и трансляции, которые обеспечивают в норме-высокий уровень экспрессии генов прокариот. Причины такой. неэффективной экспрессии не всегда ясны, но в некоторых случаях удалось установить, что протеазы бактерий быстро разрушают белки животных и вирусов. В подобных ситуациях можно повысить выход, применяя несодержащие протеаз мутанты.. При выработке проинсулина, предшественника инсулина, неко торая защита от протеаз обеспечивается тем, что полипептид, секретируется в периплазматическое пространство у клеточной стенки Е. oll. На N-конце молекулы препроинсулина находится последовательность гидрофобных аминокислот, с помощью которой (с одновременным ее отщеплением) осуществляется транспорт этой молекулы через мембрану в периплазм [c.319]

Время полужизни. Стабильность молекул РНК может варьировать в широких пределах. У высших организмов она в среднем намного выше, чем у бактерий. Такое различие, очевидно, частично обусловлено тем, что биосинтез белков у высших организмов протекает более медленно (при 37° в ретикулоцитах кролика за одну секунду включаются в белок 2 аминокислоты, а.у Е. oli — 100 аминокислот). Стабильность различных молекул тя-РНК может заметно варьировать даже в пределах одной и той же клетки. Молекулы РНК некоторых РНК-содер кащих фагов могут непосредственно выполнять роль /тг-РНК, не разрушаясь в течение жизненного цикла фага в зараженной бактериальной клетке (30—55 мин при 37°). У высших организмов т-РНК еще более стабильна. Активный цитоплазматический комплекс, состоящий из ге-РНК, рибосом и s-PHK, может, вероятно, функционировать непрерывно в течение нескольких дней в некоторых случаях синтез белка на стабильных РНК-матрицах происходит даже в отсутствие ядерной ДНК (эритроциты млекопитающих) и без сколько-нибудь заметного обновления РНК. [c.504]

В настоящее время твердо установлено, что все метаболические реакции протекают при участии ферментов. Однако а priori очевидно, что фермент не может определять специфическую для каждого белка последовательность аминокислот, поскольку ферменты сами являются белками. Даже в бактериальной клетке содержится около 1000 ферментов. Если считать, что специфическая последовательность аминокислот в каждом белке обусловлена действием набора ферментов (или даже одним ферментом), то число ферментов окажется очень большим. Если же еще учесть число ферментов, необходимых для синтеза уже известных ферментов, то довольно быстро можно прийти к астрономическому числу. Поэтому необходимо допустить, что белки синтезируются с помощью какой-то матрицы, на которой аминокислоты сначала располагаются в правильной последовательности, а затем соединяются. Предполагают, что такой матрицей служит РНК, а местом, где происходит соединение аминокислот, — рибосомы. [c.370]

Механизм обеззараживающего действия хлора связан с нарушением обмена веществ бактериальной клетки в процессе дезинфекции воды. При этом выявлено влияние на ферментную активность бактерий, в частности, на дегидрогеназы, катализирующие окислительно-восстановительные реакции в бактериальной клетке. А. М. Ски-дальской (1969) было изучено влияние хлора на процесс декарбоксилирования аминокислот бактерий, протекающий в присутствии строго специфичных ферментов-декарбоксилаз, а также был определен нуклеотидный состав ДНК кишечной палочки после окончания процесса обеззараживания при различных уровнях бактерицидного эффекта. [c.75]

Далее важно убедиться, что и в бактериальной клетке белковые цепи растут постепенно, начиная с одного конца, как это обнаружили Швит и Динцес для синтеза гемоглобина в ретикулоцитах. Здесь начало положено опытом Гольдштейна, который давал короткий импульс радиоактивного лейцина культуре ауксотрофа Е. соИ, лимитированного по аминокислоте. После импульса из клеток добывался валовый белок, и последний расщеплялся карбоксинептпдазой — ферментом, отщепляющим аминокислоты с карбоксильного конца (С-конца) полипептидной цепи. Расщепление карбоксипептидазой всегда идет с конца путем отщепления звена за звеном, но процесс останавливается, когда дело доходит до цистина, пролина или некоторых других аминокислот. Если измерить процент отщепившегося от белка радиоактивного лейцина как функцию времени импульса, то оказывается, что карбоксипептидаза легко и полно освобождает лейцин С из белков только, если время импульса достаточно [c.460]

Другим направлением в разрешении проблемы образования пептидных связей являются поиски биологических систем, которые обладают выраженной потребностью в некоторых пептидах, более выраженной, чем их потребность в отдельных аминокислотах, составляющих эти пептиды. Если, например, бактериальная клетка использует пептид для своего роста более эффективно, чем аминокислоты, то можно предположить, что скорость синтеза пептида определяет собой скорость использования аминокислот для образования белка. Этот метод был использован в исследованиях по обмену пептидов у бактерий, проводившихся Софьей Симмондс и автором данной статьи в Иэльском университете. Можно ожидать, что эти исследования дадут ценный биологический материал для окончательной проверки различных гипотез о механизме образования пептидных связей. [c.78]

Устойчивость частиц во многом зависит от их электрического заряда, который обусловливает целый ряд свойств микроорганизмов, например, их электрофоретическую подвижность, устойчивость биосуспензии, склонность к спонтанной агглютинации и некоторые другие особенности, вплоть до различий в вирулентности. Существует аналогия между электрическим зарядом белковых молекул п бактериальных клеток. Белки, входящие в состав бактериальной клетки, обусловливает ряд ее особенностей, свойственных белковым частицам. Бактериальная клетка ведет себя, как амфотерный электролит благодаря большому количеству аминокислот, входящих в состав ее бактериального белка. Поэтому диссоциация определенных групп в белковой структуре позволяет каждой белковой частице проявить себя в качестве кислоты и в качестве основания. [c.53]

Чтобы понять всю сложность исследований, проводимых учеными-биохимиками при изучении структурно-функциональной организации живых объектов, в качестве иллюстрации приведем лищь один пример, поясняющий строение и основы жизнедеятельности простейшей бактериальной клетки Es heri hia соН (в дальнейшем сокращенно — Е. соН). Клетка Е. соИ (рис. В.З) имеет весьма скромные размеры длина — 3, а диаметр — 1 мкм, ее масса приблизительно 6 10 г, две трети которой составляет вода. Остальное вещество клетки образовано белками, свободными аминокислотами, нуклеиновыми кислотами, жирами и углеводами. Клетка состоит из 40 млн больших и средних молекул, участвующих вместе с малыми молекулами в 2—5 тыс. типов химических процессов, многие из которых протекают в 20 — 30 стадий. В клетке содержится около 10 тыс. рибосом, на которых непрерывно синтезируется несколько тысяч типов белков, причем каждая рибосома собирает в среднем одну молекулу белка за 1 с. Сборка представляет собой многостадийную операцию, во время которой несколько сотен аминокислот сшиваются в определенном порядке за счет образования пептидных связей, и включает стадии подбора аминокислот, расстановки их по местам, удаления молекулы воды в процессе образования пептидных связей. Поэтому одновременно в клетке содержится около миллиарда аминокислот, из которых только 1 % входит в состав белков, а остальные находятся в работе. Основная информация о химической организации клетки записана в ДНК буквами такой записи являются триплеты азотистых оснований. В рассматриваемой нами клетке молекулы ДНК содержат 2—5 млн триплетов, т. е. до 15 млн оснаваний, расположенных в строго определенном порядке (для сравнения одна молекула ДНК клетки человека содержит приблизительно 3 млрд оснований). [c.28]

Во всех случаях существуют ферментные системы, удаляющие ненужные аминокислотные остатки с N-конца. В бактериальных клетках и в митохондриях фор-мильный остаток отщепляется специальным деформили-рующим ферментом. В том случае, если в белке N-концевой аминокислотой является метионин, то достаточно только этой модификации. В случае бактериальных и эукариотических белков, имеющих на N-конце другие аминокислоты, метионин отщепляется с помощью ами-нопептидазы. Когда же возникает необходимость в обеих реакциях, они осуществляются последовательно (рис. 6.3). Реакция (реакции) удаления ненужных аминокислотных остатков происходит довольно быстро-возможно, когда образующаяся полипептидная цепь достигнет в длину 15-30 аминокислот. [c.74]

Такая реакция на изменения в составе питательной среды наблюдается не только при необходимости использовать новые субстраты она используется также для выключения синтезов эндогенных соединений при их внезапном появлении в среде. Например, триптофан, одна из существенных аминокислот, синтезируется при участии фермента триптофан-синтазы. Однако если в среде, на которой выращиваются бактерии, присутствует триптофан, синтез фермента немедленно прекращается. Это явление получило название репрессия. Она позволяет бактериальной клетке избежать перевбда своих ресурсов на ненужную в данный момент синтетическую активность. [c.176]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология