Гидрофильные взаимодействия

Процесс самосборки мембран, по существу, мало отличается от самосборки других клеточных структур, таких, как олигомерные белки, микротрубочки, рибосомы и др. И в том и в другом случае молекулы, участвующие в самосборке, имеют такое строение, что минимуму свободной энергии отвечает не произвольное их размещение, а определенное, упорядоченное расположение в соединении друг с другом. Иначе говоря, и информация о структуре, и энергия, необходимая для построения этой структуры, содержатся в самих строительных блоках. Однако физические силы, участвующие в самосборке белковых структур, более разнообразны, чем при самосборке мембран в последнем случае преобладающее значение имеют гидрофобные взаимодействия между компонентами мембраны и гидрофильные взаимодействия этих компонентов с окружающей водной средой. [c.206]

Сильное взаимодействие между молекулами воды и образование водородных связей приводят к появлению гидрофильного взаимодействия между ионами и гидрофильными молекулами, вследствие чего также наблюдается значительный каталитический эффект. [c.80]

Движущей силой такого выстраивания молекул ПАВ является снижение потенциала Гиббса за счет гидрофобно-гидрофильных взаимодействий. Одновременно происходит и снижение силы по- [c.267]

Отмеченное влияние дейтерирования на увеличение ростом температуры при Т > 298 К, по-видимому, свидетельствует о том, что замена окружения в основном проявляется в усилении гидрофильного взаимодействия (положительной гидратации) за счет образования в целом более прочных О-связей в исследуемом гидратном комплексе. Причем образующаяся в системе 020-(К02)2С0 структура является более "рыхлой", чем структура смеси Н20-(ЫН2)2С0. [c.138]

Величины энтальпийных коэффициентов межмолекулярных взаимодействий дают важную информацию о природе взаимодействия растворенное вещество-растворенное вещество, наибольшей информативностью обладают величины hi. Хорошо известно, что взаимодействие пептидов с неполярной боковой цепью (гидрофобное взаимодействие) характеризуется положительными вкладами в величины Н , а их цвиттерионные и полярные группы вносят отрицательные вклады (гидрофильное взаимодействие). Анализ данных табл. 4.2 показывает, что межмолекулярные взаимодействия имеют гидрофобную природу для разбавленных растворов следующих пептидов (в порядке уменьшения гидрофобного взаимодействия) ОЬ-а-аланил-ВЬ-валин > [c.195]

Анализируя зависимость G22 от температуры (табл. 4.4), можно сделать вывод, что увеличение температуры ведет к усилению притяжения для пептидов, содержащих неполярные боковые группы и, вероятно, к ослаблению гидрофильных взаимодействий. [c.203]

Электростатические силы имеют дальнодействующий характер (чем и обусловлен их значительный каталитический эффект), однако они не являются направленными, тогда как гидрофильное взаимодействие в растворах углеводородных соединений действует на более коротких расстояниях, но обладает направленным действием, вследствие чего можно ожидать стерических эффектов. [c.83]

При построении моделей структуры биологических мембран необходимо учитывать два наиболее важных типа нековалентных взаимодействий — гидрофобных и гидрофильных. Гидрофобные взаимодействия являются результатом отталкивания воды липофильными группами молекул. Поскольку молекулы воды имеют большее сродство друг к другу или к полярным группам, то вблизи гидрофобных групп увеличивается квазикристаллический порядок в структуре воды. Под гидрофильным взаимодействием понимают большее сродство ионных и полярных групп к водному окружению. [c.35]

Поверхностно-активные свойства веществ обусловлены ди-фильиостью (или амфифильностью) их молекул. Так, молекулы мыл и СМС имеют гидрофобный углеводородный хвост и гидро-филы1ую головку (диссоциирующую солевую, например карбонатную или сульфитную фуппировку, цвиттер-ионную фуппировку и т.п.). При этом за счет гидрофобно-гидрофильных взаимодействий в системах с водными растворами такие молекулы выстраиваются на поверхности раздела водный раствор/гидрофобная твердая или не смешивающаяся с водой жидкая фаза , ориентируя гидрофильные головки в сторону воды, а гидрофобный хвост — в сторону гидрофобной фазы (рис. 14.3). [c.267]

Как указывалось ранее, наклон (табл. 4.11,4.12) является объемным В1фиальным коэффициентом парного взаимодействия растворенных частиц одного типа и указывает, по какому механизму происходит взаимодействие. Положительные значения для описываемых аминокислот и пептидов в воде указывают, что молекулы взаимодействуют по гидрофильному механизму (диполь-дипольные силы, водородные связи). Присутствие 18-краун-б изменяет знак 5у для пептидов на отрицательный, т.е. комплексообразование пептид-краун препятствует гидрофильному взаимодействию пептид-пептид и делает его гидрофобным. Более слабое комплексообразование с 15-краун-5 несколько уменьшает положительные значения 5 для пептидов, но их знак не меняется. Присутствие 12-краун-4 в водных растворах диглицина и [c.219]

Заметим, что возможность как структурного отталкивания П, О (или гидрофильного взаимодействия), так и структурного притяжения П, < О (или гидрофобного взаимодействия) была впервые обсуждена Дерягиным и Чураевым [5]. Израелашвили и Пэшли [158] подтвердили суш ествование дальнодействуюш его гидрофобного притяжения между гидрофобилизовапными поверхностями слюды. Ими было показано, что силы гидрофобного притяжения слабо зависят от концентрации электролита и pH раствора и также подчиняются экспоненциальному закону (УП.13) спада сил (но с другим знаком константы К <.0) с характеристической длиной 10 А. Радиус действия этих сил составляет около 100 А. [c.241]

Пространственная структура зависит не от длины полипептидной цепи, а от последовательности аминоютслотных остатков, специфичной для каждого белка, а также от боковых радикалов, свойственных соответствующим аминокислотам. Пространственную трехмерную структуру или конформацию белковых макромолекул образуют в первую очередь водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия между неполярными боковыми радикалами аминокислот. Водородные связи играют огромную роль в формировании и поддержании пространственной структуры белковой макромолекулы. Водородная связь образуется между двумя электроотрицательными атомами посредством протона водорода, ковалентно связанного с одним из этих атомов. Когда единственный электрон атома водорода участвует в образовании электронной пары, то протон притягивается соседним атомом, образуя водородную связь. Обязательным условием образования водородной связи является наличие хотя бы одной свободной пары электронов у электроотрицательного атома. Что касается гидрофобных взаимодействий, то они возникают в результате контакта между неполярными радикалами, неспособными разорвать водородные связи между молекулами воды, которая вытесняется на поверхность белковой глобулы. По мере синтеза белка неполярные химические группировки собираются внутри глобулы, а полярные вытесняются на ее поверхность. Таким образом, белковая молекула может быть нейтральной, заряженной положительно или же отрицательно в зависимости от pH растворителя и ионо-генных групп в белке. К слабым взаимодействиям относят также ионные связи и ван-дер-ваальсовы взаимодействия. Кроме того, конформация белков поддерживается ковалентными связями 8—8, образующимися между двумя остатками цистеина. В результате гидрофобных и гидрофильных взаимодействий молекула белка спонтанно принимает одну или несколько наиболее термодинами-чесю выгодных конформаций, причем, если в результате каких-либо внешних воздействий нативная конформация нарушается, возможно полное или почти полное ее восстановление. Впервые это показал К. Анфинсен на примере каталитически активного белка рибонуклеазы. Оказалось, что при воздействии мочевиной или р-меркаптоэтанолом происходит изменение ее конформации и, как следствие, резкое снижение каталитической активности. Удаление мочевины приводит к переходу конформации белка в исходное состояние, и каталитическая активность восстанавливается. [c.35]

Казеинат аммония применяется для стабилизации синтетических латексов в клеевых композициях. Например, бутадиен-стирольный латекс СКС-65 ГПБ, применяемый в полимерцементных клеях, стабилизируют казеинатом аммония (см. гл. 3). Загущение бутадиен-стироль-ного латекса казеинатами является результатом гидрофобного взаимодействия молекул казеината с дисперсной фазой и гидрофильного взаимодействия с дисперсионной средой латекса. Варьируя свойства латекса и загустителя, можно эффективно влиять на процесс загущения. [c.31]

Мембраны, с одной стороны, обладают стабильностью, обусловленной гидрофобными и гидрофильными взаимодействиями, а с другой — лабильностью вследствие конформационных изменений белков 1[122, 141]. Они содержат до 30—50 % воды, причем до 25 % этой воды находится в связанном состоянии (0,2— 0,6 г-г"" белка). Вода связывается не только белками, но и полярными участками молекул фосфолипидов, причем бимолекулярный строго ориентированный слой фосфолипидов образуется лишь в присутствии воды в результате гидрофобных взаимодействий молекул Если содержание воды в мембранах снижается ниже 20%, колфигурация липидного бислоя и мембранная целостность утрачиваются [5]. [c.64]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология