Кофакторы ионные

Различают две группы кофакторов ионы металлов (а также некоторые неорганические анионы) и коферменты, представляющие собой органические вещества. Примерно треть из всех известных в настоящее время ферментов активируется ионами металлов. Прочность связи ионов металлов с белковой частью фермента колеблется в широких пределах. Некоторые металлокомплексы ферментов в процессе их выделения из биологических материалов вследствие достаточной лабильности теряют ион металла. Эти особенности приходится учитывать при исследовании фи-зико-химических и биохимических характеристик таких ферментов, восстанавливая их активность путем добавления в среду соответствующих ионов. Такие белки образуют группу ферментов, активируемых ионами металлов. Другие металлоферментные комплексы отличаются большей стабильностью, т. е. сохраняют ион металла при выделении и очистке ме-таллоферменты). В роли кофакторов ферментов могут выступать различные по природе ионы металлов. [c.95]

В случае карбоксипептидазы А аминокислотные остатки апофермента, как и в случае рибонуклеазы, обеспечивают отбор и нужную ориентацию субстрата относительно активного центра. Кроме того, специальные остатки аминокислот участвуют в связывании кофактора — иона цинка. [c.207]

Изучение металлоферментов важно для дальнейшего проникновения в физику ферментативного катализа. Область белка, взаимодействующая с ионом металла в активном центре, представляет собой полидентатный лиганд, образуя несколько координационных связей с металлом. Это справедливо для кофакторов — ионов металлов, но не для простетической группы гема в НЬ и МЬ, в которой такая связь одна. Благодаря мягкости -электронной оболочки, ее большей деформируемости, чем з- и р-обо-лочки, она приобретает напряженное, энтатическое состояние в активном центре (Уильямс и Валли). Это проявляется в от личии электронных свойств переходных металлов в ферментах от этих свойств в модельных низкомолекулярных соединениях. Разнятся спектры ЭПР, спектры поглощения и т. д. [c.218]

Значительное число ферментов с довольно разнообразным механизмом действия содержат в качестве кофактора ионы цинка. Среди них уже упоминавшаяся карбоангидраза. Цинк входит в качестве обязательного компонента во многие ферменты, участвующие в биосинтезе.нуклеиновых кислот — РИК- и ДНК-поли-меразы, а также в некоторые ферменты, катализирующие гидролиз пептидных связей. [c.66]

Аргиназа является металлоферментом и для проявления своего действия требует наличия кофактора — ионов Мп +. Оптимальная концентрация ионов Мп составляет 2-10 . Более высокие концентрации кофактора ингибируют активность аргиназы. [c.77]

Таблица 9-1. Некоторые ферменты, для действия которых необходимы в качестве кофакторов ионы и атомы металлов

Условия протекания биохимических реакций, доступность субстратов кофакторов, ионный состав, pH и др. [c.268]

I На основании этих данных достаточно вероятным представляется следующий механизм реакции. Во-первых, имидазол гистидина может активировать гидроксильную группу при гексозы, прочно связанной белком. Как и при активации серина, это происходит по механизму обобщенного основного катализа. В данном случае речь идет об индуцированной имидазолом нуклеофильной атаке на фосфорил АТР. Отрицательный заряд фосфорильных групп частично компенсируется кофактором — ионами магния, что способствует данной реакции и приводит к разрыву Р—0-связи. Образовавшийся продукт реакции про-тонируется водородом от 5Н-группы цистеина. Сказанное отвечает следующей расстановке молекул перед актом катализа [c.167]

Ответьте на вопрос, используя конкретные примеры какую роль выполняют кофакторы — ионы металлов [c.347]

Ферменты имеют различные молекулярные мвссы — от 10 000 до 1 ООО ООО и выше. Они могут быть построены из одной полипептидной цепи, нескольких полипептидных цепей или представлять собой сложные (иногда полиферментиые) комплексы. В состав фермента входят и небелковые компоненты, получившие название коферментов (кофакторов),— ионы металлов, небольшие органические молекулы типа витаминов и т. п. [c.177]

В состав многих ферментов, помимо полипептидных цепей из десятков, сотен и тысяч молекул аминокислот, составляющих специфическую белковую (протеиновую) его часть, входит одна или несколько молекул относительно низкомолекулярного органического соединения небелковой природы (основания, кислоты, спирта, кетона и т. д. алифатического, алициклического или гетероциклического ряда) — так называемая простетическая группа, или кофермент. В таком случае протеиновая часть фермента назь1вается апоферментом. В состав некоторых ферментов также входят неорганические кофакторы — ионы металлов Ре, Со, Си, Мп и др. [c.12]

До недавнего времени считалось, что обязательным компонентом всех ферментов являются белки. Был накоплен огромный материал, свидетельствующий, что именно белки способны опознавать определенные субстраты, обеспечивая тем самым высокую специфичность биологического катализа. Кроме того, многочисленные данные демонстрировали, что белки обеспечивают оптимальную ориентацию субстратов относительно функциональных групп фермента, осуществляющих химическое превращение. Этими группами в случае кислотного, основного и нуклеофильного катализа чаще всего являются группы, входящие в состав белка. В случае электрофильного и окислительно-восстановительного катализа в химическом превращении, как правило, участвуют специальные кофакторы — ионы металла или сложные органические молекулы. Но в этом случае белковая часть фермента организует работу кофактора так, чтобы обеспечивалась свойственная ферменту специфичность и одновременно с Высокой эффективностью реализовался каталитический потенциал кофактора. Однако в начале 80-х годов были от крыты и стали объектом интенсивных исследований ферменты, построенные из молекул рибонуклеиновых кислот (рибозимы). Интерес к этой группе ферментов резко усилился в связи с разработкой методов молекулярной селекции нуклеиновых кислот, позволившей, в частности, начать направленное конструирование рибозимов с разнообразными типами каталитической активности. [c.11]

В большом числе случаев, особенно если речь идет о видах катализа, для осуществления которых белковые молекулы не приспособлены (электрофильный, окислительно-восстановительный катализ), белковые молекулы, составляющие основу фермента, сами по себе, каталитически не активны и становятся катализаторами лишь в сочетании со специальными кофакторами — ионами металлов или сложными органическими молекулами. Последние часто называют прос7петичес-хими группами, а лишенные кофактора белковые компоненты фермента — апо-ферментами. [c.205]

Начнем с простого. Какие химические вещества влияют на биение ундулоподий В общем виде ответ прост субстраты, кофакторы, ионы водорода и гидроксила, специфические конкурентные и аллостерические регуляторы (ингибиторы) АТФ-азной реакции и, кроме того, все химические вещества, влияющие на конформационную лабильность и синхронность конформационных колебаний макромолекул белков. Среди последних нужно прежде всего отметить, вероятно, двувалентные катионы и различные детергентные и гидрофобные молекулы. Так, увеличение копцент-рации ионов магния ускоряет биение ресничек, а увеличение концентрации ионов кальция вызывает реверсию биения ресничек [165]. [c.194]

Следует отметить, что наличие негидролизуемых аналогов субстрата (с пирофосфатной, фосфоамидной связью и т. д.) позволяет не только исследовать требования к структурным элементам остова, но и изучить процесс образования фермент-субстратного комплекса в присутствии кофактора — ионов Mg + [10, 13]. Оказывается, что ионы Mg2+ требуются не только для гидролитического акта, но влияют и на процесс связывания субстрата. [c.92]

Многие ферменты для проявления каталитической активности нуждаются в присутствии некоторых веществ непептидной природы — кофакторов. Различают две группы кофакторов ионы металлов (а также некоторые неорганические анионы) и коферменты, которые представляют собой органические вещества. [c.68]