Структура ферментов первичная, вторичная, третичная и четвертичная

В других случаях возможна обратимая диссоциация глобулы до отдельных полипептидных цепей. Для гемоглобина разделение на а-, р-цепи происходит достаточно легко, тогда как воссоединение отдельных а- и (3-цепей — трудно выполнимая задача. Однако понятие четвертичной структуры основано совсем не на возможности реконструкции фермента из отдельных субъединиц. Строгое определение четвертичной структуры означает, что в сложную глобулу фермента объединяются структурно независимые элементы — отдельные субъединицы. Если ассоциация не изменяет строения отдельных частей, то понятие четвертичной структуры приобретает ясный физический смысл. В противном случае речь идет лишь об обратимости построения сложной молекулы белка, не зависящей от иерархии структур — первичной, вторичной, третичной и четвертичной. В действительности отдельные субъединицы ферментов изменяют свои конформации при ассоциации, поэтому понятие четвертичной структуры является еще менее строгим, чем третичной или вторичной. Речь идет просто о том, что пространственное строение белковой глобулы зависит от всех межмолекулярных взаимодействий в системе. Как правило, построение глобулы белка не удается рассматривать в виде последовательности независимых процессов — скручивания цепи в спираль, укладку цепей в отдельные субъединицы и объединение независимых субъединиц. На каждом этапе происходят конформационные изменения, что и делает нестрогим понятие вторичной, третичной и четвертичной структуры. [c.124]

В двух предыдущих главах было показано, как функционирует ансамбль клеточных белков, делая клетку тем, что она есть, —машиной, построенной из высокоспецифичных структурных компонентов и ферментов, осуществляющих сложную сеть метаболических реакций. Теперь можно снова подойти к основной проблеме самовоспроизведения клетки, поставив вопрос по-новому каким образом за время генерации происходит удвоение всего аппарата белков клетки, так что каждая из двух дочерних клеток, образующихся при делении родительской клетки, оказывается наделенной своим собственным полным набором ферментов В предыдущей главе был сформулирован основной закон, согласно которому первичная структура полностью определяет вторичную, третичную и четвертичную структуру белка. Исходя из этого закона, вопрос о самовоспроизведении клетки можно свести к следующему вопросу каким образом двадцать аминокислот собираются в определенную последовательность, составляющую первичную структуру любого из одной-двух тысяч различных молекул ферментов Сами аминокислотные строительные блоки синтезируются, конечно, в ходе метаболических путей, примеры которых мы рассматривали в гл. П1. Нетрудно представить, что реакция дегидрирования, благодаря которой аминокислоты соединяются пептидными связями в полипептидные цепи, катализируется одним или несколькими специфическими ферментами клетки. Однако при попытках понять, каким образом на каждой стадии процесса сборки определенной полипептидной цепи из двадцати доступных аминокислот выбирается одна и только одна аминокислота, мы сразу же сталкиваемся с трудностями. [c.112]

Ферменты относятся к глобулярным белкам, поэтому кроме первичной, вторичной и третичной структур имеют так называемую четвертичную структуру. Глобула строится таким образом, что некоторые полипептидные цепи или части этих цепей скручиваются в спираль, а затем такие сложные структуры, содержащие скрученные цепи, определенным образом укладываются в пространстве. [c.498]

До сих пор мы говорили о развитии как о процессе избирательной экспрессии генов , при которой происходит регуляция активности специфических групп генов, в свою очередь регулирующих синтез ферментов и структурных белков, характерных для специализированных клеток. Информация, закодированная в ДНК, определяет последовательность аминокислот в полипен-тидных цепях белков, т. е. их первичную структуру. Образование же структур более высоких порядков зависит от первичной структуры полипептидной цепи и не нуждается в регуляции со-стороны генома. Иными словами, генетический контроль первичной структуры определяет вторичную, третичную и четвертичную структуры белка. [c.492]

Новообразованная в результате трансляции полипептидная цепь обычно должна приобрести определенную структуру высшего порядка, прежде чем она сможет функционировать. Правильная последовательность аминокислот в белке (первичная структура) еще не гарантирует того, что этот белок будет выполнять свою функцию. Синтезированная полипептидная цепь сможет выполнять свою метаболическую функцию лишь после того, как приобретет надлежащую вторичную (2°), третичную (3°) и в случае большинства ферментов четвертичную (4°) структуру [c.17]

Молекулы ферментов, как и все белковые молекулы, построены из остатков а-аминокислот, соединенных пептидными связями. Линейную последовательность остатков в полипептидной цепи называют первичной структурой белка. Под вторичной структурой понимают характер спирализации или свертывания полипептидной цепи эта структура стабилизируется водородными связями между карбонильной и амидной группами пептидных связей. В результате дальнейшего скручивания молекулы, уже имеющей определенную вторичную структуру, возникает третичная структура, которая стабилизируется за счет различных взаимодействий между боковыми группами аминокислот. Наконец, под четвертичной структурой понимают крупные белковые агрегаты, состоящие из нескольких полипептидных цепей различного типа. Помимо полипептидной цепи, на которую приходится основная масса молекулы, белок может содержать также и другие ковалентно связанные с полипептидной цепью химические группировки, называемые простетиче-скими группами. [c.19]

Поскольку все ферменты являются белками, для них характерны четыре уровня структурной организации молекулы. Наличие же каталитических свойств придает им ряд особенностей, в том числе наиболее важную - устойчивость и изменчивость. Под первичной структурой понимают последовательность расположения аминокислотных остатков в цепи. Вторичная структура определяет характер укладки полипептидной цепи, так как молекулы фермента в большинстве имеют глобулярную форму, при этом витки спирали связаны водородными связями. Третичная структура определяется как способ укладки полипептидной цепи, с образованием компактной структуры и значительного числа связей между группами в различных участках цепи и нескольких диеульфидных мостиков между определенными остатками цистеина [I]. Четвертичная структура характеризует способ пространственного расположения отдельных полипептидных цепей. [c.204]

Вторичная и третичная структуры белка формируются самопроизвольно и определяются первичной структурой его полипептидной цепи. Параллельно синтезу цепи происходят ее локальное свертывание (образование вторичной структуры) и специфическая агрегация свернутых участков (формирование третичной структуры). Эти процессы детерминируются химическими группами, отходящими от атомов а-углерода соответствующих остатков. Например, обработка мономерного фермента рибонуклеазы мягким восстанавливающим агентом (Р-меркап-тоэтанолом) и денатурирующим агентом (мочевиной или гуанидином см. ниже) приводит к инактивации белка и переходу его в неупорядоченную конформацию. Если медленно удалять денатурирующий агент и осуществлять постепенное реокисление, то вновь образуются 8—8-связи и практически восстанавливается ферментативная активность. Нет никаких оснований думать, что существует независимый генетический контроль за формированием уровней структурной организации белка вьние первичного, поскольку первичная структура специфически определяет и вторичную, и третичную, и четвертичную структуру (если она имеется)—т.е. конформацию белка. Нативной конформацией белка, в частности рибонуклеазы, по-видимому, является термодинамически наиболее устойчивая структура в данных условиях, т.е. при данных гидрофильных и гидрофобных свойствах среды. [c.48]