Третичная и четвертичная структура

Белки, их химические и физико-химические свойства. Методы выделения и очистки белков классические —диализ, высаживание из растворов современные — распределительное и ионообменное хроматографирование, хроматографирование па молекулярных ситах, электрофорез. Индивидуальность белков. Цветные реакции белков биуретовая, ксантопротеиновая, нингидринная, реакция Миллона. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков, факторы, опре- [c.248]

Отношение аминокислот к нагреванию. Медные соли а-аминокислот как хелат-пые соединения. Бетаины. Пептидный синтез. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка. [c.251]

Гибкость макроцепи, допускающей не только образование вторичной спирали, но и возникновение третичных и четвертичных структур. Молекулы белка способны создавать необычайно разно- [c.347]

Со структурной точки зрения у белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Под первичной структурой, как и в случае пептидов, понимается точная последовательность отдельных аминокислотных остатков в макромолекуле. Вторичная структура определяется тем, что вследствие образования внутримолекулярных водородных связей макромолекулы предпочитают находиться в определенных конформациях (чаще всего это а-спираль — белковая цепь свернута в правовинтовую спираль, а расположенные друг [c.192]

Какие соединения называют белками Что понимают под первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами белка Как определяется первичная структура белка [c.215]

Структура белка. Современные экспериментальные методы позволили установить структуру природных белков. Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру белка. [c.448]

Изолированные исследователями из клеток полисахариды, как правило, не являются нативными, поэтому структура многих из них точно не определена. В последнее время часто используют понятия первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры полисахаридов. [c.31]

В заключении о структурной организации белков следует отметить, что третичная и четвертичная структуры характерны для белков высокой биологической активности, ферментов в частности. Эти структуры позволяют молекулам формировать активные центры высокой эффективности и селективности. [c.100]

Определение третичной и четвертичной структур белковых молекул осуществляется физическими методами, в первую очередь, рентгеноструктурным анализом. Спектроскопические методы (ИК-, ЯМР-, УФ-) также приносят определенную информацию о пространственном строении белков, но эта [c.100]

В первичной структуре полипептидной цепи детерминированы вторичная, третичная и четвертичная структуры белковой молекулы, определяющие ее общую пространственную конформацию. [c.60]

Применительно к белкам проблема самосборки является кардинальной. Генетически кодируется биосинтез (гл. 8), т. е. формирование первичной структуры белка. Однако биологически функциональна нативная пространственная структура белковой молекулы, возникающая в результате самосборки. Естественный отбор белков идет по пространственным — третичным и четвертичным — структурам. Молекулярная биология, молекулярная генетика не имели бы смысла, если бы между генетически предопределенной первичной структурой белка и его пространственным строением не было однозначного или вырожденного соответствия (см. 7.1). [c.108]

Денатурация. Денатурация белков — сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структуры белковой макромолекулы, т. е. ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следо- [c.16]

Определение третичной и четвертичной структур белков [c.43]

Третичная и четвертичная структуры белков определяются при помощи рентгеноструктурного анализа, который впервые был проведен применительно к миоглобину и гемоглобину Дж. Кендрью и М. Перутцем в Кембридже. Значение рентгеноструктурного анализа белков трудно переоценить, так как именно этот метод дал возможность впервые получить своеобразную фотографию белковой молекулы. Для получения информативной рентгенограммы необходимо было иметь полноценный кристалл белка с включенными в него атомами тяжелых металлов, так как последние рассеивают рентгеновские лучи сильнее атомов белка и изменяют интенсивность дифрагированных лучей. Таким образом можно определить фазу дифрагированных на белковом кристалле лучей и затем электронную плотность белковой молекулы. Это впервые удалось сделать М. Перутцу в 1954 г, что явилось предпосылкой Д 1я построения приближенной модели молекулы белка, которая затем была уточнена при помощи ЭВМ. Однако первым белком, пространственная структура которого была полностью идентифицирована Дж. Кендрью, оказался миоглобин, состоящий из 153 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, В результате было экспериментально подтверждено предположение Л. Полинга и Р. Кори о наличии в молекуле миоглобина а-спиральных участков, а также М. Перутца и Л. Брэгга о том, что они имеют цилиндрическую форму Несколько позднее М. Перутцем была расшифрована структура гемоглобина, состоящая из 574 аминокислотных остатков и содержащая около [c.43]

Именно третичная и четвертичная структуры определяют химические и биологические свойства белков. [c.630]

ВТОРИЧНАЯ, ТРЕТИЧНАЯ И ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКОВ [c.524]

Физиологические функции белка в огромной мере определяются не только его первичной структурой, но и его пространственной структурой, а именно вторичной, третичной и четвертичной структурами. [c.524]

Теперь, когда мы знаем природу сил, определяющих форму белка, рассмотрим подробнее особенности его вторичной, третичной и четвертичной структуры. [c.526]

Вторичная, третичная и четвертичная структуры белков [c.527]

Устанавливая структуру белков, прежде всего выясняют последовательность аминокислот в цепи (расщепление белка по Э д м а н у, в настоящее время проводится автоматически). Выводы о вторичной, третичной и четвертичной структуре могут быть сделаны с использованием физических методов (например, рентгеноструктурного анализа). [c.354]

При рассмотрении структуры Б. удобно пользоваться представлением о наличии в них разных уровней структурной организации первичной, вторичной, третичной и четвертичной структур. [c.123]

Ответ. Каталитические свойства почти полностью определяются конформацией активного центра. Поскольку она может изменяться в присутствии субстрата, очень трудно бывает определить детали конформации на уровне третичной и четвертичной структур. [c.386]

Прежде всего рентгеноструктурный анализ позволяет определить вторичную, третичную и четвертичную структуры молекул различных ферментов, что дает возможность сравнивать их с соответствующими структурами некаталитических глобулярных белков. Такие сравнения не выявили никаких специфических особенностей в трехмерной структуре ферментов, по которым они отличались бы от некаталитических белков. Однако ферменты, принадлежащие к одному классу (например, ферменты, катализирующие перенос фосфатных групп от АТР на молекулы, играющие роль акцепторов фосфата) могут обладать какими-то общими для всех них структурными особенностями. [c.255]

Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белковых м,олекул. В независимо от того, к ка- [c.264]

Специфичность ферментных белков, синтез которых контролируют гены, определяется последовательностью аминокислот в полипептидных цепях. Эта же последовательность определяет и пространственную структуру белка, так называемую конформацию (вторичную, третичную и четвертичную структуру). [c.436]

В 1903 г. Э. Фишером высказана пептидная теория, давшая ключ к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью. Идея о том, что белки — это полимерные образования, высказывалась уже в 70—80-е годы XIX в. Р. Хертом и А. Я. Данилевским. Современные исследования позволяют различигь в сфуктуре белка первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. [c.258]

История исследований белков, по сравнению с другими классами природных соединений, наиболее богата событиями и открытиями, поскольку эти вещества вездесущи в живой природе, очень многообразны и наиболее сложны по структуре. Кроме того, их сложность и большие молекулярные размеры сочетаются с низкой устойчивостью и трудностью индивидуального выделения. Но к настоящему времени многие барьеры на этом пути преодолены. Достаточно быстро и надежно хроматографически определяется аминокислотный состав белков и последовательность их соединения между собой рентгеноструктурный анализ позволяет установить пространственную структуру тех белковых молекул, которые удается получить в виде кристаллов различными вариантами метода ЯМР успешно исследуется поведение белков в растворах, в процессах комплексообразования, т.е. в ситуации, близкой к той, которая имеет место в живой клетке. В настоящее время принято различать четыре структурных уровня в архитектуре белковых молекул первичная,вторичная,третичная и четвертичная структуры белков. [c.94]

Гидрофобные взаимодействия способствуют стабилизации третичных и четвертичных структур белков, а также структуры мембран. Между прочим, аминокислотный состав изолятов и концентратов характеризуется значительным содержанием гидрофобных аминокислот, что свойственно белкам мембран или ассоциированным белкам (например, рибулозобисфосфаткарбокси-лазе/оксидазе и аденозинтрифосфатазе). При нагревании неполярные зоны частиц/направляются к водной фазе, тогда как при более низкой температуре они внутрь удаляются от нее. При посредстве этих выставленных наружу неполярных зон между частицами устанавливаются гидрофобные взаимодействия, что приводит к их более или менее полному слипанию в зеленом клеточном соке. В мембранах между срединными молекулами устанавливаются взаимодействия слипание происходит при менее высоких температурах, чем в случае с растворимыми белками, где нативная структура стабилизируется внутренними гидрофобными взаимодействиями молекул. [c.247]

Получены доказательства предположения К. Линдерстрёма-Ланга о существовании 4 уровней структурной организации белковой молекулы первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры. Техника современной белковой химии разработана настолько хорошо, что позволяет в принципе расшифровать структурную организацию любого белка. [c.52]

Свойства гемоглобина демонстрируют динамическое поведение белка. И третичная, и четвертичная структуры НЬ быстро и непрерывно осциллируют между окси- и Зезокси-конформа-циями. Присоединение лиганда вызывает сдвиг конформацион-лого равновесия. Это и есть ЭКВ. [c.215]

Макромолекулы белка содержат больший объем информации, чем соответствующие полинуклеотиды, так как они обладают различными третичными (и четвертичными) структурами. Однако белки не способны к автокатализу, к саморепродукции. Они содержат большое количество информации, имеющей малую селективную ценность. [c.545]

Дальнейшие подробности можно найти в оригинальной статье Перутца [23], в которой рассмотрен также кислотный эффект Бора. Обсуждая эти конформаци-онные явления, Перутц справедливо указывает, что белок —динамическая система. И третичная, и четвертичная структуры гемоглобина быстро и непрерывно осциллируют между ок-си- и дезокси-конформация-ми. В присутствии лиганда происходит не выключение дезокси-конформации, но сдвиг конформационного равновесия [23]. Рассмотренные Перутцом явления ярко выражают ЭКВ (см. стр. 408). Сдвиг электронной плотности в геме вызывает конформационную перестройку глобулы. [c.432]

Оказалось, что а- и р-цепи, образующие макромолекулу гемоглобина, имеют много общего в третичной структуре, в частности, почти идентичную степень спирализации. Этот белок достаточно консервативен, так как его третичная и четвертичная структуры у различных видов позвоночных животных приблизительно одинаковы. Гемоглобин и миоглобин представляют единое семейство белков, образованное, возможно, путем дубликации одного предкового гена, что и предопределяет высокую их гомологию и сходные функции. [c.44]

По предложению К. У. Линдерстрёма-Ланга, различают четыре уровня организации белковых молекул — первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Хотя эти категории в известной степени устарели, ими пока продолжают пользоваться. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называется первичной структурой. Термин вторичная структура относится к типу укладки полипептидных цепей. Наиболее часто встречающиеся типы — правая а-спираль, ( -структура и р-изгиб. Под третичной структурой белка понимается расположение его [c.32]

В белках, как уже отмечалось, различают несколько уровней простраиствеиной организации, т. е. вторичную, третичную и четвертичную структуры. Хотя эти понятия несколько устарели для белков, а для пептидов ие применяются вообще, ими пользуются ради преемственности, поскольку в конечном счете представляет интерес полное описание пространственного строения данного белка или пептида с точными координатами атомов, со всеми конформацион-ными переходами — в непосредственной связи с выполняемой биологической функцией. [c.82]

Бифункциональные реагенты. К бифункциональным реагентам относят химические соединения, содержащие две (обычно одинаковые) пространственно разделенные реакционноспособные группировки. Бифункциональные реагенты широко используются для ковалентной сшивки пространственно сближенных участков как одной белковой молекулы, так и двух разных белков, функцио-пирующих в едином комплексе. С помощью таких реагентов изучают третичную и четвертичную структуры белков и выясняют области контактов различных белковых молекул между собой или с другими биополимерами. К бифункциональным реагентам относятся, например, глутаровый альдегид, взаимодействующий с аминогруппами, и N-замещенные производные малеимидд, реагирующие с сульфгид-рильными группами белков. [c.168]

Чрезвычайно важной особенностью гидрофобных взаимодействий в водных растворах является тот факт, что эти взаимодействия, во-первых, выступают как фактор стабилизации нативных конформаций на различных уровнях организации биополимеров (вторичная, третичная и четвертичная структуры) а, во-вторых, обусловливают различные физико-химические свойства белка [51]. Впервые идея о важности контактирования неполярных цепей в стабилизации нативной структуры белка была высказана Вреслером и Талмудом еще в 40-х годах 22]. Однако впоследствии главными силами, стабилизирующими структуру белка, считали водородные связи, и лишь в 1959 г. идея об определяющей роли гидрофобных взаимодействий вновь была возрождена Кауцман-ном [33]. [c.14]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология